Fiche de révision : Acides aminés et protéines

📋 Plan du Cours

1. Cellule et intégration métabolique
2. Protéines et fonctions cellulaires
3. Structure générale des acides aminés
4. Classification et chaînes latérales
5. Acides aminés hydrophobes et hydrophiles
6. Acides aminés amphipathiques
7. Asymétrie et pouvoir rotatoire
8. Absorption et polarité moléculaire
9. Ionisation et pH isoélectrique
10. Réactivité des groupements thiols
11. Peptides et liaison peptidique
12. Structures tridimensionnelles des protéines

📖 1. Cellule et intégration métabolique

★ À maîtriser

• Les interrelations métaboliques permettent de produire à partir du glucose des acides aminés, des acides gras et des précurseurs des acides nucléiques.

Compléments

• La cellule est un système compact contenant dans un espace contraint des glucides, des lipides et des protéines capables d’interagir selon leur affinité ou leur concentration.

• Le cycle de Krebs génère notamment:

  • des acides gras
  • des acides aminés
  • des précurseurs dérivés de l’ADN
  • des précurseurs de l’hémoglobine

💡 Astuce mémo

Interrelations métaboliques → diversité des biomolécules

📖 2. Protéines et fonctions cellulaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Séquence peptidique : L’ordre dans lequel les acides aminés sont liés dans une protéine.

★ À maîtriser

• Les protéines assurent des fonctions:

  • de liaison
  • de métabolisme
  • de structure
  • de catalyse
  • de transport
  • de signalisation

• L’insuline est une hormone protéique composée de deux chaînes, A et B, associées par des liaisons covalentes, et elle diminue la glycémie en favorisant l’entrée du glucose dans les cellules.

Compléments

• L’albumine est une protéine de transport présente à environ 60 g/L de sang et transporte des hormones ainsi que d’autres composés.

💡 Astuce mémo

L-M-S-C-T-S : liaison, métabolisme, structure, catalyse, transport, signalisation

📖 3. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide α-aminé : Molécule dont le carbone α tétraédrique est lié à un groupe carboxyle, une fonction amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.

📝 Points essentiels

• À pH physiologique égal à 7,4, le groupe carboxyle est majoritairement sous forme COO⁻ et la fonction amine sous forme NH₃⁺.

📌 Un acide aminé isolé possède des propriétés déterminées par son groupe carboxyle, sa fonction amine et sa chaîne latérale, tandis qu’un acide aminé inclus dans une protéine dépend principalement de sa chaîne latérale.

💡 Astuce mémo

Un carbone α tétraédrique portant quatre groupes : COO⁻, NH₃⁺, H et R

📖 4. Classification et chaînes latérales

★ À maîtriser

• Il existe 21 acides aminés protéinogènes, dont la sélénocystéine, analogue de la cystéine dans lequel le soufre est remplacé par du sélénium.

• Les neuf acides aminés indispensables sont:

  • l’histidine
  • la leucine
  • la thréonine
  • la lysine
  • le tryptophane
  • la phénylalanine
  • la valine
  • la méthionine
  • l’isoleucine

Compléments

• Les modifications post-traductionnelles peuvent transformer:
  • la proline en hydroxyproline
  • la lysine en hydroxylysine
  • deux cystéines oxydées en cystine

💡 Astuce mémo

Protéinogènes pour construire les protéines, non protéinogènes pour le métabolisme

📖 5. Acides aminés hydrophobes et hydrophiles

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés hydrophobes : Très faible affinité pour l’eau, faible solubilité et chaîne latérale essentiellement constituée de carbone et d’hydrogène.

★ À maîtriser

• Les acides aminés hydrophiles contiennent dans leur chaîne latérale des atomes d’oxygène, de soufre ou d’azote et présentent une affinité pour l’eau.

Compléments

• Les acides aminés hydrophiles peuvent être:
  • basiques
  • acides
  • porteurs de fonctions amide
  • porteurs de fonctions alcool
  • porteurs de fonctions thiol

💡 Astuce mémo

Hydrophobes repoussés par l’eau, hydrophiles attirés par l’eau

📖 6. Acides aminés amphipathiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés amphipathiques : Possèdent à la fois une région hydrophobe et une région hydrophile, ce qui leur permet de former des interfaces.

📝 Points essentiels

• La lysine possède une région hydrophile NH₃⁺ et une région hydrophobe constituée de quatre groupes CH₂.

💡 Astuce mémo

Une molécule à deux faces : une région hydrophobe et une région hydrophile

📖 7. Asymétrie et pouvoir rotatoire

🔑 Notions clés & Définitions

• Chiralité : Propriété d’une molécule asymétrique non superposable à son image miroir, rendue possible ici par un carbone α portant quatre groupements différents.

📝 Points essentiels

📌 Dans la représentation de Fischer, un acide aminé est de série L si sa fonction amine est à gauche et de série D si elle est à droite, lorsque le carboxyle est placé en haut.

📌 Le pouvoir rotatoire positif ou négatif indique le sens de déviation de la lumière polarisée et ne permet pas de déduire la série L ou D.

💡 Astuce mémo

L/D décrit la configuration, +/− décrit la rotation de la lumière

📖 8. Absorption et polarité moléculaire

★ À maîtriser

• Les trois acides aminés aromatiques sont:

  • la phénylalanine
  • la tyrosine
  • le tryptophane

• Les maxima d’absorption sont de 260 nm pour la phénylalanine, 275 nm pour la tyrosine et 280 nm pour le tryptophane.

Compléments

• Le tryptophane est l’acide aminé le plus rare, avec une proportion inférieure à 1 %, hors sélénocystéine.

💡 Astuce mémo

Phe 260, Tyr 275, Trp 280

📖 9. Ionisation et pH isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison hydrogène : Interaction électrostatique entre un hétéroatome électronégatif portant un doublet non liant et un hydrogène lié à un autre atome électronégatif.

★ À maîtriser

• Les acides aminés polaires chargés comprennent:

  • l’aspartate
  • le glutamate
  • l’arginine
  • la lysine
  • l’histidine

• Dans les protéines hydrosolubles, les acides aminés hydrophiles sont plutôt situés à la surface et les acides aminés hydrophobes plutôt à l’intérieur.

Compléments

• La sérine et la thréonine peuvent être phosphorylées sur leur groupement hydroxyle, ce qui peut activer ou inhiber l’activité d’une protéine.

💡 Astuce mémo

pH acide : cation → zwitterion → pH basique : anion

📖 10. Réactivité des groupements thiols

🔑 Notions clés & Définitions

• pH isoélectrique : Le pH auquel un acide aminé existe majoritairement sous forme d’ion dipolaire et possède une charge globale nulle.

📝 Points essentiels

• Les acides aminés sont amphotères et changent de charge selon le pH : ils sont majoritairement cationiques à pH acide, zwitterioniques entre les deux pKa et anioniques à pH basique.

📐 Formule — Pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable, le pH isoélectrique vérifie $pH_i = \frac{pK_{COOH}+pK_{NH_3^+}}{2}$.

• Pour l’acide aspartique, les pKa qui entourent la forme zwitterionique sont 2,1 et 4,0, donnant $pH_i = \frac{2{,}1+4}{2}=3{,}05$.

💡 Astuce mémo

Oxydation de deux thiols → pont disulfure → stabilisation protéique

📖 11. Peptides et liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Pont disulfure : Liaison covalente formée par oxydation de deux groupements thiols de cystéines.

★ À maîtriser

• L’insuline possède trois ponts disulfures : un pont intracaténaire dans la chaîne A et deux ponts intercaténaires entre les chaînes A et B.

Compléments

📌 Le dithiothréitol réduit les ponts disulfures et protège ou libère les groupements thiols lors de l’étude expérimentale des protéines.

💡 Astuce mémo

Condensation → liaison amide → chaîne orientée N-ter vers C-ter

📖 12. Structures tridimensionnelles des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Liaison amide formée par condensation du groupe carboxyle d’un acide aminé avec le groupe amine d’un autre, avec libération d’une molécule d’eau.
• Structure primaire : Nombre d’acides aminés et ordre d’enchaînement dans la chaîne polypeptidique.
• Structure tertiaire : Repliement tridimensionnel d’une chaîne protéique sur elle-même et conformation native fonctionnelle.
• Structure quaternaire : Association de plusieurs sous-unités protéiques, identiques dans un homopolymère ou différentes dans un hétéropolymère.

★ À maîtriser

• Les oligopeptides comportent au plus 10 acides aminés, les polypeptides plus de 10 acides aminés, et une protéine est un polypeptide de masse supérieure à 10 000 Da.

• Une chaîne polypeptidique possède une extrémité amino-terminale N-ter libre et une extrémité carboxy-terminale C-ter libre, et sa séquence se lit de N vers C.

• Les structures secondaires ordonnées comprennent les hélices α et les feuillets β et sont stabilisées uniquement par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et carbonyle du squelette peptidique.

Compléments

• La distance entre deux carbones α successifs d’une chaîne peptidique est de 3,6 Å, quelle que soit la nature des acides aminés.

• Dans une hélice α droite, les liaisons hydrogène relient les résidus n et n+4, l’hélice comporte 3,6 résidus par tour et son pas mesure 5,4 Å.

📌 Les feuillets β antiparallèles sont plus stables que les feuillets β parallèles, car leurs liaisons hydrogène sont mieux alignées.

• L’insuline est une protéine homodimérique fonctionnelle dont la dissociation des deux sous-unités entraîne une perte d’activité.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire

📊 Tableaux de synthèse

Classification selon l’affinité pour l’eau