De quoi les protéines sont-elles des polymères ?
D’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Entre quels groupes se forme une liaison peptidique ?
Entre le groupe α-carboxyle d’un acide aminé et le groupe α-aminé d’un autre.
Quelle molécule est éliminée lors de la formation d’une liaison peptidique ?
Une molécule d’eau.
Quelle liberté de rotation possède la liaison peptidique ?
Elle ne peut pas tourner librement.
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un acide aminé ou d’une protéine ?
Le pH auquel sa charge nette est nulle.
Quelle charge porte un acide aminé à un pH inférieur à son pI ?
Une charge positive.
Quelle charge porte un acide aminé à un pH supérieur à son pI ?
Une charge négative.
Comment extrait-on les protéines solubles des cellules à pH physiologique ?
Avec des solutions salines ionisées.
Quel agent sépare les protéines membranaires intégrales de la membrane ?
Des détergents.
Quelle forme et quelle solubilité caractérisent les protéines globulaires ?
Elles sont compactes, ellipsoïdales ou sphériques, et généralement bien solubles dans l’eau.
Quelle solubilité et quelle fonction caractérisent les protéines fibrillaires ?
Elles sont moins solubles et principalement structurales.
Quel groupe les lipoprotéines portent-elles sur leur chaîne polypeptidique ?
Un groupe lipidique lié de façon covalente.
Quel groupe les glycoprotéines portent-elles sur leur chaîne polypeptidique ?
Un groupe glucidique lié de façon covalente.
Que décrit la structure primaire d’un polypeptide ?
La séquence linéaire de ses acides aminés, de l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale.
Quel effet une modification d’un acide aminé peut-elle avoir sur une protéine ?
Elle peut altérer sa fonction.
Quelles liaisons organisent régulièrement le polypeptide en structure secondaire ?
Des liaisons hydrogène répétées entre des groupes CO et NH de liaisons peptidiques.
Quelles orientations les chaînes peuvent-elles adopter dans un feuillet β ?
Une disposition parallèle ou antiparallèle.
Que désigne la dénaturation d’une protéine ?
Le déploiement de ses structures régulières.
Quels agents peuvent dénaturer une protéine ?
La chaleur, les solvants organiques, l’agitation mécanique, les acides ou bases forts, les détergents, Hg²⁺, Pb²⁺, l’urée et la guanidine.
Quel est le rôle des chaperons dans le repliement protéique ?
Ils aident au repliement correct et protègent les polypeptides.
Selon quelle propriété le fractionnement et la précipitation séparent-ils les protéines ?
Selon leur solubilité.
Selon quelle propriété la filtration sur gel sépare-t-elle les protéines ?
Selon leur masse moléculaire.
Selon quelles propriétés l’électrophorèse sépare-t-elle les protéines ?
Selon leur charge électrique et leur taille.
Comment le Western blot détecte-t-il une protéine spécifique ?
À l’aide d’un anticorps.
Comment appelle-t-on une chaîne de quatre acides aminés ?
Un tétrapeptide.
Comment appelle-t-on une chaîne de moins de 20 acides aminés ?
Un oligopeptide.
Comment appelle-t-on généralement une chaîne de plus de 50 acides aminés ?
Une protéine.
Quel est le rôle des groupes C=O et NH de la liaison peptidique dans la charge protéique ?
Ils ne contribuent pas à la charge de la protéine.
Comment une protéine se déplace-t-elle en électrophorèse à son pI ?
Elle ne migre pas.
Comment varie la solubilité d’une protéine à son pI ?
Elle est minimale.
Quels groupes fonctionnels déterminent notamment les charges des protéines ?
Les groupes fonctionnels des chaînes latérales.
Quels acides aminés portent des groupes acides mentionnés dans la détermination des charges protéiques ?
L’aspartate et le glutamate.
De quoi dépend la capacité tampon des protéines ?
De l’équilibre des groupes acides et basiques et du pH.
Quelles catégories de protéines sont globulaires ?
Les enzymes, certaines hormones peptidiques et les immunoglobulines.
Que contiennent les métalloprotéines comme l’hémoglobine, la myoglobine et les cytochromes ?
Des ions métalliques étroitement liés à la chaîne polypeptidique.
Quel acide aminé remplace le glutamate en position 6 de la chaîne β dans HbS ?
La valine.
Quelles sont les trois structures secondaires les plus fréquentes ?
L’hélice α, le feuillet β et le coude β.
Pourquoi la glycine est-elle peu fréquente dans les hélices α ?
Elle leur apporte une flexibilité excessive.
Quelles liaisons sont affectées par la dénaturation protéique ?
Les liaisons hydrogène, les ponts salins, les interactions hydrophobes et les ponts disulfure.
À quelles conditions la dénaturation protéique peut-elle être réversible ?
Lorsque la protéine retrouve un pH, une température et un équilibre ionique adaptés.
Quel effet la dénaturation a-t-elle sur la solubilité des protéines ?
Elle diminue leur solubilité et favorise leur précipitation.
Comment HSP60, HSP70 et la protéine disulfure isomérase préviennent-elles l’agrégation ?
Elles se lient réversiblement aux polypeptides non repliés.
Quelle proportion de polypeptides mal repliés est dégradée ?
Plus de 25 %.
Quelle étape ouvre l’isolement des protéines et que libère-t-elle ?
La lyse cellulaire rompt la membrane et libère les protéines.
Selon quels critères l’ultracentrifugation sépare-t-elle les protéines ?
Selon leur densité, leur taille ou leur structure en complexe.
Quelles applications cliniques sont citées pour l’analyse des protéines ?
La SPEP, l’IFE et l’examen des fractions protéiques.
Quelle méthode mesure généralement la quantité totale de protéines en laboratoire clinique ?
La méthode du biuret.
Dans une hélice α, entre quels groupes se forment les liaisons hydrogène stabilisatrices ?
Entre le CO du premier acide aminé et le NH du cinquième.
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1. Quelle relation décrit la composition fondamentale d’une protéine ?
2. Lorsqu’un groupe α-carboxyle réagit avec un groupe α-aminé pour former une liaison peptidique, quel changement accompagne la réaction ?
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