QCM : Structure et étude des protéines — 34 questions

Explication

Le collagène est une protéine structurale du tissu conjonctif, réputée pour sa résistance mécanique et son insolubilité dans l’eau. La fixation de l’oxygène relève de l’hémoglobine, et non de la fonction principale du collagène.

Explication

L’orientation conventionnelle d’une chaîne protéique va de l’extrémité aminée NH3+ vers l’extrémité carboxylique COO−. L’inversion de ce sens confond les deux extrémités de la chaîne.

Explication

Les régions interdites correspondent à des combinaisons d’angles incompatibles avec l’encombrement stérique et les répulsions de charges, notamment entre dipôles oxygénés. Elles ne résultent pas d’une rupture des liaisons peptidiques.

Explication

Le tropocollagène correspond à une triple hélice formée par trois chaînes peptidiques de collagène. Une chaîne unique en hélice α décrit une autre organisation structurale, tandis que les autres propositions ne correspondent pas au tropocollagène.

Explication

Le pas de l’hélice α est la distance parcourue sur l’axe pendant un tour complet, soit $0,54\ \mathrm{nm}$. La valeur $0,15\ \mathrm{nm}$ désigne la distance axiale moyenne par résidu et non par tour.

Explication

Dans l’échange d’ions, la protéine chargée se fixe à des billes de charge opposée puis est éluée lorsque le pH atteint son pHi. La solution saturée en ligand caractérise plutôt l’élution en chromatographie d’affinité.

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide formée par condensation entre une fonction carboxylique et une fonction amine. Les autres mécanismes proposés ne correspondent pas à la formation de cette liaison dans une chaîne protéique.

Explication

Les chaînes latérales hydrophobes tendent à se regrouper au cœur de la protéine, tandis que les résidus hydrophiles restent en contact avec l’eau. Les résidus chargés sont généralement hydrophiles et leur enfouissement systématique ne constitue donc pas le principe général du repliement.

Explication

Une protéine peut osciller entre plusieurs conformations fonctionnelles sans modifier ses liaisons covalentes. Une modification de la structure primaire implique en revanche un changement de la chaîne peptidique elle-même.

Explication

Le SDS confère aux protéines une charge négative proportionnelle à leur taille, tandis que le gel ralentit davantage les protéines de grande masse. La charge native est surtout déterminante en électrophorèse native, pas dans la séparation principale par masse de la SDS-PAGE.

Explication

Dans l’hélice α, le NH du résidu n forme une liaison hydrogène avec le C=O du résidu n+4 au sein de la même chaîne. Les liaisons inter-rubans caractérisent plutôt le feuillet β, tandis que les ponts disulfure et les interactions ioniques ne définissent pas cette stabilisation.

Explication

Le DTT et le β-mercaptoéthanol rompent les ponts disulfure, ce qui dissocie les sous-unités et permet d’observer leurs masses moléculaires. La digestion en peptides relève d’un traitement par la trypsine, utilisé dans l’analyse de séquence protéique.

Explication

La structure secondaire décrit une organisation locale répétitive de résidus contigus, stabilisée par des liaisons hydrogène de la chaîne principale. La structure tertiaire implique plutôt des résidus éloignés dans la séquence qui se rapprochent dans l’espace.

Explication

Les grosses protéines ne pénètrent pas dans les pores des billes poreuses et sont donc moins retardées, ce qui leur permet de sortir en premier. Les petites protéines entrent dans le gel et parcourent un trajet plus long.

Explication

Trois chaînes sont d’abord associées dans la cellule pour former le procollagène, puis les télopeptides sont retirés par clivage extracellulaire afin d’obtenir le tropocollagène, qui s’assemble ensuite en fibres. Le clivage des télopeptides ne précède donc pas l’association intracellulaire des chaînes.

Explication

Le diagramme de Ramachandran représente les angles dièdres ψ en fonction de φ pour les acides aminés d’une protéine. Il ne décrit pas directement une rotation libre de la liaison peptidique, qui est limitée par sa résonance.

Explication

La chromatographie d’affinité exploite une interaction spécifique entre la protéine recherchée et un ligand immobilisé, puis utilise une solution saturée en ligand pour l’éluer. La séparation selon le diamètre relève de la gel filtration.

Explication

La structure tertiaire est le repliement tridimensionnel qui rapproche spatialement des acides aminés éloignés dans la structure primaire. L’association de plusieurs chaînes correspond à la structure quaternaire, tandis que l’ordre linéaire relève de la structure primaire.

Explication

Une protéine est constituée d’acides aminés reliés par des liaisons covalentes, principalement peptidiques. Les autres propositions décrivent des types de constituants et de liaisons caractéristiques d’autres familles moléculaires.

Explication

La mobilité électrophorétique est donnée par le rapport entre le produit du champ électrique et de la charge, et le produit du coefficient de friction et du poids moléculaire. La relation inverse placerait les facteurs déterminants du dénominateur au numérateur et décrirait une dépendance erronée.

Explication

La spectrométrie de masse sépare les ions selon leur rapport masse sur charge et permet de comparer les masses des peptides à des banques de données. La SDS-PAGE renseigne principalement sur la masse moléculaire apparente et ne fournit pas directement l’identification des peptides par leur rapport masse sur charge.

Explication

La forme normale PrPc possède trois hélices, alors que PrPsc contient environ 30 % d’hélice et 45 % de feuillets. La différence essentielle décrite ici concerne donc la conformation et la composition en structures secondaires.

Explication

Un domaine est une partie de la molécule protéique identifiable par une fonction propre ou par une homologie de séquence avec une autre molécule. Les autres propositions décrivent respectivement une interaction, une caractéristique non définitoire et un motif du collagène.

Explication

La séquence du collagène repose sur la répétition $Gly-X-Y$, où la glycine occupe la position répétitive définie et où X et Y sont variables. Les autres motifs déplacent la glycine ou imposent une composition qui ne correspond pas à cette organisation.

Explication

La structure secondaire apparaît dès les premières étapes de la traduction, tandis que la structure tertiaire se construit progressivement par repliements successifs. La formation de la structure tertiaire ne précède donc pas celle de la structure secondaire.

Explication

La glycine déstabilise l’hélice α parce que sa grande mobilité favorise les déformations locales. La proline agit plutôt en imposant un coude, tandis que les autres résidus proposés ne correspondent pas à ce mécanisme dans l’unité ciblée.

Explication

La structure primaire correspond à la séquence linéaire des acides aminés dans l’ordre imposé lors de la traduction. La disposition locale relève de la structure secondaire, tandis que le rapprochement de résidus éloignés relève de la structure tertiaire.

Explication

Une chaperon moléculaire facilite l’acquisition de la conformation définitive et peut contribuer à réparer ou éliminer des protéines endommagées. Elle ne modifie pas directement la séquence primaire et ne remplace pas le ribosome.

Explication

Le pont disulfure est une liaison covalente formée entre deux résidus soufrés, alors que les trois autres interactions proposées sont non covalentes. Elles peuvent néanmoins contribuer ensemble à la stabilité de la structure tertiaire.

Explication

La forme prion anormale agit comme un modèle de conversion et induit le changement conformationnel d’une PrPc adjacente en PrPsc. Ce mécanisme modifie le repliement sans imposer une nouvelle séquence d’acides aminés.

Explication

La résonance confère à la liaison peptidique un caractère partiellement double et une géométrie plane, ce qui limite sa rotation. Les liaisons simples autour du Cα permettent les rotations définissant les angles φ et ψ.

Explication

Un feuillet β comprend au moins deux rubans maintenus par des liaisons hydrogène inter-rubans et peut être parallèle ou antiparallèle. La liaison n à n+4 appartient à l’hélice α, tandis que les autres descriptions ne définissent pas le feuillet β.

Explication

La forme tridimensionnelle place les éléments nécessaires à la reconnaissance et à la catalyse dans une géométrie fonctionnelle. Elle ne modifie pas la séquence primaire et ne convertit pas toutes les interactions stabilisatrices en ponts disulfure.

Explication

Au pHi, les charges positives et négatives de la protéine se compensent globalement, ce qui réduit fortement sa solubilité et peut provoquer sa précipitation. Cette situation ne correspond pas à une fixation spécifique sur un ligand.