Que détermine l’expression régulée du génome concernant les récepteurs cellulaires ?
Les récepteurs que possède une cellule.
Quelles étapes suit la fixation d’un signal extracellulaire jusqu’à la réponse ?
Elle déclenche une transduction intracellulaire, active des voies de signalisation et des effecteurs, puis produit une réponse cellulaire.
Quels types d’effecteurs interviennent dans les voies de signalisation ?
Des facteurs de transcription, des protéines du cytosquelette, des enzymes du métabolisme et l’appareil de sécrétion.
Quelles formes physiques les signaux peuvent-ils prendre ?
La lumière et la chaleur.
Quels exemples de signaux chimiques sont mentionnés ?
Les gaz, les acides aminés, les protéines et les dérivés lipidiques.
Qu’est-ce qu’un signal autocrine ?
Un facteur sécrété par une cellule qui agit sur cette même cellule.
Sur quelles cellules agit un signal paracrine ?
Localement, sur d’autres cellules que celle qui le sécrète.
Que font certains signaux selon leur nature par rapport à la membrane plasmique ?
Ils traversent la membrane plasmique.
Où se lient les signaux comme la noradrénaline ?
À des récepteurs de surface.
Quel type de ligand un récepteur donné lie-t-il ?
Un type de ligand.
Que peut provoquer la fixation du ligand sur un récepteur ?
Une modification de conformation et la production de nouveaux signaux intracellulaires.
Quelles formes peuvent prendre les voies de signalisation ?
Elles peuvent être parallèles, interconnectées ou modulées par des boucles de rétro-régulation.
Quels effets peuvent avoir les boucles de rétro-régulation sur les voies de signalisation ?
Elles peuvent être positives ou négatives.
Combien de fois un récepteur à sept hélices transmembranaires traverse-t-il la membrane plasmique ?
Sept fois.
Quelle est l’orientation des extrémités d’un récepteur à sept hélices transmembranaires ?
Le N-terminal est extracellulaire et le C-terminal intracellulaire.
Sous quelle forme les récepteurs à sept hélices agissent-ils ?
Comme des monomères.
Quels types de ligands les récepteurs à sept hélices peuvent-ils lier ?
Des ligands petits comme la noradrénaline ou grands comme la gonadotrophine.
Que déclenche la fixation d’un ligand sur un récepteur à sept hélices ?
Un changement de conformation qui active une protéine G hétérotrimérique.
Quel échange nucléotidique active la protéine G hétérotrimérique ?
Le GDP est échangé contre du GTP.
Quelles sont les trois régions d’un récepteur tyrosine kinase ?
Un domaine extracellulaire de liaison au ligand, une hélice transmembranaire et un domaine kinase cytosolique.
Que provoque la fixation du ligand sur les domaines kinases des récepteurs tyrosine kinase ?
Elle les rapproche ou les réorganise.
Que créent les phosphorylations en trans des récepteurs tyrosine kinase ?
Des sites d’ancrage pour les protéines cibles.
Quelle activité enzymatique intrinsèque possèdent les récepteurs de cytokines ?
Aucune activité enzymatique intrinsèque.
Quelles tyrosine kinases cytosoliques les récepteurs de cytokines recrutent-ils ?
Notamment JAK1, JAK2 et Tyk2.
Que phosphorylent les kinases JAK après l’activation du récepteur de cytokines ?
Le récepteur de cytokines.
Où vont les dimères de STAT recrutés par les récepteurs de cytokines ?
Dans le noyau, où ils régulent des gènes.
Quelle est la composition du complexe des récepteurs TGFβ, activine, inhibine et BMP ?
Deux sous-unités de type I et deux de type II.
À quel dimère le ligand se lie-t-il d’abord dans la signalisation TGFβ ?
Au dimère de récepteurs de type II.
Quelle étape suit le recrutement du dimère de type I dans la signalisation TGFβ ?
Les kinases de type II phosphorylent celles de type I.
Quel effet les facteurs Smad activés par les récepteurs TGFβ ont-ils sur la prolifération ?
Ils inhibent la prolifération cellulaire.
Quel domaine permet aux récepteurs guanylate cyclase de convertir le GTP en GMPc ?
Le domaine guanylate cyclase intracellulaire.
Quelle réaction les récepteurs guanylate cyclase catalysent-ils ?
La conversion du GTP en GMPc.
Quelle est la forme oligomérique des récepteurs du TNF ?
Ils sont trimériques.
À quoi sont associés les domaines cytosoliques des récepteurs du TNF ?
À la mort cellulaire.
Que provoque l’interaction de Notch avec un ligand transmembranaire ?
Elle induit des clivages du récepteur.
Où le fragment intracellulaire NICD de Notch se rend-il après les clivages ?
Dans le noyau.
Qu’est-ce qu’un récepteur nucléaire ?
Un récepteur cytoplasmique ou nucléaire dont le ligand pénètre dans la cellule et qui régule la transcription des gènes.
Quelle est la fonction du domaine C des récepteurs nucléaires ?
Il lie l’ADN.
Quel rôle joue le zinc dans le domaine C des récepteurs nucléaires ?
Il permet de former deux doigts de zinc.
En quoi consiste la phosphorylation d’une molécule ?
Le transfert d’un phosphate de l’ATP ou du GTP vers une molécule.
Quel est le caractère de la phosphorylation comme modification post-traductionnelle ?
Elle est réversible.
Quel effet la phosphorylation peut-elle avoir sur la fonction d’une protéine ?
Elle peut l’activer ou l’inhiber.
Selon quel critère les kinases sont-elles classées ?
Selon les acides aminés qu’elles phosphorylent.
Quels résidus les kinases peuvent-elles phosphoryler ?
La sérine, la thréonine, la tyrosine ou plusieurs types de résidus.
Que lie le site catalytique d’une kinase ?
L’ATP et la chaîne latérale du résidu à phosphoryler.
Que libère une phosphatase en hydrolysant la liaison portant un phosphate ?
Du phosphate inorganique.
Selon quels substrats classe-t-on les phosphatases ?
En phosphatases sérine/thréonine, tyrosine ou à double spécificité.
Quel complexe active la calcineurine ?
Le complexe calcium-calmoduline.
Quel facteur la calcineurine déphosphoryle-t-elle pour favoriser la réponse immunitaire ?
NFAT, qui devient alors actif.
Quel complexe la phosphatase Cdc25 déphosphoryle-t-elle ?
Le complexe Cdk1-cycline B.
À quel passage contribue la phosphatase Cdc25 ?
Au passage de la phase G2 à la phase M.
Qu’est-ce qu’une petite GTPase ?
Une protéine qui lie et hydrolyse le GTP, dont l’état dépend du nucléotide lié.
Que provoque l’hydrolyse du GTP par une petite GTPase active ?
Elle modifie sa conformation et interrompt son interaction avec ses effecteurs.
Que font les protéines GEF sur une petite GTPase ?
Elles favorisent le remplacement du GDP par du GTP.
Quelles sous-unités composent une protéine G hétérotrimérique ?
Les sous-unités α, β et γ.
Que devient la sous-unité α après activation d’un récepteur couplé à une protéine G ?
Elle échange son GDP contre du GTP et se dissocie de βγ.
Quelles sont les familles de sous-unités α des protéines G ?
Gαs, Gαi, Golf, Gt, Gq et G12/13.
Quelles interactions les domaines adaptateurs assurent-ils ?
Des interactions protéine-protéine ou protéine-lipide.
Quelle fonction SH1 remplit-il dans Src ?
SH1 est le domaine kinase tyrosine.
Quel motif le domaine SH3 reconnaît-il dans Src ?
Des hélices riches en polyproline.
Qu’est-ce qu’un second messager dans une cellule ?
Une petite molécule qui relaie l’information d’un récepteur vers un effecteur.
Comment évolue la concentration des seconds messagers lors de l’activation cellulaire ?
Elle peut augmenter d’un facteur 100.
Quelles enzymes synthétisent respectivement l’AMPc et le GMPc ?
L’adénylate cyclase et la guanylate cyclase.
Quelle enzyme dégrade l’AMPc et le GMPc ?
Les phosphodiestérases.
Quels produits la phospholipase C forme-t-elle en clivant le PIP2 ?
De l’IP3 soluble dans le cytosol et du DAG associé à la membrane.
Quel effet l’IP3 exerce-t-il sur le réticulum endoplasmique ?
Il favorise la libération de calcium.
Quel rôle le DAG joue-t-il dans la signalisation par PLC ?
Il participe à l’activation de PKC à la membrane.
Quelle mort cellulaire l’absence d’un signal de survie peut-elle déclencher ?
L’apoptose.
Quel rôle joue l’absence de signal de survie dans l’élimination des neurones excédentaires ?
Elle peut déclencher l’apoptose des neurones produits en excès dans le système nerveux central.
De quoi peut dépendre l’effet d’un signal comme Hedgehog sur la différenciation neuronale ?
De sa concentration.
Quels paramètres temporels d’un signal peuvent modifier la réponse cellulaire ?
Sa durée et sa périodicité.
Quel récepteur TGFα active-t-il dans l’exemple du cours ?
EGFR.
Quel récepteur IGFII active-t-il dans l’exemple du cours ?
IGF1R.
À quelles voies la protéine G activée et le complexe βγ peuvent-ils contribuer ?
La protéine G peut stimuler la production d’AMPc et l’activation de PKA, tandis que βγ peut activer des effecteurs associés à PKC.
Quelles protéines se fixent au récepteur phosphorylé ?
Les arrestines.
À quoi le domaine SH2 de la phospholipase Cγ lui permet-il de se lier ?
Aux tyrosines phosphorylées.
Où survient le premier clivage du récepteur Notch ?
Dans l’appareil de Golgi.
Combien de clivages Notch subit-il après l’interaction avec son ligand ?
Trois clivages.
Combien de nucléotides la P box des récepteurs nucléaires reconnaît-elle ?
Six nucléotides.
Combien de gènes codent des protéines kinases chez les mammifères, au minimum ?
Au moins 800 gènes.
Par quels mécanismes l’activité des kinases peut-elle être régulée ?
Par un changement conformationnel, une localisation membranaire via un domaine PH ou le déplacement d’un pseudo-substrat par le complexe calcium-calmoduline.
Quels éléments influencent la spécificité d’une phosphatase pour son substrat ?
La profondeur de sa fente catalytique et des séquences déterminant sa localisation ou ses interactions avec les substrats.
Comment la cyclosporine et le FK506 inhibent-ils la calcineurine ?
Ils se lient à une protéine spécifique et forment un complexe inhibiteur.
Quel est le rôle de SOS dans la voie Grb2-Ras ?
SOS favorise l’échange du GDP contre du GTP sur Ras.
Qu’active Ras-GTP dans la voie menant à la réponse nucléaire ?
Raf, qui active ensuite MEK et MAPK.
Quel résidu le domaine SH2 reconnaît-il dans son ligand ?
Une phosphotyrosine.
Quelle position du ligand peut aussi être reconnue par SH2 ?
La position +3, si elle contient un résidu hydrophobe.
Sous quelle forme le domaine 14-3-3 fonctionne-t-il ?
Sous forme de dimère.
Que peut lier le dimère 14-3-3 ?
Deux peptides contenant chacun une sérine phosphorylée.
Que reconnaissent les domaines PH ?
Des phosphoinositides membranaires.
Comment l’AMPc active-t-il la PKA ?
Il se lie à la sous-unité régulatrice, libérant la sous-unité catalytique.
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1. Pourquoi deux cellules peuvent-elles percevoir différemment un même signal extracellulaire ?
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