Fiche de révision : Enzymes et catalyse enzymatique

📋 Plan du Cours

1. Rôle des enzymes dans le métabolisme
2. Spécificité et exemples enzymatiques
3. Mécanisme et cinétique enzymatiques
4. Site actif et coenzymes
5. Facteurs influençant la catalyse
6. Inhibition et application pharmacologique

📖 1. Rôle des enzymes dans le métabolisme

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzymes : Biocatalyseurs protéiques qui participent aux réactions du catabolisme oxydatif et aux réactions anaboliques dans les cellules humaines.

📝 Points essentiels

📌 Le catabolisme oxydatif dégrade des molécules, tandis que l’anabolisme correspond à des réactions de synthèse auxquelles participent les enzymes.

💡 Astuce mémo

Le catabolisme dégrade, l’anabolisme construit

📖 2. Spécificité et exemples enzymatiques

📝 Points essentiels

• Les exemples d’enzymes cités sont :

  • l’amylase
  • l’ATP-synthétase
  • la glycogène synthase
  • la lactate déshydrogénase

• La phénylalanine hydroxylase transforme la phénylalanine en tyrosine en mobilisant BH4 et O2, avec formation de BH2 et H2O; le schéma indique aussi NADH,H+ et NAD+.

• La streptokinase s’associe au plasminogène pour former un complexe enzymatique actif, qui transforme le plasminogène en plasmine; celle-ci dégrade la fibrine du caillot.

📖 3. Mécanisme et cinétique enzymatiques

★ À maîtriser

• Les enzymes michaeliennes fixent un ou plusieurs substrats puis les transforment en un ou plusieurs produits.

• La cinétique d’une enzyme michaelienne permet de déterminer sa vitesse maximale Vmax et sa constante de Michaelis KM.

Compléments

• Pour la pyruvate déshydrogénase, le cours donne KM = 12 mM et Vmax = 21 μM/min, pour une concentration de pyruvate de 2 mM.

📖 4. Site actif et coenzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Site actif : Dépression stratégique d’acides aminés qui reconnaît et fixe le ou les substrats, puis les transforme en produits; il peut faire intervenir une coenzyme.
• Apoenzyme : Portion protéique inactive de l’enzyme.

• Holoenzyme : Enzyme complète et active, associée à sa coenzyme lorsqu’elle est nécessaire.

💡 Astuce mémo

Apoenzyme seule inactive, holoenzyme complète active

📖 5. Facteurs influençant la catalyse

★ À maîtriser

• La vitesse d’apparition des produits est influencée par le pH du milieu réactionnel.

• La température du milieu réactionnel influence la vitesse d’apparition des produits.

Compléments

• La quantité d’enzyme présente dans le milieu réactionnel influence la vitesse d’apparition des produits.

• La concentration de substrat dans le milieu réactionnel influence la vitesse d’apparition des produits.

📖 6. Inhibition et application pharmacologique

★ À maîtriser

• Des molécules pharmacologiques inhibitrices présentes dans le milieu réactionnel influencent la vitesse de la catalyse enzymatique.

Compléments

• L’aspirine est citée comme exemple d’application pharmacologique de l’inhibition enzymatique.