De quoi dépend le devenir d’une cellule ?
De l’intégration de signaux.
Quels processus cellulaires les signaux peuvent-ils contrôler ?
La multiplication, la division ou la différenciation.
Que devient la molécule extracellulaire lors d’une signalisation par récepteur membranaire ?
Elle reste hors de la cellule.
Quel est le rôle d’un transporteur envers une molécule extracellulaire ?
Il peut la faire traverser la membrane.
Qu’est-ce qu’un récepteur membranaire ?
Une protéine transmembranaire qui fixe un signal et transmet l’information à l’intérieur de la cellule.
Comment un récepteur membranaire traverse-t-il la membrane ?
Une ou plusieurs fois.
Quels mécanismes transmettent l’information extracellulaire lors de la signalisation ?
Des interactions protéine-protéine, des changements structuraux, des seconds messagers et des phosphorylations.
Quel effet les phosphorylations peuvent-elles avoir sur les protéines ?
Elles peuvent les activer ou les inhiber.
Que produit la voie des récepteurs à sept domaines transmembranaires ?
Des seconds messagers.
Dans la voie des récepteurs à sept domaines, que fait le médiateur en premier ?
Il active le récepteur portant la séquence DRY.
Que déclenche la fixation de deux molécules d’acétylcholine au récepteur nicotinique ?
L’ouverture de son pore, qui permet le passage d’ions à travers la membrane.
Quels ions entrent principalement par le récepteur nicotinique ?
Les ions Na⁺ et Ca²⁺.
Quel effet produit l’entrée de Cl⁻ par les récepteurs canaux anioniques ?
Elle hyperpolarise et inhibe.
Quelle est l’architecture transmembranaire d’un RCPG ?
Une chaîne polypeptidique comprenant sept domaines transmembranaires en hélice α.
Quelles sont les six classes de RCPG chez l’Homme ?
A, B, C, F, T et O.
Quelle séquence caractéristique les récepteurs de classe A doivent-ils présenter ?
La séquence DRY.
Où se loge le ligand du sous-groupe α de la classe A ?
Dans une poche profonde entre les hélices.
Quelles sous-unités composent une protéine G trimérique ?
Les sous-unités α, β et γ.
Quel nucléotide est lié à α dans une protéine G trimérique au repos ?
Du GDP.
Quel changement nucléaire le récepteur activé favorise-t-il dans la protéine G trimérique ?
L’échange du GDP contre du GTP.
Quel effet la sous-unité αs exerce-t-elle sur son effecteur ?
Elle le stimule.
Quel effet Gαs exerce-t-il sur l’adénylate cyclase et l’AMPc ?
Elle stimule l’adénylate cyclase et augmente la production d’AMPc.
Quel effet Gαq exerce-t-il sur la phospholipase Cβ ?
Il stimule la phospholipase Cβ, qui hydrolyse le PIP2 en IP3 et DAG.
Quels groupes chimiques les kinases phosphorylent-elles ?
Les groupes OH des sérines, thréonines ou tyrosines.
Quel signal active la PKA ?
L’AMPc.
Quelles voies de signalisation sont activatrices parmi les voies Gαs, Gαq, Gα12/13 et Gβγ ?
Les voies Gαs-adénylate cyclase-PKA, Gαq-phospholipase C-PKC, Gα12/13-RhoA et Gβγ-phospholipase A2.
Quel effet la voie Gαi exerce-t-elle sur la production d’AMPc ?
Elle inhibe la production d’AMPc.
Quelle kinase le complexe βγ active-t-il pour phosphoryler un RCPG ?
La kinase GRK.
Que devient la liaison du RCPG phosphorylé à Gα ?
Le RCPG phosphorylé ne peut plus se lier à Gα.
Quels seconds messagers solubles sont cités ?
L’AMPc, l’IP3 et le Ca2+.
Que reconnaît le domaine SH2 de GRB2 ?
Les tyrosines phosphorylées d’un récepteur.
Quelle séquence le domaine SH3 reconnaît-il pour permettre l’interaction entre GRB2 et SOS ?
Une séquence consensus riche en proline.
Quelle sous-unité de la PI3 kinase porte l’activité catalytique ?
La sous-unité p110.
À quels phospholipides le domaine PH peut-il se lier pour rapprocher une protéine de la membrane ?
À PIP2 ou PIP3.
Combien de sous-unités α le récepteur nicotinique à l’acétylcholine possède-t-il ?
Deux sous-unités α.
Quel rôle jouent les sous-unités β, δ et γ du récepteur nicotinique ?
Elles modulent le canal sans site de liaison à l’acétylcholine.
Quelle étape suit la dépolarisation musculaire provoquée par le récepteur nicotinique ?
La libération de calcium.
Quels récepteurs canaux cationiques sont cités ?
Les récepteurs nicotiniques, NMDA, AMPA, du glutamate et de l’aspartate.
Quels récepteurs canaux anioniques sont cités ?
Les récepteurs du GABA et de la glycine.
Combien de types de RCPG sont décrits chez l’Homme ?
Environ 1 000 types.
Quel prix Lefkowitz et Kobilka ont-ils reçu en 2012 pour leurs travaux sur les RCPG ?
Le prix Nobel de chimie.
Comment sont nommées les boucles extracellulaires et intracellulaires des RCPG ?
E1, E2 et E3 à l’extérieur ; I1, I2 et I3 à l’intérieur.
Quel pont disulfure peut se former entre les boucles d’un RCPG ?
Un pont entre E1 et E2.
Quel nucléotide la sous-unité α d’une protéine G trimérique porte-t-elle ?
Du GDP ou du GTP.
Où les protéines G trimériques sont-elles associées ?
À la membrane plasmique.
Quels complexes peuvent activer des effecteurs après dissociation ?
La sous-unité α et le complexe βγ.
Où se trouvent les sites préférentiels d’interaction de α avec les RCPG ?
Sur les boucles intracellulaires I2 et I3, parfois sur la pseudo-boucle I4.
Quel effet Gα12/13 exerce-t-il sur RhoA ?
Il favorise l’activation de RhoA.
Quelle réaction l’adénylate cyclase catalyse-t-elle ?
La conversion de l’ATP en AMPc.
Que provoque la fixation de quatre molécules d’AMPc à la PKA inactive ?
La séparation des sous-unités régulatrices et catalytiques.
Quel événement permet au DAG d’activer la PKC pré-activée ?
Sa fixation au domaine C1 permet le dépliement et l’activation de la kinase.
Quel produit la phospholipase A2 libère-t-elle ?
De l’acide arachidonique.
Où le calcium mobilisé par l’IP3 est-il majoritairement stocké ?
Dans le réticulum endoplasmique.
Comment la forskoline active-t-elle l’adénylate cyclase ?
Elle la traverse sans transporteur et l’active directement, indépendamment des récepteurs et des protéines G.
Quel effet la toxine pertussique produit-elle sur Gαi et l’AMPc ?
Elle bloque Gαi, levant son inhibition et augmentant l’AMPc.
À combien de protéines G un récepteur peut-il être couplé simultanément ?
À deux ou trois protéines G, avec une protéine G dominante.
Quel est le point de départ de la physiologie inversante ?
L’analyse moléculaire, pour remonter à la réponse physiologique.
Combien de temps un RCPG peut-il rester activé au maximum avant l’arrêt de sa transmission ?
Environ cinq minutes.
Quelle valeur indique la forte affinité du ligand pour un RCPG membranaire ?
.
Quel pH endosomal favorise la dissociation du ligand du RCPG ?
Un pH de 6.
Après l’endocytose d’un RCPG, que font les phosphatases au C-terminal ?
Elles retirent les phosphates et libèrent le récepteur de l’arrestine.
Quel pourcentage des RCPG internalisés est recyclé vers la membrane ?
99 %.
Combien de temps dure au minimum le recyclage des RCPG internalisés ?
15 minutes.
Dans la voie des récepteurs à un domaine transmembranaire, avec quelle protéine le récepteur interagit-il ?
GRB2.
Dans cette voie, quelle protéine active Ras ?
SOS.
Dans cette voie, qu’est-ce qui inactive Ras ?
L’hydrolyse du GTP en GDP.
Quel domaine relativement long la classe B des RCPG utilise-t-elle notamment pour fixer son ligand ?
Le domaine N-terminal.
Quels récepteurs appartiennent notamment à la classe B des RCPG ?
Les récepteurs de la calcitonine et de la sécrétine.
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1. De quoi dépend le devenir d’une cellule au cours de sa vie ?
2. Lorsqu’une molécule extracellulaire déclenche une signalisation par récepteur membranaire, que devient-elle par rapport à la membrane ?
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