Qu'est-ce que la biochimie étudie dans les organismes vivants ?
Les substances, réactions et procédés chimiques.
Quels sont les quatre objectifs majeurs de la biochimie ?
Identifier, analyser, déterminer synthèse/dégradation, et rôles des substances.
Que correspond le catabolisme en biochimie ?
Aux réactions de dégradation des aliments.
Que correspond l'anabolisme en biochimie ?
Aux réactions de biosynthèse de composés nécessaires.
Quel pourcentage du poids corporel humain est constitué d'eau ?
L'eau représente 62 % du poids corporel.
Qu'est-ce qu'une protéine ?
Une protéine est un polymère d'acides aminés liés par des liaisons covalentes.
Que correspond la structure primaire d'une protéine ?
La structure primaire correspond à la séquence d'acides aminés.
Que correspond la structure secondaire d'une protéine ?
La structure secondaire correspond à l'organisation locale des acides aminés.
Que correspond la structure tertiaire d'une protéine ?
La structure tertiaire correspond à l'organisation tridimensionnelle de la protéine.
Que correspond la structure quaternaire d'une protéine ?
La structure quaternaire correspond à l'organisation multimérique de la protéine.
Quels rôles structuraux les protéines peuvent-elles assurer ?
Les protéines assurent des rôles structuraux comme le collagène et la kératine.
Quels autres rôles les protéines peuvent-elles avoir ?
Les protéines ont des rôles de transport, défense, catalyse, régulation et signalisation.
Combien d'acides aminés classiques sont codés par le code génétique ?
Il existe 20 acides aminés classiques codés par le code génétique.
Quel acide aminé rare est retrouvé dans seulement 25 protéines humaines ?
La sélénocystéine est l'acide aminé rare retrouvé dans 25 protéines humaines.
Qu'est-ce que le carbone alpha dans un acide aminé ?
Le carbone alpha est un carbone asymétrique lié à quatre groupements différents.
Quels sont les quatre groupements liés au carbone alpha ?
Un carboxyle, une amine, un hydrogène et un groupement R sont liés au carbone alpha.
Quelle est la particularité de la proline parmi les acides aminés standards ?
La proline possède une amine secondaire et une structure cyclique.
Quel type d'amine possèdent généralement les autres acides aminés standards ?
Ils possèdent généralement une amine primaire.
Combien de types de composés organiques peut représenter le groupement R ?
Le groupement R peut appartenir à neuf types de composés organiques.
Citez trois types de composés organiques que peut représenter le groupement R.
Le groupement R peut être un hydrogène, un alcane ou un composé aromatique.
Pourquoi la glycine est-elle dépourvue de carbone asymétrique ?
Parce que son groupement R est un hydrogène, donnant deux hydrogènes au carbone central.
Que sont les énantiomères en chimie organique ?
Deux molécules images l’une de l’autre dans un miroir mais non superposables.
Quelles configurations correspondent aux énantiomères D et L ?
Les configurations D et L sont les deux énantiomères.
Comment est positionné le carboxylate dans une projection de Fischer d’un acide aminé ?
Le carboxylate est placé au sommet.
Que signifie la position de l’amine à gauche dans une projection de Fischer ?
Elle indique la forme L de l’acide aminé.
À quelle série appartiennent les acides aminés dans les protéines des mammifères ?
Ils appartiennent à la série L.
Où trouve-t-on des acides aminés de la série D ?
Dans de petits peptides de plantes, bactéries et antibiotiques.
Quelle caractéristique ont les chaînes latérales des acides aminés apolaires ?
Elles sont hydrophobes.
Où se localisent les acides aminés polaires hydrophiles dans les protéines solubles ?
À leur surface en contact avec l’eau.
Quels acides aminés polaires sont chargés négativement ?
L’aspartate et le glutamate.
Quels acides aminés polaires sont chargés positivement ?
La lysine, l’arginine et l’histidine.
Comment les acides aminés polaires non chargés interagissent-ils avec l’eau ?
Par des liaisons hydrogène grâce aux charges partielles de leurs groupements R.
Par quels codes les acides aminés sont-ils désignés ?
Par un code à trois lettres ou une lettre unique.
De quoi dépend la classification des acides aminés ?
De la structure et de la polarité de leur chaîne latérale R.
Comment la sélénocystéine est-elle incorporée par le ribosome ?
Par reprogrammation du codon stop UGA.
La sélénocystéine possède-t-elle un codon spécifique ?
Non, elle n'a pas de codon spécifique.
Quelle différence structurelle distingue la sélénocystéine de la cystéine ?
Le soufre est remplacé par du sélénium.
De quel acide aminé la sélénocystéine dérive-t-elle métaboliquement ?
Elle dérive de la sérine.
Quelle exception la glycine présente-t-elle parmi les acides aminés ?
Elle est dépourvue de carbone asymétrique.
Quelle particularité structurelle distingue la proline des autres acides aminés ?
Elle possède une structure cyclique et une amine secondaire.
Qu'impose un acide aminé essentiel chez l'adulte ?
Il doit être apporté exclusivement par l'alimentation.
Combien d'acides aminés essentiels existent chez l'adulte ?
Il en existe huit.
Pourquoi l'arginine et l'histidine sont-elles essentielles chez l'enfant ?
À cause de l'immaturité de leurs enzymes de synthèse.
Combien d'acides aminés non codés par le génome sont présents dans les cellules ?
Environ 300.
Tous les acides aminés non codés sont-ils des constituants des protéines ?
Non, ils ne le sont pas tous.
Quel est le rôle de l'hydroxylation de la proline ?
Elle forme la 4-hydroxyproline du collagène.
Que permet la carboxylation du glutamate ?
La fixation du calcium.
Quelle modification protéique intervient dans les histones liées à l'ADN ?
L'acétylation de la lysine.
Qu'est-ce qu'une molécule amphotère ?
Une molécule pouvant agir comme acide ou base.
Quelle propriété des acides aminés vient de leurs groupes alpha-carboxyle et alpha-amine ?
Ils sont amphotères.
Quelle est l'équation de Henderson-Hasselbalch ?
Que représente [A⁻] dans l'équation de Henderson-Hasselbalch ?
La concentration de la base.
Que représente [AH] dans l'équation de Henderson-Hasselbalch ?
La concentration de l'acide.
Que se passe-t-il quand le pH est inférieur au pKa ?
La forme protonée domine.
Que se passe-t-il quand le pH est supérieur au pKa ?
La forme déprotonée domine.
Que signifie le pKa d'un groupement ?
Le pH où 50 % est protoné et 50 % déprotoné.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'une protéine ?
C'est le pH où sa charge globale est nulle et la forme zwitterionique prédomine.
Comment calcule-t-on le point isoélectrique d'un acide aminé sans groupement dissociable ?
On calcule avec pK1 du COOH et pK2 du NH3+.
Quels sont les pKa de la glycine pour le carboxyle et l'amine ?
Environ 2,2 pour le carboxyle et 9,4 pour l'amine.
Quel est le point isoélectrique de la glycine ?
Il vaut environ 5,8.
Combien de groupements ionisables possède l'aspartate ?
Il possède trois groupements ionisables.
Quels sont les pK de l'aspartate ?
pK1 = 1,88, pK2 = 3,65 et pK3 = 9,6.
Quel est le point isoélectrique de l'aspartate ?
Il est de 2,77.
Que devient la glycine quand le pH augmente jusqu'au point isoélectrique ?
Elle passe d'une forme cationique positive à une forme zwitterionique neutre.
Que produit la transamination sur le groupement amine ?
Un alpha-céto-acide.
Quel rôle joue l'amidation sur le groupement amine ?
Elle participe à la formation d'une liaison peptidique.
Que produit la décarboxylation sur le groupement carboxyle ?
Elle transforme l'acide aminé en amine.
Quel rôle joue l'amidation sur le groupement carboxyle ?
Elle participe à la formation d'une liaison peptidique.
Quel produit résulte de la décarboxylation de l'histidine ?
L'histamine.
Quel produit résulte de la décarboxylation du 5-hydroxytryptophane ?
La sérotonine.
Quel neurotransmetteur inhibiteur est produit par décarboxylation du glutamate ?
Le GABA.
Teste tes connaissances avec un QCM de 30 questions sur Acides aminés et biochimie.
1. Quels groupements sont liés au carbone alpha d’un acide aminé ?
2. Que caractérise le point isoélectrique d’un acide aminé, d’un peptide ou d’une protéine ?
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