Que synthétise l’anabolisme des acides aminés à partir d’intermédiaires métaboliques ?
Des acides aminés.
Que fait le catabolisme des acides aminés ?
Il dégrade les acides aminés.
Quel groupement le catabolisme enlève-t-il aux acides aminés ?
Le groupement aminé toxique.
Sous quelle forme le foie élimine-t-il l’azote issu du catabolisme des acides aminés ?
Sous forme d’urée.
Sous quelle forme le rein élimine-t-il l’azote issu du catabolisme des acides aminés ?
Sous forme de NH4+.
Que devient le squelette carboné des acides aminés après leur catabolisme ?
Il est transformé en énergie ou en molécules énergétiques.
Quelle quantité de protéines est catabolisée chaque jour ?
Environ 300 g.
Combien de grammes du catabolisme protéique quotidien proviennent du recyclage endogène ?
225 g.
Quelle molécule marque les protéines à dégrader dans le système protéasome ?
L’ubiquitine fixée sur une lysine.
Quelles enzymes le système protéasome mobilise-t-il pour dégrader les protéines ?
Les enzymes E1, E2 et E3.
Quel est le rôle principal des acides aminés dans les tissus ?
La synthèse des protéines tissulaires.
Quel est le flux quotidien approximatif de synthèse des protéines tissulaires chez l’adulte ?
Environ 225 g par jour.
Quel neurotransmetteur est produit à partir du glutamate ?
Le GABA.
Quelle molécule est produite à partir du tryptophane ?
La sérotonine.
Quels groupements sont concernés par les réactions générales du catabolisme des acides aminés ?
Le groupement carboxyle par décarboxylation et le groupement aminé par transamination ou désamination.
De quoi dépend le métabolisme de la chaîne carbonée d’un acide aminé ?
De chaque acide aminé.
Que produit la décarboxylation d’un acide aminé ?
L’amine correspondante et du CO₂.
Quel groupement la transamination transfère-t-elle, et entre quels composés ?
Le groupement aminé d’un acide aminé vers un acide α-cétonique.
Sous quelles formes le squelette carboné des acides aminés peut-il rejoindre le cycle de Krebs ?
Sous forme d’intermédiaire, d’acétyl-CoA, d’acétoacétyl-CoA ou de pyruvate.
Que peuvent former les acides aminés glucoformateurs et cétogènes, respectivement ?
Les glucoformateurs alimentent la formation de glucose ; les cétogènes forment des corps cétoniques.
De quelles sources provient l’ammoniac produit par l’organisme ?
De sources endogènes et exogènes.
Quelle enzyme fixe le NH₃ sur le glutamate dans les tissus périphériques ?
La glutamine synthétase.
Quelle réaction rénale transforme le NH₃ en ion ammonium ?
Quel organe est le plus polyvalent dans le métabolisme des acides aminés ?
Le foie.
Quelle substance le foie synthétise-t-il notamment ?
L’urée.
Quel déchet azoté le rein produit-il et élimine-t-il ?
L’ammonium.
Quel organe constitue la principale réserve d’acides aminés sous forme de protéines ?
Le muscle.
Quel effet le jeûne a-t-il sur le recyclage des protéines tissulaires ?
Il l’augmente.
Quelles enzymes digèrent les protéines alimentaires ?
Les protéases et les peptidases.
Comment les acides aminés alimentaires passent-ils de l’intestin au sang ?
Ils sont absorbés activement, transformés dans les entérocytes, puis relargués dans le sang.
Quels deux aspects des besoins protéiques doivent être couverts ?
Les aspects quantitatif et qualitatif.
Qu’est-ce que le renouvellement protéique ?
L’équilibre entre la protéolyse tissulaire et la synthèse des protéines.
Comment les acides aminés non indispensables peuvent-ils être synthétisés ?
Par transamination ou conversion.
Quel acide aminé est formé au cours du cycle de l’urée ?
L’arginine.
Quelle est l’importance quantitative des décarboxylations dans les tissus ?
Elle est faible.
Quel acide aminé reçoit l’azote α-aminé lors de la transamination ?
Le glutamate.
Où les transaminases ALAT et ASAT sont-elles présentes ?
Dans le cytosol et les mitochondries.
Quel est le produit carboné de la désamination oxydative d’un acide aminé ?
Son corps α-cétonique.
Quels sont les deux acides aminés exclusivement cétogènes ?
La leucine et la lysine.
Quels acides aminés sont à la fois glucoformateurs et cétogènes ?
L’isoleucine, la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine.
Quels coenzymes interviennent dans le métabolisme des acides aminés ?
Le pyrophosphate de thiamine, le phosphate de pyridoxal, la méthylcobalamine, le folate, la biotine et la tétrahydrobioptérine.
Quel effet une carence vitaminique peut-elle avoir sur les enzymes métabolisant certains acides aminés ?
Elle peut les inactiver et mimer un déficit enzymatique héréditaire.
Comment traiter une carence vitaminique mimant un déficit enzymatique héréditaire ?
Par un apport vitaminique.
Quelle est la concentration normale d’ammoniac dans le sang ?
De 30 à 50 μmol/L.
En quelle année le cycle de l’urée a-t-il été décrit ?
En 1932.
Que forme la combinaison du NH₃ et du CO₂ dans les mitochondries hépatiques ?
Du carbamyl-phosphate.
Que synthétise le cerveau à partir des acides aminés ?
Des neurotransmetteurs.
Quel organe est la principale source d’acides aminés exogènes ?
L’intestin.
Quel rôle la coopération inter-tissulaire joue-t-elle face aux voies métaboliques incomplètes ?
Elle les complète.
Quels objectifs la coopération inter-tissulaire permet-elle d’atteindre ?
Alimenter l’organisme et gérer les déchets azotés.
Quelles molécules fournissent les deux atomes d’azote de l’urée lors de l’uréogenèse hépatique ?
Une molécule de NH₃ et une molécule d’aspartate.
Quel acide aminé la méthionine peut-elle former par transsulfuration de l’homocystéine ?
La cystéine.
Quel acide aminé la phénylalanine forme-t-elle par hydroxylation ?
La tyrosine.
Quel produit la glutaminase reforme-t-elle en libérant l’azote de la glutamine ?
Du glutamate.
Teste tes connaissances avec un QCM de 14 questions sur Métabolisme des acides aminés.
1. Concernant l’anabolisme et le catabolisme des acides aminés :
2. Lors de la dégradation des acides aminés, quelles propositions décrivent correctement le devenir de leurs constituants ?
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