QCM : Acides aminés et protéines (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Lors de la synthèse d’une protéine, quel enchaînement relie l’information génétique à l’activité biologique ?

La séquence protéique détermine l’information génétique, qui commande ensuite le repliement tridimensionnel.
La séquence protéique conditionne le repliement en structure tridimensionnelle de la protéine.
Le repliement tridimensionnel contribue à déterminer l’activité biologique de la protéine.
L’information génétique détermine la séquence, qui conditionne le repliement et l’activité biologique.
L’activité biologique détermine la séquence, puis le repliement de la protéine.

La séquence protéique conditionne le repliement en structure tridimensionnelle de la protéine. · Le repliement tridimensionnel contribue à déterminer l’activité biologique de la protéine. · L’information génétique détermine la séquence, qui conditionne le repliement et l’activité biologique.

Explication

L’information génétique détermine la séquence, laquelle conditionne le repliement et donc l’activité. La séquence participe au repliement, et la structure tridimensionnelle est liée à l’activité; les propositions fausses inversent ces relations causales.

2. Concernant la constitution des protéines :

Une protéine comprend une ou plusieurs chaînes linéaires d’acides aminés.
Les protéines contribuent à la complexité de l’organisation cellulaire.
Une protéine est constituée de chaînes ramifiées de nucléotides assemblés.
Les protéines sont formées de chaînes linéaires de sucres simples.
Les protéines participent à l’organisation des cellules.

Une protéine comprend une ou plusieurs chaînes linéaires d’acides aminés. · Les protéines contribuent à la complexité de l’organisation cellulaire. · Les protéines participent à l’organisation des cellules.

Explication

Les protéines sont constituées d’une ou plusieurs chaînes linéaires d’acides aminés et contribuent à la complexité et à l’organisation cellulaires. Les chaînes de nucléotides correspondent aux acides nucléiques, tandis que les sucres ne constituent pas les chaînes protéiques.

3. Concernant le carbone α d’un acide aminé :

Il est lié à une fonction amine et à une chaîne latérale R.
Il porte un atome d’hydrogène et une fonction carboxyle.
La chaîne latérale R est identique pour tous les acides aminés.
Il porte deux fonctions carboxyle parmi ses quatre substituants.
Il porte une chaîne latérale R dont la nature varie.

Il est lié à une fonction amine et à une chaîne latérale R. · Il porte un atome d’hydrogène et une fonction carboxyle. · Il porte une chaîne latérale R dont la nature varie.

Explication

Le carbone α porte un hydrogène, une fonction carboxyle, une fonction amine et une chaîne latérale R variable. Il ne porte pas deux fonctions carboxyle, et la chaîne R varie d’un acide aminé à l’autre.

4. Parmi les caractéristiques de la chiralité des acides aminés, lesquelles sont exactes ?

La plupart des acides aminés possèdent un carbone α asymétrique et sont chiraux.
La glycine possède un carbone α asymétrique et appartient aux acides aminés chiraux.
La glycine ne possède pas de carbone α asymétrique.
Un carbone α asymétrique caractérise les acides aminés autres que la glycine.
À l’exception de la glycine, les acides aminés sont dépourvus de chiralité.

La plupart des acides aminés possèdent un carbone α asymétrique et sont chiraux. · La glycine ne possède pas de carbone α asymétrique. · Un carbone α asymétrique caractérise les acides aminés autres que la glycine.

Explication

Tous les acides aminés sauf la glycine possèdent un carbone α asymétrique et sont chiraux. La glycine fait exception : elle ne possède pas de carbone α asymétrique; la proposition qui attribue la chiralité à la glycine inverse donc cette distinction.

5. Comment les 20 acides aminés protéinogènes sont-ils classés selon la polarité et la charge de leur chaîne latérale à pH physiologique ?

En 6 apolaires, 9 polaires neutres et 5 polaires chargés
En 9 apolaires, 5 polaires neutres et 6 polaires chargés
En 9 apolaires, 6 polaires neutres et 5 polaires chargés
En 5 apolaires, 6 polaires neutres et 9 polaires chargés

En 9 apolaires, 6 polaires neutres et 5 polaires chargés

Explication

Cette classification répartit les 20 acides aminés en 9 apolaires, 6 polaires neutres et 5 polaires chargés à pH physiologique. L’interversion des effectifs des catégories polaires neutres et chargées constitue une confusion plausible, mais les nombres correspondants sont respectivement 6 et 5.

6. À quelle longueur d’onde les chaînes latérales des acides aminés aromatiques absorbent-elles dans l’ultraviolet, permettant le dosage spectrophotométrique des protéines ?

Autour de 280 nm
Autour de 340 nm
Autour de 400 nm
Autour de 220 nm

Autour de 280 nm

Explication

Les chaînes latérales aromatiques absorbent dans l’ultraviolet autour de 280 nm, propriété utilisée pour doser les protéines en solution. Une longueur d’onde de 220 nm ne correspond pas à la valeur indiquée pour cette absorption.

7. Quel rôle joue le point isoélectrique d’un acide aminé dans la description de son état électrique ?

Il correspond au pH auquel sa fonction carboxyle est protonée.
Il repère le pH auquel sa charge électrique globale est nulle.
Il mesure le pH auquel sa fonction amine perd sa charge positive.
Il indique le pH auquel toutes ses fonctions sont déprotonées.

Il repère le pH auquel sa charge électrique globale est nulle.

Explication

Le point isoélectrique désigne le pH auquel les charges positives et négatives se compensent, donnant une charge globale nulle. La déprotonation de toutes les fonctions ne définit pas ce point, car certaines peuvent rester protonées.

8. À quel moment le pouvoir tampon d’une solution est-il maximal au cours du titrage d’une fonction ionisable ?

Lorsque le pH est égal au point isoélectrique de l’acide aminé
Lorsque la fonction est complètement déprotonée
Lorsque le pH est égal au pKa de la fonction
Lorsque le pH atteint le point d’équivalence du titrage

Lorsque le pH est égal au pKa de la fonction

Explication

Le pouvoir tampon atteint son maximum lorsque le pH est égal au pKa de la fonction ionisable. Le point d’équivalence indique une étape du titrage, mais ne détermine pas en général le maximum du pouvoir tampon.

9. En quoi l’ornithine et la citrulline diffèrent-elles des acides aminés intégrés aux protéines, tout en participant au métabolisme de l’azote ?

Ce sont des acides aminés libres qui contribuent à la synthèse de l’urée, sans constituer les protéines.
Ce sont des acides aminés incorporés aux protéines, puis libérés lors de la formation de l’urée.
Ce sont des précurseurs de la dopamine et du GABA, sans intervenir dans l’élimination de l’azote.
Ce sont des neuromédiateurs issus de la décarboxylation de l’histidine dans le métabolisme de l’azote.

Ce sont des acides aminés libres qui contribuent à la synthèse de l’urée, sans constituer les protéines.

Explication

L’ornithine et la citrulline restent libres plutôt que d’être incorporées aux protéines, et elles participent à la synthèse de l’urée, qui permet l’élimination de l’azote. Les associer à la formation de dopamine ou de GABA confond leur rôle avec celui d’autres acides aminés précurseurs de neuromédiateurs.

10. Dans une chromatographie échangeuse de cations, pourquoi les acides aminés cationiques sont-ils retenus par la phase stationnaire ?

Parce que la phase stationnaire négative attire les espèces de charge positive.
Parce que la phase stationnaire positive attire les espèces de charge négative.
Parce que les acides aminés cationiques ont une forte affinité pour la phase mobile.
Parce que les acides aminés neutres se fixent aux sites chargés de la colonne.

Parce que la phase stationnaire négative attire les espèces de charge positive.

Explication

La phase stationnaire d’une colonne échangeuse de cations est chargée négativement, ce qui attire et retient les cations par interaction électrostatique. Une phase positive retiendrait plutôt les anions, comme dans une colonne échangeuse d’anions.

11. Pour concevoir une protéine active, quelle conséquence faut-il prendre en compte lorsqu’on modifie l’ordre de ses acides aminés ?

La modification peut changer le repliement tridimensionnel et, par conséquent, l’activité biologique.
La modification affecte le transport de la protéine, mais laisse sa séquence et son activité inchangées.
La modification change le nombre de chaînes, mais préserve le repliement et l’activité biologique.
La modification agit sur la reconnaissance cellulaire sans influencer le repliement tridimensionnel.

La modification peut changer le repliement tridimensionnel et, par conséquent, l’activité biologique.

Explication

La séquence en acides aminés conditionne le repliement tridimensionnel, qui détermine à son tour l’activité biologique. Une modification de séquence ne se limite donc pas nécessairement à une fonction particulière comme le transport.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 10 flashcards sur Acides aminés et protéines.

De quoi les protéines sont-elles constituées ?

D’une ou plusieurs chaînes linéaires d’acides aminés.

Quelles fonctions et quel substituant porte le carbone α d’un acide aminé ?

Un hydrogène, une fonction carboxyle, une fonction amine et une chaîne latérale R variable.

Quelles fonctions les protéines assurent-elles ?

Des fonctions de structure, de reconnaissance et défense, de transport, de catalyse, de motricité et de signalisation.

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