QCM : Structure des protéines (43 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle différence distingue la glutamine de l’acide glutamique au niveau de leur chaîne latérale ?

La glutamine est basique et chargée, tandis que l’acide glutamique est polaire non chargée
La glutamine est polaire non chargée, tandis que l’acide glutamique est acide et chargé
La glutamine est hydrophobe, tandis que l’acide glutamique est polaire non chargée
La glutamine est aromatique, tandis que l’acide glutamique est hydrophobe

La glutamine est polaire non chargée, tandis que l’acide glutamique est acide et chargé

Explication

La glutamine possède une chaîne latérale polaire mais non chargée, alors que l’acide glutamique possède une chaîne latérale acide chargée. Les deux acides aminés ne doivent donc pas être classés dans la même catégorie de charge.

2. Pourquoi la tyrosine peut-elle être phosphorylée et détectée par absorption ultraviolette ?

Sa fonction sulfhydryle permet la phosphorylation et son noyau aromatique absorbe vers 220 nm
Sa fonction carboxyle permet la phosphorylation et son noyau aliphatique absorbe vers 260 nm
Sa fonction amine permet la phosphorylation et sa chaîne chargée absorbe vers 320 nm
Sa fonction hydroxyle permet la phosphorylation et son noyau aromatique absorbe vers 280 nm

Sa fonction hydroxyle permet la phosphorylation et son noyau aromatique absorbe vers 280 nm

Explication

La tyrosine possède une fonction hydroxyle phosphorylable et un caractère aromatique associé à un pic d’absorption vers 280 nm. Une fonction carboxyle ou amine n’explique pas ces deux propriétés simultanément.

3. Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés ?

Par condensation d’une fonction carboxylique et d’une fonction amine, avec formation d’une liaison O=C–NH
Par addition de deux fonctions hydroxyles, avec formation d’une liaison O–O entre les acides aminés
Par oxydation de deux fonctions amines, avec formation d’une liaison N=N dans la chaîne
Par condensation de deux fonctions carboxyliques, avec formation d’une liaison O=C–O–C=O

Par condensation d’une fonction carboxylique et d’une fonction amine, avec formation d’une liaison O=C–NH

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide issue de la condensation entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre. La liaison formée possède le motif O=C–NH, caractéristique d’une amide peptidique.

4. Dans quel sens une chaîne polypeptidique est-elle conventionnellement lue ?

De l’extrémité amino-terminale NH3+ vers l’extrémité carboxy-terminale sans lien avec l’ARN messager
Du milieu de la chaîne vers les deux extrémités portant les charges terminales
De l’extrémité amino-terminale NH3+ vers l’extrémité carboxy-terminale COO−
De l’extrémité carboxy-terminale COO− vers l’extrémité amino-terminale NH3+

De l’extrémité amino-terminale NH3+ vers l’extrémité carboxy-terminale COO−

Explication

La convention de lecture va de l’extrémité amino-terminale vers l’extrémité carboxy-terminale. Cette orientation correspond aussi au sens de lecture des codons de l’ARN messager, de 5′ vers 3′.

5. Que décrit la structure primaire d’une protéine ?

L’association de plusieurs chaînes peptidiques par des interactions non covalentes
La séquence linéaire des acides aminés dans l’ordre de leur incorporation
Le rapprochement spatial d’acides aminés éloignés après le repliement
La formation répétitive d’hélices et de feuillets par des segments voisins

La séquence linéaire des acides aminés dans l’ordre de leur incorporation

Explication

La structure primaire correspond à l’ordre linéaire des acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Le rapprochement spatial d’acides aminés éloignés relève plutôt de la structure tertiaire.

6. Quelle caractéristique définit la structure secondaire d’une protéine ?

Elle décrit des arrangements répétitifs formés par des acides aminés contigus, comme les hélices et les feuillets
Elle décrit le rapprochement d’acides aminés éloignés dans l’espace après repliement
Elle décrit la séquence complète des acides aminés dans l’ordre de traduction
Elle décrit l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques dans un complexe

Elle décrit des arrangements répétitifs formés par des acides aminés contigus, comme les hélices et les feuillets

Explication

La structure secondaire concerne l’organisation répétitive de résidus contigus, notamment en hélice ou en feuillet. Le rapprochement de résidus éloignés dans la séquence caractérise la structure tertiaire.

7. Une protéine repliée rapproche dans l’espace deux acides aminés très éloignés dans sa séquence : quel niveau structural est illustré ?

La structure tertiaire
La structure quaternaire
La structure secondaire
La structure primaire

La structure tertiaire

Explication

La structure tertiaire décrit le positionnement spatial d’acides aminés éloignés dans la séquence primaire grâce au repliement d’une chaîne. La structure secondaire concerne plutôt des résidus contigus organisés en motifs répétitifs.

8. Que caractérise la structure quaternaire d’une protéine ?

L’arrangement de plusieurs chaînes peptidiques associé par des interactions faibles non covalentes
Le rapprochement spatial de résidus éloignés appartenant à une chaîne unique
Le repliement local de résidus contigus en hélices ou en feuillets
L’ordre des acides aminés au sein d’une seule chaîne pendant la traduction

L’arrangement de plusieurs chaînes peptidiques associé par des interactions faibles non covalentes

Explication

La structure quaternaire correspond à l’organisation de plusieurs chaînes peptidiques, identiques ou différentes, maintenues par des interactions non covalentes. Le repliement d’une seule chaîne relève de la structure tertiaire.

9. Pourquoi la distance de 1,32 Å entre le carbone carboxylique et l’azote peptidique est-elle particulière ?

Elle est intermédiaire entre celles d’une liaison amide simple et d’une double liaison C=N
Elle est identique à celle d’une liaison simple C–N dépourvue de caractère partiellement double
Elle est égale à celle d’une double liaison C=N et indique une rotation libre complète
Elle est supérieure à celle d’une liaison simple C–N et correspond à une liaison ionique

Elle est intermédiaire entre celles d’une liaison amide simple et d’une double liaison C=N

Explication

La distance de 1,32 Å traduit un caractère intermédiaire entre une liaison amide simple et une double liaison C=N. Cette valeur est cohérente avec la délocalisation électronique de la liaison peptidique.

10. Quelle description correspond à la résonance peptidique ?

Une rotation alternative entre deux conformations autour d’une liaison C–N simple
Une dissociation réversible de la liaison peptidique en ions carbonylés et ammonium
Une oscillation entre deux formes mésomériques comportant respectivement C=O et C=N
Une alternance entre deux structures comportant respectivement C–C et N–N

Une oscillation entre deux formes mésomériques comportant respectivement C=O et C=N

Explication

La résonance peptidique représente la délocalisation électronique entre deux formes mésomériques, l’une comportant C=O et l’autre C=N. Elle ne correspond pas à une rotation autour d’une liaison amide simple.

11. Quelle conséquence structurale découle de la résonance de la liaison peptidique ?

La liaison C–N peptidique devient plus longue et les liaisons Cα–N deviennent rigides
La liaison peptidique se courbe fortement et les rotations autour des liaisons voisines sont supprimées
Les atomes de la liaison peptidique restent coplanaires et la rotation autour de C–N est empêchée
Les atomes de la liaison peptidique adoptent librement plusieurs plans et C–N tourne facilement

Les atomes de la liaison peptidique restent coplanaires et la rotation autour de C–N est empêchée

Explication

La résonance confère à la liaison peptidique un caractère partiellement double, ce qui impose sa planéité et limite la rotation autour de C–N. Les liaisons Cα–N et Cα–CO conservent en revanche une capacité de rotation.

12. Quelle conformation de la liaison peptidique est généralement la plus stable ?

La conformation cis, où les deux Cα alternent de part et d’autre selon la chaîne
La conformation trans, où les deux Cα se trouvent du même côté de la liaison peptidique
La conformation cis, où les deux Cα se trouvent de part et d’autre de la liaison peptidique
La conformation trans, où les deux Cα se trouvent de part et d’autre de la liaison peptidique

La conformation trans, où les deux Cα se trouvent de part et d’autre de la liaison peptidique

Explication

Dans la conformation trans, les deux Cα sont situés de part et d’autre de la liaison peptidique, ce qui la rend thermodynamiquement plus stable et plus probable. La conformation cis place les deux Cα du même côté.

13. Que représentent les coordonnées d’un diagramme de Ramachandran pour chaque carbone alpha d’une protéine ?

Les angles de torsion des chaînes latérales uniquement
Les angles dièdres phi et psi associés au carbone alpha
Le nombre de liaisons hydrogène de chaque peptide
La séquence primaire et la masse de chaque résidu

Les angles dièdres phi et psi associés au carbone alpha

Explication

Le diagramme de Ramachandran cartographie les valeurs des angles phi et psi autour de chaque carbone alpha afin de distinguer les régions permises ou défavorisées. Il ne décrit donc pas directement la séquence primaire, qui constitue le distracteur le plus plausible.

14. Pourquoi certaines zones du diagramme de Ramachandran sont-elles interdites tandis que d’autres sont favorisées ?

La séquence primaire exclut certaines conformations, tandis que la masse moléculaire stabilise les régions restantes
Les liaisons peptidiques excluent certaines conformations, tandis que les chaînes latérales les rendent toutes stables
Les répulsions stériques excluent certaines conformations, tandis que des liaisons hydrogène en stabilisent d’autres
Les charges opposées excluent les conformations compactes, tandis que les angles phi et psi imposent les autres

Les répulsions stériques excluent certaines conformations, tandis que des liaisons hydrogène en stabilisent d’autres

Explication

L’encombrement stérique et les répulsions de charges rendent certaines valeurs d’angles défavorables, alors que les liaisons hydrogène contribuent à stabiliser les régions favorisées. L’idée que les chaînes latérales rendent toutes les conformations stables confond le rôle des interactions avec celui des contraintes stériques.

15. Quelle interaction caractérise la stabilisation de l’hélice alpha de Pauling ?

Une liaison hydrogène entre le NH du résidu n et le C=O du résidu n+4
Une liaison hydrogène entre le NH du résidu n et le C=O du résidu n+2
Une liaison covalente entre les carbones alpha de résidus successifs
Une liaison ionique entre les chaînes latérales des résidus n et n+4

Une liaison hydrogène entre le NH du résidu n et le C=O du résidu n+4

Explication

L’hélice alpha de Pauling est stabilisée par des liaisons hydrogène intracaténaires reliant le NH du résidu n au C=O du résidu n+4. Une interaction entre les résidus n et n+2 ne correspond pas au motif structural décrit.

16. Quelle organisation définit un feuillet bêta ?

Trois chaînes associées par des interactions entre leurs chaînes latérales
Une seule chaîne enroulée et stabilisée par des liaisons hydrogène intracaténaires
Des hélices reliées par des liaisons covalentes entre leurs carbones alpha
Au moins deux rubans reliés par des liaisons hydrogène inter-rubans

Au moins deux rubans reliés par des liaisons hydrogène inter-rubans

Explication

Un feuillet bêta comporte au moins deux rubans stabilisés par des liaisons hydrogène entre rubans, avec une organisation parallèle ou antiparallèle. Une chaîne unique enroulée décrit plutôt une hélice qu’un feuillet.

17. Comment les extrémités des rubans sont-elles orientées dans un feuillet bêta parallèle par rapport à un feuillet antiparallèle ?

Dans le même sens pour le parallèle et dans des sens opposés pour l’antiparallèle
Dans des sens opposés pour le parallèle et dans le même sens pour l’antiparallèle
Vers le centre du feuillet pour le parallèle et vers l’extérieur pour l’antiparallèle
Selon les chaînes latérales pour le parallèle et selon les carbones alpha pour l’antiparallèle

Dans le même sens pour le parallèle et dans des sens opposés pour l’antiparallèle

Explication

Les rubans d’un feuillet parallèle orientent leurs extrémités amino-terminales et carboxy-terminales dans le même sens, tandis que ceux d’un feuillet antiparallèle les orientent en sens opposés. Inverser ces deux définitions constitue la confusion classique entre les deux organisations.

18. Comment définir le tropocollagène ?

Une superhélice constituée de trois hélices peptidiques de collagène
Un feuillet bêta formé par l’alignement de trois rubans de collagène
Une hélice unique constituée de trois chaînes latérales de collagène
Un précurseur intracellulaire avant l’association des chaînes de collagène

Une superhélice constituée de trois hélices peptidiques de collagène

Explication

Le tropocollagène est une superhélice résultant de l’association de trois hélices peptidiques de collagène, identiques ou différentes. Le procollagène est plutôt le précurseur synthétisé avant le clivage extracellulaire.

19. Quelle succession décrit correctement la synthèse et l’assemblage du collagène ?

Assemblage extracellulaire des chaînes, clivage intracellulaire, puis exportation du procollagène
Clivage intracellulaire en tropocollagène, association extracellulaire, puis formation du procollagène
Association intracellulaire en procollagène, clivage extracellulaire, puis assemblage en fibres
Formation intracellulaire de fibres, exportation du tropocollagène, puis association en procollagène

Association intracellulaire en procollagène, clivage extracellulaire, puis assemblage en fibres

Explication

Trois chaînes s’associent d’abord dans la cellule pour former le procollagène, dont les domaines terminaux sont ensuite clivés après exportation. Le tropocollagène obtenu s’assemble enfin en fibres extracellulaires, contrairement au scénario qui place le clivage dans la cellule.

20. Quel motif se répète dans la séquence primaire du collagène ?

Pro-Y-Gly, avec Y correspondant principalement à des résidus aromatiques
Ala-Gly-Gly, avec les deux derniers résidus principalement constitués de glycine
Gly-X-Y, avec X et Y souvent représentés par la proline, la lysine ou l’hydroxyproline
Gly-X-X, avec X et X correspondant principalement à des résidus chargés

Gly-X-Y, avec X et Y souvent représentés par la proline, la lysine ou l’hydroxyproline

Explication

La séquence primaire du collagène répète le motif Gly-X-Y, et X ou Y sont fréquemment représentés par la proline, la lysine ou l’hydroxyproline. Le motif Gly-X-X modifie la position de la glycine et ne correspond donc pas à l’organisation décrite.

21. Quelle relation entre la structure des chaînes du collagène et celle du tropocollagène est correcte ?

Chaque chaîne est une hélice gauche, tandis que leur association forme une superhélice droite
Chaque chaîne est un ruban bêta, tandis que leur association forme une hélice droite
Chaque chaîne est une hélice droite, tandis que leur association forme une superhélice gauche
Chaque chaîne est une hélice gauche, tandis que leur association est stabilisée par des liaisons hydrogène intracaténaires

Chaque chaîne est une hélice gauche, tandis que leur association forme une superhélice droite

Explication

Les chaînes individuelles du collagène adoptent une hélice gauche et s’associent en une superhélice droite. Cette architecture repose sur des interactions entre chaînes, et non sur des liaisons hydrogène intracaténaires comme dans l’hélice alpha.

22. Dans l’hélice de collagène, quelle orientation caractérise les résidus de glycine du motif Gly-X-Y ?

Leur carbone alpha est dirigé vers le centre de la molécule
Leur groupement carboxyle est orienté vers l’axe de l’hélice
Leur chaîne latérale est dirigée vers la périphérie de la molécule
Leur carbone alpha alterne entre le centre et la périphérie

Leur carbone alpha est dirigé vers le centre de la molécule

Explication

Les glycine sont alignées vers le centre de l’hélice, avec trois acides aminés par tour de spire. La proline, l’hydroxyproline et la lysine se trouvent plutôt vers la périphérie.

23. Quelle distinction décrit correctement la stabilisation du domaine en triple hélice du collagène et celle de l’hélice 310 ?

Le collagène possède des liaisons intracaténaires, tandis que l’hélice 310 possède des liaisons interchaînes
Le collagène possède des liaisons interchaînes, tandis que l’hélice 310 possède des liaisons intracaténaires
Les deux structures sont stabilisées par des liaisons intracaténaires dans chaque chaîne
Les deux structures sont stabilisées par des liaisons interchaînes entre leurs hélices

Le collagène possède des liaisons interchaînes, tandis que l’hélice 310 possède des liaisons intracaténaires

Explication

Dans le collagène, les liaisons hydrogène s’établissent entre les chaînes de la triple hélice. L’hélice 310 repose au contraire sur des liaisons hydrogène intracaténaires.

24. Quelle succession décrit correctement une étape majeure de la maturation du collagène ?

Réticulation intracellulaire des chaînes, digestion des hélices, puis assemblage des télopeptides
Sécrétion des chaînes séparées, formation des télopeptides, puis stabilisation par des liaisons peptidiques
Assemblage intracellulaire, excision extracellulaire des télopeptides, puis réticulation interchaînes
Excision intracellulaire des télopeptides, assemblage extracellulaire, puis rupture des chaînes

Assemblage intracellulaire, excision extracellulaire des télopeptides, puis réticulation interchaînes

Explication

La maturation commence par un assemblage intracellulaire partiel, suivi de l’excision extracellulaire des télopeptides N et C, puis de la formation de liaisons stabilisatrices interchaînes. L’assemblage extracellulaire ne constitue donc pas la première étape.

25. Quelle association caractérise le syndrome d’Ehlers-Danlos ?

Une maladie métabolique avec excès de minéralisation et raideur tendineuse
Une maladie génétique avec hyperlaxité ligamentaire et peau hyperextensible
Une infection avec inflammation articulaire et épaississement cutané
Une maladie acquise avec diminution de la densité osseuse et fractures

Une maladie génétique avec hyperlaxité ligamentaire et peau hyperextensible

Explication

Le syndrome d’Ehlers-Danlos résulte d’une anomalie génétique de la sécrétion ou de la structure du collagène et se manifeste notamment par une hyperlaxité et une peau hyperextensible. La diminution acquise de la densité osseuse correspond plutôt à l’ostéoporose.

26. Quel mécanisme explique la fragilisation osseuse observée dans l’ostéoporose ?

La formation osseuse devient supérieure à la résorption osseuse
La synthèse du collagène devient supérieure à la minéralisation osseuse
La minéralisation osseuse augmente sous l’effet d’une résorption réduite
La résorption osseuse devient supérieure à la formation osseuse

La résorption osseuse devient supérieure à la formation osseuse

Explication

L’ostéoporose est une pathologie acquise où la résorption dépasse la formation osseuse, entraînant une déminéralisation et une fragilisation de l’os. Une formation supérieure à la résorption décrirait plutôt un bilan osseux favorable.

27. Que décrit principalement la structure tertiaire d’une protéine ?

Les interactions entre acides aminés éloignés et l’organisation globale des éléments secondaires
Les liaisons locales du squelette peptidique formant des hélices et des feuillets
L’association de plusieurs chaînes polypeptidiques au sein d’un complexe
La succession linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques

Les interactions entre acides aminés éloignés et l’organisation globale des éléments secondaires

Explication

La structure tertiaire résulte des interactions entre des acides aminés éloignés dans la structure primaire et de l’agencement des hélices, boucles et feuillets. Les interactions locales du squelette peptidique relèvent plutôt de la structure secondaire.

28. Quel rôle les boucles jouent-elles dans la structure d’une protéine ?

Elles remplacent les feuillets plissés et forment le cœur hydrophobe de la protéine
Elles relient des segments structuraux, restent flexibles et participent à la solvatation
Elles rigidifient les segments voisins et empêchent les changements de conformation
Elles relient plusieurs chaînes polypeptidiques et déterminent leur séquence primaire

Elles relient des segments structuraux, restent flexibles et participent à la solvatation

Explication

Les boucles relient les segments structuraux, sont flexibles et peuvent accompagner des changements de conformation tout en participant à la solvatation. Elles ne constituent donc pas des éléments rigides destinés à former le cœur hydrophobe.

29. Comment les chaînes latérales hydrophobes contribuent-elles au repliement d’une protéine dans l’eau ?

Elles forment des liaisons covalentes avec les molécules d’eau pour rigidifier la structure
Elles repoussent les segments polaires vers le cœur afin de neutraliser les charges internes
Elles se regroupent à l’intérieur pour réduire leur exposition à l’eau et stabiliser la structure
Elles se dispersent à la surface pour augmenter leur contact avec l’eau et déplier la structure

Elles se regroupent à l’intérieur pour réduire leur exposition à l’eau et stabiliser la structure

Explication

Les chaînes latérales hydrophobes se rapprochent au sein de la protéine afin de limiter leur exposition individuelle à l’eau, ce qui favorise le repliement et la stabilité tertiaire. Leur dispersion à la surface augmenterait au contraire leur contact avec le milieu aqueux.

30. Quelle succession d’étapes décrit correctement la cristallographie par rayons X d’une protéine ?

Dissoudre la protéine, mesurer ses protons, puis reconstruire sa structure par relaxation
Fixer la protéine sur une membrane, l’éclairer, puis mesurer ses changements de masse
Chauffer la protéine, observer ses vibrations, puis comparer ses séquences d’acides aminés
Cristalliser la protéine, l’exposer aux rayons X, puis traiter la diffraction par informatique

Cristalliser la protéine, l’exposer aux rayons X, puis traiter la diffraction par informatique

Explication

La cristallographie exige la formation d’un cristal, son exposition aux rayons X et l’analyse informatique de la diffraction pour reconstruire une structure tridimensionnelle. La mesure des protons en solution relève plutôt de la RMN.

31. Quelle limite caractérise la structure obtenue par cristallographie par rayons X ?

Elle représente une conformation figée et ne montre pas directement les changements de conformation
Elle mesure les interactions transitoires entre les chaînes latérales pendant leur déplacement
Elle décrit les mouvements moléculaires rapides grâce aux variations de fréquence des protons
Elle révèle les étapes successives du repliement dans une protéine en solution

Elle représente une conformation figée et ne montre pas directement les changements de conformation

Explication

La cristallographie fournit une représentation figée de la protéine, ce qui limite l’observation de sa dynamique conformationnelle. Les informations sur les mouvements et les variations de fréquence des protons sont associées à la RMN.

32. Comment la RMN permet-elle de déterminer la structure tridimensionnelle d’une protéine ?

Elle mesure la fluorescence émise par les chaînes latérales exposées au solvant
Elle analyse la diffraction des rayons X produits par un cristal protéique refroidi
Elle compare les masses des acides aminés avant et après leur séparation électrophorétique
Elle mesure les variations de fréquence des protons selon leur environnement chimique après leur relaxation

Elle mesure les variations de fréquence des protons selon leur environnement chimique après leur relaxation

Explication

La RMN exploite les variations de fréquence des protons en fonction de leur environnement chimique, après la relaxation suivant l’arrêt du champ magnétique. La diffraction des rayons X correspond à la méthode cristallographique.

33. Une protéine soluble de 25 kDa doit être étudiée dans ses mouvements en solution : quelle méthode est la plus adaptée ?

La RMN, car son traitement informatique reste simple quelle que soit la masse moléculaire
La cristallographie, car elle conserve les mouvements pendant l’exposition aux rayons X
La RMN, car elle s’effectue en solution et permet d’étudier l’état dynamique
La cristallographie, car elle ne nécessite pas de former un cristal avant l’analyse

La RMN, car elle s’effectue en solution et permet d’étudier l’état dynamique

Explication

La RMN peut être réalisée en solution et permet d’étudier les protéines dans un état dynamique, particulièrement pour une masse inférieure au seuil d’environ 40 kDa. La cristallographie nécessite un cristal et produit une structure figée.

34. Quelle distinction entre structure secondaire et structure tertiaire est correcte ?

La structure secondaire résulte des ponts disulfures, tandis que la structure tertiaire résulte des liaisons peptidiques
La structure secondaire implique les chaînes latérales, tandis que la structure tertiaire implique les groupements du squelette
La structure secondaire décrit la séquence, tandis que la structure tertiaire décrit les acides aminés isolés
La structure secondaire implique le squelette peptidique, tandis que la structure tertiaire implique surtout les chaînes latérales

La structure secondaire implique le squelette peptidique, tandis que la structure tertiaire implique surtout les chaînes latérales

Explication

La structure secondaire repose sur des liaisons hydrogène entre les groupements C=O et NH du squelette peptidique. La structure tertiaire dépend principalement des interactions entre les chaînes latérales d’acides aminés.

35. À quel moment le repliement d’une protéine commence-t-il généralement ?

Après la traduction, lorsque toute la chaîne polypeptidique est libérée du ribosome
Après la dégradation de la chaîne, lorsque ses fragments reformés s’associent
Pendant la traduction, avec la formation progressive de la structure secondaire puis tertiaire
Avant la traduction, lorsque les acides aminés sont encore séparés dans le cytoplasme

Pendant la traduction, avec la formation progressive de la structure secondaire puis tertiaire

Explication

Le repliement commence pendant la traduction et progresse avec la formation de structures secondaires puis tertiaires. Il est spontanément déterminé par les propriétés physicochimiques de la chaîne, plutôt que reporté à la fin de sa synthèse.

36. Dans quel ordre les interactions stabilisant la structure tertiaire apparaissent-elles selon le modèle présenté ?

Liaisons hydrogène du squelette, liaisons peptidiques, interactions hydrophobes, ponts disulfures, liaisons ioniques
Interactions hydrophobes, liaisons hydrogène latérales, forces de Van der Waals, liaisons ioniques, ponts disulfures
Forces de Van der Waals, interactions hydrophobes, ponts disulfures, liaisons ioniques, liaisons hydrogène
Liaisons ioniques, ponts disulfures, interactions hydrophobes, forces de Van der Waals, liaisons hydrogène

Interactions hydrophobes, liaisons hydrogène latérales, forces de Van der Waals, liaisons ioniques, ponts disulfures

Explication

La stabilisation suit l’ordre des interactions hydrophobes, des liaisons hydrogène des chaînes latérales, des forces de Van der Waals, des liaisons ioniques, puis des ponts disulfures. Les liaisons hydrogène du squelette concernent principalement la structure secondaire.

37. Comment Hsp70 aide-t-elle une protéine mal repliée à éviter l’agrégation ?

Elle enferme durablement la protéine dans une cavité qui la sépare du milieu extérieur
Elle détruit les régions mal repliées afin que la protéine soit entièrement resynthétisée
Elle se lie et se détache de ses régions hydrophobes grâce à des cycles dépendants de l’ATP
Elle remplace les acides aminés hydrophobes par des acides aminés chargés grâce à l’ATP

Elle se lie et se détache de ses régions hydrophobes grâce à des cycles dépendants de l’ATP

Explication

Hsp70 utilise des cycles dépendants de l’ATP pour se lier de façon répétée aux régions hydrophobes et s’en détacher, ce qui limite l’agrégation et laisse du temps au repliement. L’isolement dans une cavité en tonneau correspond plutôt à HSP60.

38. Quelle caractéristique commune associe la maladie de Creutzfeldt-Jakob et le Kuru ?

Ce sont des affections pulmonaires donnant un aspect spongieux aux alvéoles respiratoires
Ce sont des maladies musculaires caractérisées par une perte progressive des fibres contractiles
Ce sont des infections intestinales provoquant une destruction diffuse de la muqueuse digestive
Ce sont des encéphalopathies spongiformes provoquant un aspect cérébral en éponge et de graves conséquences cliniques

Ce sont des encéphalopathies spongiformes provoquant un aspect cérébral en éponge et de graves conséquences cliniques

Explication

La maladie de Creutzfeldt-Jakob et le Kuru sont des encéphalopathies spongiformes associées à un aspect cérébral en éponge et à des conséquences cliniques graves. Leur atteinte principale concerne donc le système nerveux central, et non les muscles, l’intestin ou les poumons.

39. Quelle proposition attribue correctement l’hypothèse du prion à son auteur et à sa date ?

Prusiner a proposé en 1982 que l’agent infectieux du Kuru soit une protéine appelée prion
Watson a proposé en 1982 que l’agent infectieux du Kuru soit une bactérie encapsulée
Prusiner a proposé en 1972 que l’agent infectieux du Kuru soit un virus à ARN
Crick a proposé en 1992 que l’agent infectieux du Kuru soit un fragment d’ADN

Prusiner a proposé en 1982 que l’agent infectieux du Kuru soit une protéine appelée prion

Explication

En 1982, Prusiner a proposé que l’agent infectieux du Kuru soit une protéine appelée prion, acronyme de « Proteinaceous Infectious particle ONly ». Cette hypothèse distingue le prion d’un agent infectieux constitué d’un acide nucléique.

40. Quelle différence structurale distingue PrPc de PrPsc ?

PrPc comporte trois hélices, tandis que PrPsc contient 30 % d’hélice et 45 % de feuillets
PrPc contient 30 % de feuillets, tandis que PrPsc comporte trois hélices sans structure en feuillets
PrPc et PrPsc possèdent trois hélices, mais diffèrent par leur séquence d’acides aminés
PrPc comporte 45 % de feuillets, tandis que PrPsc contient une structure principalement hélicoïdale

PrPc comporte trois hélices, tandis que PrPsc contient 30 % d’hélice et 45 % de feuillets

Explication

La forme normale PrPc possède une structure comportant trois hélices, alors que la forme pathologique PrPsc contient 30 % d’hélice et 45 % de feuillets. La conversion pathologique est donc associée à une conformation plus riche en feuillets, et non à une différence de séquence.

41. Comment la forme pathologique PrPsc favorise-t-elle la propagation de la maladie à prions ?

Elle détruit directement les gènes codant les protéines normales dans les cellules voisines
Elle transforme les acides nucléiques cellulaires en protéines infectieuses par réplication
Elle empêche la synthèse de PrPc en bloquant durablement les ribosomes neuronaux
Elle induit la conversion de protéines normales PrPc en nouvelles molécules PrPsc

Elle induit la conversion de protéines normales PrPc en nouvelles molécules PrPsc

Explication

PrPsc agit comme un modèle conformationnel qui induit la conversion de PrPc en PrPsc, propageant ainsi progressivement la structure anormale. Le mécanisme repose sur une conversion de conformation, et non sur une réplication d’acide nucléique.

42. Quelle caractéristique définit la structure quaternaire d’une protéine ?

Le repliement tridimensionnel d’une seule chaîne polypeptidique
La formation de liaisons peptidiques entre plusieurs acides aminés
L’enchaînement linéaire des acides aminés d’une protéine
L’association non covalente de plusieurs chaînes polypeptidiques

L’association non covalente de plusieurs chaînes polypeptidiques

Explication

La structure quaternaire correspond à l’association non covalente d’au moins deux chaînes polypeptidiques grâce à diverses interactions. Le repliement d’une seule chaîne relève de la structure tertiaire, et non de la structure quaternaire.

43. Quel facteur permet principalement l’assemblage correct des sous-unités dans une protéine quaternaire ?

La complémentarité tridimensionnelle des domaines associés
La répétition régulière d’un même motif d’acides aminés
La formation de liaisons covalentes entre toutes les sous-unités
La présence d’une séquence identique dans chaque chaîne

La complémentarité tridimensionnelle des domaines associés

Explication

L’assemblage des dimères, hétérodimères, polymères ou hétéropolymères dépend de la complémentarité tridimensionnelle des domaines. Des sous-unités peuvent être différentes et leur association ne repose pas nécessairement sur des liaisons covalentes.

Révisez avec les flashcards

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Quelle chaîne latérale possède la glutamine (GLN) ?

Une chaîne latérale polaire non chargée.

Quelle chaîne latérale possède l’acide glutamique ?

Une chaîne latérale acide chargée.

Pourquoi la sérine et la tyrosine peuvent-elles être phosphorylées ?

Grâce à leur fonction hydroxyle.

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Consultez la fiche de révision complète sur Structure des protéines.

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