Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure et fonctions générales
2. Classification et acides essentiels
3. Acides aminés aliphatiques
4. Proline et acides aminés aromatiques
5. Acides aminés hydroxylés et soufrés
6. Acides aminés acides et basiques
7. Catabolisme et acides aminés rares
8. Propriétés acido-basiques
9. Isomérie et rôles biologiques
10. Électrophorèse des acides aminés

📖 1. Structure et fonctions générales

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Petite molécule organique comportant un squelette carboné, une chaîne latérale R et une fonction amine ainsi qu’une fonction acide carboxylique portées par le carbone α, sauf la proline qui possède une amine secondaire.

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés naturels appartiennent majoritairement à la série L, mais certains acides aminés de série D, comme la D-sérine, sont utilisés par l’organisme.

Compléments

📌 Les acides aminés β et γ ne sont pas protéinogènes, car leur fonction amine est portée respectivement par le carbone β ou γ plutôt que par le carbone α.

• Il existe environ 300 acides aminés à l’état libre dans la nature, avec des rôles structuraux, énergétiques, métaboliques et fonctionnels.

💡 Astuce mémo

Protéinogène = intégré aux protéines, libre = fonction spécifique

📖 2. Classification et acides essentiels

📝 Points essentiels

• Les acides aminés protéinogènes comprennent 22 acides aminés, dont 20 standards codés directement par l’ADN nucléaire et 2 rares, la sélénocystéine et la pyrrolysine.

📌 Les acides aminés essentiels doivent être apportés par l’alimentation car leur synthèse est impossible ou insuffisante, tandis que les acides aminés non essentiels peuvent être synthétisés par l’organisme.

• Les neuf acides aminés essentiels sont :
  • la leucine
  • la thréonine
  • la lysine
  • le tryptophane
  • la phénylalanine
  • la valine
  • la méthionine
  • l’isoleucine
  • l’histidine

💡 Astuce mémo

PVT TIM HLL pour les neuf AA essentiels

📖 3. Acides aminés aliphatiques

★ À maîtriser

• La glycine est le plus petit acide aminé, avec une masse de 57 Da, et ne possède pas de carbone asymétrique.

• Dans le cycle de Felig, l’alanine transporte du pyruvate du muscle vers le foie, où celui-ci peut être utilisé pour former du glucose.

Compléments

• Les acides aminés ramifiés sont :
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine

📖 4. Proline et acides aminés aromatiques

📝 Points essentiels

• La proline est le seul acide aminé courant possédant une fonction amine secondaire cyclique, ce qui rigidifie sa structure et déstabilise les hélices α et les feuillets β.

• La prolyl-hydroxylase transforme la proline en hydroxyproline en présence de vitamine C et de Fe2+, et l’hydroxyproline contribue ensuite à la résistance du collagène.

📌 La phénylalanine est un acide aminé essentiel et précurseur de la tyrosine, tandis que la tyrosine est normalement non essentielle et précurseur des catécholamines, de la mélanine et des hormones thyroïdiennes.

• La phénylcétonurie résulte d’un déficit en phénylalanine hydroxylase, provoque l’accumulation de phénylalanine et est dépistée dès 72 heures de vie par le test de Guthrie.

💡 Astuce mémo

Déficit en vitamine C → défaut d’hydroxyproline → collagène fragilisé

📖 5. Acides aminés hydroxylés et soufrés

★ À maîtriser

• Deux cystéines s’oxydent pour former une cystine reliée par un pont disulfure, liaison covalente qui influence la structure tridimensionnelle des protéines.

• La méthionine est codée par AUG, qui constitue le codon start, et elle est donc le premier acide aminé des séquences protéiques avant un éventuel clivage.

Compléments

• La sérine et la thréonine possèdent un groupement hydroxyle phosphorylable et peuvent subir une O-glycosylation au niveau de l’appareil de Golgi.

💡 Astuce mémo

Cystéine forme des ponts S-S, méthionine n’en forme pas

📖 6. Acides aminés acides et basiques

📝 Points essentiels

• L’aspartate est le plus acide des acides aminés et porte une charge négative en raison de sa deuxième fonction carboxylique ionisable.

• L’arginine est l’acide aminé le plus basique grâce à son groupement guanidinium et intervient dans le cycle de l’urée ainsi que dans la synthèse de la créatine et de l’oxyde nitrique.

• Le glutamate est un neurotransmetteur excitateur du système nerveux central, tandis que le GABA, dérivé du glutamate, est un neurotransmetteur inhibiteur.

📖 7. Catabolisme et acides aminés rares

★ À maîtriser

• Le catabolisme des acides aminés libère d’abord le groupement α-aminé sous forme d’ammoniac, puis dégrade le squelette carboné en précurseurs du glucose ou des corps cétoniques.

📌 La leucine et la lysine sont uniquement cétogènes, tandis que la tyrosine, la phénylalanine, le tryptophane et l’isoleucine sont à la fois glucoformatrices et cétogènes.

Compléments

• La sélénocystéine est dérivée de la sérine et la pyrrolysine est dérivée de la lysine, et toutes deux sont directement incorporées lors de la traduction.

💡 Astuce mémo

Leucine et lysine sont cétogènes, les autres sont majoritairement glucoformateurs

📖 8. Propriétés acido-basiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Caractère amphotère : La capacité d’un acide aminé à se comporter à la fois comme un acide et comme une base grâce à ses groupements carboxyle et amine ionisables.

• Point isoélectrique : Le pH auquel un acide aminé est sous forme zwitterionique et possède une charge nette nulle, car ses charges positives et négatives se compensent.

📝 Points essentiels

📐 Formule - Pour un acide aminé à chaîne latérale non ionisable, le point isoélectrique se calcule par $pI = \frac{pK_{a1}+pK_{a2}}{2}$.

• Le pKa correspond au pH auquel 50 % des molécules sont ionisées et 50 % ne le sont pas.

💡 Astuce mémo

pH bas : protonation ; pHi : zwitterion ; pH haut : déprotonation

📖 9. Isomérie et rôles biologiques

★ À maîtriser

📌 Tous les acides aminés courants sauf la glycine possèdent au moins un carbone asymétrique et existent sous deux énantiomères non superposables, L et D.

Compléments

• La créatine est synthétisée dans le foie, puis stockée à 95 % dans le muscle squelettique où elle est transformée en phosphocréatine avant de contribuer à la production d’ATP.

💡 Astuce mémo

Série L/D ≠ pouvoir lévogyre/dextrogyre

📖 10. Électrophorèse des acides aminés

📝 Points essentiels

• En électrophorèse, un acide aminé chargé négativement migre vers l’anode, un acide aminé chargé positivement vers la cathode, et un acide aminé à son point isoélectrique ne migre pas.

💡 Astuce mémo

pH > pHi : anode ; pH = pHi : immobilité ; pH < pHi : cathode

📊 Tableaux de synthèse

Classification des acides aminés selon leur catabolisme