Que contient la cellule dans un espace contraint ?
Des glucides, des lipides et des protéines.
Que permettent les interrelations métaboliques à partir du glucose ?
De produire des acides aminés, acides gras et précurseurs d'acides nucléiques.
Que génère notamment le cycle de Krebs ?
Des acides gras, acides aminés, précurseurs d'ADN et d'hémoglobine.
Qu'est-ce que la séquence peptidique ?
L'ordre des acides aminés liés dans une protéine.
Quelles fonctions assurent les protéines dans la cellule ?
Elles assurent liaison, métabolisme, structure, catalyse, transport et signalisation.
Quelle est la concentration sanguine approximative de l'albumine ?
Environ 60 g/L de sang.
Quelle fonction principale remplit l'albumine ?
Elle transporte des hormones et d'autres composés.
De quoi est composée l'insuline ?
De deux chaînes protéiques, A et B, liées par des liaisons covalentes.
Quel effet l'insuline a-t-elle sur la glycémie ?
Elle diminue la glycémie en favorisant l'entrée du glucose dans les cellules.
Quelles sont les quatre liaisons du carbone α dans un acide α-aminé ?
Un groupe carboxyle, une fonction amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.
Quelle forme prend le groupe carboxyle à pH 7,4 ?
Il est majoritairement sous forme COO⁻.
Quelle forme prend la fonction amine à pH physiologique 7,4 ?
Elle est majoritairement sous forme NH₃⁺.
De quoi dépendent les propriétés d’un acide aminé isolé ?
De son groupe carboxyle, sa fonction amine et sa chaîne latérale.
De quoi dépendent principalement les propriétés d’un acide aminé dans une protéine ?
De sa chaîne latérale.
Combien d'acides aminés protéinogènes existe-t-il ?
Il existe 21 acides aminés protéinogènes.
Qu'est-ce que la sélénocystéine par rapport à la cystéine ?
La sélénocystéine est un analogue de la cystéine avec du sélénium à la place du soufre.
Quelle transformation subit la proline après traduction ?
La proline peut être transformée en hydroxyproline.
Quelle modification post-traductionnelle affecte la lysine ?
La lysine peut être transformée en hydroxylysine.
Que forme l'oxydation de deux cystéines ?
Deux cystéines oxydées forment une cystine.
Quels sont les acides aminés indispensables chez l’Homme ?
Ils sont l’histidine, la leucine, la thréonine, la lysine, le tryptophane, la phénylalanine, la valine, la méthionine et l’isoleucine.
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés hydrophobes ?
Ils ont une très faible affinité pour l’eau et une chaîne latérale surtout carbone et hydrogène.
Quels atomes contiennent les chaînes latérales des acides aminés hydrophiles ?
Elles contiennent de l’oxygène, du soufre ou de l’azote.
Quelle affinité ont les acides aminés hydrophiles pour l’eau ?
Ils présentent une affinité pour l’eau.
Quels types de fonctions chimiques peuvent porter les acides aminés hydrophiles ?
Ils peuvent être basiques, acides ou porter des fonctions amide, alcool ou thiol.
Qu'est-ce qu'un acide aminé amphipathique ?
Un acide aminé avec une région hydrophobe et une région hydrophile.
Quelle propriété permet aux acides aminés amphipathiques de former des interfaces ?
La présence simultanée de régions hydrophobes et hydrophiles.
Quelle région hydrophile possède la lysine ?
Une région NH₃⁺ hydrophile.
De quoi est constituée la région hydrophobe de la lysine ?
De quatre groupes CH₂.
Qu'est-ce que la chiralité en chimie moléculaire ?
La chiralité est la propriété d’une molécule asymétrique non superposable à son image miroir.
Qu'impose la présence d'un carbone α portant quatre groupements différents ?
Elle rend possible la chiralité d'une molécule.
Comment reconnaître un acide aminé de série L en représentation de Fischer ?
Sa fonction amine est à gauche quand le carboxyle est en haut.
Comment reconnaître un acide aminé de série D en représentation de Fischer ?
Sa fonction amine est à droite quand le carboxyle est en haut.
Que signifie un pouvoir rotatoire positif ou négatif ?
Il indique le sens de déviation de la lumière polarisée.
Le pouvoir rotatoire permet-il de déduire la série L ou D d'un acide aminé ?
Non, il ne permet pas de déduire la série L ou D.
Quels acides aminés aromatiques absorbent entre 260 et 290 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
À quelle longueur d'onde la phénylalanine a-t-elle un maximum d'absorption ?
260 nm.
Quelle est la longueur d'onde du maximum d'absorption de la tyrosine ?
275 nm.
À quelle longueur d'onde le tryptophane absorbe-t-il au maximum ?
280 nm.
Quel acide aminé aromatique est le plus rare dans les protéines ?
Le tryptophane.
Quelle est la proportion approximative du tryptophane dans les protéines ?
Inférieure à 1 % hors sélénocystéine.
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?
Une interaction électrostatique entre un hétéroatome électronégatif avec un doublet non liant et un hydrogène lié à un autre atome électronégatif.
Quels acides aminés polaires chargés sont acides ?
L'aspartate et le glutamate.
Quels acides aminés polaires chargés sont basiques ?
L'arginine, la lysine et l'histidine.
Où se situent les acides aminés hydrophiles dans les protéines hydrosolubles ?
À la surface des protéines.
Où se situent les acides aminés hydrophobes dans les protéines hydrosolubles ?
À l'intérieur des protéines.
Sur quel groupement la sérine peut-elle être phosphorylée ?
Sur son groupement hydroxyle.
Quel effet peut avoir la phosphorylation de la thréonine ?
Elle peut activer ou inhiber l'activité d'une protéine.
Comment varie la charge des acides aminés selon le pH ?
Ils sont cationiques à pH acide, zwitterioniques entre les pKa, anioniques à pH basique.
Qu'est-ce que le pH isoélectrique d'un acide aminé ?
C'est le pH où l'acide aminé est un ion dipolaire avec charge globale nulle.
Quelle formule donne le pH isoélectrique pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?
Quels sont les pKa entourant la forme zwitterionique de l'acide aspartique ?
Les pKa sont 2,1 et 4,0.
Quel est le pH isoélectrique calculé pour l'acide aspartique ?
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ?
Une liaison covalente formée par oxydation de deux groupements thiols de cystéines.
Combien de ponts disulfures possède l'insuline ?
L'insuline possède trois ponts disulfures.
Où se trouve le pont disulfure intracaténaire dans l'insuline ?
Dans la chaîne A.
Combien de ponts disulfures intercaténaires relient les chaînes A et B de l'insuline ?
Deux ponts disulfures intercaténaires.
Quel est le rôle du dithiothréitol dans l'étude des protéines ?
Il réduit les ponts disulfures et protège ou libère les groupements thiols.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison amide formée par condensation entre un groupe carboxyle et un groupe amine.
Quelle masse minimale caractérise une protéine par rapport à un polypeptide ?
Une protéine a une masse supérieure à 10 000 Da.
Comment se lit la séquence d'une chaîne polypeptidique ?
De l'extrémité amino-terminale libre vers l'extrémité carboxy-terminale libre.
Quelle est la distance entre deux carbones α successifs dans une chaîne peptidique ?
3,6 Å, quelle que soit la nature des acides aminés.
Que définit la structure primaire d'une protéine ?
Le nombre et l'ordre des acides aminés dans la chaîne polypeptidique.
Quels types de structures secondaires ordonnées existent et comment sont-elles stabilisées ?
Les hélices α et feuillets β, stabilisés par des liaisons hydrogène du squelette peptidique.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement tridimensionnel d'une chaîne protéique formant sa conformation native fonctionnelle.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association de plusieurs sous-unités protéiques identiques ou différentes.
Teste tes connaissances avec un QCM de 22 questions sur Acides aminés et protéines.
1. Concernant la cellule et l’intégration métabolique :
2. Parmi les produits associés au cycle de Krebs, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
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