Fiche de révision : Acides aminés et biochimie

📋 Plan du Cours

1. Fondements de la biochimie
2. Composition et rôles des protéines
3. Définition et structure des acides aminés
4. Configuration et énantiomérie
5. Classification des chaînes latérales
6. Acides aminés particuliers
7. Acides aminés essentiels et dérivés
8. Propriétés acido-basiques
9. Point isoélectrique et charges
10. Réactions des acides aminés

📖 1. Fondements de la biochimie

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Étude des substances, des réactions et des procédés chimiques qui se produisent dans les organismes vivants, notamment dans l’organisme humain en médecine.

📝 Points essentiels

• Les quatre objectifs majeurs de la biochimie sont:
  • l’identification et la détermination quantitative des substances
  • l’analyse de leur structure
  • la détermination de leurs mécanismes de synthèse et de dégradation
  • la détermination de leurs rôles dans le fonctionnement de l’organisme

📌 Le catabolisme correspond aux réactions de dégradation des aliments, tandis que l’anabolisme correspond aux réactions de biosynthèse de composés nécessaires.

💡 Astuce mémo

Molécules → réactions → fonctionnement de l’organisme

📖 2. Composition et rôles des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéines : Polymères d’acides aminés reliés par des liaisons covalentes, dont l’ordre est spécifique de chaque protéine.

📝 Points essentiels

• Dans un corps humain normal, l’eau représente 62 % du poids corporel, les glucides 1 %, les lipides 15 % et les protéines 16 %.

• Les niveaux de structuration des protéines sont: la structure primaire, séquence d’acides aminés, la structure secondaire, organisation strictement locale, la structure tertiaire, organisation tridimensionnelle, la structure quaternaire, organisation multimérique

• Les protéines peuvent assurer des rôles structuraux, comme le collagène dans les tendons, les os et la peau et la kératine dans les cheveux et les ongles, ainsi que des rôles de transport, de défense, de catalyse, de régulation métabolique et de signalisation cellulaire.

💡 Astuce mémo

Structure des protéines versus fonctions biologiques

📖 3. Définition et structure des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Carbone alpha : Carbone asymétrique relié à quatre groupements différents : un carboxyle, une amine, un hydrogène et un groupement R.

★ À maîtriser

• Il existe 20 acides aminés classiques codés par le code génétique et un acide aminé rare, la sélénocystéine, retrouvé dans seulement 25 protéines humaines.

📌 La proline possède une amine secondaire et une structure cyclique, alors que les autres acides aminés standards possèdent généralement une amine primaire.

Compléments

• Le groupement R peut correspondre à:
  • l’hydrogène
  • des alcanes
  • des composés aromatiques
  • des alcools
  • des phénols
  • des thiols
  • des amides
  • des amines
  • des acides carboxyliques

💡 Astuce mémo

Un carbone central portant quatre groupes comme un carrefour moléculaire

📖 4. Configuration et énantiomérie

🔑 Notions clés & Définitions

• Énantiomères : Deux molécules images l’une de l’autre dans un miroir mais non superposables, correspondant ici aux configurations D et L.

★ À maîtriser

📌 La glycine est dépourvue de carbone asymétrique parce que son groupement R est un hydrogène, ce qui donne deux hydrogènes liés au carbone central.

📌 Dans une projection de Fischer d’un acide aminé, le carboxylate est placé au sommet et le groupement R en bas ; l’amine à gauche indique la forme L et l’amine à droite la forme D.

Compléments

• Les acides aminés incorporés dans les protéines des mammifères appartiennent à la série L, tandis que les acides aminés D peuvent être présents dans de petits peptides de plantes, de bactéries et d’antibiotiques.

💡 Astuce mémo

Glucides D, acides aminés protéiques L

📖 5. Classification des chaînes latérales

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés apolaires possèdent une chaîne latérale hydrophobe qui se regroupe au cœur des protéines solubles, tandis que les acides aminés polaires hydrophiles se localisent préférentiellement à leur surface en contact avec l’eau.

• Les acides aminés polaires chargés comprennent:
  • l’aspartate
  • le glutamate
  • la lysine
  • l’arginine
  • l’histidine

Compléments

• Les acides aminés polaires non chargés peuvent participer à des liaisons hydrogène avec l’eau grâce aux charges partielles de leurs groupements R.

• Les acides aminés sont désignés par un code à trois lettres ou par une lettre unique, et leur classification dépend de la structure et de la polarité de leur chaîne latérale R.

💡 Astuce mémo

Apolaires au cœur, polaires à la surface

📖 6. Acides aminés particuliers

📝 Points essentiels

• La sélénocystéine est incorporée directement par le ribosome après reprogrammation du codon stop UGA et ne possède pas de codon spécifique.

📌 La sélénocystéine ressemble structurellement à la cystéine par le remplacement du soufre par du sélénium, mais elle dérive métaboliquement de la sérine.

• La glycine est l’exception dépourvue de carbone asymétrique et la proline est l’exception possédant une structure cyclique et une amine secondaire.

💡 Astuce mémo

Glycine sans asymétrie, proline cyclique, sélénocystéine reprogrammée

📖 7. Acides aminés essentiels et dérivés

★ À maîtriser

📌 Chez l’adulte, un acide aminé essentiel ne peut pas être synthétisé par l’organisme et doit donc être apporté exclusivement par l’alimentation.

• Il existe huit acides aminés essentiels chez l’adulte et dix chez l’enfant, car l’arginine et l’histidine s’ajoutent chez l’enfant en raison de l’immaturité de leurs enzymes de synthèse.

• L’hydroxylation de la proline forme la 4-hydroxyproline du collagène, la carboxylation du glutamate permet la fixation du calcium, la phosphorylation modifie l’activité protéique et l’acétylation de la lysine intervient dans les histones liées à l’ADN.

Compléments

• Environ 300 acides aminés supplémentaires non codés par le génome sont présents dans les cellules, mais ils ne sont pas tous des constituants des protéines.

💡 Astuce mémo

Codage → modification → dérivation métabolique

📖 8. Propriétés acido-basiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Molécule amphotère : Molécule pouvant agir comme un acide ou comme une base ; les acides aminés possèdent cette propriété grâce à leurs groupes alpha-carboxyle et alpha-amine.

📝 Points essentiels

📐 Formule — L’équation de Henderson-Hasselbalch est $pH = pK_a + \log\left(\frac{[A^-]}{[AH]}\right)$, où [A−] est la concentration de la base et [AH] celle de l’acide.

📌 Lorsque le pH est inférieur au pKa, la forme protonée domine, tandis que lorsque le pH est supérieur au pKa, la forme déprotonée domine.

• Le pKa est le pH pour lequel 50 % d’un groupement est protoné et 50 % est déprotoné.

💡 Astuce mémo

pH bas protoné → pI neutre → pH haut déprotoné

📖 9. Point isoélectrique et charges

🔑 Notions clés & Définitions

• Point isoélectrique : pH pour lequel la charge globale d’un acide aminé, d’un peptide ou d’une protéine est nulle et où la forme zwitterionique prédomine.

★ À maîtriser

📐 Formule — Pour un acide aminé dont la chaîne latérale ne possède pas de groupement dissociable, le point isoélectrique se calcule par $pI = \frac{pK_1+pK_2}{2}$, avec pK1 celui du COOH et pK2 celui du NH3+.

Compléments

• Pour la glycine, dont les pKa sont environ 2,2 pour le carboxyle et 9,4 pour l’amine, le point isoélectrique vaut 5,8.

• L’aspartate possède trois groupements ionisables avec pK1 = 1,88, pK2 = 3,65 et pK3 = 9,6 ; son point isoélectrique est de 2,77.

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pKa protoné, pH supérieur au pKa déprotoné

📖 10. Réactions des acides aminés

★ À maîtriser

• 🔄 Quand le pH augmente, la glycine passe: d’une forme cationique positive, à une forme zwitterionique neutre au point isoélectrique, à une forme anionique négative

• Sur le groupement amine, les principales réactions sont: la transamination avec un alpha-céto-acide, la désamination oxydative produisant un alpha-céto-acide, l’amidation participant à une liaison peptidique

• Sur le groupement carboxyle, la décarboxylation transforme l’acide aminé en amine et l’amidation participe à la formation d’une liaison peptidique.

Compléments

• La décarboxylation de l’histidine produit l’histamine, celle du 5-hydroxytryptophane produit la sérotonine et celle du glutamate produit le GABA, un neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central.

💡 Astuce mémo

Amine transférée ou supprimée, carboxyle amidé ou supprimé

📊 Tableaux de synthèse

Classification des acides aminés