Environ 50 %
Explication
Les protéines représentent environ la moitié du poids sec des organismes vivants et participent à divers rôles biologiques. La valeur de 30 % est une estimation trop basse par rapport à cette proportion.
L’holoprotéine est formée d’acides aminés, tandis que l’hétéroprotéine comporte aussi un groupement prosthétique.
Explication
Une holoprotéine est constituée d’enchaînements d’acides aminés, alors qu’une hétéroprotéine comprend également une partie non protéique, le groupement prosthétique. L’option qui attribue ce groupement à l’holoprotéine inverse les deux catégories.
Par condensation de nombreux acides aminés, généralement de 50 à plusieurs milliers.
Explication
Une protéine est une macromolécule formée par condensation de nombreux acides aminés, dont le nombre va généralement de 50 à plusieurs milliers. Les nucléotides sont les monomères des acides nucléiques, et non des protéines.
Phénylalanine, tryptophane, tyrosine et proline
Explication
Les quatre acides aminés principaux classés comme cycliques sont la phénylalanine, le tryptophane, la tyrosine et la proline. La leucine, présente dans un distracteur proche, appartient au groupe des acides aminés aliphatiques.
À la série L
Explication
La majorité des acides aminés qui constituent les protéines appartiennent à la série L. La série D existe, mais elle ne correspond pas à la forme majoritaire dans ces protéines.
Une coloration bleu-violet, utile à leur mesure et à leur identification
Explication
La réaction de la ninhydrine oxydée avec les acides aminés produit une coloration bleu-violet exploitable pour les mesurer et les identifier. La coloration rouge-orangé n’est pas celle associée à cette réaction.
L’enchaînement d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques CO–NH
Explication
La structure primaire correspond à la séquence d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques CO–NH. Le repliement tridimensionnel décrit un niveau d’organisation différent de la séquence elle-même.
Les oligopeptides en comportent moins de 4, tandis que les polypeptides en comportent au moins 4.
Explication
La distinction repose sur le seuil de quatre acides aminés : les oligopeptides en ont moins de quatre et les polypeptides au moins quatre. L’option qui place les chaînes de quatre résidus du côté des oligopeptides modifie ce seuil.
Deux chaînes de 21 et 30 acides aminés, reliées par des ponts disulfure intra- et inter-chaînes
Explication
L’insuline comprend une chaîne A de 21 acides aminés et une chaîne B de 30, liées par des ponts disulfure intra- et inter-chaînes. La description d’une chaîne unique de 51 résidus ne rend pas compte de ses deux chaînes distinctes.
Hydrolyser la protéine puis analyser les acides aminés obtenus par chromatographie.
Explication
L’hydrolyse libère les acides aminés, qui sont ensuite analysés par chromatographie. La carboxypeptidase sert à étudier l’extrémité C-terminale, et non à mesurer la composition globale.
La méthode des DNP-AA de Sanger ou celle des phénylthiohydantoïnes d’Edman.
Explication
Les méthodes de Sanger et d’Edman sont des méthodes chimiques de détermination de l’extrémité N-terminale. L’hydrazinolyse et la carboxypeptidase sont associées à l’étude de l’extrémité C-terminale.
L’hydrazinolyse ou une dégradation enzymatique par une carboxypeptidase.
Explication
L’hydrazinolyse et la dégradation par une carboxypeptidase permettent de déterminer l’extrémité C-terminale. Les méthodes de Sanger et d’Edman sont utilisées pour caractériser l’extrémité N-terminale.
Des ponts disulfure entre cystéines, des liaisons ioniques et hydrogène, ainsi que des interactions hydrophobes.
Explication
La conformation spatiale est soutenue par les ponts disulfure entre cystéines, les liaisons ioniques et hydrogène, ainsi que les interactions hydrophobes entre chaînes latérales. Les ponts disulfure ne se forment pas entre méthionines, contrairement à l’affirmation d’un distracteur.
Un état étiré où deux chaînes polypeptidiques antiparallèles sont unies par des liaisons hydrogène inter-chaînes.
Explication
Le feuillet bêta est une structure étirée dans laquelle deux chaînes antiparallèles sont reliées par des liaisons hydrogène inter-chaînes. Les liaisons hydrogène intra-chaîne caractérisent plutôt l’hélice alpha.
Les liaisons hydrogène sont intra-chaîne et les chaînes latérales sont orientées vers l’extérieur.
Explication
Dans l’hélice alpha, les liaisons hydrogène se forment au sein d’une même chaîne et les chaînes latérales pointent vers l’extérieur. L’association de chaînes antiparallèles par des liaisons hydrogène inter-chaînes correspond au feuillet bêta.
Ce sont des fonctions enzymatique, de transport et de protection.
Explication
Les protéines peuvent assurer des fonctions enzymatiques, de transport et de protection, comme dans la situation décrite. Le stockage et les fonctions mécaniques sont aussi des rôles protéiques, mais ils ne correspondent pas aux trois rôles de l’exemple.
Le mouvement, le traitement du signal et la régulation hormonale.
Explication
Les protéines peuvent intervenir dans le mouvement, le traitement du signal et les fonctions hormonales. La réplication de l’ADN et la synthèse des lipides ne figurent pas parmi les fonctions protéiques énumérées ici.
Mémorisez les réponses avec 33 flashcards sur Protéines et acides aminés.
Quelle part du poids sec des organismes vivants les protéines représentent-elles ?
50 %.
Quels rôles les protéines remplissent-elles ?
Des rôles biologiques.
De quoi les holoprotéines sont-elles constituées uniquement ?
D’enchaînements d’acides aminés.
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