Que sont les protéines ?
Des macromolécules constituées d’acides aminés.
Quelle part du poids sec des cellules représentent les protéines ?
La moitié du poids sec des cellules.
Quelles fonctions assurent les protéines dans le vivant ?
Des fonctions structurales, de transport, immunitaires, de médiation et enzymatiques.
Que désigne la biogenèse des protéines ?
La formation des protéines par assemblage d’acides aminés.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente formée par condensation entre le carboxyle et l'amine de deux acides aminés.
Quelles sont les caractéristiques géométriques de la liaison peptidique ?
Elle est plane, polaire, de géométrie fixe et ne permet pas la rotation autour du C-N.
Pourquoi la liaison peptidique ne permet-elle pas la rotation autour de C-N ?
À cause de son caractère partiellement double.
Quels atomes appartiennent au même plan fixe dans une liaison peptidique ?
Les six atomes C, O, N, H et les deux carbones α voisins.
Que désigne la structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement des acides aminés par des liaisons peptidiques.
Dans quel sens est décrite la structure primaire ?
De l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.
Qu'est-ce que la structure secondaire des protéines ?
L'organisation tridimensionnelle locale des peptides et protéines.
Combien d'acides aminés par tour compte une hélice α ?
3,6 acides aminés par tour.
Qu'est-ce qui stabilise une hélice α ?
Des liaisons hydrogène entre carbonyle et amide quatre acides aminés plus loin.
Quels acides aminés favorisent les hélices α ?
La méthionine, l’alanine et la leucine.
Quel acide aminé casse les hélices α et pourquoi ?
La proline, à cause de sa structure en coude.
Comment sont stabilisés les feuillets β ?
Par des liaisons hydrogène entre brins β adjacents.
Combien de brins β composent un feuillet β ?
Trois à quatre brins β.
Quelles organisations peuvent avoir les feuillets β ?
Parallèle, antiparallèle ou mixte.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
L'organisation générale de la protéine dans l'espace.
De quoi dépend la structure tertiaire d'une protéine ?
Des structures primaire et secondaire.
Quels types de liaisons stabilisent la structure tertiaire ?
Des ponts disulfures covalents et des interactions non covalentes ioniques, hydrogène et hydrophobes.
Où se forment les interactions hydrophobes dans une protéine ?
Au cœur des protéines par exclusion de l’eau.
Quels acides aminés hydrophobes participent aux interactions hydrophobes ?
Ile, Val, Leu, Met, Trp, Tyr et Phe.
Quelle réaction chimique forme un pont disulfure ?
L’oxydation de deux cystéines selon .
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
La plus petite unité structurale d'une protéine capable de se replier et fonctionner indépendamment.
Qu'est-ce qu'une apoprotéine ?
La partie protéique d'une protéine sans son groupement prosthétique ou cofacteur.
Qu'est-ce qu'un groupement prosthétique ?
Un cofacteur non protéique essentiel à la fonction et à la structure tertiaire d'une protéine.
Quelle est la partie protéique de l'hémoglobine ?
La globine constitue l'apoprotéine de l'hémoglobine.
De quoi est formé le cofacteur de l'hémoglobine ?
L'hème, formé d'une porphyrine et d'un atome de fer.
Quel rôle joue le cofacteur dans l'hémoglobine ?
Il est nécessaire à l'interaction avec l'oxygène.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'assemblage de plusieurs chaînes protéiques formant des sous-unités.
Quelle forme d'une protéine est thermodynamiquement la plus stable ?
La structure native.
Quelle forme d'une protéine est non fonctionnelle et plus énergétique ?
La structure dénaturée.
Par quelles étapes passe le repliement d'une protéine ?
De l'état dénaturé à la structure native par des formes intermédiaires.
Quelles protéines peuvent assister le repliement des protéines ?
Les protéines chaperonnes.
À quelle longueur d'onde les protéines ont-elles un pic d'absorption lié aux liaisons peptidiques ?
À 210 nm.
À quelle longueur d'onde les protéines ont-elles un pic d'absorption lié aux acides aminés aromatiques ?
À 280 nm.
Pourquoi les protéines sont-elles amphotères ?
À cause des charges de l’amine N-terminale, du carboxyle C-terminal et de certaines chaînes latérales.
De quoi dépend la solubilité d’une protéine ?
De la salinité et du pH.
Quand la solubilité d’une protéine est-elle minimale ?
Au point isoélectrique où la charge nette est nulle.
Quels facteurs fragilisent la conformation tridimensionnelle des protéines ?
Les changements de salinité ou de pH, les détergents et les agents réducteurs.
Quelle liaison reste généralement stable malgré les changements de salinité, pH, détergents et agents réducteurs ?
La liaison peptidique.
Quelle structure possède principalement la protéine prion cellulaire ?
Une structure en hélice α.
Quelle structure adopte la protéine prion pathogène ?
Une structure en feuillet β.
Quelles propriétés acquiert la protéine prion pathogène ?
Elle devient peu soluble, s’agrège et résiste aux protéases.
Avec quelle maladie la forme pathologique de la protéine prion est-elle associée ?
La maladie neurodégénérative de Creutzfeldt-Jakob.
Qu'est-ce qu'une modification post-traductionnelle ?
Une modification chimique greffée sur une protéine après sa traduction.
Quelle différence entre N-glycosylation et O-glycosylation ?
La N-glycosylation ajoute un glucide sur une asparagine, la O-glycosylation sur une sérine ou thréonine.
Où commence et où continue la glycosylation ?
Elle débute dans le réticulum endoplasmique et se poursuit dans l’appareil de Golgi.
Qu'est-ce que la phosphorylation ?
L’ajout covalent d’un phosphate sur une protéine par une kinase.
Sur quels résidus la phosphorylation agit-elle principalement ?
Sur des résidus de tyrosine, sérine ou thréonine.
Comment la phosphorylation est-elle réversible ?
Grâce aux phosphatases.
Quel rôle ont les kinases et quel donneur de phosphate utilisent-elles ?
Elles utilisent l’ATP et jouent un rôle essentiel dans la signalisation intracellulaire.
Quel effet a la mutation B-RAF V600E sur l'activité de BRAF ?
Elle rend BRAF hyperactive et multiplie sa vitesse d’activité par 500.
Quelle est la taille en acides aminés de l'hormone de croissance GH ?
Elle contient 191 acides aminés.
Quelle est la composition en chaînes de l'insuline ?
Elle a une chaîne α de 21 et une chaîne β de 30 acides aminés.
Que font les peptides antimicrobiens au contact de la membrane bactérienne ?
Ils forment une hélice α amphipathique et créent des pores.
De quoi est formé le tropocollagène de type I ?
De trois chaînes de 1050 acides aminés.
Quel est le rôle de la vitamine C dans le collagène ?
Elle est cofacteur de son hydroxylation.
Quelle est la structure de l'hémoglobine ?
Un tétramère avec deux chaînes α et deux chaînes β.
Qu'est-ce qu'une immunoglobuline ?
Une protéine produite par les lymphocytes B pour reconnaître les antigènes.
Quelle différence principale existe entre protéines fibrillaires et globulaires ?
Les fibrillaires sont surtout structurales, les globulaires pour interactions cellulaires.
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