Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
Un composé avec une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un groupement R variable.
Qu'est-ce qu'un acide α-aminé ?
Un acide aminé avec fonctions acide carboxylique, amine primaire et R au carbone α.
Quel aminoacide ne possède pas de carbone α asymétrique ?
La glycine ne possède pas de carbone asymétrique.
Qu'est-ce qui distingue les aminoacides constitutifs des non constitutifs ?
Les constitutifs sont codés et incorporés dans les protéines, les non constitutifs ne le sont pas.
Combien d'acides aminés standards humains incluent la sélénocystéine ?
Il existe 21 acides aminés standards chez l'Homme.
Quel est le premier acide aminé incorporé lors de la traduction ?
La méthionine est le premier acide aminé incorporé.
Quel codon code pour la méthionine lors de la traduction ?
Le codon AUG code pour la méthionine.
Quelle substitution atomique caractérise la sélénocystéine ?
La sélénocystéine remplace le soufre par un atome de sélénium.
Quel codon stop peut incorporer la sélénocystéine ?
Le codon UGA peut incorporer la sélénocystéine.
Quelle est la particularité de la fonction amine de la proline ?
La proline porte une fonction amine secondaire.
Comment la chaîne latérale de la proline diffère-t-elle des autres acides aminés ?
La proline a une chaîne latérale cyclisée.
Quelle différence principale distingue la proline des autres acides aminés standards ?
La proline est un acide α-iminé contrairement aux autres acides aminés standards.
Quel aminoacide possède deux atomes de carbone ?
La glycine.
Combien d'atomes de carbone possède le tryptophane chez l'Homme ?
Onze atomes de carbone.
Où se trouvent généralement les aminoacides apolaires dans les protéines ?
À l'intérieur des protéines.
Quelle propriété caractérise les aminoacides polaires ?
Ils sont plutôt hydrophiles.
Quels aminoacides aliphatiques ont une chaîne linéaire ?
La glycine et l'alanine.
Quels aminoacides aliphatiques ont une chaîne ramifiée ?
La valine, la leucine et l'isoleucine.
Quels aminoacides ont un groupement latéral chargé négativement à pH neutre ?
L'aspartate et le glutamate.
Quels aminoacides ont un groupement latéral chargé positivement à pH neutre ?
La lysine, l'arginine et l'histidine.
Qu'impose l'organisme pour les aminoacides essentiels ?
Ils doivent être apportés par l'alimentation.
Quelle caractéristique distingue les aminoacides non essentiels ?
Ils peuvent être synthétisés par l'organisme.
Pourquoi l'arginine et l'histidine sont-elles semi-essentielles ?
Parce que leur synthèse peut être insuffisante pendant la croissance ou certaines pathologies.
Comment se forme la cystine à partir de la cystéine ?
Par oxydation de deux cystéines proches créant un pont disulfure.
Quel rôle joue le pont disulfure dans la cystine ?
Il stabilise la structure des protéines.
Comment se forme la 4-hydroxyproline ?
Par ajout enzymatique d'un groupement hydroxyle en position 4 de la proline.
Dans quelle protéine trouve-t-on spécifiquement la 4-hydroxyproline ?
Dans le collagène.
Quels aminoacides ne sont jamais localisés dans les protéines ?
Les aminoacides non constitutifs.
Quels aminoacides non constitutifs sont cités ?
L'ornithine, la citrulline, la β-alanine et le GABA.
Quel rôle jouent l'ornithine et la citrulline dans le foie ?
Ils sont des intermédiaires du cycle de l'urée.
Quelle fonction a le cycle de l'urée ?
Il participe à l'élimination de l'azote par le foie.
Quel est le rôle des aminoacides dans les protéines ?
Ils sont des constituants fondamentaux des peptides et protéines.
Qu'est-ce qui détermine la structure et la fonction des protéines ?
L'ordre d'enchaînement des aminoacides.
Quelle énergie apportent les protéines par gramme ?
Environ 4 kcal par gramme.
Quelle part des apports énergétiques alimentaires doivent fournir les protéines ?
Environ 15 à 20 %.
Comment varie la solubilité des aminoacides selon la longueur de la chaîne apolaire ?
La solubilité diminue quand la chaîne apolaire s'allonge.
Quelle est la différence de position du groupement NH2 entre les séries L et D des aminoacides ?
Le groupement NH2 est à gauche du carbone α dans la série L et à droite dans la série D.
Comment se définit le potentiel de dissociation pK ?
Le pK est défini par .
Quelle valeur de pK correspond à la fonction carboxyle ?
Le pK1 est proche de 2 pour la fonction carboxyle.
Quelle charge nette a un aminoacide lorsque le pH est inférieur au pHi ?
Il a une charge nette +1 en milieu plus acide que le pHi.
Comment calcule-t-on le point isoélectrique (pHi) d'un aminoacide sans groupement ionisable latéral ?
Le pHi est la demi-somme des deux pK : .
Vers quelle électrode migrent les anions lors d'une ionophorèse ?
Les anions migrent vers l'anode positive.
Que se passe-t-il pour les aminoacides au pHi lors d'une ionophorèse ?
Ils ne migrent pas car leur charge nette est nulle.
Avec quoi la ninhydrine réagit-elle pour former le pourpre de Ruhemann ?
Avec les amines primaires.
À quelle longueur d'onde mesure-t-on le pourpre de Ruhemann ?
À 570 nm.
Quel produit forme la ninhydrine avec l'amine secondaire de la proline ?
Un produit jaune.
À quelle longueur d'onde mesure-t-on le produit jaune formé avec la proline ?
À 440 nm.
Quelle fonction la méthode de Sanger au DNFB marque-t-elle ?
La fonction α-amine de l'aminoacide N-terminal.
Que permet d'identifier la méthode de Sanger après hydrolyse du peptide ?
L'aminoacide N-terminal marqué.
Avec quelle fonction le chlorure de dansyl réagit-il ?
Avec la fonction α-amine.
Quelle est la sensibilité relative du marquage au chlorure de dansyl comparé au DNFB ?
Environ 100 fois plus sensible.
Comment la chromatographie par échange d'ions sépare-t-elle les aminoacides?
Elle les sépare selon leur charge.
Quel rôle joue la résine négative en chromatographie d'échange d'ions?
Elle retient les aminoacides positifs.
Quel est l'effet du tampon dont le pH augmente progressivement en échange d'ions?
Il élue les aminoacides retenus.
Pourquoi l'aspartate est-il élué avant la glycine et la lysine en échange de cations?
Parce qu'il est négatif ou moins retenu par la résine.
Quels aminoacides sont retenus par la résine dans une colonne échangeuse de cations?
Les aminoacides positifs sont retenus.
Qui a décrit la chromatographie par échange d'ions selon Stein et Moore?
Stein et Moore ont décrit cette chromatographie.
À quelle longueur d'onde la majorité des aminoacides absorbe-t-elle les ultraviolets ?
En dessous de 230 nm.
À quelle longueur d'onde les aminoacides aromatiques absorbent-ils les ultraviolets ?
Autour de 280 nm.
À quelle longueur d'onde le tryptophane absorbe-t-il les ultraviolets ?
À 280 nm.
À quelle longueur d'onde la tyrosine absorbe-t-elle les ultraviolets ?
À 275 nm.
À quelle longueur d'onde la phénylalanine absorbe-t-elle les ultraviolets ?
À 260 nm.
Pourquoi le dosage ultraviolet des protéines reflète-t-il principalement la tyrosine ?
Parce que la tyrosine est plus abondante que le tryptophane dans les protéines.
Quel aminoacide absorbe davantage mais est plus rare dans les protéines ?
Le tryptophane.
Teste tes connaissances avec un QCM de 25 questions sur Acides aminés.
1. Quel ensemble de fonctions et de groupements caractérise un acide aminé ?
2. Quelle caractéristique définit précisément un acide α-aminé ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Acides aminés.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards