QCM : Acides aminés et propriétés physico-chimiques — 24 questions

Questions et réponses du QCM

1. Concernant les fondements de la biochimie cellulaire :

La biochimie analyse la structure et la composition de la matière vivante.
Les principales molécules biochimiques comprennent les glucides et les lipides.
Les molécules organiques de la matière vivante possèdent un squelette carboné.
Les principales molécules biochimiques comprennent les vitamines et les minéraux.
La biochimie étudie principalement les phénomènes physiques des écosystèmes.

La biochimie analyse la structure et la composition de la matière vivante. · Les principales molécules biochimiques comprennent les glucides et les lipides. · Les molécules organiques de la matière vivante possèdent un squelette carboné.

Explication

La biochimie étudie la composition et la structure de la matière vivante ainsi que les réactions qui s’y déroulent. Les molécules organiques possèdent un squelette carboné, et les principales familles comprennent notamment les acides nucléiques, les protéines, les glucides et les lipides.

2. Parmi les propositions suivantes concernant les principales molécules biochimiques, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les lipides appartiennent aux molécules exclusivement présentes dans le noyau.
Les minéraux possèdent un squelette carboné dans la matière vivante.
Les vitamines constituent une famille principale de molécules biochimiques.
Les acides nucléiques font partie des principales molécules biochimiques.
Les glucides font partie des principales molécules biochimiques.

Les acides nucléiques font partie des principales molécules biochimiques. · Les glucides font partie des principales molécules biochimiques.

Explication

Les acides nucléiques, les acides aminés et protéines, les glucides et les lipides constituent les principales familles biochimiques. Les vitamines ne figurent pas dans cette liste, tandis que les molécules organiques sont caractérisées par un squelette carboné.

3. Les caractéristiques du carbone et de la règle du CHON comprennent :

Le soufre remplace l’hydrogène dans la règle du CHON.
Le carbone 12 possède cinq liaisons covalentes dans le méthane.
Le méthane CH4CH_4 illustre une molécule formée par le carbone.
Le carbone 12 possède quatre liaisons covalentes.
L’oxygène appartient aux éléments principaux de la règle du CHON.

Le méthane $$CH_4$$ illustre une molécule formée par le carbone. · Le carbone 12 possède quatre liaisons covalentes. · L’oxygène appartient aux éléments principaux de la règle du CHON.

Explication

Le carbone 12 possède quatre liaisons covalentes et peut notamment former le méthane CH4CH_4. La règle du CHON concerne le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote ; elle n’inclut donc pas le soufre comme élément constitutif de cette majorité.

4. Parmi les rôles et la diversité des protéines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les protéines peuvent exercer des fonctions immunitaires et sanguines.
L’être humain possède environ 15 000 protéines différentes.
Les protéines peuvent jouer des rôles membranaires et structuraux.
Une cellule fabrique en moyenne environ 100 000 protéines différentes.
Les protéines peuvent participer à la signalisation cellulaire.

Les protéines peuvent exercer des fonctions immunitaires et sanguines. · Les protéines peuvent jouer des rôles membranaires et structuraux. · Les protéines peuvent participer à la signalisation cellulaire.

Explication

Les protéines remplissent notamment des fonctions immunitaires, sanguines, enzymatiques, membranaires, structurales, musculaires et de signalisation. Le nombre moyen indiqué est d’environ 15 000 protéines différentes par cellule et d’environ 100 000 chez l’être humain, et non l’inverse.

5. Concernant la structure générale des acides aminés :

Un acide aminé protéinogène porte sa fonction amine sur le carbone γ.
Les fonctions portées par le carbone α comprennent une fonction carboxylique.
Un acide aminé est un acide organique contenant un groupement amine.
Un acide aminé est défini par la présence d’un groupement phosphate.
Un acide aminé protéinogène possède ses fonctions sur le carbone α.

Un acide aminé est un acide organique contenant un groupement amine. · Un acide aminé protéinogène possède ses fonctions sur le carbone α.

Explication

Un acide aminé est un acide organique contenant un groupement amine. Dans un acide aminé protéinogène, les fonctions carboxylique et amine primaire sont portées par le même carbone α, contrairement aux acides β- ou γ-aminés.

6. Un acide aminé protéinogène se caractérise par :

Une fonction carboxylique −COOH-COOH portée par le carbone α.
Une fonction amine primaire −NH2-NH_2 portée par le carbone α.
Une incorporation dans la constitution des protéines.
Une fonction amine portée par le carbone β dans la structure α-aminée.
Une absence d’implication dans la constitution des protéines.

Une fonction carboxylique $$-COOH$$ portée par le carbone α. · Une fonction amine primaire $$-NH_2$$ portée par le carbone α. · Une incorporation dans la constitution des protéines.

Explication

Un acide α-aminé porte ses fonctions carboxylique −COOH-COOH et amine primaire −NH2-NH_2 sur le même carbone α. Les acides aminés protéinogènes entrent dans la constitution des protéines, contrairement aux acides aminés non-protéinogènes.

7. À propos de la synthèse, de l’hydrolyse et des acides aminés non-protéinogènes :

L’hydrolyse protéique libère des acides aminés par clivage peptidique.
L’acide γ-aminobutyrique est un acide aminé protéinogène.
L’ornithine appartient aux acides aminés non-protéinogènes.
L’hydrolyse assemble les monomères en séquence protéique.
La synthèse protéique assemble séquentiellement des monomères.

L’hydrolyse protéique libère des acides aminés par clivage peptidique. · L’ornithine appartient aux acides aminés non-protéinogènes. · La synthèse protéique assemble séquentiellement des monomères.

Explication

La synthèse assemble séquentiellement des monomères, tandis que l’hydrolyse libère des acides aminés par clivage des liaisons peptidiques. Les acides aminés non-protéinogènes comprennent notamment l’ornithine et l’acide γ-aminobutyrique, et environ 500 molécules de ce type ont une fonction dans l’organisme.

8. Concernant l’homéostasie et le devenir des acides aminés :

Le pool intracellulaire d’acides aminés libres représente environ 40 g.
Le catabolisme des acides aminés commence par la conversion de l’urée en ammoniac.
Les acides aminés cétogènes sont convertis en glucose dans les voies métaboliques.
Le squelette carboné des acides aminés fournit 10 à 20 % de l’apport énergétique global.
L’homéostasie maintient un équilibre interne constant dans l’organisme.

Le squelette carboné des acides aminés fournit 10 à 20 % de l’apport énergétique global. · L’homéostasie maintient un équilibre interne constant dans l’organisme.

Explication

L’homéostasie correspond au maintien d’un équilibre constant. Le squelette carboné fournit entre 10 et 20 % de l’apport énergétique global, tandis que les acides aminés cétogènes donnent des corps cétoniques ou des lipides, et non du glucose.

9. Les devenirs métaboliques des acides aminés comprennent :

Les acides aminés glucoformateurs sont transformés en urée par le foie.
Les acides aminés glucoformateurs peuvent être convertis en glucose.
Le pool intracellulaire d’acides aminés libres est d’environ 70 g.
Le squelette carboné contribue à hauteur de 10 à 20 % de l’apport énergétique global.
Les acides aminés cétogènes peuvent produire des corps cétoniques ou des lipides.

Les acides aminés glucoformateurs peuvent être convertis en glucose. · Le pool intracellulaire d’acides aminés libres est d’environ 70 g. · Le squelette carboné contribue à hauteur de 10 à 20 % de l’apport énergétique global. · Les acides aminés cétogènes peuvent produire des corps cétoniques ou des lipides.

Explication

Les acides aminés glucoformateurs peuvent être convertis en glucose. Les acides aminés cétogènes donnent des corps cétoniques ou des lipides, le squelette carboné fournit 10 à 20 % de l’énergie globale, et le pool libre intracellulaire vaut environ 70 g.

10. Quelles sont les réponses exactes au sujet de l’homéostasie et du devenir des acides aminés ?

L’homéostasie désigne la capacité à maintenir un équilibre constant.
La désamination ou la transamination libère de l’ammoniac.
Le squelette carboné fournit 10 à 20 % de l’apport énergétique global.
Le foie convertit l’ammoniac en urée.
Le pool intracellulaire d’acides aminés libres est proche de 20 g.

L’homéostasie désigne la capacité à maintenir un équilibre constant. · La désamination ou la transamination libère de l’ammoniac. · Le squelette carboné fournit 10 à 20 % de l’apport énergétique global. · Le foie convertit l’ammoniac en urée.

Explication

Le maintien d’un équilibre constant définit l’homéostasie. La désamination ou la transamination libère l’ammoniac, ensuite converti en urée dans le foie ; le squelette carboné fournit 10 à 20 % de l’énergie et le pool libre vaut environ 70 g.

11. Concernant la classification des acides aminés, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La sérine et la thréonine possèdent des radicaux hydroxylés polaires.
La glycine, l’alanine, la valine, la leucine et l’isoleucine sont hydrophobes.
La méthionine possède un groupement thiol capable de former des ponts disulfures.
La cystéine possède un thiol capable de former des ponts disulfures.
L’acide aspartique et l’acide glutamique sont des acides aminés dicarboxyliques.

La sérine et la thréonine possèdent des radicaux hydroxylés polaires. · La glycine, l’alanine, la valine, la leucine et l’isoleucine sont hydrophobes. · La cystéine possède un thiol capable de former des ponts disulfures. · L’acide aspartique et l’acide glutamique sont des acides aminés dicarboxyliques.

Explication

Les acides aminés non polaires ou hydrophobes comprennent la glycine, l’alanine, la valine, la leucine et l’isoleucine. La sérine et la thréonine sont hydroxylées ; l’aspartate et le glutamate sont dicarboxyliques, tandis que la cystéine possède un thiol et la méthionine un thioéther.

12. Parmi les propositions suivantes concernant les fonctions des acides aminés, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

L’asparagine et la glutamine sont les amides correspondantes des acides dicarboxyliques.
La cystéine porte un groupement thiol pouvant former des ponts disulfures.
La lysine, l’arginine et l’histidine appartiennent aux acides aminés dibasiques.
La méthionine possède un groupement thioéther dans sa chaîne latérale.
La sérine et la thréonine portent des groupements guanidyle dans leurs chaînes latérales.

L’asparagine et la glutamine sont les amides correspondantes des acides dicarboxyliques. · La cystéine porte un groupement thiol pouvant former des ponts disulfures. · La lysine, l’arginine et l’histidine appartiennent aux acides aminés dibasiques. · La méthionine possède un groupement thioéther dans sa chaîne latérale.

Explication

Les acides aminés dicarboxyliques sont l’acide aspartique et l’acide glutamique, tandis que leurs amides sont l’asparagine et la glutamine. Les acides aminés dibasiques sont la lysine, l’arginine et l’histidine ; la cystéine porte un thiol et la méthionine un thioéther.

13. À propos des groupements caractéristiques des acides aminés, quelles propositions sont exactes ?

L’histidine possède un groupement imidazole dans sa chaîne latérale.
La lysine possède une fonction amine sur sa chaîne latérale.
La tyrosine possède un groupement thioéther dans sa chaîne latérale.
L’arginine porte un groupement guanidyle dans sa chaîne latérale.
La proline et l’hydroxyproline sont des acides iminés à chaîne latérale cyclisée.

L’histidine possède un groupement imidazole dans sa chaîne latérale. · La lysine possède une fonction amine sur sa chaîne latérale. · L’arginine porte un groupement guanidyle dans sa chaîne latérale. · La proline et l’hydroxyproline sont des acides iminés à chaîne latérale cyclisée.

Explication

La lysine, l’arginine et l’histidine sont dibasiques et portent respectivement une amine, un guanidyle et un imidazole. Les acides aminés aromatiques sont la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane ; la proline et l’hydroxyproline sont des acides iminés cyclisés.

14. Les caractéristiques structurales des acides aminés soufrés et aromatiques comprennent :

La méthionine contient un groupement thioéther.
La cystéine peut participer à la formation de ponts disulfures.
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont aromatiques.
La cystéine possède un groupement thiol dans sa chaîne latérale.
La proline et l’hydroxyproline sont des acides aminés dicarboxyliques.

La méthionine contient un groupement thioéther. · La cystéine peut participer à la formation de ponts disulfures. · La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont aromatiques. · La cystéine possède un groupement thiol dans sa chaîne latérale.

Explication

La cystéine porte un thiol pouvant former des ponts disulfures, alors que la méthionine porte un thioéther. Les acides aminés aromatiques sont la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane ; la proline et l’hydroxyproline sont des acides iminés cyclisés.

15. Concernant les acides aminés essentiels selon l’âge :

L’histidine s’ajoute aux acides aminés essentiels chez l’enfant.
La liste adulte comprend huit acides aminés essentiels.
La glycine fait partie des huit acides aminés essentiels de l’adulte.
La méthionine, la leucine, la valine, la lysine et l’isoleucine sont essentielles chez l’adulte.
L’arginine s’ajoute également chez le nourrisson.

L’histidine s’ajoute aux acides aminés essentiels chez l’enfant. · La liste adulte comprend huit acides aminés essentiels. · La méthionine, la leucine, la valine, la lysine et l’isoleucine sont essentielles chez l’adulte. · L’arginine s’ajoute également chez le nourrisson.

Explication

Chez l’adulte, les huit acides aminés essentiels comprennent notamment la méthionine, la leucine, la valine, la lysine et l’isoleucine. Chez l’enfant, l’histidine s’ajoute à cette liste ; chez le nourrisson, l’arginine s’y ajoute également, et la glycine fait exception à l’asymétrie du carbone α.

16. Au sujet de la stéréochimie des acides aminés, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les autres acides aminés standards possèdent un carbone α lié à quatre substituants différents.
Les protéines intègrent les acides aminés de série L.
Dans la représentation de Fischer, le groupement −NH2-NH_2 est à gauche pour la série L.
La glycine est dépourvue de carbone α asymétrique.
Dans la représentation de Fischer, le groupement −NH2-NH_2 est à droite pour la série L.

Les autres acides aminés standards possèdent un carbone α lié à quatre substituants différents. · Les protéines intègrent les acides aminés de série L. · Dans la représentation de Fischer, le groupement $$-NH_2$$ est à gauche pour la série L. · La glycine est dépourvue de carbone α asymétrique.

Explication

La glycine est le seul acide aminé standard dépourvu de carbone α asymétrique. Dans la représentation de Fischer, le groupement −NH2-NH_2 est à gauche pour la série L, et les protéines intègrent les isomères L.

17. Quelles propositions décrivent correctement certains acides aminés essentiels ou particuliers ?

La proline peut créer des coudes rigides dans les protéines.
La proline possède une chaîne latérale refermée sur son groupement amine.
L’arginine devient essentielle chez l’enfant avant le stade nourrisson.
La glycine est le seul acide aminé standard non chiral.
L’histidine devient essentielle chez l’enfant.

La proline peut créer des coudes rigides dans les protéines. · La proline possède une chaîne latérale refermée sur son groupement amine. · La glycine est le seul acide aminé standard non chiral.

Explication

La proline est un acide iminé dont la chaîne latérale se referme sur le groupement amine, ce qui crée des coudes rigides dans les protéines. La glycine est non chirale, l’histidine est essentielle chez l’enfant et l’arginine s’ajoute chez le nourrisson.

18. Concernant les propriétés spectrales et ioniques des acides aminés :

La loi de Beer-Lambert s’écrit A=εlcA=\varepsilon l c pour une solution absorbante.
La fonction carboxylique correspond à un groupement dépourvu de forme chargée.
Le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine absorbent les ultraviolets vers 280 nm280\,\text{nm}.
La fonction amine reste indépendante de la concentration en protons.
La concentration protonique vérifie [H+]=10−pH[H^+]=10^{-pH}.

La loi de Beer-Lambert s’écrit $$A=\varepsilon l c$$ pour une solution absorbante. · Le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine absorbent les ultraviolets vers $$280\,\text{nm}$$. · La concentration protonique vérifie $$[H^+]=10^{-pH}$$.

Explication

Le tryptophane et la tyrosine absorbent fortement les ultraviolets autour de 280 nm280\,\text{nm}, tandis que la phénylalanine contribue plus faiblement. La loi de Beer-Lambert est A=εlcA=\varepsilon l c; le pH suit pH=−log⁡[H+]pH=-\log[H^+], et les fonctions amine et carboxylique sont ionisables.

19. Une solution contient un acide aminé aromatique et son absorbance est analysée : quelles propositions sont exactes ?

À coefficient et trajet constants, l’absorbance augmente avec la concentration molaire.
Une augmentation du trajet optique augmente l’absorbance à concentration constante.
Le pic caractéristique des résidus aromatiques concernés se situe vers 260 nm260\,\text{nm}.
Le coefficient d’extinction molaire intervient dans la valeur d’absorbance mesurée.
La relation entre absorbance et concentration est A=εclA=\varepsilon \frac{c}{l}.

À coefficient et trajet constants, l’absorbance augmente avec la concentration molaire. · Une augmentation du trajet optique augmente l’absorbance à concentration constante. · Le coefficient d’extinction molaire intervient dans la valeur d’absorbance mesurée.

Explication

Dans la loi de Beer-Lambert, l’absorbance dépend du coefficient d’extinction molaire, du trajet optique et de la concentration selon A=εlcA=\varepsilon l c. Le pH et la concentration protonique sont reliés par [H+]=10−pH[H^+]=10^{-pH}; le maximum spectral concerné est autour de 280 nm280\,\text{nm}.

20. À propos du pH et des groupements ionisables des acides aminés, cochez les propositions exactes :

La fonction carboxylique constitue un groupement ionisable des acides aminés.
Un groupement ionisable peut exister sous une forme chargée ou neutre.
Un pH égal à 3 correspond à une concentration protonique de 10−3 mol⋅L−110^{-3}\,\text{mol·L}^{-1}.
Un pH plus élevé correspond à une concentration protonique plus élevée.
La fonction amine constitue un groupement ionisable des acides aminés.

La fonction carboxylique constitue un groupement ionisable des acides aminés. · Un groupement ionisable peut exister sous une forme chargée ou neutre. · Un pH égal à 3 correspond à une concentration protonique de $$10^{-3}\,\text{mol·L}^{-1}$$. · La fonction amine constitue un groupement ionisable des acides aminés.

Explication

Le pH est défini par pH=−log⁡[H+]pH=-\log[H^+], d’où [H+]=10−pH[H^+]=10^{-pH}. Les groupements ionisables peuvent adopter une forme chargée ou neutre selon la concentration en protons; les fonctions amine et carboxylique sont concernées.

21. Quelles propositions décrivent correctement les propriétés ioniques et spectrales des acides aminés ?

Les acides aminés possèdent une fonction amine ionisable.
Un groupement ionisable change de forme selon la concentration en protons.
La phénylalanine absorbe fortement les ultraviolets autour de 280 nm280\,\text{nm}.
Le tryptophane présente un pic ultraviolet caractéristique proche de 280 nm280\,\text{nm}.
Les acides aminés possèdent une fonction carboxylique ionisable.

Les acides aminés possèdent une fonction amine ionisable. · Un groupement ionisable change de forme selon la concentration en protons. · Le tryptophane présente un pic ultraviolet caractéristique proche de $$280\,\text{nm}$$. · Les acides aminés possèdent une fonction carboxylique ionisable.

Explication

Un groupement ionisable existe sous une forme chargée et une forme neutre selon la concentration en protons. Les acides aminés possèdent au moins les fonctions amine et carboxylique comme groupements ionisables; la phénylalanine absorbe plus faiblement que le tryptophane et la tyrosine autour de 280 nm280\,\text{nm}.

22. Concernant les constantes d’acidité et le pH isoélectrique :

Le pH isoélectrique correspond à une charge nette positive.
Le pKa d’une fonction carboxylique est généralement compris entre 2 et 4.
La constante d’acidité vérifie Ka=[A−][H+][HA]K_a=\frac{[A^-][H^+]}{[HA]}.
Le pKa est défini par pKa=−log⁡(Ka)pK_a=-\log(K_a).
Le pKa d’une fonction amine est généralement compris entre 9 et 12.

Le pKa d’une fonction carboxylique est généralement compris entre 2 et 4. · La constante d’acidité vérifie $$K_a=\frac{[A^-][H^+]}{[HA]}$$. · Le pKa est défini par $$pK_a=-\log(K_a)$$. · Le pKa d’une fonction amine est généralement compris entre 9 et 12.

Explication

La constante d’acidité est Ka=[A−][H+][HA]K_a=\frac{[A^-][H^+]}{[HA]} et pKa=−log⁡(Ka)pK_a=-\log(K_a). Les fonctions carboxyliques ont généralement des pKa compris entre 2 et 4, tandis que les fonctions amines se situent entre 9 et 12; le pHi correspond à une charge nette nulle.

23. À propos des applications analytiques des acides aminés :

En électrophorèse, un acide aminé migre vers l’électrode de charge opposée.
Une courbe de titration permet d’identifier les régions tampons.
La chromatographie échangeuse d’ions sépare les acides aminés par un gradient de température.
Une courbe de titration permet de prédire la charge à un pH donné.
Une courbe de titration permet de déterminer les pKa des groupements ionisables.

En électrophorèse, un acide aminé migre vers l’électrode de charge opposée. · Une courbe de titration permet d’identifier les régions tampons. · Une courbe de titration permet de prédire la charge à un pH donné. · Une courbe de titration permet de déterminer les pKa des groupements ionisables.

Explication

Une courbe de titration permet de déterminer les pKa, de prévoir la charge à un pH donné et d’identifier les régions tampons. En électrophorèse, la migration se fait vers l’électrode opposée à la charge et augmente avec l’écart entre le pH et le pHi; la chromatographie échangeuse d’ions utilise une résine chargée et un gradient de pH.

24. Concernant la chromatographie par échange d’ions, cochez les propositions exactes :

La fixation sur la résine repose principalement sur des liaisons covalentes.
L’élution des acides aminés utilise un gradient de pH.
La chromatographie par échange d’ions est une méthode quantitative.
Le maximum d’élution d’un acide aminé apparaît au pH égal à son pHi.
Les acides aminés se fixent à la résine par des liaisons ioniques.

L’élution des acides aminés utilise un gradient de pH. · La chromatographie par échange d’ions est une méthode quantitative. · Le maximum d’élution d’un acide aminé apparaît au pH égal à son pHi. · Les acides aminés se fixent à la résine par des liaisons ioniques.

Explication

En échange d’ions, les acides aminés se fixent à une résine chargée par des liaisons ioniques puis sont élués par un gradient de pH. Le maximum d’un acide aminé décroché de la colonne apparaît au pH égal à son pHi; la chromatographie est quantitative et permet de récupérer les échantillons séparés.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 63 flashcards sur Acides aminés et propriétés physico-chimiques.

Qu'est-ce que la biochimie étudie principalement ?

La structure, la composition de la matière vivante et ses réactions chimiques.

Quelles sont les principales molécules biochimiques ?

Les acides nucléiques, acides aminés, protéines, glucides et lipides.

Quelle caractéristique ont les molécules organiques de la matière vivante ?

Elles possèdent un squelette carboné.

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Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Acides aminés et propriétés physico-chimiques.

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