Fiche de révision : Le cytosol et ses fonctions

📋 Plan du Cours

1. Composition et propriétés du cytosol
2. Code génétique et ribosome
3. Étapes de la traduction
4. Adressage et devenir des protéines
5. Protéines chaperonnes et protéasome
6. Protéines G et signalisation

📖 1. Composition et propriétés du cytosol

🔑 Notions clés & Définitions

• Cytosol : Phase liquide et translucide dans laquelle baignent les organites et de nombreuses petites molécules.

★ À maîtriser

📌 Le cytoplasme est formé du cytosol et des organites, tandis que le cytosol ne correspond qu’à la phase liquide de la cellule.

• Le cytosol occupe environ 50 % du volume d’une cellule classique, l’autre moitié étant occupée par les organites.

• Le cytosol contient notamment:

  • 85 % d’eau
  • des ions Na+, K+, Mg2+ et Ca2+
  • les métaux sélénium et zinc
  • les gaz O2 et CO2
  • des réserves énergétiques
  • des protéines
  • des acides gras
  • des acides nucléiques
  • du glycérol

Compléments

📌 La viscosité du cytosol augmente lorsque les interactions entre les protéines augmentent.

💡 Astuce mémo

Cytosol = phase liquide ; cytoplasme = cytosol + organites.

📖 2. Code génétique et ribosome

🔑 Notions clés & Définitions

• Traduction : Synthèse d’une protéine à partir d’une séquence de nucléotides, convertie en séquence d’acides aminés.
• Ribosome : Complexe ribonucléoprotéique qui décode l’ARN messager pour synthétiser les protéines.

★ À maîtriser

• Le cytosol est le site de synthèse de la plupart des protéines cellulaires, et le début de la synthèse de toutes les protéines se fait dans le cytosol.

• L’ARN messager possède 64 codons possibles pour coder les 20 acides aminés des protéines.

📌 Le code génétique est universel, dégénéré et non chevauchant : il est identique chez les organismes, plusieurs codons peuvent coder un même acide aminé et l’ARNm est lu triplet par triplet.

• Les codons essentiels sont:
  • AUG, codon initiateur codant la méthionine
  • UAA, codon stop
  • UAG, codon stop
  • UGA, codon stop

• Le ribosome peut être libre dans le cytoplasme ou associé à la membrane du réticulum endoplasmique granuleux, et il comprend une grande et une petite sous-unité ainsi que les sites P et A.

Compléments

• L’ARN possède quatre bases, avec l’uracile à la place de la thymine présente dans l’ADN.

💡 Astuce mémo

64 codons pour 20 acides aminés : le code est dégénéré, mais non chevauchant.

📖 3. Étapes de la traduction

📝 Points essentiels

• 🔄 La traduction comprend les étapes suivantes:

  1. Activation
  2. Initiation
  3. Élongation
  4. Terminaison

• Lors de l’activation, l’aminoacyl-ARNt-synthétase accroche un ARNt initiateur chargé en méthionine, qui constitue toujours le premier acide aminé.

• Lors de l’initiation, eIF4A, eIF4B et eIF4F forment un complexe à l’extrémité 5’ de l’ARNm, la petite sous-unité associée à eIF2, au GTP et à l’ARNt initiateur rejoint ce complexe, repère AUG, puis la grande sous-unité s’assemble.

• Pendant l’élongation, l’aminoacyl-ARNt est activé par le GTP et eEF1, se fixe au site A, reçoit la chaîne polypeptidique transférée depuis le site P, puis l’ARNt vide quitte le site P et l’ARNt du site A est transloqué vers le site P grâce à eEF2.

📌 Le ribosome progresse sur l’ARNm dans le sens 5’ → 3’ et la terminaison survient lorsqu’un codon stop est reconnu par le facteur eRF, car l’ARNt ne reconnaît pas les codons stop.

💡 Astuce mémo

Activation → initiation → élongation → terminaison.

📖 4. Adressage et devenir des protéines

★ À maîtriser

• Les facteurs d’adressage reconnaissent des séquences spécifiques et dirigent les protéines vers leur destination, notamment SRP vers le réticulum pendant la synthèse et NLS vers le noyau.

• Toutes les protéines sont dégradées, qu’elles soient normales en fin de vie ou anormales.

• La protéolyse à pH neutre se déroule dans le cytosol ou la lumière des organites, tandis que la protéolyse à pH acide se déroule dans les lysosomes.

Compléments

• Les modifications citées sont: phosphorylation ou déphosphorylation, méthylation, O-glycosylation, enlèvement de la méthionine, ubiquitinylation, acquisition de la conformation tridimensionnelle

💡 Astuce mémo

Séquence d’adressage reconnue → protéine dirigée vers sa destination.

📖 5. Protéines chaperonnes et protéasome

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéines chaperonnes : Protéines de stress ubiquitaires qui participent au devenir des protéines cellulaires.
• Protéasome : Structure volumineuse en forme de tonneau dans laquelle a lieu la protéolyse.

★ À maîtriser

📌 Les HSP inductibles apparaissent après une stimulation, comme un stress, tandis que les HSP constitutives sont permanentes dans toutes les cellules.

• Les protéines chaperonnes participent: à l’acquisition de la conformation des protéines, au désassemblage des vésicules, à l’importation des protéines, au déroulement des protéines pour traverser les membranes, à l’inactivation des récepteurs nucléaires, à l’adressage des protéines, à la dégradation des protéines, aux modifications post-traductionnelles

• La dégradation protéasomale comprend l’activation et la sélection par E1, E2 et E3, la fixation d’une chaîne de polyubiquitine sur une lysine, la reconnaissance par le protéasome 26S, le recyclage de l’ubiquitine et la transformation des peptides en acides aminés par des exopeptidases.

Compléments

📌 Les acides aminés produits par les exopeptidases servent à fabriquer de nouvelles protéines ou à produire de l’énergie après transformation en pyruvate.

💡 Astuce mémo

Marquage par ubiquitine → reconnaissance par le protéasome → peptides → acides aminés.

📖 6. Protéines G et signalisation

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéines G : Molécules capables de fixer le GTP ou le GDP et d’hydrolyser le GTP en GDP, ce qui libère de l’énergie pour des réactions biochimiques.
• Système SNAREs : Système assurant la reconnaissance et la fusion des vésicules avec leur membrane cible, permettant la libération ou l’apport de leur contenu.

★ À maîtriser

📌 Les grandes protéines G possèdent trois sous-unités α, β et γ, sont associées en permanence à la membrane plasmique et participent à la transmission de signaux hydrosolubles via les récepteurs aux protéines G, tandis que les petites protéines G s’associent temporairement à la membrane.

• Les petites protéines G comprennent ARF, Rab, Ras, la dynamine, Rho et Rac, qui interviennent respectivement dans le flux membranaire et le bourgeonnement, le flux membranaire et la fusion vésiculaire, le cycle et la prolifération cellulaires, l’internalisation des vésicules et l’organisation du cytosquelette.

Compléments

• Les grandes protéines G peuvent être activées irréversiblement par la toxine cholérique ou la toxine de la coqueluche.

💡 Astuce mémo

Grandes protéines G : membrane permanente ; petites protéines G : association temporaire.

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison des protéines G