QCM : Signalisation cellulaire moléculaire (47 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Pourquoi deux cellules peuvent-elles percevoir différemment un même signal extracellulaire ?

Leur métabolisme détermine la quantité de signal présente dans le milieu.
Leur appareil de sécrétion transforme le signal avant qu’il atteigne la cellule.
Leur cytosquelette détermine directement la nature du signal extracellulaire.
Leur expression régulée du génome détermine les récepteurs qu’elles possèdent.

Leur expression régulée du génome détermine les récepteurs qu’elles possèdent.

Explication

L’expression régulée du génome détermine quels récepteurs une cellule possède et donc quels signaux elle peut percevoir. La composition du cytosquelette peut influer sur des réponses cellulaires, mais elle ne détermine pas directement les récepteurs présents.

2. Quelle succession décrit le mieux la réponse d’une cellule après la fixation d’un signal extracellulaire ?

La fixation active d’abord l’appareil de sécrétion, qui libère des récepteurs avant toute transduction intracellulaire.
La fixation déclenche une transduction intracellulaire, active des voies et des effecteurs, puis produit une réponse cellulaire.
La fixation modifie directement le génome, qui produit ensuite un signal extracellulaire destiné à d’autres cellules.
La fixation bloque les voies intracellulaires, puis les effecteurs déclenchent une réponse indépendante du signal.

La fixation déclenche une transduction intracellulaire, active des voies et des effecteurs, puis produit une réponse cellulaire.

Explication

La fixation du signal déclenche une transduction intracellulaire qui active des voies de signalisation et leurs effecteurs, conduisant à une réponse cellulaire. L’activation des effecteurs intervient dans cette chaîne et ne remplace pas la transduction par une réponse indépendante.

3. Après réception d’un signal, quel ensemble regroupe des exemples d’effecteurs possibles d’une voie de signalisation ?

Des acides aminés, des dérivés lipidiques, des gaz et des stimuli physiques comme la lumière.
Des facteurs de transcription, des protéines du cytosquelette, des enzymes métaboliques et l’appareil de sécrétion.
Des récepteurs de surface, des signaux extracellulaires, des hormones circulantes et des cellules voisines.
Des membranes cellulaires, des noyaux, des compartiments extracellulaires et des molécules de signalisation.

Des facteurs de transcription, des protéines du cytosquelette, des enzymes métaboliques et l’appareil de sécrétion.

Explication

Les effecteurs comprennent notamment des facteurs de transcription, des protéines du cytosquelette, des enzymes du métabolisme et l’appareil de sécrétion. Les récepteurs et les signaux extracellulaires participent à la réception ou à la transmission du signal, mais ne constituent pas l’ensemble d’effecteurs décrit.

4. Quel classement illustre correctement la diversité des signaux cellulaires ?

Les protéines et les acides aminés sont des signaux physiques, tandis que la lumière et la chaleur sont des signaux chimiques.
La chaleur et les gaz sont des signaux physiques, tandis que la lumière et les dérivés lipidiques sont des signaux chimiques.
La lumière et la chaleur sont des signaux physiques, tandis que les gaz et les protéines sont des signaux chimiques.
La lumière et les acides aminés sont des signaux physiques, tandis que la chaleur et les protéines sont des signaux chimiques.

La lumière et la chaleur sont des signaux physiques, tandis que les gaz et les protéines sont des signaux chimiques.

Explication

La lumière et la chaleur sont des exemples de signaux physiques, alors que les gaz, les acides aminés, les protéines et les dérivés lipidiques sont des signaux chimiques. Le classement qui traite les acides aminés comme des signaux physiques confond la nature chimique d’une molécule avec un stimulus physique.

5. Une cellule sécrète un facteur qui agit ensuite sur cette même cellule : de quel mode de signalisation s’agit-il ?

D’une signalisation endocrine, où le facteur sécrété agit sur des cellules éloignées.
D’une signalisation synaptique, où le facteur sécrété agit sur une cellule cible voisine.
D’une signalisation autocrine, où le facteur sécrété agit sur la cellule qui l’a produit.
D’une signalisation paracrine, où le facteur sécrété agit localement sur d’autres cellules.

D’une signalisation autocrine, où le facteur sécrété agit sur la cellule qui l’a produit.

Explication

Un signal autocrine est sécrété par une cellule et agit sur cette même cellule. La signalisation paracrine peut aussi être locale, mais elle concerne l’action sur d’autres cellules que celle qui sécrète le signal.

6. Une cellule libère un signal qui agit localement sur des cellules voisines différentes de la cellule émettrice : comment qualifier ce signal ?

De contact direct, car toute action locale nécessite que les cellules se touchent.
D’autocrine, car le signal est produit et libéré par la cellule qui le sécrète.
De paracrine, car son action locale cible d’autres cellules que la cellule sécrétrice.
D’endocrine, car l’action du signal est limitée aux cellules proches de son origine.

De paracrine, car son action locale cible d’autres cellules que la cellule sécrétrice.

Explication

Un signal paracrine agit localement sur d’autres cellules que celle qui le sécrète. Un signal autocrine est également produit par la cellule émettrice, mais il agit sur cette même cellule plutôt que sur ses voisines.

7. Quel énoncé distingue correctement le mode d’action de l’hormone thyroïdienne, du NO et de la noradrénaline ?

L’hormone thyroïdienne et le NO traversent la membrane, tandis que la noradrénaline se lie à un récepteur de surface.
La noradrénaline et le NO traversent la membrane, tandis que l’hormone thyroïdienne se lie à un récepteur de surface.
Les trois signaux traversent la membrane avant d’agir sur des cibles intracellulaires.
L’hormone thyroïdienne et la noradrénaline traversent la membrane, tandis que le NO se lie à un récepteur de surface.

L’hormone thyroïdienne et le NO traversent la membrane, tandis que la noradrénaline se lie à un récepteur de surface.

Explication

L’hormone thyroïdienne et le NO traversent la membrane plasmique, alors que la noradrénaline agit en se liant à un récepteur de surface. La noradrénaline est donc mal classée lorsqu’on lui attribue le même mode de passage membranaire que l’hormone thyroïdienne et le NO.

8. Que peut provoquer la fixation de son ligand sur un récepteur donné ?

Une transformation du récepteur en ligand et la libération de nouveaux signaux extracellulaires.
Une activation directe de tous les récepteurs de la cellule, quelle que soit leur spécificité.
Une modification du ligand qui l’empêche d’interagir avec d’autres composants cellulaires.
Une modification de la conformation du récepteur et la production de nouveaux signaux intracellulaires.

Une modification de la conformation du récepteur et la production de nouveaux signaux intracellulaires.

Explication

La fixation du ligand peut modifier la conformation de son récepteur et produire de nouveaux signaux intracellulaires. Elle n’active pas tous les récepteurs de la cellule : un récepteur donné lie un type de ligand.

9. Quel modèle décrit correctement l’organisation possible des voies de signalisation dans une cellule ?

Elles peuvent fonctionner en parallèle, être interconnectées et être modulées par des rétro-régulations positives ou négatives.
Elles peuvent être interconnectées et modulées par rétro-régulation, mais ne fonctionnent pas en parallèle.
Elles peuvent fonctionner en parallèle ou être interconnectées, mais leurs rétro-régulations sont toutes positives.
Elles peuvent fonctionner en parallèle et être modulées par rétro-régulation, mais restent sans interconnexion.

Elles peuvent fonctionner en parallèle, être interconnectées et être modulées par des rétro-régulations positives ou négatives.

Explication

Les voies de signalisation peuvent être parallèles, interconnectées ou modulées par des boucles de rétro-régulation positives ou négatives. Limiter ces boucles au seul rétrocontrôle positif écarte à tort la possibilité d’une rétro-régulation négative.

10. Quelle organisation caractérise un récepteur à sept hélices transmembranaires ?

Il traverse une fois la membrane, avec son N-terminal dans le cytosol et son C-terminal à l’extérieur.
Il traverse deux fois la membrane, avec ses extrémités orientées vers le milieu extracellulaire.
Il traverse sept fois la membrane, avec son N-terminal dans le cytosol et son C-terminal à l’extérieur.
Il traverse sept fois la membrane, avec son N-terminal à l’extérieur et son C-terminal dans le cytosol.

Il traverse sept fois la membrane, avec son N-terminal à l’extérieur et son C-terminal dans le cytosol.

Explication

Ces récepteurs traversent sept fois la membrane plasmique et orientent leur N-terminal vers l’extérieur et leur C-terminal vers l’intérieur. Une seule hélice transmembranaire caractérise plutôt certains récepteurs enzymatiques.

11. Quelle affirmation décrit correctement les ligands et l’organisation des récepteurs à sept hélices ?

Ils agissent comme des monomères et peuvent lier des ligands petits comme la noradrénaline ou grands comme la gonadotrophine.
Ils agissent comme des dimères et lient des ligands petits comme la noradrénaline ou grands comme la gonadotrophine.
Ils agissent comme des monomères et lient des ligands petits comme la gonadotrophine ou grands comme la noradrénaline.
Ils agissent comme des trimères et lient des ligands petits comme la noradrénaline ou grands comme la gonadotrophine.

Ils agissent comme des monomères et peuvent lier des ligands petits comme la noradrénaline ou grands comme la gonadotrophine.

Explication

Les récepteurs à sept hélices agissent comme des monomères et peuvent reconnaître des ligands de tailles variées, dont la noradrénaline et la gonadotrophine. La gonadotrophine est ici l’exemple de ligand volumineux, contrairement à la noradrénaline.

12. Après la fixation d’un ligand à un récepteur à sept hélices, quel enchaînement active la protéine G hétérotrimérique ?

Le récepteur change de conformation, le GDP est remplacé par du GTP, puis la sous-unité α se dissocie du complexe βγ.
Le récepteur change de conformation, le GTP est remplacé par du GDP, puis la sous-unité α rejoint le complexe βγ.
Le récepteur est phosphorylé, recrute une protéine STAT, puis celle-ci se dissocie du complexe βγ.
Le récepteur change de conformation, le GDP est remplacé par du GTP, puis la sous-unité βγ se dissocie de la sous-unité α.

Le récepteur change de conformation, le GDP est remplacé par du GTP, puis la sous-unité α se dissocie du complexe βγ.

Explication

La fixation du ligand entraîne un changement de conformation, l’échange du GDP contre du GTP et la dissociation de la sous-unité α du complexe βγ. L’échange inverse des nucléotides ne correspond pas à l’activation décrite.

13. Quels domaines composent un récepteur tyrosine kinase ?

Un domaine intracellulaire de liaison au ligand, sept hélices transmembranaires et un domaine kinase extracellulaire.
Un domaine extracellulaire de liaison au ligand, deux hélices transmembranaires et un domaine kinase nucléaire.
Un domaine extracellulaire de liaison au ligand, une hélice transmembranaire et un domaine kinase extracellulaire.
Un domaine extracellulaire de liaison au ligand, une hélice transmembranaire et un domaine kinase cytosolique.

Un domaine extracellulaire de liaison au ligand, une hélice transmembranaire et un domaine kinase cytosolique.

Explication

Un récepteur tyrosine kinase associe un domaine extracellulaire de liaison, une seule hélice transmembranaire et un domaine kinase situé dans le cytosol. La localisation extracellulaire du domaine kinase est donc incorrecte.

14. Comment la fixation du ligand favorise-t-elle la transmission du signal par les récepteurs tyrosine kinase ?

Elle sépare les domaines kinases, qui se déphosphorylent en trans et libèrent des protéines cibles dans le milieu extracellulaire.
Elle rapproche ou réorganise les domaines kinases, qui se phosphorylent en trans et créent des sites d’ancrage pour des protéines cibles.
Elle rapproche les domaines kinases, qui phosphorylent en cis des protéines cibles avant de créer des sites d’ancrage sur le récepteur.
Elle recrute des kinases cytosoliques, qui phosphorylent STAT et déclenchent directement la dimérisation des récepteurs.

Elle rapproche ou réorganise les domaines kinases, qui se phosphorylent en trans et créent des sites d’ancrage pour des protéines cibles.

Explication

La liaison du ligand rapproche ou réorganise les domaines kinases, permettant leur phosphorylation réciproque en trans et la formation de sites d’ancrage. Le recrutement de kinases cytosoliques et l’activation de STAT caractérisent plutôt la voie des récepteurs de cytokines.

15. Quelle distinction entre récepteurs tyrosine kinase et récepteurs de cytokines est correcte ?

Les premiers possèdent une activité guanylate cyclase, tandis que les seconds recrutent des kinases cytosoliques comme JAK.
Les premiers possèdent une activité kinase intrinsèque, tandis que les seconds recrutent des tyrosine kinases cytosoliques comme JAK.
Les premiers recrutent des kinases cytosoliques, tandis que les seconds possèdent une activité kinase intrinsèque.
Les deux types possèdent une activité kinase intrinsèque, mais seuls les récepteurs de cytokines recrutent également JAK.

Les premiers possèdent une activité kinase intrinsèque, tandis que les seconds recrutent des tyrosine kinases cytosoliques comme JAK.

Explication

Les récepteurs tyrosine kinase portent leur propre activité kinase, alors que les récepteurs de cytokines recrutent des tyrosine kinases cytosoliques, notamment des JAK. Attribuer une activité kinase intrinsèque aux récepteurs de cytokines inverse cette distinction.

16. Dans la voie des récepteurs de cytokines, que deviennent les STAT après l’activation des kinases JAK ?

Les STAT sont recrutées au récepteur phosphorylé, se dissocient en monomères, puis activent la membrane plasmique.
Les STAT sont recrutées au récepteur, restent sous forme monomérique et activent des gènes dans le cytosol.
Les STAT sont recrutées au récepteur phosphorylé, dimérisent, puis gagnent le noyau pour réguler des gènes.
Les STAT phosphorylent d’abord les kinases JAK, dimérisent dans le noyau, puis reviennent au récepteur.

Les STAT sont recrutées au récepteur phosphorylé, dimérisent, puis gagnent le noyau pour réguler des gènes.

Explication

Les JAK phosphorylent le récepteur, ce qui permet le recrutement des STAT ; celles-ci dimérisent ensuite et se rendent dans le noyau pour réguler des gènes. Le maintien des STAT dans le cytosol ne correspond pas à cette séquence.

17. Quelle composition caractérise le complexe des récepteurs TGFβ, activine, inhibine et BMP ?

Un tétramère formé de deux sous-unités de type I et de deux sous-unités de type II.
Un tétramère formé de trois sous-unités de type I et d’une sous-unité de type II.
Un trimère formé de deux sous-unités de type I et d’une sous-unité de type II.
Un dimère formé d’une sous-unité de type I et d’une sous-unité de type II.

Un tétramère formé de deux sous-unités de type I et de deux sous-unités de type II.

Explication

Ces récepteurs fonctionnent comme un complexe tétramérique comprenant deux sous-unités de type I et deux de type II. Un dimère ne rend pas compte du nombre total de sous-unités du complexe.

18. Dans quel ordre s’effectuent la liaison du ligand et l’activation des récepteurs TGF ?

Le ligand se lie au dimère de type I, qui recrute le dimère de type II ; les kinases de type I phosphorylent ensuite celles de type II.
Le ligand se lie au dimère de type I, qui recrute le dimère de type II ; les kinases de type II phosphorylent ensuite celles de type I.
Le ligand se lie au dimère de type II, qui recrute le dimère de type I ; les kinases de type II phosphorylent ensuite celles de type I.
Le ligand se lie au dimère de type II, qui recrute le dimère de type I ; les kinases de type I phosphorylent ensuite celles de type II.

Le ligand se lie au dimère de type II, qui recrute le dimère de type I ; les kinases de type II phosphorylent ensuite celles de type I.

Explication

Le ligand se fixe d’abord au dimère de type II, lequel recrute le dimère de type I ; les kinases de type II phosphorylent alors celles de type I. L’ordre inverse des types de récepteurs pour la phosphorylation constitue l’erreur la plus plausible.

19. Quel effet nucléaire peut suivre l’activation des récepteurs TGFβ ?

Des facteurs Smad non phosphorylés gagnent le noyau et régulent le cycle cellulaire, notamment en inhibant la prolifération.
Des facteurs Smad phosphorylés gagnent le noyau et régulent le cycle cellulaire, notamment en stimulant la prolifération.
Des facteurs Smad phosphorylés gagnent le noyau et régulent le cycle cellulaire, notamment en inhibant la prolifération.
Des facteurs STAT phosphorylés gagnent le noyau et régulent le cycle cellulaire, notamment en stimulant la prolifération.

Des facteurs Smad phosphorylés gagnent le noyau et régulent le cycle cellulaire, notamment en inhibant la prolifération.

Explication

Les récepteurs TGFβ activent des facteurs Smad phosphorylés qui se rendent dans le noyau et peuvent inhiber la prolifération. Les STAT appartiennent à la signalisation des récepteurs de cytokines, et non à cette réponse décrite.

20. Quelle caractéristique distingue les récepteurs du TNF ?

Ils sont trimériques, dépourvus d’activité enzymatique intrinsèque et possèdent des domaines cytosoliques d’interaction associés à la mort cellulaire.
Ils sont dimériques, dotés d’une activité kinase intrinsèque et possèdent des domaines cytosoliques associés à la prolifération cellulaire.
Ils sont tétramériques, dépourvus d’activité enzymatique intrinsèque et possèdent des domaines extracellulaires associés à la mort cellulaire.
Ils sont trimériques, dotés d’une activité enzymatique intrinsèque et possèdent des domaines cytosoliques associés à la mort cellulaire.

Ils sont trimériques, dépourvus d’activité enzymatique intrinsèque et possèdent des domaines cytosoliques d’interaction associés à la mort cellulaire.

Explication

Les récepteurs du TNF forment des trimères, ne possèdent pas d’activité enzymatique intrinsèque et portent des domaines cytosoliques d’interaction liés à la mort cellulaire. Leur attribuer une activité kinase intrinsèque confond ces récepteurs avec des récepteurs à activité enzymatique.

21. Après la liaison d’un ligand transmembranaire à Notch, quel événement contribue à l’expression des gènes cibles ?

Le récepteur entier rejoint le noyau et bloque leur transcription.
Le fragment intracellulaire NICD rejoint le noyau et favorise leur expression.
Le fragment extracellulaire rejoint le noyau et active leur traduction.
Le ligand pénètre dans le noyau et se fixe directement à leur promoteur.

Le fragment intracellulaire NICD rejoint le noyau et favorise leur expression.

Explication

Les clivages de Notch libèrent le fragment intracellulaire NICD, qui rejoint le noyau et favorise l’expression de gènes cibles. Le récepteur entier n’est pas décrit comme l’élément qui rejoint le noyau.

22. Quelle propriété caractérise un récepteur nucléaire ?

Son ligand pénètre dans la cellule, et le récepteur dégrade les ARN messagers.
Son ligand reste à la surface, et le récepteur déclenche la phosphorylation cytoplasmique.
Son ligand pénètre dans la cellule, et le récepteur régule la transcription des gènes.
Son ligand se fixe au noyau, et le récepteur contrôle l’ouverture des canaux membranaires.

Son ligand pénètre dans la cellule, et le récepteur régule la transcription des gènes.

Explication

Un récepteur nucléaire peut se trouver dans le cytoplasme ou le noyau ; son ligand pénètre dans la cellule et le récepteur régule la transcription. Un signal limité à la surface déclenchant une phosphorylation cytoplasmique ne correspond pas à cette définition.

23. Quel rôle joue le domaine C conservé des récepteurs nucléaires ?

Il lie le ligand grâce à deux doigts de zinc formés par la coordination du zinc par des cystéines.
Il dirige le récepteur vers la membrane grâce à deux doigts de zinc formés par la coordination du zinc par des cystéines.
Il assure la dimérisation grâce à deux doigts de zinc formés par la coordination du zinc par des cystéines.
Il lie l’ADN grâce à deux doigts de zinc formés par la coordination du zinc par des cystéines.

Il lie l’ADN grâce à deux doigts de zinc formés par la coordination du zinc par des cystéines.

Explication

Le domaine C conservé assure la liaison à l’ADN et contient des cystéines qui coordonnent le zinc pour former deux doigts de zinc. La liaison du ligand relève d’une autre fonction du récepteur, et non du rôle attribué ici au domaine C.

24. Lors d’une phosphorylation, quel transfert chimique a lieu ?

Un groupement phosphate passe de l’ATP ou du GTP à une molécule.
Un groupement phosphate passe d’une molécule à l’ATP ou au GTP.
Un groupement phosphate passe d’une molécule à une phosphatase.
Un groupement adénosine passe de l’ATP ou du GTP à une molécule.

Un groupement phosphate passe de l’ATP ou du GTP à une molécule.

Explication

La phosphorylation correspond au transfert d’un groupement phosphate depuis l’ATP ou le GTP vers une molécule. Le transfert d’une molécule vers l’ATP ou le GTP décrit le sens inverse.

25. Une protéine phosphorylée devient moins active dans une expérience. Quelle conclusion est compatible avec le rôle de la phosphorylation ?

La phosphorylation est réversible et peut inhiber aussi bien qu’activer la fonction d’une protéine.
La phosphorylation est irréversible et peut inhiber aussi bien qu’activer la fonction d’une protéine.
La phosphorylation est réversible et augmente nécessairement l’activité de toute protéine.
La phosphorylation est irréversible et réduit nécessairement l’activité de toute protéine.

La phosphorylation est réversible et peut inhiber aussi bien qu’activer la fonction d’une protéine.

Explication

La phosphorylation est une modification post-traductionnelle réversible dont l’effet peut être une activation ou une inhibition. L’idée qu’elle augmente nécessairement l’activité confond phosphorylation et activation systématique.

26. Sur quel critère les kinases sont-elles notamment classées ?

Selon les types de nucléotides qu’elles hydrolysent, comme l’ATP ou le GTP.
Selon les types de résidus qu’elles phosphorylent, comme la sérine/thréonine ou la tyrosine.
Selon les compartiments cellulaires où elles dégradent leurs substrats, comme le noyau ou le cytoplasme.
Selon les molécules qu’elles déphosphorylent, comme les phosphatases ou les récepteurs.

Selon les types de résidus qu’elles phosphorylent, comme la sérine/thréonine ou la tyrosine.

Explication

Les kinases sont notamment classées d’après les acides aminés qu’elles phosphorylent, par exemple la sérine/thréonine ou la tyrosine. La classification ne repose pas sur les nucléotides qu’elles hydrolysent.

27. Une kinase lie l’ATP et un résidu cible, mais phosphoryle mieux un substrat particulier. Quel facteur supplémentaire peut contribuer à cette spécificité ?

L’environnement du substrat et ses domaines d’interaction protéique.
La quantité de phosphate inorganique libérée par le substrat.
La profondeur de la fente catalytique d’une phosphatase associée.
La présence de deux doigts de zinc dans le récepteur substrat.

L’environnement du substrat et ses domaines d’interaction protéique.

Explication

La spécificité d’une kinase dépend du site catalytique, mais aussi de l’environnement du substrat et de domaines d’interaction protéique. La profondeur de la fente catalytique est associée à la spécificité des phosphatases, pas à ce mécanisme de reconnaissance des kinases.

28. Que produit l’action enzymatique d’une phosphatase sur une liaison portant un phosphate ?

Elle transforme le phosphate en un groupement adénosine lié au substrat.
Elle forme cette liaison et consomme du phosphate inorganique.
Elle hydrolyse cette liaison et libère du phosphate inorganique.
Elle transfère le phosphate à l’ATP et libère le substrat intact.

Elle hydrolyse cette liaison et libère du phosphate inorganique.

Explication

Une phosphatase hydrolyse la liaison portant le phosphate, ce qui libère du phosphate inorganique. La formation d’une liaison phosphorylée correspond au processus inverse plutôt qu’à l’action de la phosphatase.

29. Une phosphatase agit sur des résidus tyrosine et sérine/thréonine. À quelle catégorie appartient-elle ?

Aux phosphatases sérine/thréonine exclusivement.
Aux kinases à spécificité élargie.
Aux phosphatases tyrosine exclusivement.
Aux phosphatases à double spécificité.

Aux phosphatases à double spécificité.

Explication

Les phosphatases à double spécificité agissent sur plusieurs types de résidus, notamment la tyrosine et la sérine/thréonine. Une phosphatase classée comme tyrosine ou sérine/thréonine correspond à une spécificité plus restreinte.

30. Dans une cellule immunitaire, l’activation de la calcineurine par le complexe calcium-calmoduline entraîne quelle conséquence pour NFAT ?

NFAT est déphosphorylé, devient actif et favorise la réponse immunitaire.
NFAT est déphosphorylé, devient inactif et freine la réponse immunitaire.
NFAT est phosphorylé, devient inactif et freine la réponse immunitaire.
NFAT est phosphorylé, devient actif et favorise la réponse immunitaire.

NFAT est déphosphorylé, devient actif et favorise la réponse immunitaire.

Explication

Activée par le complexe calcium-calmoduline, la calcineurine déphosphoryle NFAT ; celui-ci devient alors actif et favorise la réponse immunitaire. L’idée que NFAT doit être phosphorylé pour s’activer inverse le mécanisme décrit.

31. Quel rôle joue la phosphatase à double spécificité Cdc25 dans le cycle cellulaire ?

Elle phosphoryle le complexe Cdk1-cycline B et contribue au passage de G2 à M.
Elle déphosphoryle NFAT et contribue au déclenchement de la réponse immunitaire.
Elle déphosphoryle le complexe Cdk1-cycline B et contribue au passage de M à G2.
Elle déphosphoryle le complexe Cdk1-cycline B et contribue au passage de G2 à M.

Elle déphosphoryle le complexe Cdk1-cycline B et contribue au passage de G2 à M.

Explication

Cdc25 déphosphoryle le complexe Cdk1-cycline B et contribue ainsi à la transition de la phase G2 vers la phase M. La phosphorylation de ce complexe attribuerait à Cdc25 l’action inverse de celle décrite.

32. Quelle propriété caractérise une petite GTPase ?

Elle lie le phosphate inorganique et le transfère au GDP, son état dépendant de la phosphorylation.
Elle lie le GTP et le convertit en ATP, son état dépendant de sa liaison au GTP ou à l’ATP.
Elle lie le GDP et le phosphoryle, son état dépendant de sa liaison au GDP ou au GTP.
Elle lie le GTP et l’hydrolyse, son état dépendant de sa liaison au GTP ou au GDP.

Elle lie le GTP et l’hydrolyse, son état dépendant de sa liaison au GTP ou au GDP.

Explication

Une petite GTPase lie le GTP et peut l’hydrolyser; la liaison du GTP ou du GDP détermine son état. La phosphorylation du GDP n’est pas le mécanisme qui définit ces états.

33. Que fait une protéine GEF sur une petite GTPase ?

Elle accélère l’hydrolyse du GTP et son remplacement par du GDP.
Elle phosphoryle le GDP pour le convertir en GTP sur la protéine.
Elle favorise la dissociation du GDP et son remplacement par du GTP.
Elle empêche la dissociation du GDP et stabilise la forme inactive.

Elle favorise la dissociation du GDP et son remplacement par du GTP.

Explication

Une GEF favorise la libération du GDP, ce qui permet son remplacement par du GTP. L’hydrolyse du GTP en GDP correspond à une étape différente du cycle nucléotidique.

34. Après l’activation d’un récepteur couplé à une protéine G hétérotrimérique, quel changement se produit ?

Le GDP est remplacé par du GTP sur Gα, qui reste associée à Gβγ.
Le GDP est remplacé par du GTP sur Gβ, qui se dissocie de Gαγ.
Le GDP est remplacé par du GTP sur Gα, qui se dissocie de Gβγ.
Le GTP est remplacé par du GDP sur Gα, qui se dissocie de Gβγ.

Le GDP est remplacé par du GTP sur Gα, qui se dissocie de Gβγ.

Explication

La protéine G hétérotrimérique comprend les sous-unités α, β et γ; l’activation du récepteur entraîne l’échange du GDP contre du GTP sur α et sa dissociation de βγ. La dissociation de βγ n’est donc pas le changement nucléotidique décrit.

35. Dans le cycle d’une petite GTPase, que provoque l’hydrolyse du GTP après l’activation des effecteurs ?

Elle stabilise la conformation active et prolonge l’interaction avec les effecteurs.
Elle dissocie les sous-unités βγ d’un récepteur et active directement l’adénylate cyclase.
Elle recrute une GEF et remplace le GDP par un nouveau GTP sur la protéine.
Elle modifie la conformation de la protéine et interrompt son interaction avec les effecteurs.

Elle modifie la conformation de la protéine et interrompt son interaction avec les effecteurs.

Explication

La petite GTPase liée au GTP active ses effecteurs, puis l’hydrolyse du GTP en GDP et phosphate inorganique modifie sa conformation et interrompt cette interaction. La stabilisation de l’état actif ne correspond pas à l’effet de l’hydrolyse.

36. Quel rôle général les domaines adaptateurs remplissent-ils dans la transmission du signal ?

Ils interrompent la transmission du signal en dégradant les seconds messagers présents dans la cellule.
Ils organisent la transmission du signal en assurant des interactions entre protéines ou entre protéines et lipides.
Ils amplifient la transmission du signal en synthétisant directement des nucléotides cycliques.
Ils déclenchent la transmission du signal en catalysant directement la phosphorylation des protéines cibles.

Ils organisent la transmission du signal en assurant des interactions entre protéines ou entre protéines et lipides.

Explication

Les domaines adaptateurs sont des séquences compactes qui favorisent des interactions protéine-protéine ou protéine-lipide et contribuent ainsi à organiser le signal. La catalyse d’une phosphorylation n’est pas leur rôle général défini ici.

37. Dans la protéine Src, quel domaine reconnaît les séquences riches en polyproline ?

SH2 reconnaît les hélices riches en polyproline.
SH1 reconnaît les phosphotyrosines des protéines partenaires.
SH3 reconnaît les hélices riches en polyproline.
SH1 reconnaît les hélices riches en polyproline.

SH3 reconnaît les hélices riches en polyproline.

Explication

Dans Src, SH3 reconnaît les hélices riches en polyproline, tandis que SH2 lie les phosphotyrosines et SH1 est le domaine kinase tyrosine. Attribuer la reconnaissance des séquences proline-riches à SH2 confond les spécificités de SH2 et SH3.

38. Qu’est-ce qu’un second messager dans la signalisation cellulaire ?

Une petite molécule qui relaie l’information d’un récepteur vers un effecteur dans la cellule.
Une enzyme qui transforme directement l’information d’un récepteur en une réponse nucléaire.
Un ligand extracellulaire qui transmet l’information d’une cellule vers une autre cellule.
Une protéine membranaire qui transmet l’information d’un effecteur vers un récepteur à l’extérieur de la cellule.

Une petite molécule qui relaie l’information d’un récepteur vers un effecteur dans la cellule.

Explication

Un second messager est une petite molécule qui relaie à l’intérieur de la cellule l’information provenant d’un récepteur vers un effecteur. Un ligand extracellulaire transmet plutôt un signal entre cellules, et non ce relais intracellulaire.

39. Quelles enzymes synthétisent respectivement l’AMPc et le GMPc ?

L’adénylate cyclase synthétise l’AMPc, et la guanylate cyclase synthétise le GMPc.
Une phosphodiestérase synthétise l’AMPc, et la guanylate cyclase synthétise le GMPc.
La guanylate cyclase synthétise l’AMPc, et l’adénylate cyclase synthétise le GMPc.
L’adénylate cyclase synthétise le GMPc, et une phosphodiestérase synthétise l’AMPc.

L’adénylate cyclase synthétise l’AMPc, et la guanylate cyclase synthétise le GMPc.

Explication

L’adénylate cyclase produit l’AMPc et la guanylate cyclase produit le GMPc; les phosphodiestérases dégradent ces messagers. Intervertir les cyclases attribue à chacune le mauvais nucléotide cyclique.

40. Après le clivage du PIP2 par la phospholipase C, où se trouvent principalement ses deux produits ?

IP3 est soluble et diffuse dans le cytosol, tandis que DAG reste associé à la membrane.
DAG est soluble et diffuse dans le cytosol, tandis qu'IP3 reste associé à la membrane.
IP3 et DAG restent tous deux associés à la membrane après leur formation.
IP3 et DAG diffusent tous deux dans le cytosol après leur formation.

IP3 est soluble et diffuse dans le cytosol, tandis que DAG reste associé à la membrane.

Explication

La phospholipase C clive le PIP2 en IP3 soluble dans le cytosol et en DAG qui demeure associé à la membrane. La répartition inverse confond les propriétés de localisation des deux produits.

41. Lors d’une signalisation par la phospholipase C, comment IP3 et DAG contribuent-ils à la réponse cellulaire ?

IP3 et DAG favorisent tous deux la libération de calcium du réticulum endoplasmique.
IP3 favorise la libération de calcium de la membrane plasmique, tandis que DAG active PKA dans le cytosol.
IP3 active PKC à la membrane, tandis que DAG favorise la libération de calcium du réticulum endoplasmique.
IP3 favorise la libération de calcium du réticulum endoplasmique, tandis que DAG participe à l’activation de PKC à la membrane.

IP3 favorise la libération de calcium du réticulum endoplasmique, tandis que DAG participe à l’activation de PKC à la membrane.

Explication

IP3 favorise la libération de calcium à partir du réticulum endoplasmique, alors que DAG contribue à activer PKC à la membrane. Inverser leurs rôles attribue à DAG la libération du calcium et à IP3 l’activation membranaire de PKC.

42. Pourquoi la concentration de calcium cytosolique est-elle maintenue très basse par rapport à celle des autres compartiments cellulaires ?

Parce qu’un excès bloque directement la synthèse des protéines cytosoliques.
Parce qu’un excès transforme les pompes membranaires en canaux de calcium.
Parce qu’un excès peut former des précipités toxiques de phosphate de calcium.
Parce qu’un excès empêche le calcium d’entrer dans le réticulum endoplasmique.

Parce qu’un excès peut former des précipités toxiques de phosphate de calcium.

Explication

Une concentration cytosolique basse limite la formation de précipités toxiques de phosphate de calcium, malgré un gradient d’environ 10410^4 entre compartiments. La perturbation de la synthèse protéique ne constitue pas la raison indiquée pour maintenir ce gradient.

43. Lors d’une réponse calcique, quelle action caractérise le mode OFF ?

Des signaux favorisent une libération supplémentaire de calcium.
Des récepteurs libèrent du calcium dans le cytosol.
Des canaux permettent au calcium d’entrer dans le cytosol.
Des pompes et des échangeurs retirent le calcium du cytosol.

Des pompes et des échangeurs retirent le calcium du cytosol.

Explication

Le mode OFF correspond à l’élimination du calcium cytosolique par des pompes et des échangeurs. L’entrée ou la libération de calcium dans le cytosol relève du mode ON, et non du mode OFF.

44. Après la fixation de l’IP3 à son récepteur sur le réticulum endoplasmique, quel enchaînement peut se produire ?

Le récepteur s’ouvre, fait entrer du calcium dans le réticulum, puis ce calcium déclenche son stockage par CICR.
Le récepteur s’ouvre, libère du calcium dans le cytosol, puis ce calcium peut stimuler une libération supplémentaire par CICR.
Le récepteur s’ouvre, libère du calcium hors de la cellule, puis ce calcium inhibe toute libération supplémentaire par CICR.
Le récepteur se ferme, retire le calcium du cytosol, puis ce calcium active sa dégradation par CICR.

Le récepteur s’ouvre, libère du calcium dans le cytosol, puis ce calcium peut stimuler une libération supplémentaire par CICR.

Explication

L’IP3 ouvre son récepteur du réticulum endoplasmique, ce qui libère du calcium dans le cytosol; ce calcium peut ensuite amplifier la libération par CICR. L’enchaînement inverse, où le calcium serait transporté dans le réticulum, ne décrit pas l’action du récepteur activé par l’IP3.

45. Quelle propriété permet au monoxyde d’azote d’agir sur une cellule voisine ?

Il est transporté à travers la membrane par une pompe consommant de l’ATP.
Il se déplace entre les cellules en restant fixé à un récepteur membranaire.
Il est libéré dans une synapse et agit après fixation à un transporteur.
Il diffuse à travers la membrane plasmique et peut atteindre une autre cellule.

Il diffuse à travers la membrane plasmique et peut atteindre une autre cellule.

Explication

Le monoxyde d’azote est un signal diffusible qui traverse la membrane plasmique et peut agir sur une autre cellule. Le mécanisme décrit ne dépend pas d’un transport par pompe consommant de l’ATP.

46. Quelle organisation des domaines caractérise les monoxyde d’azote synthases et que synthétisent-elles ?

Un domaine oxydase N-terminal et un domaine réductase C-terminal; elles produisent du NO et de la calmoduline.
Un domaine réductase N-terminal et un domaine oxydase C-terminal; elles produisent du NO et du GMPc.
Un domaine réductase N-terminal et un domaine oxydase C-terminal; elles produisent de la citrulline et du calcium.
Un domaine oxydase N-terminal et un domaine réductase C-terminal; elles produisent du NO et de la citrulline.

Un domaine oxydase N-terminal et un domaine réductase C-terminal; elles produisent du NO et de la citrulline.

Explication

Les NOS possèdent un domaine oxydase du côté N-terminal et un domaine réductase du côté C-terminal, et synthétisent le NO ainsi que la citrulline. Le GMPc intervient en aval de la signalisation par le NO, mais n’est pas le produit indiqué de la NOS.

47. Quelle association entre forme de NOS et type cellulaire est correcte ?

iNOS est constitutive dans les cellules endothéliales, eNOS est inductible dans les macrophages, et nNOS est constitutive dans les cellules neurales.
iNOS est inductible notamment dans les macrophages, eNOS est constitutive dans les cellules neurales, et nNOS est constitutive dans l’endothélium.
iNOS est inductible notamment dans les macrophages, eNOS est constitutive dans l’endothélium et certains neurones, et nNOS est constitutive dans les cellules neurales.
iNOS est constitutive dans les cellules neurales, eNOS est inductible dans l’endothélium, et nNOS est constitutive dans les macrophages.

iNOS est inductible notamment dans les macrophages, eNOS est constitutive dans l’endothélium et certains neurones, et nNOS est constitutive dans les cellules neurales.

Explication

L’iNOS est inductible, notamment dans les macrophages, tandis que l’eNOS est constitutive dans les cellules endothéliales et certains neurones; la nNOS est constitutive dans les cellules neurales. L’association de l’eNOS aux macrophages confond ses caractéristiques avec celles de l’iNOS.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 91 flashcards sur Signalisation cellulaire moléculaire.

Que détermine l’expression régulée du génome concernant les récepteurs cellulaires ?

Les récepteurs que possède une cellule.

Quelles étapes suit la fixation d’un signal extracellulaire jusqu’à la réponse ?

Elle déclenche une transduction intracellulaire, active des voies de signalisation et des effecteurs, puis produit une réponse cellulaire.

Quels types d’effecteurs interviennent dans les voies de signalisation ?

Des facteurs de transcription, des protéines du cytosquelette, des enzymes du métabolisme et l’appareil de sécrétion.

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