QCM : Acides aminés — 25 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quel ensemble de fonctions et de groupements caractérise un acide aminé ?

Une fonction carbonyle, une fonction ester et un groupement méthyle constant
Une fonction cétone, une fonction thiol et un groupement aromatique variable
Une fonction hydroxyle, une fonction amide et un groupement phosphate variable
Une fonction carboxylique, une fonction amine et un groupement latéral R variable

Une fonction carboxylique, une fonction amine et un groupement latéral R variable

Explication

Un acide aminé associe une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un groupement latéral R variable. Le groupement R ne suffit pas à définir la molécule, car les deux fonctions principales sont également nécessaires.

2. Quelle caractéristique définit précisément un acide α-aminé ?

Sa fonction amine primaire est portée par le carbone α, avec un groupement R associé
Sa fonction amide est portée par le carbone α, avec un groupement phosphate associé
Sa fonction amine secondaire est portée par le carbone β, avec un groupement R associé
Sa fonction amine primaire est portée par le carbone terminal, sans groupement R associé

Sa fonction amine primaire est portée par le carbone α, avec un groupement R associé

Explication

Dans un acide α-aminé, la fonction amine primaire et le groupement R sont associés au carbone α. Une amine placée sur un autre carbone correspondrait à un aminoacide non α.

3. Quelle affirmation distingue correctement la glycine des autres aminoacides concernant le carbone α ?

La glycine porte son groupement R sur le carbone β, contrairement aux autres aminoacides qui le portent sur le carbone α
La glycine possède deux carbones asymétriques, contrairement aux autres aminoacides qui ont un seul carbone α
La glycine possède une fonction amine secondaire, contrairement aux autres aminoacides qui ont une fonction amine primaire
La glycine ne possède pas de carbone asymétrique, contrairement aux autres aminoacides qui ont un carbone α

La glycine ne possède pas de carbone asymétrique, contrairement aux autres aminoacides qui ont un carbone α

Explication

La glycine fait exception parce qu’elle ne possède pas de carbone asymétrique, tandis que les autres aminoacides possèdent un carbone α correspondant à un centre asymétrique. Sa particularité ne vient pas de la position de l’amine ni de sa nature secondaire.

4. Quelle différence décrit correctement les aminoacides constitutifs et non constitutifs ?

Les constitutifs sont produits après la traduction, contrairement aux non constitutifs qui sont codés génétiquement
Les constitutifs sont codés génétiquement et incorporés pendant la traduction, contrairement aux non constitutifs
Les constitutifs possèdent une chaîne latérale polaire, contrairement aux non constitutifs qui sont apolaires
Les constitutifs sont présents dans les glucides, contrairement aux non constitutifs qui sont présents dans les lipides

Les constitutifs sont codés génétiquement et incorporés pendant la traduction, contrairement aux non constitutifs

Explication

Les aminoacides constitutifs sont déterminés par le code génétique et intégrés aux protéines pendant la traduction. Les aminoacides non constitutifs ne sont pas incorporés dans les protéines au cours de ce processus.

5. Combien d’aminoacides standards constitutifs des protéines sont comptés chez l’être humain, en incluant la sélénocystéine ?

Vingt-deux aminoacides standards
Vingt et un aminoacides standards
Dix-neuf aminoacides standards
Vingt-quatre aminoacides standards

Vingt et un aminoacides standards

Explication

Chez l’être humain, le décompte retenu est de 21 aminoacides standards constitutifs lorsqu’on inclut la sélénocystéine. La pyrrolysine n’est pas ajoutée à ce décompte humain.

6. Quel rôle la méthionine joue-t-elle au début de la traduction, et quel est son codon ?

Elle est un aminoacide ajouté après la traduction et correspond au codon UAG
Elle est le premier aminoacide incorporé et correspond au codon AUG
Elle est le dernier aminoacide incorporé et correspond au codon UGA
Elle est le premier aminoacide incorporé et correspond au codon UAA

Elle est le premier aminoacide incorporé et correspond au codon AUG

Explication

La méthionine initie la traduction en étant le premier aminoacide incorporé, et son codon est AUG. Les codons UGA, UAA et UAG sont associés à l’arrêt de la traduction dans le code génétique standard.

7. Quelle propriété distingue la proline des autres aminoacides standards ?

Elle possède une fonction thiol et une chaîne latérale ramifiée
Elle possède une fonction amide et une chaîne latérale aromatique
Elle possède une amine secondaire et une chaîne latérale cyclisée
Elle possède une amine primaire et une chaîne latérale linéaire

Elle possède une amine secondaire et une chaîne latérale cyclisée

Explication

La proline est un acide α-iminé dont la fonction amine secondaire est intégrée à une chaîne latérale cyclisée. Les autres aminoacides standards portent généralement une fonction amine primaire.

8. Dans une protéine soluble, où trouve-t-on généralement les chaînes latérales apolaires et polaires ?

Les chaînes apolaires se trouvent plutôt à la surface, tandis que les chaînes polaires sont enfouies à l’intérieur
Les chaînes apolaires forment les liaisons peptidiques, tandis que les chaînes polaires forment le squelette carboné
Les chaînes apolaires se trouvent plutôt à l’intérieur, tandis que les chaînes polaires peuvent être à la surface
Les chaînes apolaires et polaires sont réparties de manière identique sans lien avec le milieu

Les chaînes apolaires se trouvent plutôt à l’intérieur, tandis que les chaînes polaires peuvent être à la surface

Explication

Les chaînes latérales apolaires sont plutôt hydrophobes et tendent à se placer à l’intérieur de la protéine. Les chaînes polaires, plutôt hydrophiles, peuvent être exposées à la surface en contact avec l’eau.

9. À pH neutre, quelle répartition des charges latérales est correcte ?

L’aspartate et le glutamate sont positifs, tandis que la lysine, l’arginine et l’histidine sont négatifs
L’aspartate et la lysine sont négatifs, tandis que le glutamate et l’arginine sont positifs
L’aspartate et le glutamate sont négatifs, tandis que la lysine, l’arginine et l’histidine sont positifs
Le glutamate et l’histidine sont négatifs, tandis que l’aspartate et la lysine sont positifs

L’aspartate et le glutamate sont négatifs, tandis que la lysine, l’arginine et l’histidine sont positifs

Explication

À pH neutre, l’aspartate et le glutamate portent des chaînes latérales chargées négativement. La lysine, l’arginine et l’histidine sont classées parmi les aminoacides à groupement latéral chargé positivement.

10. Quelle distinction décrit correctement les aminoacides essentiels et non essentiels chez l'être humain ?

Les essentiels doivent être fournis par l'alimentation, tandis que les non essentiels peuvent être synthétisés par l'organisme.
Les essentiels interviennent dans le métabolisme, tandis que les non essentiels participent à la structure des protéines.
Les essentiels sont présents dans les protéines, tandis que les non essentiels restent sous forme libre dans les cellules.
Les essentiels sont synthétisés par l'organisme, tandis que les non essentiels doivent être fournis par l'alimentation.

Les essentiels doivent être fournis par l'alimentation, tandis que les non essentiels peuvent être synthétisés par l'organisme.

Explication

Un aminoacide essentiel doit être apporté par l'alimentation, alors qu'un aminoacide non essentiel peut être produit par l'organisme. La présence dans les protéines ou la participation au métabolisme ne définit pas cette distinction.

11. Pourquoi l'arginine et l'histidine sont-elles qualifiées de semi-essentielles dans certaines situations ?

Leur synthèse peut devenir insuffisante pendant la croissance ou dans certaines maladies.
Elles sont fabriquées en quantité constante, mais éliminées rapidement par les reins.
Leur production dépend exclusivement de leur incorporation préalable dans les protéines musculaires.
Elles ne peuvent être produites qu'après une transformation digestive des protéines alimentaires.

Leur synthèse peut devenir insuffisante pendant la croissance ou dans certaines maladies.

Explication

L'arginine et l'histidine peuvent être synthétisées, mais cette production peut ne pas couvrir les besoins pendant la croissance ou dans certaines situations pathologiques. Elles ne sont donc pas assimilées à des aminoacides strictement essentiels.

12. Comment une cystine se forme-t-elle à partir de deux molécules de cystéine ?

Deux cystéines proches se réduisent et forment entre elles une liaison peptidique stabilisant la protéine.
Deux cystéines proches s'oxydent et forment entre elles un pont disulfure stabilisant la protéine.
Une cystéine ajoute un groupement hydroxyle à l'autre et produit une liaison covalente dans la protéine.
Deux cystéines perdent leur groupement amine et s'unissent par une liaison ionique dans la protéine.

Deux cystéines proches s'oxydent et forment entre elles un pont disulfure stabilisant la protéine.

Explication

La cystine résulte de l'oxydation de deux cystéines suffisamment proches, avec formation d'un pont disulfure. Une liaison peptidique relie des aminoacides dans la chaîne principale, mais ne correspond pas à ce processus.

13. Quelle caractéristique distingue les aminoacides non constitutifs des aminoacides constitutifs ?

Les non constitutifs forment les chaînes protéiques, tandis que les constitutifs circulent sous forme libre.
Les non constitutifs possèdent une charge nulle, tandis que les constitutifs portent une charge positive en solution.
Les non constitutifs sont libres ou métaboliques et ne sont pas localisés dans les protéines.
Les non constitutifs sont réservés au cycle de l'urée, tandis que les constitutifs interviennent dans tous les tissus.

Les non constitutifs sont libres ou métaboliques et ne sont pas localisés dans les protéines.

Explication

Les aminoacides non constitutifs, comme l'ornithine, la citrulline, la β-alanine et le GABA, sont libres ou métaboliques et ne se trouvent pas dans les protéines. Leur distinction ne repose ni sur leur charge ni sur une fonction métabolique unique.

14. Quel rôle jouent principalement l'ornithine et la citrulline dans le métabolisme azoté ?

Elles fournissent une source énergétique utilisée directement par les muscles lors d'un effort prolongé.
Elles s'incorporent dans les protéines pour déterminer leur structure tridimensionnelle et leur activité.
Elles servent d'intermédiaires dans le cycle de l'urée, qui contribue à éliminer l'azote par le foie.
Elles forment des constituants de la coenzyme A, qui transporte des groupements acyles dans les cellules.

Elles servent d'intermédiaires dans le cycle de l'urée, qui contribue à éliminer l'azote par le foie.

Explication

L'ornithine et la citrulline sont des intermédiaires du cycle de l'urée, voie hépatique participant à l'élimination de l'azote. La coenzyme A est associée à la β-alanine, et non principalement à ces deux aminoacides.

15. Pourquoi l'ordre des aminoacides dans une chaîne polypeptidique est-il déterminant ?

Il détermine la quantité d'énergie libérée par chaque aminoacide lors de son oxydation.
Il contrôle la solubilité de tous les aminoacides dans les solvants apolaires environnants.
Il transforme les aminoacides constitutifs en intermédiaires du cycle de l'urée hépatique.
Il influence la structure et la fonction de la protéine formée à partir de cette chaîne.

Il influence la structure et la fonction de la protéine formée à partir de cette chaîne.

Explication

Les aminoacides constituent les peptides et les protéines, et leur ordre d'enchaînement participe à déterminer la structure et la fonction de ces protéines. La dépense énergétique, la solubilité et le cycle de l'urée ne sont pas définis par cette séquence.

16. Dans quels solvants les aminoacides sont-ils globalement les plus solubles ?

Dans les solvants apolaires, leur solubilité augmentant avec une chaîne apolaire plus longue.
Dans les solvants polaires, leur solubilité pouvant diminuer avec une chaîne apolaire plus longue.
Dans les solvants apolaires, leur solubilité restant indépendante de la structure de leur chaîne.
Dans les solvants polaires, leur solubilité augmentant lorsque la concentration ionique s'élève.

Dans les solvants polaires, leur solubilité pouvant diminuer avec une chaîne apolaire plus longue.

Explication

Les aminoacides sont globalement solubles dans les solvants polaires et insolubles dans les solvants apolaires; une chaîne apolaire plus longue réduit leur solubilité. Une concentration ionique accrue peut également la diminuer, plutôt que l'augmenter.

17. Quelle caractéristique permet d'identifier la série L d'un aminoacide, sans se référer au sens de rotation optique ?

Dans la représentation conventionnelle, son groupement NH2 se trouve à droite du carbone α.
Elle est définie par une rotation systématiquement dextrogyre de la lumière polarisée.
Dans la représentation conventionnelle, son groupement NH2 se trouve à gauche du carbone α.
Elle est définie par une rotation systématiquement lévogyre de la lumière polarisée.

Dans la représentation conventionnelle, son groupement NH2 se trouve à gauche du carbone α.

Explication

La série L est déterminée par la position du groupement NH2 à gauche du carbone α dans la représentation conventionnelle, et ce sont ces formes qui sont retrouvées chez l'Homme. La notation L ne prédit pas directement le sens de rotation optique.

18. Pour un aminoacide sans groupement latéral ionisable, comment calcule-t-on le point isoélectrique ?

On additionne les deux pK sans les diviser, soit pHi=pK1+pK2pH_i=pK_1+pK_2.
On multiplie les deux pK puis on prend leur inverse, soit pHi=1pK1×pK2pH_i=\frac{1}{pK_1\times pK_2}.
On calcule la moyenne des deux pK, soit pHi=pK1+pK22pH_i=\frac{pK_1+pK_2}{2}.
On soustrait le pK carboxyle du pK amine, soit pHi=pK2−pK1pH_i=pK_2-pK_1.

On calcule la moyenne des deux pK, soit $$pH_i=\frac{pK_1+pK_2}{2}$$.

Explication

Pour un aminoacide dépourvu de groupement latéral ionisable, le point isoélectrique est la demi-somme des deux pK, selon pHi=pK1+pK22pH_i=\frac{pK_1+pK_2}{2}. La soustraction, l'addition directe et l'inverse du produit ne correspondent pas à cette définition.

19. Lors d'une ionophorèse, que devient un aminoacide placé à son point isoélectrique ?

Il migre alternativement entre les électrodes, car sa charge change pendant la séparation.
Il ne migre pas, car sa charge nette est nulle au point isoélectrique.
Il migre vers la cathode négative, car sa charge nette devient positive au point isoélectrique.
Il migre vers l'anode positive, car sa charge nette devient négative au point isoélectrique.

Il ne migre pas, car sa charge nette est nulle au point isoélectrique.

Explication

Au point isoélectrique, l'aminoacide est un zwitterion de charge nette nulle et ne migre donc pas dans le champ électrique. Les anions se dirigent vers l'anode et les cations vers la cathode, mais cette migration ne concerne pas l'espèce au pHi.

20. Quelle coloration et quelle longueur d’onde caractérisent la réaction de la ninhydrine avec la proline ?

Une coloration verte mesurée à 620 nm
Une coloration rouge mesurée à 500 nm
Une coloration bleu-violet mesurée à 570 nm
Une coloration jaune mesurée à 440 nm

Une coloration jaune mesurée à 440 nm

Explication

La proline possède une amine secondaire et forme avec la ninhydrine un produit jaune mesuré à 440 nm. La coloration bleu-violet à 570 nm correspond aux aminoacides portant une amine primaire.

21. Que permet d’accomplir la méthode de Sanger utilisant le DNFB sur un peptide ?

Identifier l’aminoacide N-terminal après hydrolyse
Séparer les aminoacides selon leur charge électrique
Détecter les aminoacides par fluorescence intense
Mesurer la quantité totale d’aminoacides aromatiques

Identifier l’aminoacide N-terminal après hydrolyse

Explication

Le DNFB marque la fonction α-amine de l’aminoacide N-terminal, qui peut ensuite être identifié après hydrolyse du peptide. Le marquage fluorescent plus sensible relève plutôt du chlorure de dansyl.

22. Comment une chromatographie par échange d’ions sépare-t-elle les aminoacides ?

Elle sépare les aminoacides selon leur absorption ultraviolette avec un tampon constant
Elle retient les aminoacides négatifs sur une résine positive puis les élue avec un pH décroissant
Elle sépare les aminoacides selon leur masse grâce à une résine dépourvue de charge
Elle retient les aminoacides positifs sur une résine négative puis les élue avec un pH croissant

Elle retient les aminoacides positifs sur une résine négative puis les élue avec un pH croissant

Explication

La résine négative attire et retient les aminoacides positifs, puis l’augmentation progressive du pH favorise leur élution. Une séparation fondée sur la masse ou l’absorption ultraviolette correspond à d’autres principes chromatographiques.

23. Dans une colonne échangeuse de cations, quel ordre d’élution est attendu pour l’aspartate, la glycine et la lysine ?

L’aspartate, puis la lysine, puis la glycine
La glycine, puis l’aspartate, puis la lysine
L’aspartate, puis la glycine, puis la lysine
La lysine, puis la glycine, puis l’aspartate

L’aspartate, puis la glycine, puis la lysine

Explication

L’aspartate, chargé négativement ou moins retenu, est élué avant la glycine et la lysine. La lysine, chargée positivement, interagit fortement avec la résine et migre donc plus lentement.

24. Quelle différence d’absorption ultraviolette distingue la majorité des aminoacides des aminoacides aromatiques ?

La majorité absorbe autour de 340 nm, tandis que les aromatiques absorbent autour de 190 nm
La majorité absorbe autour de 260 nm, tandis que les aromatiques absorbent autour de 220 nm
La majorité absorbe sous 230 nm, tandis que les aromatiques absorbent autour de 280 nm
La majorité absorbe autour de 280 nm, tandis que les aromatiques absorbent sous 230 nm

La majorité absorbe sous 230 nm, tandis que les aromatiques absorbent autour de 280 nm

Explication

La plupart des aminoacides absorbent les ultraviolets à des longueurs d’onde inférieures à 230 nm, alors que les noyaux aromatiques favorisent une absorption proche de 280 nm. Inverser ces deux domaines constitue la confusion principale.

25. Quelle association entre un aminoacide aromatique et son maximum d’absorption est correcte ?

Tryptophane à 280 nm
Tyrosine à 260 nm
Tryptophane à 230 nm
Phénylalanine à 275 nm

Tryptophane à 280 nm

Explication

Le tryptophane présente une absorption à 280 nm, tandis que la tyrosine absorbe à 275 nm et la phénylalanine à 260 nm. Les deux autres associations proposées échangent les longueurs d’onde de la tyrosine et de la phénylalanine ou utilisent une valeur inadaptée.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 64 flashcards sur Acides aminés.

Qu'est-ce qu'un acide aminé ?

Un composé avec une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un groupement R variable.

Qu'est-ce qu'un acide α-aminé ?

Un acide aminé avec fonctions acide carboxylique, amine primaire et R au carbone α.

Quel aminoacide ne possède pas de carbone α asymétrique ?

La glycine ne possède pas de carbone asymétrique.

Voir les flashcards →

Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Acides aminés.

Voir la fiche →

Cours similaires

Biologie fondamentale IFSI

Calculs avec les nombres relatifs

Mathématiques

Structure et étude des protéines

Calculs, fractions et ratios

Mathématiques

Introduction à la culture

Appareils reproducteurs humains

SVT

Crée tes propres QCM

Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.

Générateur de QCM