QCM : Structure et fonctions du cytosquelette (19 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant les fonctions du cytosquelette :

Le cytosquelette coordonne la division cellulaire en déplaçant les chromosomes hors du cytoplasme.
Le cytosquelette participe notamment à la coordination de la division cellulaire.
Le cytosquelette est une structure limitée au noyau, sans rôle dans la forme cellulaire.
Le cytosquelette contribue à la motilité et au déplacement des organites cellulaires.
Le cytosquelette traverse le cytoplasme et participe au maintien de la forme cellulaire.

Le cytosquelette participe notamment à la coordination de la division cellulaire. · Le cytosquelette contribue à la motilité et au déplacement des organites cellulaires. · Le cytosquelette traverse le cytoplasme et participe au maintien de la forme cellulaire.

Explication

Le cytosquelette traverse le cytoplasme, contribue à la forme et à la motilité cellulaires, déplace les organites et participe à la coordination de la division. Il n’est pas limité au noyau, et la fonction décrite n’est pas un déplacement des chromosomes hors du cytoplasme.

2. Parmi les propositions suivantes concernant les grands types de filaments du cytosquelette, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les filaments intermédiaires sont constitués de tubuline, tandis que les microtubules sont faits d’actine.
Les microfilaments sont constitués de tubuline et les microtubules d’actine.
Les microtubules sont constitués de kératine, comme certains filaments intermédiaires.
Les filaments intermédiaires sont constitués de protéines diverses.
Les microfilaments d’actine et les microtubules de tubuline constituent deux catégories distinctes.

Les filaments intermédiaires sont constitués de protéines diverses. · Les microfilaments d’actine et les microtubules de tubuline constituent deux catégories distinctes.

Explication

Les microfilaments sont faits d’actine, les filaments intermédiaires de protéines diverses et les microtubules de tubuline. La kératine peut être une protéine de filament intermédiaire, mais elle ne constitue pas les microtubules; les propositions qui échangent les compositions de l’actine et de la tubuline sont également inexactes.

3. À propos de l’actine :

L’actine est une protéine de 43 kDa liée au GDP.
Dans de nombreuses cellules animales, l’actine représente au plus 5 % de la masse protéique totale.
L’actine est une protéine de 43 kDa liée à l’ATP.
L’actine est une protéine de 43 kDa liée au GTP dans les cellules animales.
Dans de nombreuses cellules animales, l’actine représente au moins 5 % de la masse protéique totale.

L’actine est une protéine de 43 kDa liée à l’ATP.

Explication

L’actine est une protéine de 43 kDa liée à l’ATP, et elle représente au moins 5 % de la masse protéique totale dans de nombreuses cellules animales. Le GTP et le GDP ne sont pas les nucléotides indiqués, et la proportion n’est pas donnée comme un maximum de 5 %.

4. Concernant les formes G et F de l’actine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

L’actine F correspond à la forme globulaire monomérique non polymérisée.
L’actine G correspond à la forme globulaire monomérique non polymérisée.
L’actine F correspond à la forme filamenteuse polymérisée de l’actine.
L’actine G et l’actine F désignent deux formes monomériques non polymérisées.
L’actine G désigne la forme filamenteuse monomérique non polymérisée.

L’actine G correspond à la forme globulaire monomérique non polymérisée. · L’actine F correspond à la forme filamenteuse polymérisée de l’actine.

Explication

L’actine G est la forme globulaire monomérique non polymérisée, tandis que l’actine F est la forme filamenteuse polymérisée. L’actine F n’est donc pas globulaire et monomérique, et l’actine G n’est ni filamenteuse ni polymérisée.

5. Lors de la polymérisation de l’actine, quelles propositions sont exactes ?

Les monomères d’actine s’ajoutent plus rapidement au pôle moins qu’au pôle plus.
La nucléation est assurée par Arp2/3 ou la formine avant l’ajout des monomères.
La nucléation est assurée par la profiline ou la thymosine avant l’ajout des monomères.
La nucléation est assurée par la cofiline ou la gelsoline avant l’ajout des monomères.
La polymérisation commence par l’ajout rapide des monomères au pôle plus, puis par nucléation.

La nucléation est assurée par Arp2/3 ou la formine avant l’ajout des monomères.

Explication

La polymérisation débute par une nucléation assurée par Arp2/3 ou la formine, puis les monomères s’ajoutent plus rapidement au pôle plus. La cofiline, la gelsoline, la profiline et les thymosines ne sont pas les facteurs de nucléation indiqués; l’ordre des étapes ne commence pas par l’ajout des monomères.

6. Après l’incorporation d’actine liée à l’ATP dans un filament, quelles propositions sont exactes ?

L’actine liée à l’ADP tend à se détacher au centre du filament.
L’ATP est hydrolysé après l’incorporation de l’actine dans le filament.
Le phosphate est libéré avant l’incorporation de l’actine liée à l’ATP.
Le détachement aux extrémités contribue au renouvellement en tapis roulant.
L’actine liée à l’ADP tend à se détacher aux extrémités du filament.

L’ATP est hydrolysé après l’incorporation de l’actine dans le filament. · Le détachement aux extrémités contribue au renouvellement en tapis roulant. · L’actine liée à l’ADP tend à se détacher aux extrémités du filament.

Explication

Après l’incorporation, l’ATP est hydrolysé et le phosphate est libéré; l’actine liée à l’ADP tend ensuite à se détacher aux extrémités, produisant un renouvellement en tapis roulant. Le phosphate n’est pas libéré avant l’incorporation, et le détachement décrit concerne les extrémités plutôt que le centre.

7. Les protéines de nucléation des microfilaments comprennent :

Arp2/3 est un complexe impliqué dans la nucléation des microfilaments.
La formine participe à la nucléation des microfilaments d’actine.
Le complexe Arp2/3 participe à la nucléation des microfilaments d’actine.
Arp2/3 et la formine figurent parmi les protéines de nucléation des microfilaments.
La formine est une protéine de nucléation des microfilaments d’actine.

Arp2/3 est un complexe impliqué dans la nucléation des microfilaments. · La formine participe à la nucléation des microfilaments d’actine. · Le complexe Arp2/3 participe à la nucléation des microfilaments d’actine. · Arp2/3 et la formine figurent parmi les protéines de nucléation des microfilaments. · La formine est une protéine de nucléation des microfilaments d’actine.

Explication

Le complexe Arp2/3 et la formine sont les protéines de nucléation des microfilaments indiquées. Chacune des propositions exprime cette fonction ou identifie l’un de ces deux facteurs.

8. Au sujet des myosines, quelles propositions sont exactes ?

Les myosines constituent une superfamille de moteurs moléculaires.
Les myosines convertissent l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP en mouvement le long des microtubules.
Les myosines convertissent l’énergie de l’hydrolyse du GTP en mouvement dirigé.
L’hydrolyse de l’ATP fournit l’énergie utilisée par les myosines pour produire un mouvement.
Les myosines se déplacent de façon dirigée le long des microfilaments d’actine.

Les myosines constituent une superfamille de moteurs moléculaires. · L’hydrolyse de l’ATP fournit l’énergie utilisée par les myosines pour produire un mouvement. · Les myosines se déplacent de façon dirigée le long des microfilaments d’actine.

Explication

Les myosines sont des moteurs moléculaires qui utilisent l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP pour produire un mouvement dirigé le long des microfilaments d’actine. Le GTP et les microtubules ne correspondent pas au mécanisme ni au support décrits.

9. Concernant l’organisation des microfilaments dans différentes structures cellulaires :

Les faisceaux parallèles des microvillosités sont organisés par la filamine.
Les filopodes comportent des faisceaux parallèles organisés par la fimbrine ou la fascine.
La fimbrine ou la fascine organise les faisceaux parallèles des microvillosités et des filopodes.
L’α-actinine et la myosine sont associées aux faisceaux contractiles.
La filamine relie les réseaux lâches de microfilaments des lamellipodes.

Les filopodes comportent des faisceaux parallèles organisés par la fimbrine ou la fascine. · La fimbrine ou la fascine organise les faisceaux parallèles des microvillosités et des filopodes. · L’α-actinine et la myosine sont associées aux faisceaux contractiles. · La filamine relie les réseaux lâches de microfilaments des lamellipodes.

Explication

La fimbrine ou la fascine organise les faisceaux parallèles des microvillosités et des filopodes, tandis que la filamine relie les réseaux lâches des lamellipodes. Les faisceaux contractiles sont associés à l’α-actinine et à la myosine; la filamine n’est pas l’organisatrice indiquée des faisceaux parallèles des microvillosités.

10. Concernant les fonctions cellulaires de l’actine :

Dans les cellules non musculaires, l’actine contribue à la migration et à l’adhérence cellulaires.
Dans les cellules non musculaires, l’actine participe au transport vésiculaire par endocytose.
Dans les cellules non musculaires, l’actine organise le sarcomère et participe à la contraction musculaire.
Dans les cellules non musculaires, l’actine assure le transport des vésicules par exocytose.
Dans les cellules non musculaires, l’actine contribue aux mouvements des feuillets embryonnaires et à la cytodiérèse.

Dans les cellules non musculaires, l’actine contribue à la migration et à l’adhérence cellulaires. · Dans les cellules non musculaires, l’actine participe au transport vésiculaire par endocytose. · Dans les cellules non musculaires, l’actine contribue aux mouvements des feuillets embryonnaires et à la cytodiérèse.

Explication

L’actine participe à la migration et à l’adhérence, au transport des vésicules par endocytose, ainsi qu’aux mouvements embryonnaires et à la cytodiérèse. L’organisation du sarcomère relève de son rôle musculaire, tandis que le transport vésiculaire cité ici est associé à l’endocytose.

11. Lors d’une migration cellulaire, quelles étapes caractérisent l’enchaînement du déplacement ?

La contraction des fibres de tension déclenche d’abord l’extension membranaire au front.
Les intégrines assurent l’adhérence des extensions à la matrice extracellulaire.
La contraction des fibres de tension détache les adhérences arrière et entraîne la rétraction.
La polymérisation de l’actine au front cellulaire provoque l’extension de la membrane.
Les extensions membranaires s’attachent à la matrice extracellulaire par les filaments intermédiaires.

Les intégrines assurent l’adhérence des extensions à la matrice extracellulaire. · La contraction des fibres de tension détache les adhérences arrière et entraîne la rétraction. · La polymérisation de l’actine au front cellulaire provoque l’extension de la membrane.

Explication

La migration commence par l’extension due à la polymérisation de l’actine, puis les intégrines ancrent les extensions à la matrice. La contraction des fibres de tension détache les adhérences arrière et provoque la rétraction; les filaments intermédiaires et la contraction ne remplacent pas ces étapes.

12. La phalloïdine affecte les filaments d’actine de la manière suivante :

La phalloïdine peut entraîner un dysfonctionnement cellulaire par accumulation d’actine.
La phalloïdine se lie aux filaments d’actine et accélère leur dépolymérisation.
La phalloïdine empêche la polymérisation de l’actine en se liant à la tubuline.
La phalloïdine favorise l’accumulation des filaments d’actine dans la cellule.
La phalloïdine se lie aux filaments d’actine et freine leur dépolymérisation.

La phalloïdine peut entraîner un dysfonctionnement cellulaire par accumulation d’actine. · La phalloïdine favorise l’accumulation des filaments d’actine dans la cellule. · La phalloïdine se lie aux filaments d’actine et freine leur dépolymérisation.

Explication

La phalloïdine se lie aux filaments d’actine et s’oppose à leur dépolymérisation, ce qui favorise leur accumulation et peut perturber la cellule. Elle ne stimule pas leur dépolymérisation et sa cible n’est pas la tubuline.

13. À propos des caractéristiques des filaments intermédiaires :

Leur diamètre est d’environ 25 nm et ils sont composés de protéines filamenteuses diverses.
Leur diamètre est d’environ 10 à 11 nm et ils sont composés de protéines filamenteuses diverses.
Leurs sous-unités sont des protéines filamenteuses, contrairement à l’actine globulaire.
Ils sont moins bien connus que les autres filaments du cytosquelette.
Leurs sous-unités sont des protéines globulaires, comme l’actine et la tubuline.

Leur diamètre est d’environ 10 à 11 nm et ils sont composés de protéines filamenteuses diverses. · Leurs sous-unités sont des protéines filamenteuses, contrairement à l’actine globulaire. · Ils sont moins bien connus que les autres filaments du cytosquelette.

Explication

Les filaments intermédiaires mesurent environ 10 à 11 nm, sont constitués de protéines filamenteuses diverses et sont moins bien connus que les autres filaments du cytosquelette. L’actine et la tubuline, à l’inverse, sont des protéines globulaires.

14. Lors de l’assemblage des filaments intermédiaires, quelle organisation des sous-unités est correcte ?

Les sous-unités s’assemblent spontanément en dimères parallèles, puis en tétramères antiparallèles.
Treize protofilaments s’associent latéralement pour former un filament intermédiaire.
Les filaments intermédiaires s’assemblent en microtubules dépourvus de polarité.
Les dimères parallèles donnent des filaments dotés d’une polarité marquée.
Les tétramères antiparallèles conduisent à des filaments dépourvus de polarité.

Les sous-unités s’assemblent spontanément en dimères parallèles, puis en tétramères antiparallèles. · Les tétramères antiparallèles conduisent à des filaments dépourvus de polarité.

Explication

Les sous-unités des filaments intermédiaires forment spontanément des dimères parallèles, puis des tétramères antiparallèles, ce qui produit des filaments sans polarité. L’association latérale de treize protofilaments caractérise la formation des microtubules, et les filaments intermédiaires ne s’assemblent pas en microtubules.

15. Les filaments intermédiaires contribuent notamment à :

La formation de la membrane plasmique par assemblage de phospholipides.
La résistance mécanique et le maintien de la forme cellulaire.
La formation des desmosomes et des hémidesmosomes.
La formation des centrosomes et l’organisation des microtubules.
La formation des ongles, des cheveux et de la couche cornée cutanée.

La résistance mécanique et le maintien de la forme cellulaire. · La formation des desmosomes et des hémidesmosomes. · La formation des ongles, des cheveux et de la couche cornée cutanée.

Explication

Les filaments intermédiaires renforcent la cellule, contribuent à sa forme et entrent dans la composition des desmosomes et des hémidesmosomes. Ils participent aussi à la formation des ongles, des cheveux et de la couche cornée, plutôt qu’à celle des centrosomes ou de la membrane plasmique.

16. Lors de la formation d’un microtubule à partir de dimères de tubuline chargés en GTP :

Les dimères s’associent côte à côte en protofilaments dépourvus de polarité.
L’hydrolyse du GTP de la β-tubuline précède l’assemblage du microtubule.
Treize protofilaments s’associent latéralement pour former un microtubule.
Après l’assemblage, le GTP de la β-tubuline est hydrolysé en GDP.
Les dimères s’associent tête-bêche en protofilaments polarisés.

Treize protofilaments s’associent latéralement pour former un microtubule. · Après l’assemblage, le GTP de la β-tubuline est hydrolysé en GDP. · Les dimères s’associent tête-bêche en protofilaments polarisés.

Explication

Les dimères de tubuline chargés en GTP s’assemblent tête-bêche en protofilaments polarisés, dont treize s’associent latéralement. L’hydrolyse du GTP de la β-tubuline a lieu après l’assemblage, et non avant.

17. Concernant les protéines associées aux microtubules :

Les MAP contribuent à la stabilisation des microtubules dans la cellule.
Les protéines motrices associées aux microtubules comprennent les myosines.
Les kinésines et les dynéines transportent des vésicules le long des microfilaments.
Les kinésines et les dynéines transportent des organites le long des microtubules.
Les protéines de clivage renforcent la stabilité des microtubules.

Les MAP contribuent à la stabilisation des microtubules dans la cellule. · Les kinésines et les dynéines transportent des organites le long des microtubules.

Explication

Les MAP stabilisent les microtubules, tandis que les protéines de clivage les déstabilisent. Kinésines et dynéines transportent organites et vésicules le long des microtubules ; les myosines sont associées aux microfilaments, et les vésicules ne sont pas ici transportées le long de ceux-ci.

18. L’axonème des cils et des flagelles comprend :

Neuf doublets périphériques de microtubules entourent un doublet central.
La dynéine figure parmi les protéines associées à l’axonème des flagelles.
Les microtubules de l’axonème comprennent des doublets disposés en périphérie.
Un doublet central accompagne les neuf doublets périphériques de microtubules.
La nexine figure parmi les protéines associées à l’axonème des cils.

Neuf doublets périphériques de microtubules entourent un doublet central. · La dynéine figure parmi les protéines associées à l’axonème des flagelles. · Les microtubules de l’axonème comprennent des doublets disposés en périphérie. · Un doublet central accompagne les neuf doublets périphériques de microtubules. · La nexine figure parmi les protéines associées à l’axonème des cils.

Explication

L’axonème comporte neuf doublets périphériques et un doublet central. La nexine et la dynéine font partie des protéines associées ; les deux dernières formulations décrivent également l’organisation des doublets.

19. Dans le mouvement des cils et des flagelles, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les bras de dynéine convertissent le glissement des doublets en flexion.
Les bras de dynéine hydrolysent l’ATP pour provoquer le glissement des doublets.
Les ponts de nexine convertissent le glissement des doublets en flexion.
Les ponts de nexine provoquent directement le glissement des doublets par hydrolyse de l’ATP.
La répétition des flexions produit l’ondulation des cils et des flagelles.

Les bras de dynéine hydrolysent l’ATP pour provoquer le glissement des doublets. · Les ponts de nexine convertissent le glissement des doublets en flexion. · La répétition des flexions produit l’ondulation des cils et des flagelles.

Explication

La dynéine hydrolyse l’ATP et entraîne le glissement des doublets, tandis que la nexine transforme ce glissement en flexion. La répétition des flexions produit l’ondulation ; les deux autres propositions attribuent ces rôles aux mauvaises structures.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 55 flashcards sur Structure et fonctions du cytosquelette.

Quelle est la fonction de soutien du cytosquelette dans le cytoplasme ?

Il forme une structure filamenteuse de soutien qui traverse le cytoplasme.

Quels sont les trois grands types de filaments du cytosquelette ?

Les microfilaments d’actine, les filaments intermédiaires et les microtubules de tubuline.

Quelle est la masse moléculaire de l’actine ?

43 kDa.

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Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Structure et fonctions du cytosquelette.

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