QCM : Signalisation cellulaire (26 questions)

Questions et réponses du QCM

1. De quoi dépend le devenir d’une cellule au cours de sa vie ?

De la fixation de signaux qui déclenchent nécessairement sa division plutôt que sa différenciation
De l’activation d’un seul signal qui détermine sa forme sans modifier son activité
De la quantité de molécules qu’elle transporte à travers sa membrane pour produire de l’énergie
De l’intégration de signaux qui peuvent contrôler sa multiplication, sa division ou sa différenciation

De l’intégration de signaux qui peuvent contrôler sa multiplication, sa division ou sa différenciation

Explication

L’intégration de signaux permet de contrôler plusieurs aspects du devenir cellulaire, notamment la multiplication, la division et la différenciation. La fixation d’un signal n’impose pas nécessairement la division, car les signaux intégrés peuvent aussi réguler d’autres destinées cellulaires.

2. Lorsqu’une molécule extracellulaire déclenche une signalisation par récepteur membranaire, que devient-elle par rapport à la membrane ?

Elle est transportée dans la cellule par le récepteur, qui agit comme un canal membranaire
Elle est transformée en second messager avant de se fixer sur la face interne du récepteur
Elle reste à l’extérieur, tandis que le récepteur transmet son information à l’intérieur de la cellule
Elle traverse la membrane avec le récepteur, qui la libère ensuite dans le cytoplasme

Elle reste à l’extérieur, tandis que le récepteur transmet son information à l’intérieur de la cellule

Explication

Dans cette signalisation, le récepteur transmet l’information sans faire traverser la membrane au ligand. L’idée que le récepteur transporte lui-même la molécule confond sa fonction de réception avec celle d’un transporteur.

3. Quelle description caractérise un récepteur membranaire ?

Une protéine transmembranaire qui produit un signal extracellulaire sans transmettre d’information cellulaire
Une protéine périphérique qui fixe un signal et le transporte à travers la membrane
Une protéine intracellulaire qui fixe un signal et le dirige vers la surface de la cellule
Une protéine transmembranaire qui fixe un signal et transmet l’information vers l’intérieur de la cellule

Une protéine transmembranaire qui fixe un signal et transmet l’information vers l’intérieur de la cellule

Explication

Un récepteur membranaire traverse la membrane une ou plusieurs fois, fixe un signal exogène ou endogène et transmet l’information à l’intérieur. Une protéine qui transporte le signal à travers la membrane correspond plutôt à la fonction d’un transporteur.

4. Comment l’information extracellulaire peut-elle être transmise à l’intérieur d’une cellule ?

Par la production de seconds messagers qui modifient les protéines sans interactions ni phosphorylations
Par la diffusion du ligand dans le cytoplasme, suivie de son élimination par des transporteurs membranaires
Par des interactions protéine-protéine, des changements structuraux, des seconds messagers et des phosphorylations
Par des changements structuraux qui empêchent les protéines de modifier leur activité par phosphorylation

Par des interactions protéine-protéine, des changements structuraux, des seconds messagers et des phosphorylations

Explication

La signalisation mobilise plusieurs mécanismes, dont les interactions protéine-protéine, les changements structuraux, les seconds messagers et les phosphorylations, qui peuvent activer ou inhiber des protéines. La présence de seconds messagers ne signifie pas que les interactions protéiques et les phosphorylations sont écartées.

5. Quelle distinction décrit correctement les voies des récepteurs à sept domaines et à un domaine transmembranaires ?

Les deux voies reposent sur des interactions protéine-protéine, mais celle à sept domaines évite les seconds messagers
La voie à sept domaines repose sur des interactions protéine-protéine sans second messager, tandis que celle à un domaine en produit
Les deux voies produisent des seconds messagers, mais celle à un domaine n’active pas de kinases
La voie à sept domaines produit des seconds messagers, tandis que celle à un domaine repose sur des interactions protéine-protéine et des kinases sans second messager

La voie à sept domaines produit des seconds messagers, tandis que celle à un domaine repose sur des interactions protéine-protéine et des kinases sans second messager

Explication

La voie des récepteurs à sept domaines utilise des seconds messagers, tandis que celle des récepteurs à un domaine repose sur des interactions protéine-protéine et des kinases sans second messager. L’inversion de ces caractéristiques est une confusion plausible, mais elle attribue à chaque voie le mécanisme de l’autre.

6. Dans une voie impliquant un récepteur à sept domaines transmembranaires, quelle succession d’événements mène à une réponse cellulaire ?

Le médiateur active un effecteur, qui inhibe la protéine G avant que le récepteur produise un second messager
Le médiateur active la protéine G, qui phosphoryle directement le récepteur avant la production d’un second messager par une kinase
Le médiateur active GRB2, puis SOS et Ras stimulent une kinase par hydrolyse du GTP sans second messager
Le médiateur active le récepteur portant DRY, puis la protéine G et un effecteur produisent un second messager qui module une kinase par phosphorylation

Le médiateur active le récepteur portant DRY, puis la protéine G et un effecteur produisent un second messager qui module une kinase par phosphorylation

Explication

Le récepteur portant la séquence DRY active la protéine G, qui stimule un effecteur produisant un second messager; celui-ci module une kinase par phosphorylation et conduit à une réponse cellulaire. La séquence GRB2-SOS-Ras appartient à la voie des récepteurs à un domaine transmembranaire.

7. Que déclenche la fixation de deux molécules d’acétylcholine au récepteur nicotinique ?

Le déplacement du récepteur, qui transporte les ions sans ouvrir son pore
L’ouverture du pore, qui permet le passage d’ions à travers la membrane
La phosphorylation du récepteur, qui fait passer l’acétylcholine dans le cytoplasme
La fermeture du pore, qui empêche les ions de traverser la membrane

L’ouverture du pore, qui permet le passage d’ions à travers la membrane

Explication

La fixation de deux molécules d’acétylcholine ouvre le pore du récepteur nicotinique et permet un flux d’ions à travers la membrane. La fixation ne ferme donc pas le canal; elle déclenche son ouverture.

8. Quel effet ionique du récepteur nicotinique contribue à dépolariser une fibre musculaire ?

La sortie principalement de Na+ et de Ca2+, accompagnée d’une entrée de K+; le courant sortant majoritaire dépolarise la fibre
L’entrée principalement de K+ et de Cl−, accompagnée d’une sortie de Na+; le courant entrant majoritaire hyperpolarise la fibre
L’entrée principalement de Na+ et de Ca2+, accompagnée d’une sortie de K+; le courant entrant majoritaire dépolarise la fibre
La sortie principalement de K+ et de Ca2+, accompagnée d’une entrée de Na+; le courant sortant majoritaire dépolarise la fibre

L’entrée principalement de Na+ et de Ca2+, accompagnée d’une sortie de K+; le courant entrant majoritaire dépolarise la fibre

Explication

Le récepteur nicotinique laisse entrer surtout Na+ et Ca2+ et sortir K+; le courant entrant majoritaire dépolarise la fibre musculaire et contribue à la contraction. Une entrée nette de charges positives ne provoque pas l’hyperpolarisation décrite par l’autre possibilité.

9. Quelle comparaison distingue les effets des récepteurs canaux cationiques et anioniques sur une cellule ?

La sortie de Na+ et/ou Ca2+ par les canaux cationiques dépolarise et excite, tandis que la sortie de Cl− par les canaux anioniques hyperpolarise et inhibe
L’entrée de Na+ et/ou Ca2+ par les canaux cationiques dépolarise et excite, tandis que l’entrée de Cl− par les canaux anioniques hyperpolarise et inhibe
L’entrée de Na+ et/ou Ca2+ par les canaux cationiques hyperpolarise et inhibe, tandis que l’entrée de Cl− par les canaux anioniques dépolarise et excite
L’entrée de Cl− par les canaux cationiques dépolarise et excite, tandis que l’entrée de Na+ par les canaux anioniques hyperpolarise et inhibe

L’entrée de Na+ et/ou Ca2+ par les canaux cationiques dépolarise et excite, tandis que l’entrée de Cl− par les canaux anioniques hyperpolarise et inhibe

Explication

L’entrée de cations tels que Na+ ou Ca2+ est associée à la dépolarisation et à l’excitation, tandis que l’entrée de Cl− est associée à l’hyperpolarisation et à l’inhibition. L’attribution inverse des effets aux canaux cationiques et anioniques confond précisément ces deux mécanismes.

10. Quelle organisation caractérise la structure d’un récepteur couplé aux protéines G (RCPG) ?

Une chaîne polypeptidique à six hélices transmembranaires, avec un N-terminal intracellulaire et un C-terminal extracellulaire
Deux chaînes polypeptidiques à sept hélices transmembranaires, avec un N-terminal extracellulaire et un C-terminal intracellulaire
Trois chaînes polypeptidiques à sept hélices transmembranaires, avec deux extrémités extracellulaires
Une chaîne polypeptidique à sept hélices transmembranaires, avec un N-terminal extracellulaire et un C-terminal intracellulaire

Une chaîne polypeptidique à sept hélices transmembranaires, avec un N-terminal extracellulaire et un C-terminal intracellulaire

Explication

Un RCPG est constitué d’une seule chaîne qui traverse la membrane en formant sept hélices α, et ses extrémités N- et C-terminales sont respectivement extracellulaire et intracellulaire. Une protéine formée de trois chaînes correspondrait plutôt à un complexe oligomérique, pas à l’organisation décrite ici.

11. Quelle affirmation décrit correctement la classification des RCPG humains ?

Ils sont répartis en six classes, A, B, C, D, F et O, et la classe C est la plus représentée
Ils sont répartis en six classes, A, B, C, F, T et O, et la classe A est la plus représentée
Ils sont répartis en cinq classes, A, B, C, F et T, et la classe B est la plus représentée
Ils sont répartis en sept classes, A, B, C, D, F, T et O, et la classe A est la moins représentée

Ils sont répartis en six classes, A, B, C, F, T et O, et la classe A est la plus représentée

Explication

La classification des RCPG chez l’Homme comprend les classes A, B, C, F, T et O, la classe A étant la plus abondante. La classe B n’est pas la plus représentée, même si elle fait bien partie de la classification.

12. Quels éléments doivent être présents chez les récepteurs de classe A ?

Une séquence DRY, un pont disulfure entre E2 et E3 et des acides aminés variables
Une séquence RYD, un pont disulfure entre E1 et E2 et des acides aminés conservés
Une séquence DRY, un pont disulfure entre E1 et E2 et des acides aminés conservés
Une séquence DRY, un pont disulfure entre le N-terminal et E2 et des acides aminés conservés

Une séquence DRY, un pont disulfure entre E1 et E2 et des acides aminés conservés

Explication

Les récepteurs de classe A se distinguent par la séquence DRY, un pont disulfure reliant E1 à E2 et la présence d’acides aminés conservés. Un pont entre E2 et E3 ne correspond pas à la localisation décrite pour ce motif structural.

13. Un ligand se fixe dans une poche profonde entre les hélices d’un RCPG de classe A : à quel sous-groupe ce mode de liaison correspond-il ?

Au sous-groupe γ
Au sous-groupe α
Au sous-groupe β
Au sous-groupe δ

Au sous-groupe α

Explication

Dans le sous-groupe α, le ligand s’insère dans une poche profonde située entre les hélices. Le sous-groupe β implique aussi une liaison entre les hélices, mais avec un site extracellulaire associé.

14. Quelle distinction structurelle sépare une protéine G trimérique d’une petite protéine G ?

La protéine G trimérique comprend les sous-unités α, β et γ, tandis que la petite protéine G n’en compte qu’une
La protéine G trimérique comprend trois sous-unités α, tandis que la petite protéine G n’en compte qu’une
La protéine G trimérique comprend les sous-unités α, β et γ, tandis que la petite protéine G en compte deux
La protéine G trimérique comprend les sous-unités α et β, tandis que la petite protéine G en compte trois

La protéine G trimérique comprend les sous-unités α, β et γ, tandis que la petite protéine G n’en compte qu’une

Explication

Une protéine G trimérique est un complexe formé des sous-unités α, β et γ, alors qu’une petite protéine G est constituée d’une seule sous-unité. Une protéine G trimérique ne se réduit pas aux sous-unités α et β.

15. Que se passe-t-il après l’activation d’un récepteur couplé à une protéine G trimérique au repos ?

L’hydrolyse du GDP en GTP détache βγ, puis l’échange du GTP contre du GDP réunit les sous-unités
La fixation du GTP sur βγ sépare α du récepteur, puis l’hydrolyse du GDP réunit les sous-unités
L’échange du GDP contre du GTP favorise la dissociation de α et de βγ, puis l’hydrolyse du GTP permet leur réunion
L’échange du GDP contre du GTP maintient α liée à βγ, puis l’hydrolyse du GTP sépare les trois sous-unités

L’échange du GDP contre du GTP favorise la dissociation de α et de βγ, puis l’hydrolyse du GTP permet leur réunion

Explication

Au repos, la sous-unité α porte du GDP ; l’activation du récepteur favorise son échange contre du GTP et la séparation des complexes α et βγ, qui peuvent interagir avec des effecteurs. La dissociation est suivie de l’hydrolyse du GTP en GDP, qui permet le réassemblage.

16. Une cellule doit stimuler un effecteur, puis activer RhoA : quelles sous-unités α correspondent à ces deux fonctions ?

αs ou αq pour stimuler l’effecteur, puis α12/13 pour favoriser l’activation de RhoA
αi ou α12/13 pour stimuler l’effecteur, puis αs pour favoriser l’activation de RhoA
αq ou α12/13 pour stimuler l’effecteur, puis αi pour favoriser l’activation de RhoA
αs ou αi pour stimuler l’effecteur, puis αq pour favoriser l’activation de RhoA

αs ou αq pour stimuler l’effecteur, puis α12/13 pour favoriser l’activation de RhoA

Explication

Les sous-unités αs et αq stimulent leurs effecteurs, tandis qu’α12/13 intervient dans l’activation de RhoA. αi a au contraire un rôle inhibiteur sur son effecteur.

17. Quel effet opposé Gαs et Gαi exercent-ils sur l’adénylate cyclase et la concentration d’AMPc ?

Gαs stimule l’adénylate cyclase et augmente l’AMPc, tandis que Gαi l’inhibe et diminue l’AMPc
Gαs inhibe l’adénylate cyclase et diminue l’AMPc, tandis que Gαi la stimule et augmente l’AMPc
Gαs stimule l’adénylate cyclase et diminue l’AMPc, tandis que Gαi l’inhibe et augmente l’AMPc
Gαs inhibe l’adénylate cyclase et augmente l’AMPc, tandis que Gαi la stimule et diminue l’AMPc

Gαs stimule l’adénylate cyclase et augmente l’AMPc, tandis que Gαi l’inhibe et diminue l’AMPc

Explication

Gαs stimule l’adénylate cyclase, ce qui augmente la production d’AMPc, alors que Gαi inhibe l’enzyme et réduit l’AMPc. L’idée que Gαi stimule l’adénylate cyclase inverse le rôle inhibiteur de cette sous-unité.

18. Après activation de Gαq, quelle voie enzymatique et quels produits sont attendus ?

La stimulation de la phospholipase Cβ, qui hydrolyse le PIP2 en IP3 et DAG
L’inhibition de la phospholipase Cβ, qui transforme l’IP3 et le DAG en PIP2
La stimulation de l’adénylate cyclase, qui convertit le PIP2 en AMPc et DAG
La stimulation de la phospholipase A2, qui hydrolyse le PIP2 en IP3 et acide arachidonique

La stimulation de la phospholipase Cβ, qui hydrolyse le PIP2 en IP3 et DAG

Explication

Gαq stimule la phospholipase Cβ, qui hydrolyse le PIP2 pour produire l’IP3 et le DAG. La phospholipase A2 est associée à la production d’acide arachidonique, et non à cette hydrolyse du PIP2.

19. Quelle description distingue correctement l’action d’une kinase de celle d’une phosphatase ?

Une kinase transfère un phosphate de l’ATP sur des groupes OH de lipides, tandis qu’une phosphatase retire des groupes OH des protéines
Une kinase transfère un phosphate de l’ATP sur des groupes OH de sérines, thréonines ou tyrosines, tandis qu’une phosphatase retire des phosphates
Une kinase transfère un phosphate de l’ATP sur des groupes aminés, tandis qu’une phosphatase ajoute des phosphates aux protéines
Une kinase retire des phosphates des groupes OH de sérines, thréonines ou tyrosines, tandis qu’une phosphatase transfère un phosphate de l’ATP

Une kinase transfère un phosphate de l’ATP sur des groupes OH de sérines, thréonines ou tyrosines, tandis qu’une phosphatase retire des phosphates

Explication

Les kinases phosphorylent les résidus sérine, thréonine ou tyrosine en transférant un phosphate issu de l’ATP ; les phosphatases retirent des phosphates. La phosphorylation n’est donc pas la fonction de la phosphatase.

20. Quel ensemble associe correctement chaque kinase à son activateur ?

La PKA à l’AMPc, la PKC au calcium et la Rho-kinase à RhoA
La PKA au calcium, la PKC à l’AMPc et la Rho-kinase à RhoA
La PKA à l’AMPc, la PKC à RhoA et la Rho-kinase au calcium
La PKA à RhoA, la PKC au calcium et la Rho-kinase à l’AMPc

La PKA à l’AMPc, la PKC au calcium et la Rho-kinase à RhoA

Explication

La PKA est activée par l’AMPc, la PKC par le calcium et la Rho-kinase par RhoA. Associer le calcium à la PKA confond les activateurs de deux kinases différentes.

21. Quelle voie de signalisation inhibe la production d’AMPc, contrairement aux voies activatrices décrites ?

La voie Gαs-adénylate cyclase-PKA
La voie Gαq-phospholipase C-PKC
La voie Gαi
La voie Gβγ-phospholipase A2

La voie Gαi

Explication

La voie Gαi inhibe la production d’AMPc, alors que les voies Gαs, Gαq et Gβγ décrites sont activatrices. La voie Gαs-adénylate cyclase-PKA est donc un distracteur plausible, mais elle fait partie des voies activatrices.

22. Une expérience doit activer l’adénylate cyclase sans solliciter de récepteur ni de protéine G ; quel composé convient ?

Un inhibiteur de phosphodiestérase, qui augmente l’AMPc en ralentissant sa dégradation
Un agoniste de RCPG, qui active la cyclase après le couplage à Gαs
Une molécule activant Gαs, qui stimule la cyclase par l’intermédiaire de la protéine G
La forskoline, qui traverse la membrane et active directement l’adénylate cyclase

La forskoline, qui traverse la membrane et active directement l’adénylate cyclase

Explication

La forskoline traverse la membrane et active directement l’adénylate cyclase, indépendamment des récepteurs et des protéines G. Un agoniste de RCPG peut aussi augmenter l’activité de la cyclase, mais il agit en amont par l’intermédiaire d’un récepteur.

23. Lors de la désensibilisation d’un RCPG, quelle succession d’événements conduit à son endocytose recouverte de clathrine ?

Le complexe βγ active GRK, qui phosphoryle le récepteur ; les arrestines reconnaissent les phosphates et favorisent son insertion dans la membrane
Le complexe βγ active GRK, qui phosphoryle le récepteur ; les arrestines reconnaissent les phosphates et favorisent la formation de vésicules
Le complexe βγ active GRK, qui déphosphoryle le récepteur ; les arrestines reconnaissent ensuite le récepteur et favorisent la formation de vésicules
Le complexe βγ active GRK, qui phosphoryle le récepteur ; les arrestines reconnaissent les phosphates et rétablissent la liaison à Gα

Le complexe βγ active GRK, qui phosphoryle le récepteur ; les arrestines reconnaissent les phosphates et favorisent la formation de vésicules

Explication

GRK est activée par le complexe βγ et phosphoryle le RCPG ; les arrestines reconnaissent ensuite ces phosphates et contribuent à la formation de vésicules d’endocytose recouvertes de clathrine. La déphosphorylation attribuée à GRK est incorrecte : dans cette séquence, GRK ajoute des phosphates.

24. Après l’endocytose d’un RCPG, quelle destinée distingue le ligand de celle du récepteur ?

Le ligand rejoint la voie lysosomale, tandis que des kinases phosphorylent le récepteur et le libèrent de l’arrestine
Le ligand rejoint la voie lysosomale, tandis que des phosphatases déphosphorylent le récepteur et le libèrent de l’arrestine
Le ligand reste associé au récepteur dans l’endosome, tandis que la clathrine le dégrade avec le récepteur
Le ligand est déphosphorylé par des phosphatases, tandis que le récepteur rejoint la voie lysosomale

Le ligand rejoint la voie lysosomale, tandis que des phosphatases déphosphorylent le récepteur et le libèrent de l’arrestine

Explication

Après le détachement de la clathrine et la fusion avec un endosome, le ligand rejoint la voie lysosomale, tandis que des phosphatases retirent les phosphates du récepteur et le libèrent de l’arrestine. Le récepteur n’est pas décrit comme étant dirigé vers la voie lysosomale avec le ligand.

25. Dans une voie impliquant un récepteur à un domaine transmembranaire, quel enchaînement décrit correctement l’activation de Ras et son retour à l’état inactif ?

GRB2 interagit avec SOS, qui active Ras ; Ras liée au GTP active des kinases, puis l’hydrolyse du GTP en GDP inactive Ras.
GRB2 active directement Ras, qui recrute SOS ; Ras liée au GTP inhibe des kinases, puis l’hydrolyse du GTP active Ras.
SOS interagit avec Ras, qui active GRB2 ; Ras liée au GDP active des kinases, puis la phosphorylation du GDP inactive Ras.
Ras interagit d’abord avec GRB2, qui active des kinases ; SOS convertit ensuite le GDP en GTP, ce qui inactive Ras.

GRB2 interagit avec SOS, qui active Ras ; Ras liée au GTP active des kinases, puis l’hydrolyse du GTP en GDP inactive Ras.

Explication

GRB2 transmet le signal à SOS, qui active Ras en favorisant son état lié au GTP ; Ras active alors des kinases avant d’être inactivée par l’hydrolyse du GTP en GDP. Une confusion plausible consiste à attribuer l’inactivation à l’état lié au GDP dès le départ, alors que cet état suit l’hydrolyse du GTP.

26. Quel élément structural caractérise notamment les RCPG de classe B et contribue à la fixation de leur ligand ?

Un domaine intracellulaire étendu, qui assure la fixation du ligand.
Un domaine N-terminal relativement long, qui participe à la fixation du ligand.
Une boucle transmembranaire supplémentaire, qui forme le site de fixation du ligand.
Une courte extrémité C-terminale, qui reconnaît le ligand à l’extérieur de la cellule.

Un domaine N-terminal relativement long, qui participe à la fixation du ligand.

Explication

Les récepteurs de classe B possèdent notamment un domaine N-terminal relativement long qui contribue à la fixation du ligand ; cette classe comprend, entre autres, les récepteurs de la calcitonine et de la sécrétine. Un domaine intracellulaire étendu est une confusion plausible, mais il ne correspond pas à la région N-terminale décrite pour la fixation du ligand.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 68 flashcards sur Signalisation cellulaire.

De quoi dépend le devenir d’une cellule ?

De l’intégration de signaux.

Quels processus cellulaires les signaux peuvent-ils contrôler ?

La multiplication, la division ou la différenciation.

Que devient la molécule extracellulaire lors d’une signalisation par récepteur membranaire ?

Elle reste hors de la cellule.

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