Fiche de révision : Hématies et hémoglobine

📋 Plan du Cours

1. Structure et propriétés des hématies
2. Membrane et cytosquelette érythrocytaires
3. Structure et fonctions de l’hémoglobine
4. Affinité pour l’oxygène et types d’hémoglobine
5. Métabolisme érythrocytaire
6. Hémolyse et devenir de l’hémoglobine
7. Situations pathologiques et QCM

📖 1. Structure et propriétés des hématies

🔑 Notions clés & Définitions

• Hématie : Cellule anucléée en forme de disque biconcave spécialisée dans le transport de l’oxygène et du dioxyde de carbone.
• Réticulocyte : Hématie nouvellement produite par la moelle osseuse, qui conserve des ARN résiduels après l’expulsion du noyau.

★ À maîtriser

• La durée de vie d’une hématie est d’environ 120 jours et la production quotidienne destinée à la remplacer est estimée à 200 × 10^9 hématies par jour.

• La forme biconcave et l’absence de noyau rendent l’hématie suffisamment déformable pour traverser des capillaires dont le diamètre peut être inférieur à celui de la cellule.

Compléments

• Une hématie mesure environ 7,8 μm de diamètre et 1,7 μm d’épaisseur.

💡 Astuce mémo

Absence de noyau + forme biconcave → déformabilité dans les capillaires

📖 2. Membrane et cytosquelette érythrocytaires

📝 Points essentiels

• La membrane érythrocytaire est une bicouche phospholipidique contenant notamment du cholestérol.

• Le cytosquelette comprend notamment:

  • la spectrine
  • l’actine
  • l’ankyrine
  • la protéine bande 4.1

• La couche mucopolysaccharidique externe de la membrane porte les déterminants glucidiques des groupes sanguins, notamment ceux du système ABO.

📖 3. Structure et fonctions de l’hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Hémoglobine : Le pigment rouge qui représente environ 95 % des protéines intracellulaires de l’hématie et assure principalement le transport de l’oxygène.

• Tétramère d’hémoglobine : L’hémoglobine est un tétramère constitué de quatre chaînes de globine, organisées en deux paires de chaînes polypeptidiques identiques d’environ 140 acides aminés chacune.

★ À maîtriser

• Chaque groupe hème contient une protoporphyrine et un atome de fer ferreux Fe2+ capable d’interagir avec l’oxygène.

Compléments

• Le 2,3-diphosphoglycérate, issu de la glycolyse, régule l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène en entrant en compétition avec celui-ci.

• L’hémoglobine transporte environ 10 % du dioxyde de carbone par carbamation des groupes N-terminaux et participe aussi au transport du monoxyde d’azote ainsi qu’à l’action antioxydante.

💡 Astuce mémo

Hème = transport de l’O2 ; globine = protection du fer contre l’oxydation

📖 4. Affinité pour l’oxygène et types d’hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Courbe de dissociation de l’oxygène : La courbe de dissociation de l’oxygène représente la saturation de l’hémoglobine en fonction d’une pression partielle croissante en oxygène et possède une forme sigmoïde.

📝 Points essentiels

• Lorsque la pression partielle en oxygène augmente, la saturation de l’hémoglobine augmente puis atteint un plateau à pression élevée, tandis qu’à pression faible l’hémoglobine est peu saturée.

• La myoglobine possède une affinité pour l’oxygène supérieure à celle de l’hémoglobine et sa courbe d’association n’est pas sigmoïde.

• L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène augmente en cas d’hypothermie, d’alcalose ou de diminution du 2,3-DPG.

• L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène diminue en cas de fièvre, d’acidose, d’augmentation du 2,3-DPG ou de fixation du dioxyde de carbone.

• Chez l’adulte, l’hémoglobine A α2β2 représente plus de 90 % de l’hémoglobine, l’hémoglobine A2 α2δ2 représente 2 à 4 % et l’hémoglobine fœtale α2γ2 représente moins de 1 %.

• Chez le nouveau-né, l’hémoglobine fœtale α2γ2 représente 70 à 85 % et l’hémoglobine A α2β2 représente 15 à 30 %.

📌 L’hémoglobine fœtale a une affinité pour l’oxygène supérieure à celle de l’hémoglobine maternelle A, ce qui favorise le transfert d’oxygène vers le fœtus à travers le placenta.

💡 Astuce mémo

HbF attire davantage l’O2 que HbA, ce qui favorise le transfert placentaire

📖 5. Métabolisme érythrocytaire

★ À maîtriser

• Le métabolisme érythrocytaire fournit l’énergie nécessaire au maintien de la forme et de la flexibilité de l’hématie et lutte contre l’oxydation du fer et de la globine.

• La glycolyse érythrocytaire est principalement anaérobie par la voie d’Embden-Meyerhof, qui représente 90 % du métabolisme du glucose, tandis que le shunt des pentoses représente 10 %.

• Chaque molécule de glucose fournit 2 molécules d’ATP à l’hématie.

• 🔄 Le shunt des pentoses: transforme le glucose-6-phosphate sous l’action de la G6PD, génère du NADPH, permet la lutte antioxydante via la glutathion réductase

📌 Un déficit génétique en G6PD rend les globules rouges sensibles au stress oxydant et peut entraîner leur destruction en présence d’une oxydation.

Compléments

• Le shunt de Luebering-Rapoport produit le 2,3-DPG, qui régule l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.

💡 Astuce mémo

ATP = forme ; NADH = fer ; NADPH = protection antioxydante

📖 6. Hémolyse et devenir de l’hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Hémolyse : Destruction des globules rouges, qui survient physiologiquement après leur vieillissement et leur durée de vie d’environ 120 jours.

★ À maîtriser

• Lors de l’hémolyse, la globine est dégradée en acides aminés et l’hème est transformé en biliverdine puis en bilirubine, tandis que le fer est capté par les macrophages.

📌 La bilirubine libre est liposoluble et dangereuse pour le cerveau, puis sa conjugaison au niveau du foie la rend inoffensive pour les tissus.

📌 L’hémolyse physiologique est quasi exclusivement tissulaire et réalisée par les macrophages, tandis que l’hémolyse intravasculaire est toujours pathologique.

Compléments

• Lors d’une hémolyse intravasculaire, l’hémoglobine libre plasmatique est captée par l’haptoglobine et les complexes hémoglobine-haptoglobine sont éliminés.

💡 Astuce mémo

Globine → acides aminés ; hème → fer + biliverdine → bilirubine

📖 7. Situations pathologiques et QCM

★ À maîtriser

📌 L’ictère du nouveau-né peut être physiologique en raison de l’immaturité hépatique, tandis que la maladie hémolytique du nouveau-né provoque un ictère important par excès de bilirubine libre.

📌 Un excès de bilirubine libre dans la maladie hémolytique du nouveau-né peut provoquer des lésions cérébrales appelées ictère nucléaire et nécessite une prise en charge particulière.

Compléments

• Les hématies sont déformables, anucléées et les réticulocytes sont riches en ARN, tandis que la membrane érythrocytaire est fluide et non rigide.

• L’hémoglobine est un pigment qui transporte l’oxygène, mais le fer ferrique Fe3+ ne permet pas le transport réversible de l’oxygène.

📊 Tableaux de synthèse

Types d’hémoglobine selon l’âge