QCM : Trafic cellulaire et communication (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Une cellule libère des molécules en continu, sans attendre de signal déclencheur. Quel type de vésicules assure cette sécrétion ?

Des vésicules exocytotiques
Des vésicules d’endocytose
Des vésicules lysosomales
Des vésicules sécrétoires

Des vésicules exocytotiques

Explication

Les vésicules exocytotiques assurent la sécrétion constitutive, tandis que les vésicules sécrétoires interviennent dans la sécrétion régulée. Choisir les vésicules sécrétoires revient à confondre ces deux modes de sécrétion; l’endocytose et les vésicules lysosomales renvoient à d’autres fonctions.

2. Quelle propriété des protéines Rab leur permet d’orchestrer le trafic vésiculaire ?

Elles agissent comme de petites GTPases et des interrupteurs moléculaires
Elles agissent comme des protéines SNARE et des interrupteurs moléculaires
Elles agissent comme des protéines de manteau et des interrupteurs moléculaires
Elles agissent comme des moteurs protéiques et des interrupteurs moléculaires

Elles agissent comme de petites GTPases et des interrupteurs moléculaires

Explication

Les Rab sont de petites GTPases qui fonctionnent comme des interrupteurs moléculaires et orchestrent le trafic vésiculaire. Les SNARE favorisent la fusion, les protéines de manteau participent à la formation des vésicules et les moteurs assurent leur transport.

3. Une protéine nouvellement synthétisée doit être contrôlée pour vérifier que son repliement est correct. Quel compartiment assure ce contrôle qualité pour une majeure partie des protéines ?

L’appareil de Golgi, avec l’aide de protéines chaperonnes
Le réticulum endoplasmique, avec l’aide de protéines chaperonnes
Le protéasome, avec l’aide de protéines chaperonnes
Les lysosomes, avec l’aide de protéines chaperonnes

Le réticulum endoplasmique, avec l’aide de protéines chaperonnes

Explication

Le réticulum endoplasmique contrôle le repliement d’une majeure partie des protéines grâce à des protéines chaperonnes. Le Golgi modifie et trie des protéines, tandis que le protéasome et les lysosomes sont associés à leur dégradation.

4. Dans une cellule, un stress du réticulum endoplasmique provoque l’accumulation de protéines mal repliées. Quelle réponse décrit les objectifs de l’UPR ?

Réduire la synthèse des protéines mal repliées et celle des chaperonnes et des protéines de dégradation
Déclencher l’apoptose, augmenter la synthèse des chaperonnes et des protéines de dégradation, et maintenir l’homéostasie
Augmenter la synthèse des protéines mal repliées et celle des chaperonnes, puis maintenir l’homéostasie
Réduire la synthèse des protéines mal repliées, augmenter celle des chaperonnes et des protéines de dégradation, et maintenir l’homéostasie

Réduire la synthèse des protéines mal repliées, augmenter celle des chaperonnes et des protéines de dégradation, et maintenir l’homéostasie

Explication

L’UPR répond au stress du réticulum endoplasmique en diminuant la synthèse des protéines mal repliées, en augmentant celle des chaperonnes et des protéines de dégradation associées au RE, et en visant le maintien de l’homéostasie. L’apoptose intervient lorsque l’UPR est dépassée; augmenter la production de protéines mal repliées ou réduire les systèmes d’assistance contredit les objectifs de la réponse.

5. Que désigne un site de contact membranaire entre deux organites ?

Une vésicule qui transporte des molécules d’un organite vers un autre
Une zone où leurs membranes sont proches sans fusion et permettent des échanges moléculaires sans vésicule
Une région où leurs membranes fusionnent pour former un compartiment commun
Une zone où les membranes restent éloignées et échangent des molécules par diffusion dans le cytosol

Une zone où leurs membranes sont proches sans fusion et permettent des échanges moléculaires sans vésicule

Explication

Un site de contact correspond à une proche apposition de deux membranes sans fusion, permettant des transferts moléculaires sans transport vésiculaire. Une fusion membranaire est une caractéristique distincte, et non la définition de ce contact.

6. Quelles sont les quatre grandes catégories de tissus biologiques ?

Les tissus épithélial, osseux, sanguin et nerveux
Les tissus épithélial, conjonctif, musculaire et nerveux
Les tissus conjonctif, cartilagineux, musculaire et glandulaire
Les tissus nerveux, vasculaire, osseux et musculaire

Les tissus épithélial, conjonctif, musculaire et nerveux

Explication

La classification présentée distingue les tissus épithélial, conjonctif, musculaire et nerveux. Les autres choix remplacent certaines catégories par des types particuliers ou par des tissus qui ne figurent pas dans cette liste.

7. Quel rôle la membrane basale joue-t-elle entre l’épithélium et le tissu conjonctif sous-jacent ?

Elle empêche toute communication entre les cellules des deux tissus.
Elle produit les fibres de collagène qui relient les deux tissus.
Elle régule les échanges entre les deux tissus qu’elle sépare.
Elle stocke les cytokines destinées aux cellules épithéliales.

Elle régule les échanges entre les deux tissus qu’elle sépare.

Explication

La membrane basale régule les échanges entre l’épithélium et le tissu conjonctif qu’elle sépare. Le collagène constitue un élément important du tissu conjonctif, mais sa production n’est pas la fonction attribuée à la membrane basale.

8. Lorsqu’une cellule adhère à la matrice extracellulaire grâce à la fibronectine, quelles liaisons de cette glycoprotéine facilitent cette fixation ?

Elle se lie à l’élastine matricielle et à un récepteur nucléaire.
Elle se lie au collagène matriciel et à un récepteur membranaire.
Elle se lie aux protéoglycanes et aux jonctions communicantes.
Elle se lie aux laminines et aux filaments intermédiaires.

Elle se lie au collagène matriciel et à un récepteur membranaire.

Explication

La fibronectine matricielle possède des domaines de liaison au collagène et à un récepteur membranaire, ce qui favorise l’ancrage cellulaire à la matrice. L’élastine est une protéine fibreuse, mais elle ne correspond pas au partenaire matriciel précisé pour la fibronectine.

9. Quelle différence distingue les jonctions communicantes des jonctions serrées dans les épithéliums ?

Les premières empêchent le passage intercellulaire de molécules, tandis que les secondes assurent l’ancrage de l’actine en ceinture.
Les premières ancrent les filaments intermédiaires à la lame basale, tandis que les secondes relient les cellules par des faisceaux d’actine.
Les premières permettent le passage d’ions ou de signaux entre cytoplasmes, tandis que les secondes limitent le passage intercellulaire de molécules.
Les premières associent les cellules à la matrice extracellulaire, tandis que les secondes transmettent des signaux chimiques entre cytoplasmes.

Les premières permettent le passage d’ions ou de signaux entre cytoplasmes, tandis que les secondes limitent le passage intercellulaire de molécules.

Explication

Les jonctions communicantes, formées de connexines, permettent le passage d’ions ou de signaux entre cellules adjacentes, alors que les jonctions serrées constituent une barrière au passage intercellulaire. Les jonctions d’adhérence, contrairement aux jonctions serrées, associent l’actine à un complexe de cadhérines.

10. Lorsqu’une vésicule atteint sa membrane cible, quelle conséquence résulte de sa fixation et de sa fusion avec cette membrane ?

Son contenu est renvoyé vers la membrane donneuse pour y être trié à nouveau.
Les protéines Rab sont détachées des membranes et dégradées dans le cytosol.
La membrane cible est transformée en membrane donneuse pour un nouveau bourgeonnement.
Son contenu est livré dans le compartiment cible ou libéré à l’extérieur de la cellule.

Son contenu est livré dans le compartiment cible ou libéré à l’extérieur de la cellule.

Explication

La fusion avec la membrane acceptrice permet à la vésicule d’y acheminer son contenu, ou de le libérer à l’extérieur lors de l’exocytose. Le transport ne correspond pas à un retour systématique vers la membrane donneuse, qui intervient plutôt dans certaines voies rétrogrades.

11. Dans une cellule soumise à un stress du réticulum endoplasmique, quelle intervention peut aider à rétablir l’homéostasie en complément de la réduction de la synthèse des protéines ?

Augmenter la production de chaperonnes et de protéines associées à la dégradation dans le réticulum endoplasmique
Bloquer la dégradation des protéines mal repliées afin de les conserver dans le réticulum endoplasmique
Diminuer la production de chaperonnes pour limiter leur consommation de ressources cellulaires
Accroître la synthèse de protéines mal repliées afin de remplacer celles qui s’accumulent

Augmenter la production de chaperonnes et de protéines associées à la dégradation dans le réticulum endoplasmique

Explication

L’UPR favorise la production de chaperonnes et de protéines de dégradation associées au réticulum endoplasmique, tout en réduisant la synthèse protéique, afin de limiter l’accumulation de protéines mal repliées et de maintenir l’homéostasie. Diminuer les chaperonnes irait à l’encontre de cette réponse adaptative.

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Quels compartiments composent le système endomembranaire ?

L’enveloppe nucléaire, le réticulum endoplasmique, l’appareil de Golgi, les lysosomes, la membrane plasmique et les vésicules.

Quelles fonctions le système endomembranaire assure-t-il pour les protéines et les lipides ?

Leur modification, leur empaquetage et leur transport.

Quel rôle le réticulum endoplasmique joue-t-il dans le repliement des protéines ?

Il contrôle la qualité du repliement d’une majeure partie des protéines grâce à des protéines chaperonnes.

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