Quelle chaîne latérale possède la glutamine (GLN) ?
Une chaîne latérale polaire non chargée.
Quelle chaîne latérale possède l’acide glutamique ?
Une chaîne latérale acide chargée.
Pourquoi la sérine et la tyrosine peuvent-elles être phosphorylées ?
Grâce à leur fonction hydroxyle.
Quelle propriété UV possède la tyrosine ?
Elle absorbe les UV avec un pic à 280 nm.
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?
Une liaison amide formée par condensation des fonctions carboxylique et amine de deux acides aminés contigus.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
La séquence linéaire des acides aminés dans l'ordre de traduction.
Que décrit la structure secondaire d'une protéine ?
La position relative répétitive d'acides aminés contigus.
Quels sont les motifs typiques de la structure secondaire ?
L'hélice et le feuillet.
Que caractérise la structure tertiaire d'une protéine ?
La position relative d'acides aminés éloignés rapprochés par repliement.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'arrangement de plusieurs chaînes peptidiques associées par interactions faibles.
Quelles interactions maintiennent la structure quaternaire ?
Les liaisons hydrogène, ioniques, Van der Waals et hydrophobes.
Quelle est la distance entre le carbone carboxylique et l’azote dans la liaison peptidique ?
1,32 Å
Qu'est-ce que la résonance peptidique ?
L'oscillation d'une liaison peptidique entre deux formes mésomères C=O et C=N.
Qu'impose la résonance sur la liaison peptidique ?
La planéité de tous les atomes de la liaison peptidique.
Quelle rotation la résonance empêche-t-elle dans la liaison peptidique ?
La libre rotation autour de la liaison C–N peptidique.
Quelle conformation est plus stable thermodynamiquement, cis ou trans ?
La conformation trans.
Comment sont positionnés les Cα dans la conformation trans ?
De part et d’autre de la liaison peptidique.
À quoi correspond l’angle phi dans la chaîne peptidique ?
À la rotation autour de la liaison Cα–N.
À quoi correspond l’angle psi dans la chaîne peptidique ?
À la rotation autour de la liaison Cα–CO.
Que représente le diagramme de Ramachandran ?
Les valeurs des angles phi et psi des carbones alpha.
Quelle cause principale explique les régions interdites du diagramme de Ramachandran ?
L'encombrement stérique et les répulsions de charges.
Par quelles liaisons est stabilisée l'hélice alpha de Pauling ?
Par des liaisons hydrogène intracaténaires entre NH du résidu n et C=O du résidu n+4.
Qu'est-ce qu'un feuillet bêta en structure protéique ?
Un assemblage d'au moins deux rubans liés par des liaisons hydrogène inter-rubans.
Comment sont orientés les extrémités dans un feuillet bêta parallèle ?
Les extrémités amino- et carboxy-terminales sont dans le même sens.
Quelle différence d'orientation existe dans un feuillet bêta antiparallèle ?
Les extrémités amino- et carboxy-terminales sont orientées en sens opposés.
Qu'est-ce que le tropocollagène ?
Une superhélice formée par trois hélices peptidiques de collagène.
Quelle proportion des protéines animales représente le collagène ?
Plus du quart des protéines animales.
Comment le collagène assure-t-il une résistance mécanique ?
Par sa résistance à la traction et son insolubilité dans l’eau.
Quelle est la première étape de la synthèse du collagène dans la cellule ?
L’association de trois chaînes pour former le procollagène.
Que se passe-t-il après l’exportation du procollagène ?
Clivage des domaines terminaux pour former le tropocollagène.
Quel motif répète la séquence primaire du collagène ?
Le motif Gly-X-Y, où X et Y sont souvent proline, lysine ou hydroxyproline.
Comment s’assemblent les chaînes du collagène ?
Chaque chaîne est une hélice gauche et trois forment une superhélice droite.
Par quoi est stabilisée la superhélice droite du collagène ?
Par des interactions entre chaînes, pas par des liaisons hydrogène intracaténaires.
Comment sont alignées les glycine dans l'hélice de collagène ?
Elles sont alignées verticalement dans le motif Gly-X-Y.
Combien d'acides aminés composent un tour de spire dans l'hélice de collagène ?
Il y a exactement trois acides aminés par tour de spire.
Vers où est dirigé le carbone alpha dans l'hélice de collagène ?
Il est dirigé vers le centre de la molécule.
Quelle est la nature des liaisons hydrogène dans le domaine triple hélice du collagène ?
Elles sont exclusivement interchaînes.
Comment les liaisons hydrogène stabilisent-elles l'hélice 310 ?
Par des liaisons intracaténaires.
Quel est le premier stade de la maturation intracellulaire du collagène ?
Un assemblage partiel stabilisé par des ponts disulfures aux extrémités télopeptidiques.
Quelle enzyme excise les télopeptides N et C du procollagène ?
La procollagène peptidase.
Quels types de liaisons se forment aux extrémités non hélicoïdales du collagène ?
Des liaisons hydrogène et des ponts aldols interchaînes.
Qu'est-ce que le syndrome d’Ehlers-Danlos ?
Une maladie génétique due à une anomalie du collagène.
Quels sont les signes caractéristiques du syndrome d’Ehlers-Danlos ?
Hyperlaxité ligamentaire et peau hyperextensible.
Qu'est-ce que l’ostéoporose ?
Une pathologie où la résorption osseuse dépasse la formation osseuse.
Quel est l'effet de l’ostéoporose sur l'os ?
Elle déminéralise et fragilise l’os.
Que décrit la structure tertiaire d'une protéine ?
Les interactions entre acides aminés éloignés dans la structure primaire.
Quels éléments composent la structure tertiaire par juxtaposition ?
Des hélices, boucles et feuillets plissés.
Quel rôle jouent les boucles dans la structure protéique ?
Elles relient les segments structuraux et sont flexibles.
Comment les boucles participent-elles à la solvatation de la protéine ?
Elles contribuent à la solvatation en exposant des surfaces hydrophiles.
Pourquoi les chaînes latérales hydrophobes se rapprochent-elles dans une protéine ?
Pour réduire leur exposition individuelle à l’eau.
Quelle interaction se forme entre chaînes latérales hydrophobes et quel est son effet ?
Une interaction hydrophobe qui stabilise la structure tertiaire.
Quelles étapes nécessite la cristallographie par rayons X pour étudier une protéine ?
Cristalliser la protéine, exposer le cristal aux rayons X, puis traiter la diffraction informatiquement.
Quelle limitation de la cristallographie concerne l'observation des changements de conformation ?
Elle ne permet pas d’observer les changements de conformation.
Comment la RMN détermine-t-elle la structure tridimensionnelle d'une protéine ?
En mesurant les variations de fréquence des protons selon leur environnement chimique après relaxation.
Dans quelles conditions la RMN peut-elle être réalisée pour étudier les protéines ?
En solution, permettant l’étude des protéines à l’état dynamique.
Quelle est la limite de taille des protéines étudiables par RMN avant que le traitement informatique soit trop complexe ?
Un seuil de 40 kDa.
Sur quoi reposent les liaisons de la structure secondaire des protéines ?
Sur des liaisons hydrogène entre C=O et NH du squelette peptidique.
Sur quoi reposent les interactions de la structure tertiaire des protéines ?
Sur les interactions entre chaînes latérales d’acides aminés.
Quand commence le repliement des protéines pendant la synthèse ?
Pendant la traduction.
Qu'impose la chaîne polypeptidique pour son repliement spontané ?
Les propriétés physicochimiques de la chaîne.
Dans quel ordre se stabilisent les interactions de la structure tertiaire ?
Hydrophobes, liaisons hydrogène latérales, Van der Waals, ioniques, ponts disulfures.
Quel rôle peuvent jouer les protéines chaperons dans le repliement ?
Elles sont parfois nécessaires pour acquérir ou réparer la structure tertiaire définitive.
Comment Hsp70 empêche-t-elle l’agrégation des protéines mal repliées ?
En se liant et détachant des régions hydrophobes via des cycles dépendants de l’ATP.
Quelles maladies sont des encéphalopathies spongiformes avec un aspect cérébral en éponge ?
La maladie de Creutzfeldt-Jakob et le Kuru.
Quelle protéine Prusiner a-t-il identifié en 1982 comme agent infectieux du Kuru ?
Le prion, acronyme de Proteinaceous Infectious particle ONly.
Quelle est la différence structurale entre PrPc et PrPsc ?
PrPc a trois hélices, PrPsc a 30 % d’hélices et 45 % de feuillets.
Comment la forme PrPsc propage-t-elle sa conformation anormale ?
Elle convertit la protéine normale PrPc en PrPsc.
Quelle différence explique les formes génétiques et acquises des maladies à prions ?
Mutation provoque la conformation anormale en génétique, conversion par protéine anormale en acquise.
Quelle chaîne latérale possède la sérine ?
Une chaîne latérale polaire non ionisable.
Quelle caractéristique a la chaîne latérale de la phénylalanine ?
Elle est hydrophobe.
Quel est le statut nutritionnel de l’isoleucine ?
C’est un acide aminé indispensable.
De quoi dépend la spécificité fonctionnelle d'une protéine ?
De son organisation spatiale.
Quels rôles fonctionnels l'organisation spatiale d'une protéine peut-elle créer ?
Des sites de fixation, de transport ou de catalyse enzymatique.
Combien de résidus par tour comporte l'hélice alpha de Pauling ?
3,6 résidus par tour de spire.
Quelle est la distance moyenne entre résidus sur l'axe de l'hélice alpha de Pauling ?
0,15 nm.
Quels facteurs déstabilisent l'hélice alpha ?
La proline, chaînes latérales volumineuses ou de même charge en n et n+4, et une forte proportion de glycine.
Comment se stabilise l'hélice 310 et combien de résidus par tour contient-elle ?
Par des liaisons hydrogène entre résidus n et n+3, avec 3 résidus par tour.
Comment se stabilise l'hélice pi et combien de résidus par tour contient-elle ?
Par des liaisons hydrogène entre résidus n et n+5, avec 4,4 résidus par tour.
Quel type de feuillet bêta est plus stable : parallèle ou antiparallèle ?
Les feuillets antiparallèles sont plus stables.
Quelle est la fréquence du syndrome d’Ehlers-Danlos à la naissance ?
Environ 1 naissance sur 3000.
Quelles complications peuvent survenir avec le syndrome d’Ehlers-Danlos ?
Tendons défectueux, douleurs, déchaussement des dents, déchirure de l’utérus.
Quel changement hormonal favorise l’ostéoporose à la ménopause ?
La diminution des œstrogènes.
Que permet de prédire l’analyse de l’hydrophobicité des structures primaire et secondaire ?
Des domaines protéiques au cœur de la molécule ou transmembranaires.
Quel est le mécanisme d’action de HSP60 dans le repliement ?
Elle piège puis libère la protéine dans sa cavité en tonneau pour l’isoler pendant le repliement.
À quoi est associé le Kuru dans la tribu Fore en Nouvelle-Guinée ?
Au cannibalisme rituel des cerveaux contaminés par femmes et enfants.
Qu'est-ce que la barrière d’espèce dans les maladies à prions ?
Un obstacle à la transmission entre espèces.
Quelle transmission prion a franchi la barrière d’espèce malgré tout ?
La tremblante du mouton aux bovins par farines animales contaminées.
Teste tes connaissances avec un QCM de 43 questions sur Structure des protéines.
1. Quelle différence distingue la glutamine de l’acide glutamique au niveau de leur chaîne latérale ?
2. Pourquoi la tyrosine peut-elle être phosphorylée et détectée par absorption ultraviolette ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Structure des protéines.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards