Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure générale des aminoacides
2. Aminoacides standards et nomenclature
3. Classification des chaînes latérales
4. Aminoacides essentiels et non standards
5. Rôles biologiques des aminoacides
6. Propriétés physico-chimiques
7. Détection et marquage des aminoacides
8. Séparation chromatographique
9. Absorption ultraviolette

📖 1. Structure générale des aminoacides

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Composé comportant une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un groupement latéral R variable.
• Acide α-aminé : Possède une fonction acide carboxylique, une fonction amine primaire et un groupement latéral R associés au carbone α.

📝 Points essentiels

📌 Le carbone α est présent dans tous les aminoacides sauf la glycine, qui ne possède pas de carbone asymétrique.

📌 Les aminoacides constitutifs sont codés par le code génétique et incorporés pendant la traduction, tandis que les aminoacides non constitutifs ne sont jamais incorporés dans les protéines.

📖 2. Aminoacides standards et nomenclature

★ À maîtriser

• Chez l'Homme, on considère cette année qu'il existe 21 aminoacides standards constitutifs des protéines, en incluant la sélénocystéine.

• La méthionine est le premier aminoacide incorporé lors de la traduction et son codon est AUG.

📌 La proline est un acide α-iminé portant une fonction amine secondaire et une chaîne latérale cyclisée, contrairement aux autres aminoacides standards qui portent généralement une amine primaire.

Compléments

• La sélénocystéine, notée Sec ou U, remplace le soufre de la cystéine par un atome de sélénium et peut être incorporée au niveau du codon UGA normalement stop.

📖 3. Classification des chaînes latérales

★ À maîtriser

📌 Les aminoacides apolaires sont plutôt hydrophobes et se trouvent généralement à l'intérieur des protéines, tandis que les aminoacides polaires sont plutôt hydrophiles et peuvent se trouver à leur surface.

📌 À pH neutre, l'aspartate et le glutamate sont chargés négativement, tandis que la lysine, l'arginine et l'histidine sont classés parmi les aminoacides à groupement latéral chargé positivement.

Compléments

• La glycine est le seul aminoacide possédant deux atomes de carbone, tandis que le tryptophane en possède 11 chez l'Homme.

• Les aminoacides aliphatiques comprennent: la glycine et l'alanine à chaîne linéaire, la valine, la leucine et l'isoleucine à chaîne ramifiée, la sérine et la thréonine à fonction alcool, la cystéine et la méthionine soufrées

💡 Astuce mémo

Apolaires hydrophobes au cœur, polaires hydrophiles en surface

📖 4. Aminoacides essentiels et non standards

★ À maîtriser

📌 Les aminoacides essentiels doivent être apportés par l'alimentation, tandis que les aminoacides non essentiels peuvent être synthétisés par l'organisme.

• L'arginine et l'histidine sont semi-essentielles car leur synthèse peut être insuffisante pendant la croissance ou dans certaines situations pathologiques.

• La cystine est formée par oxydation de deux cystéines suffisamment proches, avec création d'un pont disulfure stabilisant la structure des protéines.

Compléments

• La 4-hydroxyproline résulte de l'ajout enzymatique d'un groupement hydroxyle en position 4 de la proline et se trouve spécifiquement dans le collagène.

💡 Astuce mémo

Modification post-traductionnelle → aminoacide non standard

📖 5. Rôles biologiques des aminoacides

★ À maîtriser

• Les principaux exemples sont:

  • l'ornithine
  • la citrulline
  • la β-alanine
  • le GABA

• L'ornithine et la citrulline sont des intermédiaires importants du cycle de l'urée, qui participe à l'élimination de l'azote par le foie.

• Les aminoacides sont des constituants fondamentaux des peptides et des protéines, et leur ordre d'enchaînement détermine la structure et la fonction des protéines.

Compléments

📐 Formule — Les protéines apportent environ $4\ \mathrm{kcal/g}$ et doivent fournir environ 15 à 20 % des apports énergétiques alimentaires.

📖 6. Propriétés physico-chimiques

📝 Points essentiels

📌 Tous les aminoacides sont globalement solubles dans les solvants polaires et insolubles dans les solvants apolaires, mais leur solubilité diminue lorsque la chaîne apolaire s'allonge ou lorsque la concentration ionique augmente.

📌 Les aminoacides de la série L possèdent le groupement NH2 à gauche du carbone α et sont ceux retrouvés in vivo chez l'Homme, tandis que les aminoacides de la série D l'ont à droite.

📐 Formule — Le potentiel de dissociation est défini par $pK=-\log K$, avec un pK1 proche de 2 pour la fonction carboxyle et un pK2 proche de 10 pour la fonction amine.

📌 Lorsque le pH est inférieur au pHi, l'aminoacide est un cation de charge nette +1 ; lorsque le pH est égal au pHi, il est un zwitterion de charge nulle ; lorsque le pH est supérieur au pHi, il est un anion de charge nette −1.

📐 Formule — Pour un aminoacide dépourvu de groupement latéral ionisable, le pHi est la demi-somme des deux pK : $pH_i=\frac{pK_1+pK_2}{2}$.

• Lors d'une ionophorèse, les anions migrent vers l'anode positive, les cations vers la cathode négative et les aminoacides au pHi ne migrent pas.

💡 Astuce mémo

pH < pHi : cation ; pH = pHi : zwitterion ; pH > pHi : anion

📖 7. Détection et marquage des aminoacides

★ À maîtriser

• La ninhydrine réagit avec les amines primaires pour former le pourpre de Ruhemann bleu-violet mesuré à 570 nm, tandis qu'elle réagit avec l'amine secondaire de la proline pour former un produit jaune mesuré à 440 nm.

• La méthode de Sanger au DNFB marque la fonction α-amine de l'aminoacide N-terminal, puis permet d'identifier cet aminoacide après hydrolyse du peptide.

Compléments

• Le chlorure de dansyl réagit avec la fonction α-amine pour former un aminoacide dansylé fluorescent et cette méthode est environ 100 fois plus sensible que le marquage au DNFB.

📖 8. Séparation chromatographique

★ À maîtriser

• La chromatographie par échange d'ions sépare les aminoacides selon leur charge grâce à une résine négative qui retient les aminoacides positifs, puis à un tampon dont le pH augmente progressivement pour les éluer. — Stein et Moore

Compléments

📌 Dans une colonne échangeuse de cations, l'aspartate est élué avant la glycine et la lysine, car il est négatif ou moins retenu alors que les aminoacides positifs sont retenus par la résine.

💡 Astuce mémo

Fixation sur la résine → augmentation du pH → élution progressive

📖 9. Absorption ultraviolette

★ À maîtriser

• La majorité des aminoacides absorbe les ultraviolets en dessous de 230 nm, tandis que les aminoacides aromatiques absorbent autour de 280 nm.

Compléments

• Le tryptophane absorbe à 280 nm, la tyrosine à 275 nm et la phénylalanine à 260 nm.

📌 Le dosage ultraviolet des protéines reflète principalement la tyrosine plutôt que le tryptophane, car le tryptophane absorbe davantage mais est beaucoup plus rare dans les protéines.

📊 Tableaux de synthèse

Classification des aminoacides selon le groupement latéral