Fiche de révision : Acides aminés et protéines

📋 Plan du Cours

1. Rôle et organisation des protéines
2. Structure générale et chiralité
3. Classification des acides aminés protéinogènes
4. Propriétés des chaînes latérales
5. Ionisation et point isoélectrique
6. Titration, tampon et solubilité
7. Acides aminés non protéinogènes
8. Chromatographie et électrophorèse

📖 1. Rôle et organisation des protéines

★ À maîtriser

• Les protéines sont constituées d’une ou plusieurs chaînes linéaires d’acides aminés et contribuent à la complexité et à l’organisation cellulaires.

• L’information génétique détermine la séquence protéique, qui conditionne le repliement en structure tridimensionnelle et donc l’activité biologique.

Compléments

• Les protéines assurent notamment les fonctions suivantes :
  • structure
  • reconnaissance et défense
  • transport
  • catalyse
  • motricité
  • signalisation

💡 Astuce mémo

Séquence en acides aminés → repliement tridimensionnel → fonction

📖 2. Structure générale et chiralité

🔑 Notions clés & Définitions

• Carbone α : Le carbone α d’un acide aminé porte un hydrogène, une fonction carboxyle, une fonction amine et une chaîne latérale R variable.

★ À maîtriser

📌 Tous les acides aminés, sauf la glycine, possèdent un carbone α asymétrique et sont chiraux.

Compléments

• Les acides aminés ont une masse moyenne de 110 Da, avec des valeurs allant de 75 à 200 Da selon la chaîne latérale.

• Les acides aminés naturels appartiennent à la série L, et leur pouvoir rotatoire positif ou négatif ne détermine pas cette classification.

• Les acides aminés libres sont relativement solubles dans l’eau et peuvent avoir des rôles métaboliques ou servir de médiateurs et de précurseurs de médiateurs.

📖 3. Classification des acides aminés protéinogènes

★ À maîtriser

• Les 20 acides aminés protéinogènes se répartissent en 9 apolaires, 6 polaires neutres et 5 polaires chargés à pH physiologique.

• Les acides aminés apolaires sont :

  • la glycine
  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la proline
  • la phénylalanine
  • le tryptophane
  • la méthionine

• Les acides aminés polaires neutres sont :

  • la sérine
  • la thréonine
  • la tyrosine
  • la cystéine
  • la glutamine
  • l’asparagine

• Les acides aminés polaires chargés sont :

  • l’histidine
  • la lysine
  • l’arginine
  • l’acide glutamique
  • l’acide aspartique

• Les acides aminés indispensables sont la leucine, la thréonine, la lysine, le tryptophane, la phénylalanine, la valine, la méthionine et l’isoleucine ; l’histidine et l’arginine sont semi-essentielles chez l’enfant.

Compléments

• Chaque acide aminé protéinogène possède un code à trois lettres et un code à une lettre utilisés pour écrire les séquences protéiques.

💡 Astuce mémo

Chaînes hydrophobes vers l’intérieur, chaînes polaires vers l’extérieur

📖 4. Propriétés des chaînes latérales

★ À maîtriser

• Dans les protéines, les chaînes latérales des acides aminés apolaires sont généralement orientées vers l’intérieur.

• Les chaînes latérales des acides aminés aromatiques absorbent dans l’ultraviolet autour de 280 nm, ce qui permet le dosage spectrophotométrique des protéines en solution.

• À pH physiologique, l’acide aspartique et l’acide glutamique sont chargés négativement, tandis que l’arginine et la lysine sont chargées positivement.

• L’oxydation des fonctions thiol de deux cystéines forme un pont disulfure covalent qui relie des chaînes ou des portions de chaînes peptidiques et contribue au maintien de la structure tridimensionnelle.

Compléments

• La proline est le seul acide aminé protéinogène à fonction amine secondaire ; son cycle pyrrolidine limite la rotation autour de la liaison Cα–N et rigidifie la chaîne.

• La phosphorylation concerne la sérine, la thréonine et la tyrosine, tandis que la O-glycosylation concerne la sérine et la thréonine.

• Une kinase ajoute un groupement phosphate à une fonction alcool, tandis qu’une phosphatase le retire lors de la déphosphorylation.

• La sélénocystéine, présente chez tous les mammifères, est une cystéine modifiée où le soufre est remplacé par du sélénium et se trouve notamment au site actif de la glutathion peroxydase.

• La pyrrolysine a été décrite en 2002 chez certaines archéobactéries et intervient dans des enzymes spécifiques de leur métabolisme.

📖 5. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Zwitterion : Un zwitterion est une forme électriquement neutre portant autant de charges positives que négatives.
• Point isoélectrique : Le point isoélectrique pHi est le pH auquel la charge électrique globale d’une molécule est nulle.

★ À maîtriser

• Les fonctions α-carboxyle et α-amine ont respectivement des pK proches de 2,1 et de 9.

📌 Une fonction ionisable est protonée lorsque le pH est inférieur à son pK et déprotonée lorsque le pH est supérieur à son pK.

Compléments

📐 Formule - La relation de Henderson-Hasselbalch s’écrit $\mathrm{pH}=\mathrm{p}K_a+\log\frac{[A^-]}{[AH]}$.

📌 Pour un acide aminé à chaîne latérale non ionisable, le pHi est la moyenne des deux pK qui encadrent la forme neutre.

📌 Dans les cas simples, le pHi d’une molécule acide est la moyenne de ses pK les plus faibles, tandis que celui d’une molécule basique est la moyenne de ses pK les plus forts.

📖 6. Titration, tampon et solubilité

🔑 Notions clés & Définitions

• Pouvoir tampon : Le pouvoir tampon est la capacité d’une solution à maintenir son pH approximativement constant malgré l’ajout modéré d’ions HO⁻ ou H⁺.

★ À maîtriser

• Sur une courbe de titration, chaque fonction ionisable produit un palier dont le pK se situe au milieu du palier, et une fonction ionisable sur la chaîne latérale ajoute un troisième palier.

• Le pouvoir tampon est maximal lorsque le pH est égal au pKa.

• La solubilité des acides aminés augmente avec leur charge et atteint un minimum au pHi, où leur charge globale est nulle.

Compléments

• Chaque acide aminé possède une courbe de titration spécifique, obtenue par dosage de ses fonctions acides avec des ions HO⁻ ou de ses fonctions basiques avec des ions H⁺.

• Pour un acide aminé sans fonction ionisable sur la chaîne latérale, le pHi correspond au pH à l’équivalence, au point d’inflexion de la courbe de titration.

• Les chaînes latérales hydrophobes et encombrées de la leucine et de l’isoleucine diminuent leur solubilité dans l’eau.

📖 7. Acides aminés non protéinogènes

★ À maîtriser

📌 L’ornithine et la citrulline sont des acides aminés libres qui ne constituent pas les protéines et participent à la synthèse de l’urée, forme d’élimination de l’azote chez l’humain.

• La tyrosine est un précurseur de la DOPA, puis la décarboxylation de la DOPA produit la dopamine.

• L’acide glutamique peut être décarboxylé en acide γ-aminobutyrique (GABA), un neuromédiateur.

Compléments

• L’histidine peut être décarboxylée sur son carbone α pour former l’histamine, impliquée dans les réactions allergiques.

• Une augmentation de dopamine est associée aux psychoses, tandis qu’une diminution de dopamine est associée à la maladie de Parkinson.

📖 8. Chromatographie et électrophorèse

🔑 Notions clés & Définitions

• Chromatographie : La chromatographie sépare des constituants selon leur affinité respective pour une phase stationnaire et une phase mobile.

★ À maîtriser

• En chromatographie échangeuse d’ions, une phase stationnaire chargée retient les acides aminés de charge opposée et les autres sont élués.

📌 Une colonne échangeuse de cations est chargée négativement, retient les cations et sépare selon des pHi croissants, tandis qu’une colonne échangeuse d’anions est chargée positivement, retient les anions et sépare selon des pHi décroissants.

• En électrophorèse, les acides aminés chargés migrent vers la borne de charge opposée, les espèces de charge globale nulle ne migrent pas, et le sens dépend de la charge à ce pH.

📌 En électrophorèse, si le pH est inférieur au pHi, l’acide aminé est globalement positif et migre vers la cathode ; si le pH est supérieur au pHi, il est globalement négatif et migre vers l’anode.

Compléments

• La chromatographie de partage sur couche mince sépare les acides aminés selon leur polarité, en fonction de leur affinité pour la phase stationnaire polaire et de leur entraînement par la phase mobile.

• L’élution en chromatographie échangeuse d’ions peut être obtenue par variation du pH ou par augmentation de la force ionique de l’éluant.

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pHi : migration vers la cathode ; pH supérieur : vers l’anode

📊 Tableaux de synthèse

Séparation par chromatographie