QCM : Acides aminés et molécules bioactives (29 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant les rôles métaboliques de l’ornithine et de la citrulline :

L’ornithine et la citrulline contribuent à l’élimination de l’azote par le cycle de l’urée.
La taurine est incorporée aux protéines lors de leur synthèse dans les ribosomes.
L’ornithine et la citrulline participent à l’assemblage des protéines comme acides aminés protéinogènes.
L’ornithine et la citrulline interviennent dans le métabolisme azoté et le cycle de l’urée.
La glycine et le glutamate sont les deux intermédiaires principaux du cycle de l’urée.

L’ornithine et la citrulline contribuent à l’élimination de l’azote par le cycle de l’urée. · L’ornithine et la citrulline interviennent dans le métabolisme azoté et le cycle de l’urée.

Explication

L’ornithine et la citrulline interviennent bien dans le métabolisme azoté et le cycle de l’urée, mais ne sont pas protéinogènes. La glycine, le glutamate et la taurine ne sont pas les intermédiaires décrits pour ce cycle.

2. Le devenir de l’ornithine dans le cycle de l’urée comprend :

L’ajout de carbamoyl-phosphate à l’ornithine conduit à la citrulline.
L’ornithine dérive de l’arginine au cours du métabolisme azoté.
La citrulline participe au cycle de l’urée et contribue à éliminer l’azote sous forme d’urée.
L’azote issu de ce cycle est éliminé dans l’urine principalement sous forme d’ammoniac.
L’ornithine dérive de la citrulline avant son entrée dans le cycle de l’urée.

L’ajout de carbamoyl-phosphate à l’ornithine conduit à la citrulline. · L’ornithine dérive de l’arginine au cours du métabolisme azoté. · La citrulline participe au cycle de l’urée et contribue à éliminer l’azote sous forme d’urée.

Explication

L’ornithine dérive de l’arginine, puis son association au carbamoyl-phosphate produit la citrulline, qui participe au cycle de l’urée. L’élimination décrite se fait sous forme d’urée dans l’urine, et non sous forme d’ammoniac.

3. Lors de la transmission chimique entre deux neurones, quelles propositions sont exactes ?

Le neurone émetteur libère un neurotransmetteur dans la fente synaptique.
Le neurotransmetteur se fixe sur un récepteur du neurone voisin avant sa libération dans la fente synaptique.
Le neurotransmetteur est libéré dans le cytoplasme du neurone voisin avant sa fixation.
Le neurotransmetteur se fixe sur un récepteur situé dans la fente synaptique.
Le neurotransmetteur transmet l’information en se fixant sur un récepteur du neurone émetteur.

Le neurone émetteur libère un neurotransmetteur dans la fente synaptique.

Explication

Le neurotransmetteur est libéré par un neurone dans la fente synaptique, puis se fixe sur un récepteur du neurone voisin. Il ne se fixe pas sur un récepteur situé dans la fente synaptique ni sur un récepteur du neurone émetteur, et il n’est pas libéré dans le cytoplasme du neurone voisin. La libération dans la fente synaptique est assurée par le neurone émetteur, avant la fixation sur le neurone voisin.

4. À propos des effets nerveux du glutamate, de l’aspartate et de la glycine :

L’aspartate et la glycine réduisent la transmission nerveuse comme inhibiteurs.
Le glutamate et l’aspartate sont des acides aminés excitateurs.
La glycine est excitatrice, tandis que le glutamate inhibe la transmission nerveuse.
La glycine inhibe notamment la transmission nerveuse dans le cerveau.
Le glutamate est un acide aminé inhibiteur qui réduit la transmission nerveuse, notamment dans la moelle épinière.

Le glutamate et l’aspartate sont des acides aminés excitateurs.

Explication

Le glutamate et l’aspartate sont des acides aminés excitateurs, tandis que la glycine est inhibitrice et réduit notamment la transmission nerveuse dans la moelle épinière. L’aspartate n’est donc pas inhibiteur, et la glycine n’est pas excitatrice. Le rôle inhibiteur décrit concerne la moelle épinière, pas le cerveau.

5. Concernant la tyrosine comme précurseur :

La tyrosine est un acide aminé aromatique portant un groupement phénol polaire.
La tyrosine porte un groupement phénol apolaire et appartient aux acides aminés aromatiques.
La tyrosine est également un précurseur des hormones thyroïdiennes.
La tyrosine est un précurseur des hormones thyroïdiennes, mais pas des catécholamines.
La tyrosine est un précurseur des catécholamines.

La tyrosine est un acide aminé aromatique portant un groupement phénol polaire. · La tyrosine est également un précurseur des hormones thyroïdiennes. · La tyrosine est un précurseur des catécholamines.

Explication

La tyrosine est aromatique, possède un groupement phénol polaire et sert de précurseur aux catécholamines comme aux hormones thyroïdiennes. Les propositions erronées modifient la polarité du groupement ou excluent à tort l’une de ces voies.

6. Quelle succession décrit la synthèse des catécholamines ?

La noradrénaline précède l’adrénaline dans cette voie de synthèse.
La tyrosine précède la dopamine dans la voie de synthèse des catécholamines.
La dopamine précède la noradrénaline dans cette voie de synthèse.
La dopamine est formée avant la tyrosine dans cette voie de synthèse.
L’adrénaline est formée avant la noradrénaline dans la succession des catécholamines.

La noradrénaline précède l’adrénaline dans cette voie de synthèse. · La tyrosine précède la dopamine dans la voie de synthèse des catécholamines. · La dopamine précède la noradrénaline dans cette voie de synthèse.

Explication

La succession est tyrosine, dopamine, noradrénaline, puis adrénaline. Les propositions incorrectes inversent l’ordre entre noradrénaline et adrénaline, ou placent la dopamine avant son précurseur.

7. Au cours de la formation de dopamine à partir de la tyrosine, quelles étapes ont lieu ?

La décarboxylation du DOPA libère du dioxyde de carbone et forme la noradrénaline.
Une hydroxylase ajoute un hydroxyle en position 4 du cycle de la tyrosine.
La décarboxylation du DOPA libère du dioxyde de carbone et forme la dopamine.
Une hydroxylase ajoute un hydroxyle en position 3 du cycle de la tyrosine.
La première transformation de la tyrosine produit du DOPA.

La décarboxylation du DOPA libère du dioxyde de carbone et forme la dopamine. · Une hydroxylase ajoute un hydroxyle en position 3 du cycle de la tyrosine. · La première transformation de la tyrosine produit du DOPA.

Explication

L’hydroxylation en position 3 produit le DOPA, dont la décarboxylation libère du dioxyde de carbone et forme la dopamine. La position indiquée n’est pas 4, et la décarboxylation décrite ne produit pas la noradrénaline.

8. À propos des étapes de la synthèse des hormones thyroïdiennes :

Les hormones sont libérées par synthèse de la thyroglobuline dans la lumière folliculaire.
Les thyréocytes captent l’iode présent dans le plasma.
Les thyréocytes captent l’iode depuis la lumière folliculaire avant sa fixation.
L’iode se fixe sur des résidus tyrosyles de la thyroglobuline.
La protéolyse de la thyroglobuline permet la libération des hormones.

Les thyréocytes captent l’iode présent dans le plasma. · L’iode se fixe sur des résidus tyrosyles de la thyroglobuline. · La protéolyse de la thyroglobuline permet la libération des hormones.

Explication

La synthèse comprend la capture de l’iode plasmatique par les thyréocytes, sa fixation sur les résidus tyrosyles de la thyroglobuline et la libération des hormones par protéolyse. La capture n’est pas décrite comme provenant de la lumière folliculaire, et la synthèse de thyroglobuline ne constitue pas l’étape de libération hormonale.

9. La composition iodée de la T3 et de la T4 résulte des couplages suivants :

La T3 porte trois atomes d’iode, tandis que la T4 en porte quatre.
La T4 résulte du couplage de deux DIT.
La T3 résulte du couplage de deux DIT.
La T3 résulte du couplage d’une DIT avec une MIT.
La T4 résulte du couplage d’une DIT avec une MIT.

La T3 porte trois atomes d’iode, tandis que la T4 en porte quatre. · La T4 résulte du couplage de deux DIT. · La T3 résulte du couplage d’une DIT avec une MIT.

Explication

La T3 provient du couplage DIT + MIT et porte trois atomes d’iode; la T4 provient du couplage DIT + DIT et en porte quatre. Les deux propositions erronées intervertissent les couplages attribués aux hormones.

10. Concernant l’activité respective de la T4 et de la T3 :

Une désiodase transforme la T3 en T4 active.
La T4 est la forme active avant sa désiodation en T3.
La T4 est plus abondante que la T3.
La désiodation de la T4 produit la T3 active.
La T4 est une prohormone inactive avant sa désiodation.

La T4 est plus abondante que la T3. · La désiodation de la T4 produit la T3 active. · La T4 est une prohormone inactive avant sa désiodation.

Explication

La T4 est une prohormone inactive et plus abondante; une désiodase la transforme en T3 active. Les propositions erronées inversent le statut initial de la T4 ou le sens de la conversion.

11. Parmi les propositions suivantes concernant le GABA, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Le GABA diminue l’excitabilité des cellules musculaires.
Le GABA est un neurotransmetteur excitateur, comme le glutamate et l’aspartate.
Le GABA agit comme neurotransmetteur inhibiteur dans le système nerveux.
Le GABA est obtenu par décarboxylation de l’acide glutamique.
Le GABA augmente l’excitabilité des cellules nerveuses en tant que neurotransmetteur.

Le GABA agit comme neurotransmetteur inhibiteur dans le système nerveux. · Le GABA est obtenu par décarboxylation de l’acide glutamique.

Explication

Le GABA provient de la décarboxylation de l’acide glutamique et inhibe l’activité nerveuse en diminuant l’excitabilité des cellules nerveuses. Le glutamate et l’aspartate sont excitateurs, et l’effet inhibiteur décrit concerne les cellules nerveuses plutôt que les cellules musculaires.

12. Une libération d’histamine provoque une baisse de la pression artérielle : quelles propositions décrivent cette médiation ?

L’histamine provoque une vasoconstriction qui diminue la pression artérielle.
L’histamine est synthétisée par les mastocytes par hydroxylation de l’histidine.
L’histamine est synthétisée essentiellement par les plaquettes à partir du tryptophane.
L’histamine est synthétisée essentiellement par les mastocytes à partir de l’histidine.
L’histamine est produite par décarboxylation de la tyrosine dans les mastocytes.

L’histamine est synthétisée essentiellement par les mastocytes à partir de l’histidine.

Explication

Les mastocytes synthétisent essentiellement l’histamine par décarboxylation de l’histidine. Les plaquettes et le tryptophane ne correspondent pas à cette synthèse, et la baisse de pression résulte d’une vasodilatation, non d’une vasoconstriction.

13. À propos des récepteurs de l’histamine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les récepteurs H1 provoquent une vasoconstriction qui augmente la pression artérielle.
Les récepteurs H2 participent principalement aux réactions allergiques.
Les récepteurs H2 stimulent la sécrétion gastrique.
Les récepteurs H1 et H2 ont des rôles distincts dans ces réponses.
Les récepteurs H1 participent aux réactions allergiques.

Les récepteurs H2 stimulent la sécrétion gastrique. · Les récepteurs H1 et H2 ont des rôles distincts dans ces réponses. · Les récepteurs H1 participent aux réactions allergiques.

Explication

Les récepteurs H1 participent aux réactions allergiques, tandis que les H2 stimulent la sécrétion gastrique. L’histamine provoque une vasodilatation qui diminue la pression artérielle ; les récepteurs H1 ne provoquent donc pas la vasoconstriction décrite, et les H2 ne réduisent pas la sécrétion gastrique.

14. Concernant la transformation catalysée par la phénylalanine hydroxylase :

La phénylalanine hydroxylase transforme la phénylalanine en tyrosine.
La phénylalanine hydroxylase transforme la tyrosine en phénylalanine.
La phénylalanine hydroxylase transforme la phénylalanine en tryptophane.
La réaction catalysée par cette enzyme conduit à la formation de tyrosine.
La phénylalanine hydroxylase intervient dans le catabolisme de la phénylalanine.

La phénylalanine hydroxylase transforme la phénylalanine en tyrosine. · La réaction catalysée par cette enzyme conduit à la formation de tyrosine. · La phénylalanine hydroxylase intervient dans le catabolisme de la phénylalanine.

Explication

Cette enzyme du catabolisme de la phénylalanine transforme celle-ci en tyrosine. La réaction inverse et la formation de tryptophane ne décrivent pas sa fonction.

15. La phénylcétonurie se caractérise par :

La phénylcétonurie est une maladie héréditaire autosomique récessive.
La phénylcétonurie touche environ un enfant sur 2 000 naissances.
La phénylcétonurie touche environ un enfant sur 20 000 naissances.
La transmission de la phénylcétonurie est de type autosomique récessif.
La phénylcétonurie est une maladie héréditaire autosomique dominante.

La phénylcétonurie est une maladie héréditaire autosomique récessive. · La phénylcétonurie touche environ un enfant sur 20 000 naissances. · La transmission de la phénylcétonurie est de type autosomique récessif.

Explication

La phénylcétonurie est héréditaire et autosomique récessive, avec une fréquence d’environ un cas pour 20 000 naissances. Une transmission dominante ou une fréquence de un pour 2 000 ne correspond pas aux caractéristiques indiquées.

16. Concernant la prise en charge de la phénylcétonurie, quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ?

Le régime pauvre en phénylalanine est instauré dès les premières semaines.
Le suivi comprend un dosage sanguin régulier de la phénylalanine.
Le traitement repose sur un régime pauvre en phénylalanine.
Le suivi repose sur un dosage urinaire régulier de la tyrosine.
Le traitement repose sur un régime pauvre en tyrosine instauré à l’adolescence.

Le régime pauvre en phénylalanine est instauré dès les premières semaines. · Le suivi comprend un dosage sanguin régulier de la phénylalanine. · Le traitement repose sur un régime pauvre en phénylalanine.

Explication

La prise en charge associe un régime pauvre en phénylalanine commencé dès les premières semaines et un dosage sanguin régulier de cet acide aminé. Le régime n’est pas défini par une restriction de tyrosine à l’adolescence, et le suivi mentionné est sanguin.

17. À propos de l’activité optique des acides aminés :

La glycine dévie la lumière polarisée vers la gauche.
Un acide aminé lévogyre dévie la lumière polarisée vers la droite.
Un acide aminé dextrogyre dévie la lumière polarisée vers la droite.
La glycine possède un carbone asymétrique et une activité optique.
Tous les acides aminés sauf la glycine possèdent un carbone asymétrique.

Un acide aminé dextrogyre dévie la lumière polarisée vers la droite. · Tous les acides aminés sauf la glycine possèdent un carbone asymétrique.

Explication

La glycine est l’exception : les autres acides aminés possèdent un carbone asymétrique. Un composé dextrogyre dévie la lumière vers la droite, tandis qu’un composé lévogyre la dévie vers la gauche.

18. Dans une représentation de Fischer, quelles propositions distinguent les configurations L et D ?

La configuration L place le groupement amine à droite.
La position du groupement amine détermine la configuration représentée.
La configuration D place le groupement amine à droite.
La configuration L place le groupement amine à gauche.
La configuration D place le groupement amine à gauche.

La position du groupement amine détermine la configuration représentée. · La configuration D place le groupement amine à droite. · La configuration L place le groupement amine à gauche.

Explication

Dans la représentation de Fischer, l’amine est à gauche pour la configuration L et à droite pour la configuration D. C’est bien la position de ce groupement qui permet de distinguer les configurations.

19. Les propriétés amphotères des acides aminés comprennent :

Le caractère amphotère empêche un acide aminé d’interagir avec les protons.
Un acide aminé amphotère peut céder des protons comme un acide faible.
Un acide aminé amphotère peut se comporter comme un acide ou une base faible.
Un acide aminé amphotère peut céder des électrons comme un acide faible.
Un acide aminé amphotère peut capter des protons comme une base faible.

Un acide aminé amphotère peut céder des protons comme un acide faible. · Un acide aminé amphotère peut se comporter comme un acide ou une base faible. · Un acide aminé amphotère peut capter des protons comme une base faible.

Explication

Le caractère amphotère permet aux acides aminés de céder ou de capter des protons, comme des acides et des bases faibles. Il concerne les échanges de protons, non la cession d’électrons, et ne les empêche pas d’interagir avec les protons.

20. Un acide aminé est étudié à différents pH en électrophorèse : quelles propositions décrivent son état ?

À pH acide, sa charge nette est positive et il migre vers le pôle négatif.
À son pHi, sa charge nette est positive et il migre vers le pôle négatif.
À pH basique, sa charge nette est positive et il migre vers le pôle négatif.
À pH acide, sa charge nette est négative et il migre vers le pôle positif.
À son pHi, sa charge nette est nulle et il migre vers le pôle positif.

À pH acide, sa charge nette est positive et il migre vers le pôle négatif.

Explication

À pH acide, l’acide aminé est un cation qui migre vers le pôle négatif. Au pHi, il est un zwitterion de charge nette nulle sans migration, tandis qu’à pH basique il est un anion migrant vers le pôle positif.

21. Concernant la demi-équivalence :

À la demi-équivalence, le pH est égal au pKa du couple acide-base considéré.
À la demi-équivalence, le pH est égal à deux fois le pKa.
À la demi-équivalence, le pH varie peu dans la zone tampon.
À la demi-équivalence, la concentration de base est le double de celle de l’acide.
À la demi-équivalence, les concentrations de base et d’acide sont égales.

À la demi-équivalence, le pH est égal au pKa du couple acide-base considéré. · À la demi-équivalence, le pH varie peu dans la zone tampon. · À la demi-équivalence, les concentrations de base et d’acide sont égales.

Explication

À la demi-équivalence, base et acide sont à concentrations égales, donc le pH égale le pKa et se situe dans une zone où il varie peu. Les concentrations ne sont pas dans un rapport de deux et le pH n’est pas le double du pKa.

22. Parmi les propositions suivantes concernant la relation de Henderson-Hasselbalch, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

La relation s’écrit pH=pKa+log⁡[base][acide]pH = pKa + \log\frac{[base]}{[acide]}.
Le pH est obtenu en ajoutant au pKa le logarithme du rapport base/acide.
Le logarithme porte sur le rapport de la concentration en base à celle en acide.
À la demi-équivalence, les concentrations de base et d’acide sont égales et le pH est égal au pKn.
À la demi-équivalence, la solution se trouve dans une zone tampon où le pH varie fortement.

La relation s’écrit $$pH = pKa + \log\frac{[base]}{[acide]}$$. · Le pH est obtenu en ajoutant au pKa le logarithme du rapport base/acide. · Le logarithme porte sur le rapport de la concentration en base à celle en acide.

Explication

La relation de Henderson-Hasselbalch donne le pH comme le pKa augmenté du logarithme du rapport base/acide. À la demi-équivalence, les concentrations de base et d’acide sont égales, le pH est égal au pKa et la solution se trouve dans une zone tampon où le pH varie peu.

23. À propos de la solubilité des acides aminés libres :

Les formes chargées hors du point isoélectrique sont plus solubles dans l’eau.
La solubilité des acides aminés est minimale au point isoélectrique.
Les acides aminés hydrophobes sont moins solubles que les acides aminés polaires.
Les acides aminés polaires sont moins solubles que les acides aminés hydrophobes.
Le caractère ionique rend les acides aminés libres solubles dans l’eau.

Les formes chargées hors du point isoélectrique sont plus solubles dans l’eau. · La solubilité des acides aminés est minimale au point isoélectrique. · Les acides aminés hydrophobes sont moins solubles que les acides aminés polaires. · Le caractère ionique rend les acides aminés libres solubles dans l’eau.

Explication

Le caractère ionique favorise la solubilité aqueuse, et les formes hydrophobes sont moins solubles que les formes polaires. La solubilité atteint son minimum au point isoélectrique, tandis que les formes chargées hors de ce point sont plus solubles; l’affirmation inversant la solubilité des formes hydrophobes et polaires est donc fausse.

24. Les modifications post-traductionnelles citées pour certains acides aminés comprennent :

La phosphorylation concerne notamment la sérine, la thréonine et l’asparagine.
La glycosylation concerne notamment la sérine, la thréonine et l’asparagine.
La glycosylation concerne notamment la sérine, la thréonine et la tyrosine.
La glycosylation concerne notamment la sérine, l’asparagine et la tyrosine.
La phosphorylation concerne notamment la sérine, l’asparagine et la tyrosine.

La glycosylation concerne notamment la sérine, la thréonine et l’asparagine.

Explication

La glycosylation citée concerne Ser, Thr et Asn, tandis que la phosphorylation concerne Ser, Thr et Tyr. Les propositions fausses substituent un acide aminé appartenant à l’autre groupe ou omettent le résidu indiqué pour la modification.

25. Concernant la détection spectrophotométrique des protéines, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Une longueur d’onde de 230 nm permet de détecter les protéines grâce aux acides aminés aromatiques.
La mesure à 280 nm peut servir à quantifier les protéines par spectrophotométrie.
L’absorption des acides aminés aromatiques contribue à la détection à 280 nm.
Une longueur d’onde de 280 nm permet de détecter et quantifier les protéines.
La longueur d’onde de 280 nm détecte les protéines grâce à l’absorption des acides aminés hydrophobes.

La mesure à 280 nm peut servir à quantifier les protéines par spectrophotométrie. · L’absorption des acides aminés aromatiques contribue à la détection à 280 nm. · Une longueur d’onde de 280 nm permet de détecter et quantifier les protéines.

Explication

À 280 nm, l’absorption des acides aminés aromatiques permet la détection et la quantification des protéines. La longueur d’onde de 230 nm n’est pas la valeur indiquée pour cette détection, et le mécanisme repose sur les acides aminés aromatiques plutôt que sur l’ensemble des acides aminés hydrophobes.

26. Pour la loi de Beer-Lambert, quelles propositions concernant les relations entre intensités lumineuses et absorbance sont exactes ?

L’absorbance varie linéairement avec la concentration sur un intervalle étendu de concentrations.
L’absorbance vérifie A=DO=ln⁡I0I=εlcA = DO = \ln\frac{I_0}{I} = \varepsilon l c.
L’intensité transmise suit la relation I=I0eεlcI = I_0 e^{\varepsilon l c}.
L’intensité transmise suit la relation I=I0e−εlcI = I_0 e^{-\varepsilon l c}.
L’absorbance est proportionnelle au produit du coefficient d’absorption, du trajet optique et de la concentration.

L’absorbance vérifie $$A = DO = \ln\frac{I_0}{I} = \varepsilon l c$$. · L’intensité transmise suit la relation $$I = I_0 e^{-\varepsilon l c}$$. · L’absorbance est proportionnelle au produit du coefficient d’absorption, du trajet optique et de la concentration.

Explication

La loi de Beer-Lambert relie l’intensité transmise à l’intensité incidente par I=I0e−εlcI = I_0 e^{-\varepsilon l c} et donne A=DO=ln⁡I0I=εlcA = DO = \ln\frac{I_0}{I} = \varepsilon l c. L’absorbance dépend de la concentration, du trajet optique et du coefficient d’absorption moléculaire; la relation n’est linéaire que dans un intervalle limité de concentrations, et non sur un intervalle étendu.

27. Concernant la mobilité électrophorétique :

La migration électrophorétique dépend notamment de la viscosité du milieu.
La migration électrophorétique dépend notamment de la température du milieu.
La mobilité électrophorétique correspond au rapport entre la vitesse de migration et le champ appliqué.
La migration électrophorétique dépend notamment de la composition chimique du support.
La migration électrophorétique dépend notamment de la constante diélectrique du milieu.

La mobilité électrophorétique correspond au rapport entre la vitesse de migration et le champ appliqué.

Explication

La mobilité est le rapport entre la vitesse de migration et le champ électrique appliqué. La migration dépend notamment de la charge globale, du pH, de la taille des particules, de la porosité du support et de la force ionique du milieu ; la viscosité, la température et la constante diélectrique ne figurent pas parmi ces facteurs.

28. Parmi les propositions suivantes concernant les facteurs de migration électrophorétique, lesquelles sont exactes ?

La charge globale de la molécule intervient dans sa migration électrophorétique.
La couleur des molécules détermine leur migration électrophorétique dans le support.
La taille des particules influence leur migration au cours de l’électrophorèse.
Le pH du tampon peut modifier la migration électrophorétique des molécules.
La porosité du support et la force ionique du milieu influencent la migration.

La charge globale de la molécule intervient dans sa migration électrophorétique. · La taille des particules influence leur migration au cours de l’électrophorèse. · Le pH du tampon peut modifier la migration électrophorétique des molécules. · La porosité du support et la force ionique du milieu influencent la migration.

Explication

La charge globale, le pH du tampon, la taille des particules, la porosité du support et la force ionique influencent la migration. La couleur ne fait pas partie des facteurs déterminants énumérés.

29. Lors d’une chromatographie échangeuse d’ions à pH acide, quelles propositions sont exactes ?

La lysine, l’histidine et l’arginine possèdent des pHi plus élevés.
L’élution des acides aminés dépend ensuite de leur état d’ionisation.
L’aspartate, dont le pHi est bas, est élué avant les acides aminés à pHi élevé.
À pH acide, les acides aminés négatifs sont retenus par les billes négatives.
Les billes négatives retiennent les acides aminés chargés positivement.

La lysine, l’histidine et l’arginine possèdent des pHi plus élevés. · L’élution des acides aminés dépend ensuite de leur état d’ionisation. · L’aspartate, dont le pHi est bas, est élué avant les acides aminés à pHi élevé. · Les billes négatives retiennent les acides aminés chargés positivement.

Explication

À pH acide, les acides aminés chargés positivement sont retenus par les billes négatives, puis leur élution dépend de leur état d’ionisation. L’aspartate, dont le pHi est bas, est élué en premier, tandis que la lysine, l’histidine et l’arginine ont des pHi plus élevés. Des acides aminés négatifs ne sont pas retenus par les billes négatives selon cette interaction.

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Quel rôle l’ornithine et la citrulline jouent-elles dans le métabolisme azoté ?

Elles interviennent dans le cycle de l’urée.

L’ornithine et la citrulline participent-elles à la synthèse des protéines ?

Elles n’y participent pas.

De quel acide aminé l’ornithine dérive-t-elle ?

De l’arginine.

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