★ À maîtriser
Les protéines sont composées de 21 acides aminés protéinogènes, dont les propriétés et les affinités contribuent au repliement de leur chaîne et à leur structure tridimensionnelle.
L’insuline est une hormone qui diminue la glycémie en favorisant l’entrée du glucose dans les cellules, et son déficit est associé au diabète.
Les protéines assurent des rôles : de liaison à l’ADN et de régulation de l’expression des gènes, dans le métabolisme, de structure, de catalyse biologique, de transport, de commutation de signalisation
Compléments
La cellule intègre spatialement de nombreuses structures biochimiques dans un espace compact où des molécules comme les glucides, les lipides et les protéines interagissent selon leurs affinités ou leurs concentrations.
Les membranes associent notamment :
À partir du glucose et de ses produits de dégradation, les interrelations métaboliques permettent de former : des acides aminés, des acides gras, des précurseurs des acides nucléiques, notamment des pyrimidines
Le cycle de Krebs permet de générer :
L’insuline est une protéine globulaire composée de deux chaînes, A et B, associées par des liaisons covalentes.
L’albumine transporte des hormones et d’autres composés et sa concentration dans le plasma est de 35 à 50 g/L.
La protéine RAS intervient dans la prolifération cellulaire et peut adopter des formes active et inactive selon les modifications qu’elle subit.
★ À maîtriser
📌 Un acide aminé isolé possède des propriétés dépendant de ses fonctions carboxylique et amine ainsi que de sa chaîne latérale, tandis que les propriétés d’un acide aminé inclus dans une protéine dépendent uniquement de sa chaîne latérale.
Il existe 21 acides aminés protéinogènes.
Les neuf acides aminés indispensables pour l’être humain sont :
Compléments
Les carbones d’un acide aminé sont nommés à partir du carbone α, puis carbone β, carbone γ, et ainsi de suite.
La proline peut être modifiée par oxydation en hydroxyproline, la lysine en hydroxylysine et la cystéine en cystine.
La sélénocystéine, 21e acide aminé protéinogène, est rare et analogue à la cystéine, dont le soufre est remplacé par du sélénium.
Il existe plus de 300 acides aminés non protéinogènes.
Les acides aminés non indispensables proviennent des interrelations métaboliques entre la glycolyse, la voie des pentoses phosphates et le cycle de Krebs.
★ À maîtriser
Compléments
Les propriétés de la chaîne latérale contribuent à la spécialisation des acides aminés dans les protéines, notamment à l’extérieur ou à l’intérieur de la protéine, dans les sites actifs et aux interfaces protéiques ou entre milieux lipidique et aqueux.
La proline est une exception parmi les acides aminés hydrophobes à chaîne latérale carbonée et hydrogénée, car sa chaîne latérale comporte aussi un atome d’azote.
Les acides aminés hydrophiles peuvent porter des chaînes latérales acides ou basiques et leur polarité favorise leurs interactions avec l’eau.
La thréonine possède deux carbones asymétriques et une structure proche de celle des glucides.
La lysine est amphipathique, avec une région hydrophile portant NH₃⁺ et une région hydrophobe comportant quatre groupes CH₂.
La tyrosine possède une région polaire hydroxyle et une région apolaire aromatique, ce qui lui confère un caractère amphipathique.
Le tryptophane possède un noyau indole, est amphipathique, fragile et rare, et constitue l’acide aminé le plus rare hors sélénocystéine.
Hydrophobes : peu d’affinité pour l’eau ; hydrophiles : affinité pour l’eau.
★ À maîtriser
Un carbone α lié à quatre groupements différents est asymétrique et confère une chiralité à l’acide aminé.
Dans la représentation de Fischer, lorsque le COOH est placé en haut et la chaîne latérale vers l’arrière, une fonction amine à gauche indique la série L et une fonction amine à droite indique la série D.
📌 La série L ou D décrit la configuration d’un acide aminé, tandis que les termes dextrogyre (+) et lévogyre (−) indiquent respectivement une déviation de la lumière vers la droite ou vers la gauche.
📐 Formule - La loi de Biot relie la rotation observée au pouvoir rotatoire spécifique, à la concentration et au trajet optique selon .
Compléments
Les acides aminés des protéines, des végétaux et des animaux sont plutôt de la série L, tandis que ceux de la série D se trouvent dans :
les bactéries
les peptides antibiotiques
les glycopeptides bactériens
La glycine ne possède pas de pouvoir rotatoire et sa rotation observée est de 0°.
Dans un mélange, les pouvoirs rotatoires des acides aminés s’additionnent, et des rotations de signes opposés diminuent la rotation résultante.
Dans la loi de Biot, le pouvoir rotatoire spécifique est défini à 25 °C et à une longueur d’onde de 589,3 nm, correspondant à la raie D du sodium, et la concentration s’exprime en g/ml tandis que le trajet optique s’exprime en dm.
Série L ou D décrit la configuration ; dextrogyre ou lévogyre décrit le sens de rotation.
★ À maîtriser
Les trois acides aminés aromatiques qui absorbent dans l’UV proche sont :
La tyrosine absorbe dans l’UV à 275 nm et le tryptophane à 280 nm.
Les acides aminés polaires se répartissent en acides aminés polaires chargés et acides aminés polaires non chargés.
Les acides aminés polaires chargés comprennent :
Les acides aminés acides perdent un proton en milieu aqueux et portent une charge négative à pH physiologique, tandis que les acides aminés basiques captent un proton et portent une charge positive.
Compléments
La spectrophotométrie mesure l’absorbance en fonction de la longueur d’onde et permet notamment d’étudier le pic d’absorption maximale d’une molécule.
La mesure de l’absorbance dans l’UV proche permet de quantifier des acides aminés ou des protéines contenant des acides aminés aromatiques, notamment les peptides de petite taille de 10 à 15 acides aminés.
Les molécules absorbent fortement à des longueurs d’onde plus faibles, mais leur mesure y est coûteuse, et les techniques colorimétriques sont plus couramment utilisées en biologie.
Le tryptophane est l’acide aminé aromatique possédant la plus grande chaîne latérale et son radical comprend un noyau indole.
Le tryptophane représente moins de 1 % des acides aminés, hors sélénocystéine, et ne peut pas être isolé dans les hydrolysats acides de protéines car les acides minéraux le détruisent.
La tyrosine est le parahydroxyphénylalanine et sa fonction phénol est très faiblement acide.
La fonction hydroxyle phénolique de la tyrosine peut céder ou accepter un proton dans certaines conditions, ce qui permet sa participation à des réactions d’oxydo-réduction.
La tyrosine est fréquente dans les sites catalytiques des enzymes et n’est non indispensable qu’en présence de phénylalanine.
Les charges attirent les dipôles d’eau → hydrophilie et masquage des interactions électrostatiques.
★ À maîtriser
Les interactions hydrophobes contribuent aux structures tertiaire et quaternaire des protéines, notamment en regroupant les territoires apolaires.
Les forces de dispersion entre dipôles instantanés induits dans des molécules apolaires forment l’interaction de London, à la base des interactions hydrophobes.
📌 À pH acide, l’acide aminé est majoritairement cationique ; entre les pKa de ses groupements carboxyle et aminé, il est sous forme zwitterionique de charge globale nulle ; à pH basique, il est majoritairement anionique.
📌 Un acide aminé est majoritairement cationique lorsque le pH est inférieur à son pHi et majoritairement anionique lorsque le pH est supérieur à son pHi.
Compléments
La valine est un acide aminé essentiel représentant 5 % des acides aminés.
Dans une protéine, les interactions hydrophobes stabilisent souvent l’édifice en se situant à l’intérieur, tandis que des acides aminés hydrophiles se trouvent plutôt à l’extérieur.
Le méthanol, l’éthanol et le propan-1-ol sont totalement solubles dans l’eau, tandis que l’hydrosolubilité diminue à partir du butan-1-ol jusqu’à l’insolubilité.
L’ajout d’un groupement hydroxyle au noyau benzénique de la phénylalanine confère à la tyrosine un caractère amphipathique.
Lorsque le pH est égal au pK, les formes acide AH et basique A⁻ sont présentes chacune à 50 %.
Les groupes ionisables concernés sont :
Le pHi de l’acide aspartique est , obtenu en faisant la moyenne des pK 2,1 et 4 qui encadrent sa forme zwitterionique.
pH acide : cation → pHi : zwitterion → pH basique : anion.
★ À maîtriser
En présence d’un oxydant comme l’oxygène, deux cystéines peuvent oxyder leurs groupements thiols et former un pont disulfure covalent.
Les ponts disulfure rapprochent des acides aminés éloignés dans la séquence peptidique et contribuent fortement à la structure tertiaire des protéines.
📐 Formule - La variation d’énergie libre correspond à la différence entre l’énergie finale et l’énergie initiale : .
Lorsque le produit B possède une énergie libre inférieure à celle du composé initial A, la variation d’énergie libre de la réaction est négative.
À l’équilibre, la vitesse de transformation de A en B égale la vitesse de transformation de B en A et la variation d’énergie libre ΔG est nulle.
En biochimie, ΔG°’ désigne la variation standard d’énergie libre mesurée à pH 7, avec une pression de 1 atmosphère, des concentrations de réactants de 1 M et une température de 298 K.
📌 Le signe de ΔG indique si une réaction est spontanément réalisable dans les conditions cellulaires : ΔG < 0 correspond à une réaction exergonique, tandis que ΔG > 0 correspond à une réaction endergonique.
Compléments
La cystéine porte un groupement méthyl-thiol, noté R=CH₂–SH, qui en fait un acide aminé polaire non chargé et hydrophile.
L’insuline possède trois ponts disulfure : un pont intracaténaire qui replie la chaîne A sur elle-même et deux ponts intercaténaires.
Le DTT est un agent doublement réducteur utilisé en excès pour réduire les ponts disulfure des protéines et permettre leur séparation, leur extraction ou leur étude.
Les conditions standards fixent les concentrations des réactants à 1 M, la température à 298 K et la pression à 1 atmosphère ; en présence d’échange de protons, elles correspondent à pH 0.
Le DTT oxydé se cyclise pour se stabiliser, tandis que le β-mercaptoéthanol, autre réactif utilisé pour protéger les thiols, est toxique.
Oxydation de deux thiols → pont disulfure → rapprochement des chaînes.
★ À maîtriser
Compléments
Les oxydations cataboliques ont lieu notamment dans le cytosol pendant la glycolyse et dans la mitochondrie pendant le cycle de Krebs et la phosphorylation oxydative.
Les coenzymes oxydés NAD+ et NADP+ acceptent des atomes d’hydrogène arrachés aux substrats et deviennent des coenzymes réduits ; le NADP+ est présent dans le cytosol et dans la mitochondrie.
Les molécules de NAD+ du cytosol et de la matrice mitochondriale ne traversent pas la membrane mitochondriale interne.
Les chimiotropes, comme l’être humain, ne peuvent pas démarrer la synthèse d’une chaîne carbonée en reliant deux molécules de CO₂, contrairement aux phototropes qui le peuvent grâce à la photosynthèse.
Catabolisme libère l’énergie ; anabolisme la consomme.
★ À maîtriser
L’ATP est formé à partir d’ADP et de phosphate inorganique en utilisant l’énergie produite par les réactions cataboliques ; son hydrolyse régénère l’ADP et libère de l’énergie pour les réactions anaboliques.
Dans l’ATP, la liaison du premier phosphate au ribose est une liaison ester, tandis que les deux liaisons entre les groupements phosphates sont des liaisons anhydride d’acide.
L’hydrolyse de chacune des liaisons anhydride d’acide de l’ATP libère environ −30 kJ/mol.
Compléments
🔄 La phosphorylation successive de l’adénosine produit :
L’ATP peut être hydrolysé selon deux voies : l’hydrolyse du phosphate terminal forme de l’ADP et du phosphate inorganique ; l’hydrolyse entre le premier et le deuxième phosphate forme de l’AMP et du pyrophosphate, ensuite converti en deux phosphates inorganiques par les pyrophosphatases.
L’ATP peut donner : un phosphate aux kinases, un pyrophosphate pour l’activation de la vitamine B1, un AMP pour l’activation d’acides gras ou d’acides aminés, un groupement adénosyl pour former la S-adénosyl-méthionine
La S-adénosyl-méthionine sert souvent de coenzyme dans les réactions de transfert de groupements méthyl.
L’ATP est une navette qui charge l’énergie en phosphate puis la livre aux réactions.
★ À maîtriser
Les polysaccharides sont catabolisés en monosaccharides puis en pyruvate à trois carbones, les lipides en acides gras puis en acétyl-CoA à deux carbones, et les acides aminés convergent vers différents composés du cycle de Krebs.
L’acétyl-CoA entre dans le cycle de Krebs dans la mitochondrie en se condensant avec l’oxaloacétate pour former du citrate.
Le pyruvate peut : être transformé temporairement en lactate en conditions anaérobiques lorsqu’il est produit en grande quantité, être converti en acétyl-CoA dans la mitochondrie, être utilisé pour régénérer du glucose par néoglucogenèse
🔄 Le catabolisme des acides aminés comprend :
Compléments
La voie des pentoses phosphates produit du ribose-5-phosphate, précurseur des acides nucléiques, et du NADPH,H+, qui fournit un pouvoir réducteur aux synthèses.
Après un repas riche en glucides, le cycle de Krebs ralentit et l’excès d’acétyl-CoA est dirigé vers la synthèse d’acides gras.
À distance des repas, la lipolyse libère des acides gras qui sont activés, entrent dans la mitochondrie et subissent la bêta-oxydation, produisant de l’acétyl-CoA destiné au cycle de Krebs.
Les acides aminés dont le catabolisme converge vers l’oxaloacétate sont des précurseurs du glucose appelés acides aminés glucoformateurs.
À la fin du XIXe siècle, Golgi et Cajal développent des techniques de coloration permettant d’observer des structures biologiques jusque-là peu visibles.
★ À maîtriser
Golgi et Cajal ont mis au point l’imprégnation à l’argent, qui révèle des structures intracellulaires comme l’appareil de Golgi.
En 1930, F. Zernike a mis au point le microscope à contraste de phase, qui permet d’observer des cellules vivantes. - F . Zernike
En 1931, des physiciens et chimistes ont construit le premier microscope électronique à transmission (MET), améliorant la résolution et la description des cellules et des tissus. - Travaux de physiciens et chimistes
En 1941, A. H. Coons a mis en place la réaction antigène-anticorps utilisée en immunofluorescence pour localiser des molécules dans les tissus. - A.H. Coons
Compléments
La coloration des tissus biologiques, naturellement peu colorés à quelques exceptions près, facilite leur observation au microscope.
Santiago Ramon y Cajal a contribué à décrire des structures cérébrales, notamment les neurones.
En 1955, la mise au point du microscope confocal a amélioré la résolution par rapport aux microscopes optiques précédents.
Les connaissances en biologie cellulaire sont liées au développement parallèle des techniques et des outils, qui apporte régulièrement de nouvelles informations sur l’organisation et le fonctionnement des cellules.
Les microscopes à effet tunnel et les microfaisceaux laser figurent parmi les outils développés au XXe siècle.
★ À maîtriser
📌 L’observation biologique requiert des outils adaptés à la taille des éléments : l’œil nu pour les plus grands, le microscope optique pour les éléments intermédiaires et le microscope électronique pour les plus petits.
Certains axones de neurones moteurs peuvent atteindre 1 mètre ou plusieurs dizaines de centimètres, ce qui en fait les cellules humaines les plus longues.
La majorité des cellules humaines mesure 10 à 30 µm de diamètre, tandis qu’un globule rouge mesure environ 7 µm et peut servir de repère en anatomopathologie.
Compléments
Les cellules musculaires striées squelettiques sont multinucléées et peuvent mesurer jusqu’à 15 cm de long ou un peu plus selon le muscle.
L’ovocyte est un gamète femelle mononucléé d’environ 100 µm, soit 0,1 mm.
Les adipocytes stockent les lipides et peuvent mesurer jusqu’à 80 µm.
Le noyau mesure généralement 4 à 5 µm, avec une taille variable selon le type cellulaire.
Les mitochondries mesurent de l’ordre du micromètre ou légèrement moins, jusqu’à 3 µm.
Les lysosomes mesurent en moyenne 0,1 µm de diamètre et peuvent atteindre plusieurs micromètres, notamment dans les macrophages.
Les ribosomes mesurent une dizaine de nanomètres et la membrane plasmique a une épaisseur de 7,5 nm.
Les molécules sont de l’ordre du nanomètre à l’ångström, les atomes se mesurent à l’échelle de l’ångström et un ångström correspond à 10⁻¹⁰ m.
★ À maîtriser
📌 Les procaryotes sont dépourvus de noyau, tandis que les eucaryotes possèdent un noyau.
Compléments
Les procaryotes comprennent les bactéries et les archées, mais pas les virus.
Les procaryotes possèdent une membrane et peuvent aussi posséder une paroi selon le type de bactérie.
Selon le type de bactérie, les procaryotes peuvent porter des flagelles qui permettent le mouvement ou des pili, décrits comme des sortes de poils autour de la bactérie.
Les procaryotes possèdent généralement des métabolismes autonomes qui leur permettent de produire de l’énergie et de se reproduire.
La forme des procaryotes varie selon la bactérie, par exemple en bâtonnet ou sphérique.
Procaryote sans noyau, eucaryote avec noyau.
★ À maîtriser
📌 L’endocytose correspond à une entrée de molécules et de matériaux associée à une perte de membrane, tandis que l’exocytose correspond à une sortie de molécules vers le milieu extracellulaire associée à un gain de membrane.
📌 Dans une cellule qui ne se divise pas, l’ADN du noyau est sous forme de chromatine, qui comprend l’hétérochromatine dense et noire en microscopie électronique et l’euchromatine claire en microscopie électronique.
📌 Le réticulum endoplasmique rugueux (REG), couvert de ribosomes, participe à la synthèse des protéines et est en continuité avec l’enveloppe nucléaire, tandis que le réticulum endoplasmique lisse (REL), dépourvu de ribosomes à sa surface, participe plutôt à la synthèse des lipides.
L’appareil de Golgi est constitué de sacs plus ou moins empilés, dont le nombre varie selon le type cellulaire, et participe à la maturation des protéines synthétisées dans le REG.
Les lysosomes contiennent des enzymes qui dégradent le matériel provenant de l’extérieur pour permettre son recyclage ou son élimination.
Compléments
Les jonctions de la membrane plasmique relient les cellules entre elles ou à la matrice extracellulaire et permettent l’adhérence ainsi que la communication.
Le REG et le REL peuvent être en continuité.
📌 Les vacuoles sont volumineuses dans les cellules végétales et plus petites dans les cellules animales.
REG avec ribosomes pour les protéines, REL sans ribosomes pour les lipides.
★ À maîtriser
📌 La cytométrie de flux permet de dénombrer et de trier des cellules selon les molécules présentes dans ou à leur surface, mais ne révèle pas la localisation de ces molécules dans la cellule.
La centrifugation différentielle sépare les constituants cellulaires en centrifugeant successivement un homogénat et les surnageants récupérés, tandis que chaque culot est isolé.
Plus la vitesse et la durée de centrifugation augmentent, plus les organites de petite taille sédimentent dans le culot.
Compléments
En cytométrie de flux, des anticorps couplés à des fluorochromes marquent des antigènes intracellulaires ou membranaires, un laser excite les fluorochromes des cellules en suspension, puis les cellules passent une par une et sont triées par application d’un courant en fonction de leur fluorescence.
La cytométrie de flux peut donner une idée de la quantité d’ADN et permettre de quantifier les cellules à partir de l’intensité de fluorescence.
La cytométrie de flux est notamment utilisée pour : le typage des leucémies, la numération des sous-populations lymphocytaires du sang, la formule automatique du lavage broncho-alvéolaire, l’étude du cycle cellulaire et de la ploïdie des tumeurs
Une centrifugation de 10 minutes à 1000 g produit un culot contenant les noyaux et des débris cellulaires, ainsi qu’un surnageant contenant des membranes et d’autres organites.
La centrifugation du surnageant pendant 20 min à 20 000 g produit un culot contenant les mitochondries, les lysosomes et les peroxysomes.
La centrifugation du surnageant pendant 60 min à 80 000 g produit un culot de fragments du réticulum endoplasmique appelés microsomes et un surnageant contenant essentiellement le cytosol.
Les différents culots peuvent être utilisés pour étudier les fonctions des constituants cellulaires, par exemple au moyen de tests biochimiques.
★ À maîtriser
La fabrication d’anticorps monoclonaux consiste à immuniser des souris saines avec des antigènes, récupérer leurs lymphocytes B spléniques, les fusionner avec des cellules de myélome, sélectionner les clones produisant l’anticorps recherché, puis amplifier ces clones.
En ELISA indirecte, un antigène fixé au fond du puits capture l’anticorps recherché dans l’échantillon, puis un anticorps secondaire couplé à une enzyme permet de produire un signal coloré mesuré par spectrophotométrie.
Compléments
Les anticorps monoclonaux peuvent être obtenus en injectant les cellules clonales sélectionnées dans le péritoine de souris puis en récupérant le liquide d’ascite, ou en récupérant directement les anticorps produits par les clones.
En ELISA, une gamme étalon réalisée avec des dilutions de l’antigène ou de l’anticorps recherché permet une évaluation quantitative.
📌 L’ELISA est sensible grâce à l’utilisation d’anticorps secondaires, mais sa réaction enzymatique dépend notamment de la température, du pH et de l’éclairement.
ELISA indirecte : anticorps recherché ; ELISA sandwich : antigène recherché.
★ À maîtriser
📌 La chromatographie sur gel, ou chromatographie d’exclusion, sépare les constituants uniquement selon leur taille au moyen de billes poreuses.
En électrophorèse, les protéines sont dénaturées par chauffage avec du SDS, qui leur confère une charge négative, et par un agent réducteur qui détruit les ponts disulfure.
Dans un gel de polyacrylamide soumis à un courant continu, les protéines chargées négativement migrent vers le pôle positif et les protéines de plus petite masse moléculaire migrent plus vite.
La membrane plasmique est constituée d’une bicouche lipidique associée à des protéines et à des glycoprotéines, et son épaisseur est d’environ 7,5 nm.
Les têtes polaires des lipides sont orientées vers le milieu extracellulaire et le cytosol, tandis que leurs queues apolaires se font face dans la partie médiane de la bicouche.
La membrane plasmique est asymétrique : phosphatidylcholine, sphingolipides et glycolipides sont plus abondants dans le feuillet externe, tandis que phosphatidyléthanolamine et phosphatidylsérine sont plus abondantes dans le feuillet interne.
Compléments
📌 Après électrophorèse, les protéines peuvent être révélées au bleu de Coomassie ou transférées sur nitrocellulose et détectées avec un anticorps marqué par Western blot.
Les oligosaccharides membranaires sont présents uniquement sur le versant externe, où ils participent à la formation du glycocalyx.
Les lipides membranaires sont amphiphiles : leur partie hydrophile est au contact du milieu aqueux et leur partie hydrophobe est enchâssée dans la membrane.
Le gel sépare par taille ; l’affinité sépare par reconnaissance.
★ À maîtriser
Le cholestérol s’intercale entre les lipides et immobilise partiellement les chaînes voisines d’acides gras, ce qui rigidifie la membrane lorsque sa quantité augmente.
Les acides gras insaturés augmentent la fluidité membranaire, et cette fluidité augmente avec le nombre de doubles liaisons.
📌 Le flip-flop est le passage d’un lipide d’un feuillet à l’autre ; il est rare, environ 100 fois plus lent que la diffusion latérale et nécessite une flippase ainsi que de l’ATP.
Compléments
Des chaînes aliphatiques plus courtes augmentent la fluidité membranaire, tandis que la saturation des acides gras rend la membrane plus visqueuse.
Le flip-flop des protéines membranaires d’un feuillet à l’autre n’a jamais été prouvé, et leur position est déterminée au cours de leur synthèse.
La membrane néosynthétisée compense les pertes dues à l’endocytose ou à la phagocytose, et le système endomembranaire assure la synthèse et la maturation des phospholipides.
Plus d’insaturations → plus de fluidité ; plus de cholestérol → plus de rigidité.
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1. Une modification enzymatique post-traductionnelle touche un acide aminé, tandis qu’un autre est étudié isolément : quelles propositions sont exactes ?
2. À propos des acides aminés non protéinogènes et de la sélénocystéine, quelles propositions sont exactes ?
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Qu’est-ce que la séquence peptidique d’une protéine ?
L’ordre dans lequel ses acides aminés sont liés.
Combien d’acides aminés protéinogènes composent les protéines ?
21 acides aminés protéinogènes.
Comment l’insuline diminue-t-elle la glycémie ?
En favorisant l’entrée du glucose dans les cellules.
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