★ À maîtriser
Les protéines sont des polymères d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Une liaison peptidique covalente se forme par élimination d’une molécule d’eau entre le groupe α-carboxyle d’un acide aminé et le groupe α-aminé d’un autre.
La liaison peptidique est polaire mais non chargée, possède un caractère partiel de double liaison et ne peut pas tourner librement.
Compléments
📌 Deux acides aminés forment un dipeptide, trois un tripeptide et quatre un tétrapeptide.
📌 Une chaîne de moins de 20 acides aminés est un oligopeptide, tandis qu’une chaîne de 20 à 50 acides aminés est un polypeptide et qu’une chaîne de plus de 50 acides aminés est généralement appelée protéine.
★ À maîtriser
Compléments
Au pI, une protéine ne migre pas en électrophorèse, sa solubilité et sa capacité tampon sont minimales, et sa tendance à l’agrégation ou à la précipitation augmente.
Les charges des protéines dépendent des groupes fonctionnels des chaînes latérales, notamment des groupes acides de l’aspartate et du glutamate et des groupes basiques de la lysine, de l’arginine et de l’histidine.
Les groupes acides et basiques des protéines contribuent à leur capacité tampon, qui dépend de leur équilibre et varie avec le pH.
Sous le pI, charge positive ; au-dessus, charge négative.
★ À maîtriser
📌 Les protéines solubles peuvent être extraites des cellules à pH physiologique avec des solutions salines ionisées, tandis que les protéines membranaires intégrales nécessitent des détergents pour être séparées de la membrane.
📌 Les protéines globulaires sont compactes, ellipsoïdales ou sphériques et généralement bien solubles dans l’eau, tandis que les protéines fibrillaires sont moins solubles et principalement structurales.
Compléments
Parmi les protéines globulaires figurent :
Les métalloprotéines, dont l’hémoglobine, la myoglobine et les cytochromes, contiennent des ions métalliques étroitement liés à la chaîne polypeptidique.
★ À maîtriser
La structure primaire est la séquence linéaire des acides aminés du polypeptide, déterminée par l’information génétique, entre une extrémité N-terminale et une extrémité C-terminale.
La séquence primaire détermine l’identité et les propriétés physicochimiques de la protéine ; une modification même d’un seul acide aminé peut altérer sa fonction.
La structure secondaire résulte de l’organisation régulière du polypeptide par des liaisons hydrogène répétées entre le groupe CO d’une liaison peptidique et le groupe NH d’une autre.
📌 Les liaisons hydrogène des feuillets β relient des groupes NH et CO de chaînes voisines ou de deux régions d’une même chaîne, et leur disposition peut être parallèle ou antiparallèle selon l’orientation des chaînes.
La structure tertiaire est la conformation tridimensionnelle d’une chaîne polypeptidique, déterminée par sa structure primaire et par des interactions entre des acides aminés éloignés dans la séquence.
La structure quaternaire est l’association de deux chaînes polypeptidiques ou plus ; chaque chaîne constitue une sous-unité ou un monomère qui a déjà acquis sa structure tertiaire.
Compléments
📌 Les structures secondaires les plus fréquentes sont l’hélice α, le feuillet β et le coude β, auxquels s’ajoutent des régions non répétitives.
Dans une hélice α, des liaisons hydrogène stabilisent l’enroulement entre le CO du premier acide aminé et le NH du cinquième, avec environ 3,6 acides aminés par tour ; les hélices naturelles sont généralement droites.
La proline et l’hydroxyproline sont moins fréquentes dans les hélices α car elles les perturbent, tandis que la glycine y apporte une flexibilité excessive et se retrouve davantage dans les feuillets β.
Les coudes β relient souvent des feuillets β antiparallèles, ont une forme en U, comprennent généralement quatre acides aminés et contiennent fréquemment de la proline et de la glycine.
La structure tertiaire est la première structure à laquelle la protéine acquiert sa fonction, notamment par la formation du site actif d’une enzyme, du site de liaison d’une hormone ou du site de reconnaissance d’un anticorps.
📌 Une protéine à deux sous-unités est dimérique, à trois sous-unités trimérique et à davantage de sous-unités multimérique.
Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire : de la séquence aux assemblages.
★ À maîtriser
La dénaturation est le déploiement des structures régulières d’une protéine, qui modifie ses propriétés physiques, chimiques et biologiques sans rompre normalement les liaisons peptidiques de sa structure primaire.
Les agents dénaturants comprennent : la chaleur, les solvants organiques comme l’alcool et l’acétone, l’agitation mécanique, les acides ou bases forts, les détergents, les métaux lourds Hg²⁺ et Pb²⁺, l’urée, la guanidine
Les chaperons, aussi appelés protéines de choc thermique (HSP), aident au repliement correct et à la protection des polypeptides, consomment de l’ATP et sont synthétisés lors de stress comme le choc thermique ou les radicaux libres.
Compléments
La dénaturation affecte les liaisons hydrogène, les ponts salins, les interactions hydrophobes et les ponts disulfure, mais les ponts disulfure résistent à la dénaturation et leur ouverture permet une dénaturation complète.
La dénaturation peut être réversible si la protéine retrouve un pH, une température et un équilibre ionique adaptés, mais elle n’est pas toujours réversible car le repliement commence pendant la synthèse et dépend des chaperons.
La dénaturation diminue la solubilité, favorise la précipitation, expose les protéines à la protéolyse et entraîne la perte de leur activité biologique.
Les protéines HSP60, HSP70 et la protéine disulfure isomérase se lient de façon réversible aux polypeptides non repliés afin de prévenir le mauvais repliement et l’agrégation précoce.
Plus de 25 % des polypeptides qui ne se replient pas correctement sont dégradés, tandis que certains défauts de repliement peuvent provoquer la maladie de Creutzfeldt-Jakob, la maladie d’Alzheimer ou la fibrose kystique.
Agents dénaturants → structures désorganisées → perte d’activité.
★ À maîtriser
Le fractionnement et la précipitation séparent les protéines selon leur solubilité ; la précipitation au sulfate d’ammonium, ou salting out, est la méthode la plus répandue, et le pH ou le pI peuvent aussi être utilisés.
Les techniques chromatographiques et leur propriété de séparation sont : la filtration sur gel selon la masse moléculaire, l’échange d’ions selon la charge de surface, l’affinité selon la liaison à un ligand ou un anticorps spécifique, l’interaction hydrophobe selon les surfaces hydrophobes
Les méthodes électrophorétiques citées sont :
Les méthodes d’identification des protéines permettent : au Western blot de détecter une protéine spécifique par un anticorps, à l’ELISA de mesurer quantitativement la quantité de protéine, à la spectrométrie de masse d’analyser la masse moléculaire, la séquence et les modifications des protéines
Compléments
L’isolement des protéines commence par la lyse cellulaire, qui rompt la membrane et libère les protéines.
L’ultracentrifugation sépare les protéines selon leur densité, leur taille ou leur structure en complexe.
Les applications cliniques comprennent : l’électrophorèse des protéines sériques (SPEP), l’électrophorèse par immunofixation (IFE), l’examen des fractions protéiques pour le diagnostic clinique
La quantité totale de protéines est généralement mesurée en laboratoire clinique par la méthode du biuret.
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1. Quelle relation décrit la composition fondamentale d’une protéine ?
2. Lorsqu’un groupe α-carboxyle réagit avec un groupe α-aminé pour former une liaison peptidique, quel changement accompagne la réaction ?
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De quoi les protéines sont-elles des polymères ?
D’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Entre quels groupes se forme une liaison peptidique ?
Entre le groupe α-carboxyle d’un acide aminé et le groupe α-aminé d’un autre.
Quelle molécule est éliminée lors de la formation d’une liaison peptidique ?
Une molécule d’eau.
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