QCM : Acides aminés (11 questions)

Explication

La proline se distingue par une fonction amine secondaire intégrée à sa structure cyclique. Les acides aminés β, eux, se définissent par la position de leur fonction amine sur le carbone β, ce qui ne correspond pas à la proline.

Explication

Les acides aminés naturels sont majoritairement de série L, mais certaines formes D, comme la D-sérine, jouent aussi un rôle dans l’organisme. Dire que les formes D n’ont aucun rôle biologique confond rareté et absence de fonction.

Explication

Les acides aminés protéinogènes comprennent 22 molécules : 20 acides aminés standards et les deux formes rares que sont la sélénocystéine et la pyrrolysine. Les acides aminés ajoutés après la traduction ne sont pas comptés dans ce groupe.

Explication

Un acide aminé essentiel doit être fourni par l’alimentation lorsque sa synthèse par l’organisme est impossible ou insuffisante. L’incorporation dans les protéines ne définit pas l’essentialité nutritionnelle, car des acides aminés non essentiels peuvent aussi être incorporés.

Explication

Un acide aminé aliphatique ramifié possède une chaîne latérale carbonée organisée avec une branche, comme la valine, la leucine ou l’isoleucine. La présence d’un cycle aromatique, d’un hydroxyle ou d’un groupement guanidinium correspond à d’autres classifications structurales.

Explication

La phénylcétonurie résulte d’un déficit en phénylalanine hydroxylase, ce qui entraîne l’accumulation de phénylalanine. La prolyl-hydroxylase intervient plutôt dans la conversion de la proline en hydroxyproline, notamment pour la formation du collagène.

Explication

L’oxydation de deux cystéines forme une cystine reliée par un pont disulfure, ce qui contribue à stabiliser la conformation tridimensionnelle des protéines. La phosphorylation concerne notamment les groupements hydroxyle de la sérine et de la thréonine, tandis que l’initiation de la traduction dépend du codon AUG associé à la méthionine.

Explication

L’arginine possède un groupement guanidinium qui lui confère un caractère fortement basique et elle intervient notamment dans le cycle de l’urée, alors que l’aspartate est acide en raison de sa seconde fonction carboxylique ionisable. Les autres propositions attribuent à ces acides aminés des groupements ou des fonctions biologiques qui appartiennent à d’autres molécules.

Explication

La désamination libère d’abord le groupement α-aminé sous forme d’ammoniac, tandis que le squelette carboné peut alimenter la production de glucose ou de corps cétoniques. La formation d’urée constitue une étape ultérieure de prise en charge de l’azote et ne décrit pas directement la première conséquence du catabolisme.

Explication

Pour une chaîne latérale non ionisable, le point isoélectrique se calcule en faisant la moyenne des pKa des deux fonctions ionisables. Le pH de protonation complète correspond à un milieu acide et ne définit pas le point isoélectrique.

Explication

La glycine se distingue par l’absence de carbone asymétrique, car sa chaîne latérale est un atome d’hydrogène ; elle n’a donc pas d’énantiomères L et D. Les autres propositions lui attribuent à tort plusieurs centres chiraux ou une influence du pH sur sa série stéréochimique.