QCM : Structure et fonction des protéines — 11 questions

Explication

Les immunoglobulines sont des anticorps produits par les lymphocytes B, sous forme membranaire ou plasmatique libre. Elles sont constituées de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères reliées par des ponts disulfure, les chaînes légères pesant environ 23 000 Da et les chaînes lourdes 53 000 à 75 000 Da. Les régions variables forment deux sites identiques de reconnaissance antigénique, tandis que les régions constantes assurent les autres fonctions.

Explication

L’insuline est une hormone hypoglycémiante qui favorise l’absorption du glucose par les cellules, réduisant ainsi la glycémie. Contrairement au glucagon, elle n’augmente pas la glycémie, et la somatostatine inhibe la sécrétion d’insuline, elle ne la stimule pas.

Explication

L’insuline est produite par les cellules β et diminue la glycémie, tandis que le glucagon l’augmente. La maturation décrite comprend la perte du peptide signal, la formation de la proinsuline avec trois ponts disulfure, puis l’élimination du segment C. L’insuline mature comporte les chaînes A et B reliées par deux ponts interchaînes et un pont intrachaîne dans A.

Explication

La formation de la proinsuline inclut la création de trois ponts disulfure, essentiels pour la structure de l’insuline mature. L’élimination du peptide signal intervient avant cette étape, pour permettre la maturation finale.

Explication

L’insuline mature est constituée de deux chaînes totalisant 21 et 30 acides aminés, avec deux ponts disulfure interchaînes et un pont intrachaîne dans la chaîne A. Le glucagon est hyperglycémiant, constitué d’une seule chaîne de 29 acides aminés et dérivé du préproglucagon puis du proglucagon. La préproinsuline et la proinsuline sont inactives, contrairement à l’insuline mature.

Explication

Les immunoglobulines, ou anticorps, ont pour rôle principal de reconnaître et de neutraliser spécifiquement les antigènes. Contrairement à la transport de l'oxygène ou à la coagulation, ces fonctions sont assurées par d'autres protéines ou cellules du système immunitaire.

Explication

Une immunoglobuline est un tétramère H2L2 formé de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères reliées par des ponts disulfure. Les chaînes légères possèdent une région variable N-terminale et une région constante C-terminale, tandis que les chaînes lourdes comprennent une région variable et trois régions constantes. Les immunoglobulines plasmatiques sont libres, contrairement aux formes membranaires associées aux lymphocytes B.

Explication

La mutation de l’HbS, impliquant le remplacement d’un glutamate par une valine en position β6, a été identifiée dans les années 1940, ce qui a permis de comprendre la base génétique de la drépanocytose. Les autres options correspondent à des périodes où d’autres découvertes ou avancées ont été faites, mais pas celle-ci.

Explication

La chaîne α comporte sept domaines hélicoïdaux, en raison de l'absence de l'hélice D, tandis que la chaîne β en comporte huit. La différence réside dans leur organisation structurale, ce qui influence leur fonction dans l'hémoglobine.

Explication

Max Perutz est reconnu pour avoir décrit la transition allostérique de l’hémoglobine, en particulier la conversion entre les formes T et R. Linus Pauling a également travaillé sur la structure des protéines, mais Perutz est le principal crédité pour cette découverte spécifique.

Explication

La transition allostérique modifie la conformation de l’hémoglobine de T (tendue) à R (relâchée), ce qui facilite la fixation de l’oxygène. La forme T est associée à la libération d’O2, tandis que la forme R favorise sa fixation.