Quelle part du poids sec des organismes vivants les protéines représentent-elles ?
50 %.
Quels rôles les protéines remplissent-elles ?
Des rôles biologiques.
De quoi les holoprotéines sont-elles constituées uniquement ?
D’enchaînements d’acides aminés.
Quelle partie non protéique les hétéroprotéines comprennent-elles ?
Un groupement prosthétique.
Qu’est-ce qu’une protéine ?
Une macromolécule formée par condensation de nombreux acides aminés.
Quel rôle jouent les acides aminés dans la formation des protéines ?
Ce sont les monomères des protéines.
Combien d’acides aminés principaux sont recensés ?
20.
Quels acides aminés principaux sont classés parmi les cycliques ?
La phénylalanine, le tryptophane, la tyrosine et la proline.
À quelle série appartiennent la majorité des acides aminés constitutifs des protéines ?
À la série L.
Que désigne la structure primaire d’un peptide ou d’une protéine ?
L’enchaînement d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques CO–NH.
Combien d’acides aminés un oligopeptide comporte-t-il ?
Moins de quatre acides aminés.
Combien d’acides aminés un polypeptide comporte-t-il au minimum ?
Quatre acides aminés.
Combien d’acides aminés compte la chaîne A de l’insuline ?
Vingt et un acides aminés.
Combien d’acides aminés compte la chaîne B de l’insuline ?
Trente acides aminés.
Quel rôle hormonal l’insuline exerce-t-elle ?
C’est une hormone hypoglycémiante sécrétée par le pancréas.
Comment étudie-t-on la composition en acides aminés d’une protéine ?
On hydrolyse la protéine, puis on analyse les acides aminés obtenus par chromatographie.
Quelles méthodes chimiques déterminent l’extrémité N-terminale d’une protéine ?
La méthode des DNP-AA de Sanger ou celle des phénylthiohydantoïnes d’Edman.
Quelles méthodes déterminent l’extrémité C-terminale d’une protéine ?
L’hydrazinolyse ou une dégradation enzymatique par une carboxypeptidase.
Quelles liaisons contribuent à la conformation spatiale des protéines ?
Les ponts disulfure, les liaisons ioniques, les liaisons hydrogène et les interactions hydrophobes.
Quelle liaison unit les deux chaînes antiparallèles d’un feuillet plissé bêta ?
Des liaisons hydrogène inter-chaînes.
Quel état caractérise le feuillet plissé bêta des scléroprotéines ?
Un état étiré.
Dans l’hélice alpha, où se trouvent les liaisons hydrogène ?
Elles sont intra-chaîne.
Dans quelle direction sont orientées les chaînes latérales de l’hélice alpha ?
Vers l’extérieur.
Quelles fonctions biologiques les protéines assurent-elles ?
Des fonctions enzymatiques, de transport et de stockage, mécaniques, de mouvement, de protection, de traitement du signal et hormonales.
Quelle coloration la ninhydrine oxydée produit-elle avec les acides aminés ?
Une coloration bleu-violet.
À quoi sert la coloration produite par la ninhydrine oxydée ?
À mesurer et identifier les acides aminés.
Comment la proline est-elle classée selon sa structure ?
Comme un acide aminé cyclique hétérocyclique.
Quelle catégorie d’acide aminé la proline constitue-t-elle ?
Un iminoacide.
Quelles formes les peptides peuvent-ils adopter ?
Linéaire, ramifiée, cyclique ou semi-cyclique.
Qui a déterminé la première structure polypeptidique connue, celle de l’insuline ?
Sanger.
Quelle enzyme détermine l’extrémité N-terminale d’une protéine ?
Une aminopeptidase.
À quel type de protéines l’hélice alpha est-elle associée ?
Aux protéines globulaires fonctionnelles.
Quels éléments structuraux composent la structure tertiaire de l’hémoglobine ?
Des groupes hème, des zones hélicoïdales et des zones de courbures et de repliements moins réguliers.
Teste tes connaissances avec un QCM de 17 questions sur Protéines et acides aminés.
1. Quelle part du poids sec des organismes vivants les protéines représentent-elles, tout en remplissant des rôles biologiques ?
2. Quelle distinction sépare une holoprotéine d’une hétéroprotéine ?
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