Qu'est-ce qu'une protéine ?
Un enchaînement d'acides aminés reliés par des liaisons covalentes.
Qu'appelle-t-on structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement linéaire des acides aminés selon leur ordre d'incorporation.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
La position relative répétitive de deux acides aminés contigus stabilisée par des liaisons hydrogène.
Par quelles liaisons la structure secondaire est-elle stabilisée ?
Par des liaisons hydrogène entre NH et C=O de la chaîne principale.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement tridimensionnel rapprochant spatialement des acides aminés éloignés.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association non covalente d'au moins deux chaînes protéiques.
Quels types d'interactions stabilisent la structure quaternaire ?
Des interactions hydrophobes, ioniques, hydrogène ou de Van der Waals.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison amide formée par condensation entre fonctions carboxylique et amine d'acides aminés contigus.
Dans quelle direction est orientée une chaîne protéique ?
De l'extrémité amine libre NH3+ vers l'extrémité carboxylique libre COO−.
Quelle caractéristique impose la résonance à la liaison peptidique ?
Elle impose une liaison partiellement double et plane.
Quelles liaisons permettent les rotations φ et ψ dans une chaîne protéique ?
Les liaisons simples Cα−N et Cα−C.
Quelle est la distance moyenne d'une liaison C−N simple ?
1,49 Å pour la liaison peptidique C−N.
Quelle est la distance d'une liaison C=N ?
1,29 Å.
Quelle est la distance d'une liaison C−N non peptidique ?
1,32 Å.
Quelle est la valeur de 1 Å en mètres ?
1 Å mètres.
Que représente le diagramme de Ramachandran ?
Il représente les angles ψ en fonction des angles φ de chaque acide aminé d’une protéine.
Qu'imposent les régions interdites du diagramme de Ramachandran ?
Elles résultent de l’encombrement stérique et de la répulsion de charges.
Quelle est la cause principale des régions interdites dans le diagramme de Ramachandran ?
La répulsion entre dipôles oxygénés.
À quoi correspondent les régions favorisées du diagramme de Ramachandran ?
À des structures secondaires stabilisées par des liaisons hydrogène.
Qu'est-ce qui stabilise l'hélice α selon Pauling ?
Des liaisons hydrogène intracaténaires entre NH du résidu n et C=O du résidu n+4.
Combien de résidus comporte un tour d'hélice α ?
3,6 résidus par tour.
Quelle est la distance axiale moyenne par résidu dans une hélice α ?
0,15 nm par résidu.
Quel est le pas de l'hélice α ?
Le pas est de .
Quels effets ont la proline et la glycine sur l'hélice α ?
Elles déstabilisent l'hélice α par coude et mobilité excessive.
Comment les chaînes latérales volumineuses ou de même charge en positions n et n+4 affectent-elles l'hélice α ?
Elles déstabilisent l'hélice α par encombrement ou répulsion.
Qu'est-ce qu'un feuillet β ?
Une structure formée d'au moins deux rubans stabilisés par des liaisons hydrogène inter-rubans.
Quelles organisations peut adopter un feuillet β ?
Une organisation parallèle ou antiparallèle.
Qu'est-ce que le collagène dans le tissu conjonctif extracellulaire ?
Une protéine majeure caractérisée par une grande résistance à la traction.
Comment est structurée la molécule de tropocollagène ?
En triple hélice de trois chaînes peptidiques de collagène.
Quelle est la séquence primaire répétée du collagène ?
Des répétitions de trois résidus .
Quels résidus occupent souvent les positions X et Y dans la séquence du collagène ?
La proline, la lysine ou l’hydroxyproline.
Quelle est la première étape de la synthèse du collagène ?
L’association de trois chaînes intracellulaires en procollagène.
Que se passe-t-il après la formation du procollagène dans la synthèse du collagène ?
Les télopeptides sont éliminés par clivage extracellulaire pour former le tropocollagène.
Comment les molécules de collagène s’assemblent-elles en fibres ?
Par des ponts disulfures entre les molécules.
Qu'impose principalement le repliement tertiaire des protéines ?
L'enfouissement des chaînes latérales hydrophobes au cœur de la protéine.
Quelle exposition caractérise le repliement tertiaire des résidus hydrophiles ?
Ils sont exposés à l'eau.
Par quelles interactions la structure tertiaire est-elle stabilisée ?
Par des interactions hydrophobes, liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, liaisons ioniques et ponts disulfure.
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
Une partie d'une molécule avec une fonction individualisée ou une homologie de séquence.
Que conditionne la structure tridimensionnelle d'une protéine ?
La spécificité fonctionnelle en positionnant cavités, sites catalytiques ou surfaces d'interaction.
Quand se forme la structure secondaire d'une protéine ?
Dès le début de la traduction.
Comment la protéine acquiert-elle sa structure tertiaire ?
Par repliement et ajustements successifs.
Qu'est-ce qu'une protéine chaperon ?
Une protéine qui aide une chaîne protéique à acquérir sa conformation définitive.
Quelle autre fonction peut avoir une protéine chaperon ?
Réparer ou éliminer des protéines endommagées.
Quelle est la taille de la protéine chaperon Hsp70 ?
70 kDa.
Que reconnaît Hsp70 sur la chaîne en cours d'élongation ?
Un domaine hydrophobe.
Quelle molécule Hsp70 utilise-t-elle pour modifier sa conformation ?
L'ATP.
Que permet l'oscillation d'une protéine autour d'une conformation d'équilibre ?
Des états fonctionnels actif/inactif, libre/lié ou ouvert/fermé.
Quelle structure secondaire caractérise la forme normale PrPc ?
Elle possède trois hélices.
Quelle proportion d'hélices contient la forme anormale PrPsc ?
Environ 30 % d’hélices.
Quelle proportion de feuillets contient la forme anormale PrPsc ?
Environ 45 % de feuillets.
Qu'impose une protéine prion anormale à une protéine PrPc adjacente ?
Elle induit son changement de conformation en PrPsc.
Quelle maladie est une encéphalopathie spongiforme acquise de Nouvelle-Guinée ?
Le kuru.
À quoi est associée la transmission du prion dans le kuru ?
À une encéphalopathie spongiforme acquise non génétique.
Quelles sont les caractéristiques du syndrome d’Ehlers-Danlos ?
Hyperlaxité ligamentaire, peau hyperextensible et mauvaise cicatrisation.
Qu'impose le point isoélectrique pHi à la charge globale d'une protéine ?
La charge globale est nulle au point isoélectrique pHi.
Que se passe-t-il à la solubilité d'une protéine au point isoélectrique pHi ?
La solubilité diminue fortement au point isoélectrique pHi.
Comment les protéines se fixent-elles en chromatographie par échange d’ions ?
Elles se fixent à des billes de charge opposée.
Quand les protéines sont-elles éluées en chromatographie par échange d’ions ?
Elles sont éluées lorsque le pH atteint leur pHi.
Qu'est-ce que la chromatographie d’affinité ?
C'est une séparation basée sur la liaison spécifique d'une protéine à un ligand immobilisé.
Comment élue-t-on la protéine en chromatographie d’affinité ?
On l'élue avec une solution saturée en ligand.
Selon quel critère la gel filtration sépare-t-elle les protéines ?
Elle sépare selon le diamètre apparent des protéines.
Pourquoi les grosses protéines sortent-elles avant les petites en gel filtration ?
Parce qu'elles sont exclues des pores des billes poreuses.
Quelle formule exprime la mobilité électrophorétique ?
Quel effet a le SDS sur les protéines en SDS-PAGE ?
Il confère une charge négative proportionnelle à leur taille.
Comment le gel affecte-t-il les protéines en SDS-PAGE selon leur masse ?
Il ralentit davantage les protéines de grande masse.
Quel est le rôle du DTT ou β-mercaptoéthanol avant la SDS-PAGE ?
Ils rompent les ponts disulfure.
Que révèle la SDS-PAGE après traitement par DTT ou β-mercaptoéthanol ?
Les différentes sous-unités selon leurs masses moléculaires.
Selon quel critère la spectrométrie de masse sépare-t-elle les ions ?
Selon leur rapport masse sur charge m/z.
Que peut identifier la spectrométrie de masse après digestion par la trypsine ?
Les peptides issus de la digestion.
Quelle est la première étape pour déterminer une séquence protéique ?
Isoler la protéine.
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1. Quelle propriété caractérise principalement le collagène dans la matrice extracellulaire ?
2. Dans quel sens une chaîne protéique est-elle orientée ?
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