QCM : Métabolisme des acides aminés (14 questions)

Explication

L’anabolisme synthétise des acides aminés à partir d’intermédiaires métaboliques et inclut l’utilisation des acides aminés synthétisés. La dégradation des acides aminés en molécules énergétiques relève du catabolisme, et non de l’anabolisme. Le catabolisme ne correspond donc pas à la synthèse des acides aminés et ne les produit pas à partir d’intermédiaires métaboliques.

Explication

Le squelette carboné restant après le retrait du groupement aminé devient un acide α-cétonique et peut être converti en molécules énergétiques. Le groupement aminé est retiré en raison de sa toxicité. L’azote peut être éliminé sous forme d’urée par le foie ou de NH4+ par le rein, et non selon l’association d’organes proposée.

Explication

Les protéines alimentaires sont digérées par des protéases et peptidases, puis les acides aminés sont absorbés activement et transformés dans les entérocytes. Les besoins sont à la fois quantitatifs et qualitatifs, et les demi-vies indiquées sont d’environ 120 jours pour l’hémoglobine et 1 000 jours pour le collagène ; l’absorption n’est pas passive.

Explication

La décarboxylation irréversible élimine le groupement carboxyle et produit l’amine correspondante ainsi que du dioxyde de carbone ; le phosphate de pyridoxal sert de coenzyme. Le groupement aminé est traité par transamination ou désamination, et le GABA et l’histamine sont des amines biogènes ; la chaîne carbonée, elle, est métabolisée selon l’acide aminé.

Explication

L’accepteur α-cétonique devient un nouvel acide aminé, tandis que le donneur fournit son groupement aminé et devient son corps α-cétonique. La transamination est généralement réversible, exige l’acide α-cétonique correspondant au donneur et permet au glutamate de transporter l’azote vers le foie sous une forme non toxique ; l’acétyl-CoA n’assure pas ce transport.

Explication

Lors d’une cytolyse, les transaminases libérées dans le sang peuvent être dosées ; l’ALAT sérique est notamment utilisée dans les hépatites aiguës, tandis que l’ASAT intervient aussi dans l’infarctus du myocarde. La désamination oxydative élimine le groupement aminé et forme le corps α-cétonique, notamment grâce à la L-glutamate déshydrogénase couplée au NAD.

Explication

La leucine et la lysine sont les deux acides aminés exclusivement cétogènes, et un squelette carboné ne rejoint pas le cycle de Krebs sous forme de glucose. Les acides aminés glucoformateurs peuvent alimenter la formation de glucose, tandis que les cétogènes forment des corps cétoniques à partir d’acétyl-CoA ou d’acétoacétyl-CoA ; les squelettes carbonés rejoignent le cycle de Krebs sous forme d’intermédiaire, d’acétyl-CoA, d’acétoacétyl-CoA ou de pyruvate.

Explication

L’isoleucine appartient aux acides aminés à la fois glucoformateurs et cétogènes, et le phosphate de pyridoxal est un coenzyme de ce métabolisme. Une carence vitaminique peut inactiver certaines enzymes, imiter un déficit héréditaire et être corrigée par un apport vitaminique ; la leucine est cétogène, tandis que la biotine est B8 ou H, et non B9.

Explication

L’ammoniac a des origines endogène et exogène, et sa production importante s’accompagne d’une ammoniémie normale de 30 à 50 μmol/L. Issu du catabolisme des acides aminés, il est particulièrement toxique pour le système nerveux central ; l’option en mmol/L confond l’unité, et le système nerveux central est particulièrement vulnérable.

Explication

Le cycle de l’urée, ou cycle de Krebs-Henseleit, a été décrit en 1932 et occupe les mitochondries ainsi que le cytosol des cellules hépatiques. Dans les mitochondries, le NH3 et le CO2 forment du carbamyl-phosphate, qui entre dans le cycle conduisant à l’urée éliminée ; la localisation donnée dans les cellules rénales est incorrecte.

Explication

Le foie est l’organe le plus polyvalent et synthétise l’urée, qui permet l’élimination de l’azote. Le rein produit et élimine l’ammonium, tandis que la principale réserve d’acides aminés sous forme de protéines musculaires se trouve dans le muscle.

Explication

Le cerveau synthétise des neurotransmetteurs, et l’intestin est la principale source d’acides aminés exogènes tout en participant à leur transformation. Les transferts inter-tissulaires complètent certaines voies métaboliques et contribuent à alimenter l’organisme ainsi qu’à gérer les déchets azotés.

Explication

La transsulfuration de l’homocystéine permet de former la cystéine à partir de la méthionine, et l’hydroxylation transforme la phénylalanine en tyrosine. En revanche, l’aspartate décarboxylé donne de la β-alanine, tandis que le glutamate cyclisé donne de la proline ; les deux dernières conversions proposées permutent ces produits.

Explication

L’uréogenèse hépatique incorpore deux azotes issus respectivement de NH3 et de l’aspartate. La glutaminase agit au foie et aux reins par hydrolyse irréversible et reforme du glutamate, non de l’aspartate ; la transformation hépatique de l’azote ammoniacal produit de l’urée, pas de la glutamine. La phénylalanine donne de la tyrosine par hydroxylation, et non par décarboxylation.