Que sont les enzymes dans les cellules humaines ?
Des biocatalyseurs protéiques.
À quelles réactions cellulaires humaines les enzymes participent-elles ?
Aux réactions du catabolisme oxydatif et aux réactions anaboliques.
Que font les enzymes michaeliennes après avoir fixé leurs substrats ?
Elles les transforment en produits.
Quelles deux grandeurs la cinétique michaelienne permet-elle de déterminer ?
La vitesse maximale Vmax et la constante de Michaelis KM.
Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme ?
Une dépression stratégique d’acides aminés qui reconnaît et fixe les substrats, puis les transforme en produits.
Quel élément peut intervenir dans le site actif d’une enzyme ?
Une coenzyme.
Quel effet le pH du milieu réactionnel exerce-t-il sur la vitesse d’apparition des produits ?
Il influence cette vitesse.
Quel effet la température du milieu réactionnel exerce-t-elle sur la vitesse d’apparition des produits ?
Elle influence cette vitesse.
Comment les molécules pharmacologiques inhibitrices influencent-elles la catalyse enzymatique ?
Elles influencent la vitesse de la catalyse enzymatique.
Que fait le catabolisme oxydatif ?
Il dégrade des molécules.
À quoi correspond l’anabolisme ?
À des réactions de synthèse auxquelles participent les enzymes.
Quelles enzymes sont citées comme exemples ?
L’amylase, l’ATP-synthétase, la glycogène synthase et la lactate déshydrogénase.
Quel substrat la phénylalanine hydroxylase transforme-t-elle en tyrosine ?
La phénylalanine.
Quels cofacteurs la phénylalanine hydroxylase mobilise-t-elle ?
BH4 et O2.
Quels produits se forment lors de la réaction de la phénylalanine hydroxylase ?
BH2 et H2O.
Quels nucléotides le schéma de la phénylalanine hydroxylase indique-t-il ?
NADH, H+ et NAD+.
Avec quelle molécule la streptokinase forme-t-elle un complexe enzymatique actif ?
Le plasminogène.
Quelle molécule le complexe enzymatique actif de la streptokinase produit-il ?
La plasmine.
Quelle matière la plasmine dégrade-t-elle dans le caillot ?
La fibrine.
Quelle valeur de KM le cours donne-t-il pour la pyruvate déshydrogénase ?
12 mM.
Quelle valeur de Vmax le cours donne-t-il pour la pyruvate déshydrogénase ?
21 μM/min.
Quelle concentration de pyruvate est associée aux valeurs données pour la pyruvate déshydrogénase ?
2 mM.
Qu’est-ce que l’apoenzyme ?
La portion protéique inactive de l’enzyme.
Qu’est-ce que l’holoenzyme ?
L’enzyme complète et active.
À quoi l’holoenzyme est-elle associée lorsqu’une coenzyme est nécessaire ?
À sa coenzyme.
Quel effet la quantité d’enzyme présente exerce-t-elle sur la vitesse d’apparition des produits ?
Elle influence cette vitesse.
Quel effet la concentration de substrat exerce-t-elle sur la vitesse d’apparition des produits ?
Elle influence cette vitesse.
Quel médicament illustre une application pharmacologique de l’inhibition enzymatique ?
L’aspirine.
Teste tes connaissances avec un QCM de 12 questions sur Enzymes et catalyse enzymatique.
1. Quel médicament est cité comme exemple d’application pharmacologique de l’inhibition enzymatique ?
2. Comment la streptokinase contribue-t-elle à la dégradation d’un caillot ?
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