★ À maîtriser
Les protéines sont des polymères d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Une liaison peptidique covalente se forme par élimination d’une molécule d’eau entre le groupe α-carboxyle d’un acide aminé et le groupe α-aminé d’un autre.
La liaison peptidique est polaire mais non chargée, possède un caractère partiel de double liaison et ne peut pas tourner librement.
Compléments
📌 Deux acides aminés forment un dipeptide, trois un tripeptide et quatre un tétrapeptide.
1. Quelle relation décrit la composition fondamentale d’une protéine ?
2. Lorsqu’un groupe α-carboxyle réagit avec un groupe α-aminé pour former une liaison peptidique, quel changement accompagne la réaction ?
3. Quelle description caractérise correctement la liaison peptidique dans une chaîne protéique ?
De quoi les protéines sont-elles des polymères ?
D’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Entre quels groupes se forme une liaison peptidique ?
Entre le groupe α-carboxyle d’un acide aminé et le groupe α-aminé d’un autre.
Quelle molécule est éliminée lors de la formation d’une liaison peptidique ?
Une molécule d’eau.
Quelle liberté de rotation possède la liaison peptidique ?
Elle ne peut pas tourner librement.
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un acide aminé ou d’une protéine ?
Le pH auquel sa charge nette est nulle.
Quelle charge porte un acide aminé à un pH inférieur à son pI ?
Une charge positive.
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