QCM : Le cytosol et ses fonctions — 18 questions

Questions et réponses du QCM

1. Parmi les propositions suivantes concernant le cytoplasme, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Le cytoplasme correspond à la seule phase liquide de la cellule.
Le cytosol représente une partie du cytoplasme avec les organites.
Le cytoplasme exclut les organites présents dans la cellule.
Le cytosol désigne l’ensemble du cytoplasme et de ses organites.
Le cytoplasme associe le cytosol et les organites cellulaires.

Le cytosol représente une partie du cytoplasme avec les organites. · Le cytoplasme associe le cytosol et les organites cellulaires.

Explication

Le cytoplasme est formé du cytosol et des organites, tandis que le cytosol désigne seulement la phase liquide. Les organites appartiennent donc au cytoplasme, mais ne sont pas inclus dans le cytosol.

2. Le contenu moléculaire du cytosol comprend :

Les réserves énergétiques du cytosol sont dépourvues d’acides nucléiques.
Des ions comme Na+, K+, Mg2+ et Ca2+ sont présents dans le cytosol.
Une proportion importante d’eau, proche de 85 %, est présente dans le cytosol.
Le cytosol contient principalement des lipides et très peu de protéines.
Les gaz cellulaires présents dans le cytosol comprennent l’azote et l’hélium.

Des ions comme Na+, K+, Mg2+ et Ca2+ sont présents dans le cytosol. · Une proportion importante d’eau, proche de 85 %, est présente dans le cytosol.

Explication

Le cytosol contient environ 85 % d’eau ainsi que des ions Na+, K+, Mg2+ et Ca2+. Il comprend aussi des protéines, des acides nucléiques, des réserves énergétiques, des acides gras, du glycérol, du sélénium, du zinc, de l’O2 et du CO2 ; les autres formulations contredisent donc cette composition.

3. Concernant la traduction, la(les) proposition(s) suivante(s) est(sont) exacte(s) :

La traduction transforme directement une protéine en ARN messager.
La traduction aboutit à une séquence d’acides aminés correspondant aux nucléotides.
La traduction désigne la réplication d’une molécule d’ADN cellulaire.
La traduction produit une protéine à partir d’une séquence de nucléotides.
La traduction convertit une séquence d’acides aminés en séquence nucléotidique.

La traduction aboutit à une séquence d’acides aminés correspondant aux nucléotides. · La traduction produit une protéine à partir d’une séquence de nucléotides.

Explication

La traduction est la synthèse d’une protéine à partir d’une séquence de nucléotides, convertie en séquence d’acides aminés. Elle ne correspond ni à une conversion inverse, ni à la réplication de l’ADN, ni à la transformation d’une protéine en ARN.

4. Le lieu de synthèse des protéines cellulaires est caractérisé par :

La synthèse de la plupart des protéines débute dans les organites cellulaires.
La plupart des protéines cellulaires sont synthétisées dans le cytosol.
Toutes les protéines cellulaires sont entièrement synthétisées dans les mitochondries.
Le début de la synthèse protéique se déroule dans le noyau cellulaire.
Le cytosol intervient après le début de la synthèse protéique.

La plupart des protéines cellulaires sont synthétisées dans le cytosol.

Explication

Le cytosol est le site de synthèse de la plupart des protéines cellulaires, et le début de toute synthèse protéique s’y déroule. Les formulations plaçant ce début dans le noyau, les mitochondries ou d’autres organites sont donc incorrectes.

5. À propos des codons et des acides aminés codés par l’ARN messager :

Le nombre d’acides aminés protéiques est supérieur au nombre de codons.
Chaque acide aminé possède deux codons distincts.
Les 64 codons possibles permettent de coder les 20 acides aminés.
L’ARN messager possède 64 codons possibles pour coder les protéines.
L’ARN messager possède 20 codons correspondant aux acides aminés.

Les 64 codons possibles permettent de coder les 20 acides aminés. · L’ARN messager possède 64 codons possibles pour coder les protéines.

Explication

L’ARN messager possède 64 codons possibles, qui permettent de coder les 20 acides aminés des protéines. Le nombre de codons est donc supérieur au nombre d’acides aminés, et certains acides aminés sont associés à plusieurs codons. Chaque acide aminé ne possède pas deux codons distincts, et l’ARN messager ne possède pas 20 codons.

6. Quelles sont les caractéristiques exactes du code génétique ?

Le code génétique est non chevauchant et l’ARN messager est lu triplet par triplet.
Le code génétique est dégénéré, car plusieurs codons peuvent coder un même acide aminé.
Le code génétique est chevauchant, car chaque nucléotide appartient à plusieurs codons.
Le code génétique est considéré comme universel chez les organismes.
L’ARN messager est lu par groupes de deux nucléotides successifs.

Le code génétique est non chevauchant et l’ARN messager est lu triplet par triplet. · Le code génétique est dégénéré, car plusieurs codons peuvent coder un même acide aminé. · Le code génétique est considéré comme universel chez les organismes.

Explication

Le code génétique est universel, dégénéré et non chevauchant. L’ARN messager est lu triplet par triplet ; il n’est donc ni chevauchant ni organisé en groupes de deux nucléotides.

7. Les grandes étapes de la traduction comprennent :

La réplication de l’ADN constitue une étape de la traduction.
La terminaison constitue une étape distincte de la traduction.
L’initiation et l’élongation appartiennent au processus de traduction.
L’activation des ARNt fait partie des étapes de la traduction.
La transcription de l’ARN messager remplace la terminaison du processus.

La terminaison constitue une étape distincte de la traduction. · L’initiation et l’élongation appartiennent au processus de traduction. · L’activation des ARNt fait partie des étapes de la traduction.

Explication

La traduction comprend l’activation, l’initiation, l’élongation et la terminaison. La réplication de l’ADN et la transcription de l’ARN messager sont d’autres processus biologiques, extérieurs à ces quatre étapes.

8. Lors de l’activation des ARNt, la(les) proposition(s) exacte(s) est(sont) :

L’aminoacyl-ARNt-synthétase fixe une leucine sur l’ARNt initiateur.
La méthionine est ajoutée après les autres acides aminés pendant l’initiation.
L’activation des ARNt intervient après la terminaison de la traduction.
L’ARNt initiateur porte initialement le premier acide aminé ajouté après l’élongation.
L’aminoacyl-ARNt-synthétase charge l’ARNt initiateur avec une méthionine.

L’aminoacyl-ARNt-synthétase charge l’ARNt initiateur avec une méthionine.

Explication

Lors de l’activation, l’aminoacyl-ARNt-synthétase charge l’ARNt initiateur avec une méthionine. Cet ARNt porte donc le premier acide aminé ajouté, tandis que les autres acides aminés sont incorporés pendant l’élongation. L’activation intervient avant l’initiation et non après la terminaison.

9. Concernant l’initiation de la traduction, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

eIF4A, eIF4B et eIF4F forment un complexe à l’extrémité 5’ de l’ARNm.
La grande sous-unité ribosomique rejoint le complexe avant la petite sous-unité.
La grande sous-unité se dissocie lorsque le codon AUG est repéré.
La petite sous-unité associée à eIF2, au GTP et à l’ARNt initiateur rejoint le complexe.
Le complexe d’initiation repère le codon stop avant d’assembler le ribosome.

eIF4A, eIF4B et eIF4F forment un complexe à l’extrémité 5’ de l’ARNm. · La petite sous-unité associée à eIF2, au GTP et à l’ARNt initiateur rejoint le complexe.

Explication

Les facteurs eIF4A, eIF4B et eIF4F forment un complexe à l’extrémité 5’ de l’ARNm. La petite sous-unité, associée à eIF2, au GTP et à l’ARNt initiateur, repère AUG, puis la grande sous-unité s’assemble ; les autres propositions inversent ou déforment cette séquence.

10. Au cours de la progression du ribosome et de la terminaison, quelles propositions sont exactes ?

Le ribosome progresse sur l’ARNm dans le sens 5’ vers 3’.
Un codon stop reconnu par eRF déclenche la terminaison.
Un ARNt reconnaît directement les codons stop pour achever la traduction.
Le facteur eRF intervient parce que les codons stop ne sont pas reconnus par un ARNt.
Le ribosome se déplace sur l’ARNm dans le sens 3’ vers 5’ pendant l’élongation.

Le ribosome progresse sur l’ARNm dans le sens 5’ vers 3’. · Un codon stop reconnu par eRF déclenche la terminaison. · Le facteur eRF intervient parce que les codons stop ne sont pas reconnus par un ARNt.

Explication

Le ribosome progresse de 5’ vers 3’, et la terminaison survient lorsqu’un codon stop est reconnu par le facteur eRF. Aucun ARNt ne reconnaît les codons stop ; le sens 3’ vers 5’ est donc incorrect.

11. Concernant l’adressage des protéines, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les facteurs d’adressage reconnaissent des séquences spécifiques des protéines.
La séquence NLS adresse les protéines vers le cytosol.
La SRP dirige certaines protéines vers le réticulum pendant leur synthèse.
La séquence NLS participe à l’adressage des protéines vers le noyau.
La SRP dirige les protéines vers le noyau pendant leur synthèse.

Les facteurs d’adressage reconnaissent des séquences spécifiques des protéines. · La SRP dirige certaines protéines vers le réticulum pendant leur synthèse. · La séquence NLS participe à l’adressage des protéines vers le noyau.

Explication

Les facteurs d’adressage reconnaissent des séquences spécifiques. La SRP cible certaines protéines vers le réticulum pendant leur synthèse, tandis que la séquence NLS participe à leur adressage vers le noyau. La séquence NLS n’adresse donc pas les protéines vers le cytosol, et la SRP ne les dirige pas vers ce compartiment.

12. Parmi les propositions suivantes concernant la dégradation des protéines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La dégradation concerne des protéines normales ou anormales.
Les protéines anormales peuvent être éliminées par dégradation.
Les protéines normales peuvent être dégradées en fin de vie cellulaire.
Le devenir des protéines comprend leur dégradation dans certaines situations.
Toutes les protéines cellulaires sont susceptibles d’être dégradées.

La dégradation concerne des protéines normales ou anormales. · Les protéines anormales peuvent être éliminées par dégradation. · Les protéines normales peuvent être dégradées en fin de vie cellulaire. · Le devenir des protéines comprend leur dégradation dans certaines situations. · Toutes les protéines cellulaires sont susceptibles d’être dégradées.

Explication

Les protéines normales sont dégradées lorsqu’elles arrivent en fin de vie, et les protéines anormales peuvent également être éliminées. Ainsi, toutes les protéines sont concernées par un processus de dégradation, selon leur état ou leur durée de vie.

13. Concernant les protéines chaperonnes, quelles sont les propositions exacte(s) ?

Les protéines chaperonnes sont aussi appelées protéines HSP.
Les protéines chaperonnes participent au devenir des protéines cellulaires.
Les protéines chaperonnes sont des enzymes limitées aux lysosomes.
Les protéines HSP appartiennent aux protéines chaperonnes.
Les HSP sont des protéines de stress présentes dans de nombreux types cellulaires.

Les protéines chaperonnes sont aussi appelées protéines HSP. · Les protéines chaperonnes participent au devenir des protéines cellulaires. · Les protéines HSP appartiennent aux protéines chaperonnes. · Les HSP sont des protéines de stress présentes dans de nombreux types cellulaires.

Explication

Les protéines chaperonnes sont également nommées HSP, ou Heat Shock Proteins. Elles correspondent à des protéines de stress ubiquitaires participant au devenir des protéines cellulaires. Elles ne sont pas définies comme des enzymes limitées aux lysosomes.

14. À propos des HSP inductibles et constitutives :

Les HSP inductibles apparaissent après une stimulation cellulaire.
Un stress peut provoquer l’apparition de HSP inductibles.
Les HSP constitutives sont permanentes dans les cellules.
La présence des HSP inductibles dépend d’une stimulation.
Les HSP constitutives apparaissent après une stimulation particulière.

Les HSP inductibles apparaissent après une stimulation cellulaire. · Un stress peut provoquer l’apparition de HSP inductibles. · Les HSP constitutives sont permanentes dans les cellules. · La présence des HSP inductibles dépend d’une stimulation.

Explication

Les HSP inductibles apparaissent après une stimulation, notamment lors d’un stress. Les HSP constitutives sont permanentes dans les cellules. La dernière proposition attribue à tort aux HSP constitutives une apparition dépendante d’une stimulation.

15. Parmi les fonctions des protéines chaperonnes, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Elles empêchent l’adressage intracellulaire des protéines.
Elles assurent uniquement la dégradation des protéines cellulaires.
Elles interviennent exclusivement dans les modifications post-traductionnelles.
Elles peuvent intervenir dans le désassemblage des vésicules.
Elles participent à l’acquisition de la conformation protéique.

Elles peuvent intervenir dans le désassemblage des vésicules. · Elles participent à l’acquisition de la conformation protéique.

Explication

Les protéines chaperonnes participent à l’acquisition de la conformation protéique et au désassemblage des vésicules. Elles interviennent aussi dans l’adressage, l’importation, la dégradation et les modifications post-traductionnelles, ce qui invalide les formulations restrictives.

16. Une protéine destinée à la dégradation protéasomale suit quelles étapes ?

Une chaîne de polyubiquitine se fixe sur une lysine de la protéine.
Les enzymes E1, E2 et E3 participent à l’activation et à la sélection.
La chaîne de polyubiquitine reste fixée après le recyclage de l’ubiquitine.
Les exopeptidases transforment directement la protéine en glucose.
Le protéasome 26S reconnaît la protéine polyubiquitinylée.

Une chaîne de polyubiquitine se fixe sur une lysine de la protéine. · Les enzymes E1, E2 et E3 participent à l’activation et à la sélection. · Le protéasome 26S reconnaît la protéine polyubiquitinylée.

Explication

La dégradation protéasomale implique E1, E2 et E3, puis la fixation d’une chaîne de polyubiquitine sur une lysine. Le protéasome 26S reconnaît ensuite la cible, tandis que l’ubiquitine est recyclée. Les exopeptidases produisent des acides aminés et non du glucose.

17. Concernant les grandes et les petites protéines G, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les grandes protéines G sont associées en permanence à la membrane plasmique.
Les grandes protéines G transmettent des signaux hydrosolubles sans récepteur.
Les grandes protéines G possèdent les sous-unités α, β et γ.
Les petites protéines G s’associent temporairement à la membrane.
Les petites protéines G possèdent deux sous-unités.

Les grandes protéines G sont associées en permanence à la membrane plasmique. · Les grandes protéines G possèdent les sous-unités α, β et γ. · Les petites protéines G s’associent temporairement à la membrane.

Explication

Les grandes protéines G comportent trois sous-unités, α, β et γ, et sont associées en permanence à la membrane plasmique. Elles transmettent des signaux hydrosolubles par l’intermédiaire de récepteurs aux protéines G. Les petites protéines G s’associent temporairement à la membrane et ne possèdent pas deux sous-unités.

18. Quelles associations entre petites protéines G et fonctions sont exactes ?

Rac participe principalement à la fusion des vésicules.
Rab participe au flux membranaire et à la fusion vésiculaire.
Ras intervient dans le cycle et la prolifération cellulaires.
ARF intervient dans le flux membranaire et le bourgeonnement.
La dynamine intervient principalement dans la prolifération cellulaire.

Rab participe au flux membranaire et à la fusion vésiculaire. · Ras intervient dans le cycle et la prolifération cellulaires. · ARF intervient dans le flux membranaire et le bourgeonnement.

Explication

ARF est associé au flux membranaire et au bourgeonnement, tandis que Rab intervient dans le flux membranaire et la fusion vésiculaire. Ras participe au cycle et à la prolifération cellulaires. La dynamine intervient dans l’internalisation des vésicules et Rac dans l’organisation du cytosquelette.

Révisez avec les flashcards

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Qu'est-ce que le cytosol ?

La phase liquide et translucide où baignent les organites.

Quelle différence existe entre cytoplasme et cytosol ?

Le cytoplasme comprend cytosol et organites, le cytosol est liquide seul.

Quelle part du volume cellulaire occupe le cytosol ?

Environ 50 % du volume d'une cellule classique.

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