L’aspirine.
Explication
L’aspirine est citée comme exemple d’application pharmacologique de l’inhibition enzymatique. La pénicilline est un distracteur plausible, mais elle n’est pas l’exemple donné pour cette application.
Elle s’associe au plasminogène pour former un complexe actif qui produit la plasmine, laquelle dégrade la fibrine.
Explication
Le complexe actif formé par la streptokinase et le plasminogène transforme le plasminogène en plasmine, qui dégrade la fibrine du caillot. La fibrine est la cible de la plasmine, et non une enzyme produite pour dégrader le plasminogène.
Il reconnaît et fixe le ou les substrats, puis contribue à leur transformation en produits.
Explication
Le site actif est une dépression stratégique d’acides aminés qui reconnaît et fixe le ou les substrats, puis les transforme en produits. Le stockage des produits ne décrit pas la fonction de reconnaissance et de transformation du site actif.
L’amylase, l’ATP-synthétase, la glycogène synthase et la lactate déshydrogénase.
Explication
Les exemples comprennent l’amylase, l’ATP-synthétase, la glycogène synthase et la lactate déshydrogénase. La glycogène phosphorylase est une enzyme apparentée par son substrat, mais elle ne figure pas dans cet ensemble d’exemples.
Une variation du pH du milieu réactionnel.
Explication
Le pH du milieu réactionnel influence la vitesse à laquelle les produits apparaissent. Modifier le nom des substrats ne constitue pas un changement des conditions réactionnelles susceptible d’influencer cette vitesse.
Elle fixe un ou plusieurs substrats, puis les transforme en un ou plusieurs produits.
Explication
Une enzyme michaelienne fixe un ou plusieurs substrats avant de les transformer en un ou plusieurs produits. L’idée qu’elle fixe d’abord les produits inverse l’ordre du mécanisme.
Sous forme d’holoenzyme, qui comprend la partie protéique et la coenzyme nécessaire.
Explication
L’holoenzyme est la forme complète et active de l’enzyme, associée à sa coenzyme lorsqu’elle est nécessaire. L’apoenzyme correspond à la portion protéique inactive, et non à l’ensemble actif.
Une modification de la vitesse de la catalyse enzymatique.
Explication
Les molécules pharmacologiques inhibitrices présentes dans le milieu réactionnel influencent la vitesse de la catalyse enzymatique. Cette influence ne signifie pas que les produits sont convertis en substrats.
La vitesse maximale Vmax et la constante de Michaelis KM.
Explication
La cinétique d’une enzyme michaelienne permet de déterminer sa vitesse maximale Vmax et sa constante de Michaelis KM. La concentration totale d’enzyme peut influencer la vitesse, mais elle ne correspond pas aux deux paramètres demandés ici.
Elles agissent comme biocatalyseurs protéiques dans des réactions cataboliques oxydatives et anaboliques.
Explication
Les enzymes sont des biocatalyseurs protéiques qui participent aux réactions du catabolisme oxydatif et aux réactions anaboliques. Elles catalysent ces réactions, plutôt que de fournir directement l’énergie qui les alimente.
Le catabolisme oxydatif dégrade des molécules, tandis que l’anabolisme réalise des réactions de synthèse.
Explication
Le catabolisme oxydatif correspond à la dégradation de molécules, alors que l’anabolisme comprend des réactions de synthèse auxquelles participent des enzymes. L’inversion des rôles entre dégradation et synthèse constitue une confusion fréquente.
La température du milieu réactionnel.
Explication
La température du milieu réactionnel influence la vitesse d’apparition des produits et peut donc expliquer la différence observée. La quantité mesurée après la fin de la réaction ne désigne pas le facteur de vitesse indiqué ici.
Mémorisez les réponses avec 28 flashcards sur Enzymes et catalyse enzymatique.
Que sont les enzymes dans les cellules humaines ?
Des biocatalyseurs protéiques.
À quelles réactions cellulaires humaines les enzymes participent-elles ?
Aux réactions du catabolisme oxydatif et aux réactions anaboliques.
Que font les enzymes michaeliennes après avoir fixé leurs substrats ?
Elles les transforment en produits.
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