Fiche de révision : Acides aminés et propriétés physico-chimiques

📋 Plan du Cours

1. Fondements de la biochimie cellulaire
2. Structure et rôles des protéines
3. Structure générale des acides aminés
4. Homéostasie et devenir des acides aminés
5. Classification des acides aminés
6. Acides aminés essentiels et stéréochimie
7. Propriétés spectrales et ioniques
8. pKa, pHi et charge nette
9. Applications analytiques des acides aminés

📖 1. Fondements de la biochimie cellulaire

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Étude de la structure et de la composition de la matière vivante ainsi que des réactions chimiques qui ont lieu dans l’organisme des êtres vivants.

★ À maîtriser

• Les principales molécules biochimiques sont:

  • les acides nucléiques
  • les acides aminés et protéines
  • les glucides
  • les lipides

• Les molécules organiques de la matière vivante possèdent un squelette carboné.

• La règle du CHON indique que le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote constituent l’écrasante majorité de la masse d’une cellule animale.

Compléments

• Le carbone 12 possède quatre liaisons covalentes et peut notamment former le méthane $CH_4$.

💡 Astuce mémo

CHON : carbone, hydrogène, oxygène, azote

📖 2. Structure et rôles des protéines

★ À maîtriser

📌 Un acide aminé est une unité de base, tandis qu’une protéine est un polymère constitué par l’association d’acides aminés.

• Il existe 20 acides aminés standards protéinogènes, universellement distribués chez les êtres vivants connus.

• Les principales fonctions protéiques sont:

  • immunitaires
  • sanguines
  • enzymatiques
  • membranaires
  • structurales
  • musculaires
  • de signalisation

Compléments

• Chaque cellule fabrique en moyenne 15 000 protéines différentes, tandis que l’être humain possède environ 100 000 protéines différentes.

💡 Astuce mémo

Les acides aminés comme briques assemblées en protéines

📖 3. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Acide organique contenant un groupement amine.

★ À maîtriser

• Un acide aminé protéinogène est un acide α-aminé dont les fonctions carboxylique $-COOH$ et amine primaire $-NH_2$ sont portées par le même carbone α.

📌 Les acides aminés protéinogènes entrent dans la constitution des protéines, tandis que les acides aminés non-protéinogènes n’y entrent pas.

• La synthèse d’une protéine assemble séquentiellement des monomères, tandis que son hydrolyse libère des acides aminés par clivage des liaisons peptidiques.

Compléments

• Les acides aminés non-protéinogènes comprennent notamment l’ornithine et l’acide γ-aminobutyrique, et environ 500 molécules de ce type ont une fonction dans l’organisme.

💡 Astuce mémo

Protéinogène = intégré aux protéines ; non-protéinogène = rôle libre

📖 4. Homéostasie et devenir des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Homéostasie : Capacité à maintenir un équilibre constant.

★ À maîtriser

• Le catabolisme des acides aminés commence par l’élimination du groupement α-aminé par désamination ou transamination, ce qui libère de l’ammoniac toxique ensuite converti en urée dans le foie.

• Le squelette carboné des acides aminés fournit 10 % à 20 % de l’apport énergétique global.

📌 Les acides aminés glucoformateurs sont convertis en glucose, tandis que les acides aminés cétogènes sont convertis en corps cétoniques ou en lipides.

Compléments

• Le pool intracellulaire d’acides aminés libres est d’environ 70 g.

💡 Astuce mémo

Élimination de l’amine → ammoniac → urée

📖 5. Classification des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés non-polaires comprennent:

  • la glycine
  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine

• Les acides aminés hydroxylés sont la sérine et la thréonine, dont le radical polaire forme des liaisons avec l’eau.

• Les acides aminés dicarboxyliques sont l’acide aspartique et l’acide glutamique, tandis que leurs amides sont l’asparagine et la glutamine.

• Les acides aminés dibasiques sont la lysine, l’arginine et l’histidine, dont les chaînes latérales portent respectivement une fonction amine, un groupement guanidyle et un groupement imidazole.

• Les acides aminés soufrés sont la cystéine, qui possède un groupement thiol capable de former des ponts disulfures, et la méthionine, qui possède un groupement thioéther.

Compléments

• Les acides aminés aromatiques sont la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane, tandis que la proline et l’hydroxyproline sont des acides iminés à chaîne latérale cyclisée.

📖 6. Acides aminés essentiels et stéréochimie

★ À maîtriser

• Chez l’adulte, les acides aminés essentiels sont:

  • la méthionine
  • la leucine
  • la valine
  • la lysine
  • l’isoleucine
  • la phénylalanine
  • le tryptophane
  • la thréonine

• À l’exception de la glycine, tous les acides aminés possèdent un carbone α asymétrique lié à quatre substituants différents.

• Dans la représentation de Fischer, le groupement $-NH_2$ est à gauche pour la série L, et seuls les isomères de série L sont intégrés dans les protéines.

Compléments

• Chez l’enfant, l’histidine s’ajoute aux huit acides aminés essentiels de l’adulte, et chez le nourrisson l’arginine s’y ajoute également.

• La proline est un acide iminé dont la chaîne latérale se referme sur le groupement amine et crée des coudes rigides dans les protéines.

💡 Astuce mémo

Série L incorporée aux protéines, série D non sélectionnée par le vivant

📖 7. Propriétés spectrales et ioniques

🔑 Notions clés & Définitions

• Groupement ionisable : Groupement qui existe en solution sous une forme chargée et une forme neutre, selon la concentration en protons.

📝 Points essentiels

• Le tryptophane, la tyrosine et, dans une moindre mesure, la phénylalanine absorbent les ultraviolets avec un pic caractéristique à 280 nm.

📐 Formule — L’absorbance d’une solution suit la loi de Beer-Lambert $A=\varepsilon l c$, où $A$ est l’absorbance, $\varepsilon$ le coefficient d’extinction molaire, $l$ la longueur du trajet optique et $c$ la concentration molaire.

📐 Formule — Le pH est défini par $pH=-\log[H^+]$, donc la concentration en protons vérifie $[H^+]=10^{-pH}$.

• Les acides aminés possèdent au moins deux groupements ionisables : la fonction amine et la fonction carboxylique.

📖 8. pKa, pHi et charge nette

🔑 Notions clés & Définitions

• pH isoélectrique : pH pour lequel la charge nette d’un acide aminé est nulle.

★ À maîtriser

📐 Formule — La constante d’acidité vérifie $K_a=\frac{[A^-][H^+]}{[HA]}$ et le pKa vérifie $pK_a=-\log(K_a)$.

• Le pKa d’une fonction carboxylique est généralement compris entre 2 et 4, tandis que celui d’une fonction amine est compris entre 9 et 12.

📐 Formule — Pour un acide aminé sans fonction ionisable sur le radical, le pHi vérifie $pH_i=\frac{pK_{a1}+pK_{a2}}{2}$.

• Les acides aminés monoaminés et monocarboxyliques ont un pHi proche de 6, les acides aminés dicarboxyliques un pHi proche de 3 et les acides aminés dibasiques un pHi proche de 10.

• Le pH plasmatique normal est de 7,40 ± 0,02, compris entre 7,38 et 7,42, et la grande majorité des acides aminés et des protéines sont négatifs à ce pH physiologique.

Compléments

• Les acides aminés à chaîne latérale ionisable sont:
  • l’aspartate
  • le glutamate
  • l’histidine
  • l’arginine
  • la lysine
  • la cystéine
  • la tyrosine

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pHi → charge positive ; pH supérieur au pHi → charge négative

📖 9. Applications analytiques des acides aminés

★ À maîtriser

• 🔄 La courbe de titration permet de:

  1. déterminer les pKa
  2. prédire la charge à un pH donné
  3. définir les régions tampons

• En électrophorèse, les acides aminés migrent vers l’électrode opposée à leur charge, et plus la différence entre le pH et le pHi est grande, plus leur migration est importante.

• En chromatographie par échange d’ions, les acides aminés se fixent sur une résine chargée par liaisons ioniques, puis sont élués grâce à un gradient de pH.

• Lors d’une chromatographie par échange d’ions, le maximum d’un acide aminé décroché de la colonne apparaît au pH égal à son pHi.

Compléments

• La révélation des acides aminés après électrophorèse sur papier se fait par coloration à la ninhydrine.

📌 L’électrophorèse sur papier est rapide, peu coûteuse et non quantitative, tandis que la chromatographie est quantitative et permet de récupérer les échantillons séparés.

💡 Astuce mémo

Ioniser, séparer, éluer, identifier

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison des familles d’acides aminés

Effet du pH sur la charge