QCM : Acides aminés et protéines — 22 questions

Explication

Les interrelations métaboliques permettent bien de convertir le glucose en acides aminés, acides gras et précurseurs des acides nucléiques. La cellule rassemble glucides, lipides et protéines dans un espace contraint, tandis que le cycle de Krebs fournit notamment les précurseurs mentionnés.

Explication

Le cycle de Krebs génère notamment des acides aminés, des acides gras, des précurseurs dérivés de l’ADN et des précurseurs de l’hémoglobine. Les autres produits proposés ne correspondent pas à ceux indiqués pour ce cycle.

Explication

La séquence peptidique correspond à l’ordre des acides aminés liés dans une protéine, et non à leur position spatiale. Les protéines assurent de nombreuses fonctions, dont la liaison, le métabolisme, la structure, la catalyse, le transport et la signalisation.

Explication

L’albumine est une protéine de transport présente à environ 60 g/L de sang et transporte des hormones ainsi que d’autres composés. Sa fonction décrite est le transport, et sa concentration indiquée n’est pas d’environ 6 g/L.

Explication

Un acide α-aminé possède un carbone α tétraédrique lié à un carboxyle, une amine, un hydrogène et une chaîne latérale R. À pH 7,4, le carboxyle est majoritairement COO⁻ et l’amine NH₃⁺.

Explication

À pH physiologique 7,4, le carboxyle est majoritairement chargé négativement sous forme COO⁻ et l’amine positivement chargée sous forme NH₃⁺. Les formes inversées proposées ne correspondent pas à l’état majoritaire décrit.

Explication

Dans un acide aminé isolé, les propriétés dépendent du carboxyle, de l’amine et de la chaîne latérale. Lorsqu’il est inclus dans une protéine, ses propriétés dépendent principalement de sa chaîne latérale, et le carbone α porte cette chaîne R.

Explication

Les modifications post-traductionnelles peuvent convertir la proline en hydroxyproline et la lysine en hydroxylysine. La cystine provient de l’oxydation de deux cystéines, et non de deux lysines ou d’une seule cystéine.

Explication

Les acides aminés hydrophobes ont une faible affinité pour l’eau, sont peu solubles et possèdent des chaînes latérales principalement constituées de carbone et d’hydrogène. Ils sont apolaires, contrairement aux acides aminés hydrophiles qui interagissent avec l’eau.

Explication

La chiralité correspond à la non-superposabilité d’une molécule et de son image miroir, liée ici à un carbone α portant quatre groupements différents. La glycine constitue l’exception car son carbone α ne porte pas quatre groupes différents ; la série L/D décrit la configuration, tandis que le pouvoir rotatoire décrit le sens de rotation.

Explication

Un pouvoir rotatoire positif ou négatif renseigne sur le sens de déviation de la lumière polarisée. Il ne permet pas de déduire si l’acide aminé appartient à la série L ou D, car configuration et rotation optique sont deux notions distinctes.

Explication

Les maxima d’absorption sont respectivement de 260 nm pour la phénylalanine, 275 nm pour la tyrosine et 280 nm pour le tryptophane. La tyrosine et le tryptophane ne possèdent donc pas le même maximum d’absorption.

Explication

Une liaison hydrogène est une interaction électrostatique entre un hétéroatome électronégatif portant un doublet non liant et un hydrogène lié à un autre atome électronégatif. Elle est plus faible et plus longue qu’une liaison covalente, qui n’est pas une interaction hydrogène.

Explication

L’aspartate et le glutamate appartiennent aux acides aminés polaires chargés acides. L’arginine, la lysine et l’histidine appartiennent au groupe des bases ; la sérine et la thréonine ne figurent pas dans cette classification des acides aminés chargés.

Explication

Dans les protéines hydrosolubles, les acides aminés hydrophiles sont plutôt exposés à la surface, tandis que les acides aminés hydrophobes sont plutôt enfouis à l’intérieur. La sérine et la thréonine peuvent être phosphorylées sur leur groupement hydroxyle, ce qui peut modifier l’activité protéique.

Explication

Les acides aminés sont amphotères : leur charge dépend du pH, avec une forme cationique en milieu acide, zwitterionique entre les deux pKa et anionique en milieu basique. Le pHi correspond à une charge globale nulle, et, pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable, il se calcule avec les deux pKa indiqués.

Explication

Pour un acide aminé dépourvu de chaîne latérale ionisable, le pHi est la moyenne arithmétique du pKa du carboxyle et de celui de l’ammonium. Les expressions utilisant une différence, un produit ou un seul pKa ne correspondent pas à la règle donnée.

Explication

Un pont disulfure résulte de l’oxydation de deux groupements thiols appartenant à des cystéines. Il s’agit d’une liaison covalente stable, contrairement aux interactions non covalentes, qui sont plus faibles.

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide formée par condensation entre un carboxyle et une amine, avec libération d’eau. L’hydrolyse correspond au processus inverse, car elle rompt la liaison avec consommation d’eau.

Explication

Les oligopeptides comportent au plus 10 acides aminés, tandis que les polypeptides en comportent plus de 10. Une protéine est définie ici comme un polypeptide dont la masse dépasse 10 000 Da.

Explication

Une chaîne polypeptidique possède une extrémité N-ter libre et une extrémité C-ter libre, et sa séquence se lit de N vers C. Les appellations et le sens de lecture inversés ne correspondent donc pas à l’organisation décrite.

Explication

La structure primaire décrit le nombre d’acides aminés et leur ordre d’enchaînement dans la chaîne. Elle ne correspond pas directement au repliement tridimensionnel, qui relève de niveaux structuraux supérieurs.