QCM : Système endomembranaire et réticulum endoplasmique — 21 questions

Explication

Le système endomembranaire est constitué d’organites membranaires et participe aux synthèses protéique et lipidique nécessaires à l’architecture cellulaire. Le cytosol n’est pas délimité par une membrane, et le système ne regroupe donc pas des structures cytosoliques dépourvues de membrane.

Explication

La lumière est l’espace intérieur séparé du cytosol, tandis que la face cytoplasmique est exposée au cytosol. La lumière n’est donc pas une surface cytoplasmique et elle reste isolée du cytosol par la membrane.

Explication

Le réticulum endoplasmique représente 80 % à 90 % des membranes cellulaires et forme un réseau de citernes reliées par des ponts membranaires. Il ne s’agit donc ni d’un organite isolé ni d’une structure minoritaire ou composée de compartiments indépendants.

Explication

Le réticulum endoplasmique est directement continu avec le noyau par sa membrane. Les communications avec l’appareil de Golgi, les endosomes, les lysosomes et la membrane plasmique se font par des vésicules, et non par une continuité membranaire directe.

Explication

Le RER est formé de citernes aplaties portant des ribosomes sur leur face cytoplasmique. Le REL est constitué de tubules et de vésicules interconnectés sans ribosomes. Les ribosomes ne se trouvent donc pas sur la face luminale du RER.

Explication

Le réticulum endoplasmique participe à la biosynthèse, aux modifications et au contrôle qualité des protéines, ainsi qu’à la fabrication des phospholipides et du cholestérol. Il exerce donc plusieurs fonctions et intervient également dans le métabolisme du glucose et des xénobiotiques.

Explication

Le réticulum endoplasmique participe au contrôle qualité des protéines, à la fabrication du cholestérol et au métabolisme du glucose. Le métabolisme des acides nucléiques et la dégradation lysosomale des protéines ne figurent pas parmi les fonctions attribuées ici au réticulum endoplasmique.

Explication

Les protéines solubles sont généralement traduites dans le cytosol, tandis que les protéines membranaires résidentes sont traduites au niveau du RER. Les protéines sécrétées sont également adressées au RER grâce à une séquence signal N-terminale, et non C-terminale.

Explication

La séquence signal recrute la SRP, qui met temporairement la traduction en pause. Le ribosome s’ancre ensuite au translocon, puis la traduction reprend à travers son canal ; le protéasome n’intervient pas dans cette étape.

Explication

La séquence signal est N-terminale, comporte environ vingt acides aminés et possède une région riche en résidus hydrophobes. Elle est généralement suivie d’un acide aminé basique chargé positivement, et non d’un acide aminé acide ou d’une région dépourvue d’hydrophobicité.

Explication

Le type I possède une extrémité N-terminale luminale et une extrémité C-terminale cytosolique. Le type II présente l’orientation inverse, avec son extrémité N-terminale cytosolique et son extrémité C-terminale luminale.

Explication

La N-glycosylation est co-traductionnelle et se déroule dans la lumière du réticulum endoplasmique. Le sucre est fixé à l’azote de la chaîne latérale d’une asparagine ; les propositions concernant la sérine ou le Golgi ne décrivent pas cette modification.

Explication

La séquence consensus est Asparagine–X–Sérine ou Asparagine–X–Thréonine, X étant le deuxième acide aminé. L’asparagine porte directement le sucre, tandis que la sérine ou la thréonine complètent la séquence sans le porter directement.

Explication

Les chaperonnes protègent les protéines en cours de repliement en empêchant les interactions hydrophobes inappropriées et les ponts disulfures illicites. Elles favorisent ainsi un repliement correct, tandis que l’accumulation de protéines mal repliées correspond au stress conformationnel.

Explication

Le contrôle qualité comprend l’élimination successive de résidus glucose, puis la prise en charge par les chaperonnes. Une protéine correctement repliée est libérée, tandis qu’une protéine dont le repliement échoue est rétrotransloquée ; le protéasome n’intervient donc pas initialement.

Explication

Après sa rétrotranslocation, la protéine est ubiquitinylée par une enzyme E3, puis déglycosylée par une N-glycanase avant sa dégradation par le protéasome. Cette dégradation ne se déroule pas dans le lysosome, et le protéasome produit des peptides de 3 à 26 acides aminés.

Explication

L’ancre GPI est ajoutée post-traductionnellement dans le RER et fixe la protéine à la membrane sans la rendre transmembranaire. Une protéine ainsi ancrée ne traverse donc pas la membrane, et l’ancre n’est pas ajoutée avant la traduction dans le cytosol.

Explication

La synthèse des phospholipides du REL se déroule dans le feuillet cytosolique. Les scramblases les répartissent de manière non spécifique et bidirectionnelle, et non selon une direction unique ni avec une reconnaissance spécifique. La membrane du RE est ainsi rendue symétrique, tandis que la membrane plasmique conserve son asymétrie grâce aux flippases.

Explication

Dans le REL, le glucose-1-phosphate devient glucose-6-phosphate, qui entre grâce à la glucose-6-translocase. La glucose-6-phosphatase le transforme ensuite en glucose, lequel sort du RE puis de la cellule ; la phosphatase n’assure pas le transport et la conversion inverse n’est pas décrite.

Explication

Un xénobiotique est une substance étrangère à l’organisme, souvent liposoluble et apolaire. L’organisme le transforme en composé hydrophile pour faciliter son élimination urinaire ; les autres propositions inversent cette définition ou cette propriété.

Explication

Les réactions de phase I augmentent la polarité des xénobiotiques, notamment par l’action des cytochromes P-450. La phase II intervient ensuite par conjugaison et augmente encore l’hydrosolubilité ; la fonctionnalisation relève donc de la phase I, tandis que l’ajout d’un groupement relève de la phase II.