QCM : Acides aminés et structure primaire (11 questions)

Explication

Le glutamate et la glutamine participent au transport de l’azote dans les cellules, alors que l’ornithine et la citrulline contribuent à son élimination sous forme d’urée. Inverser ces fonctions de transport et d’élimination constitue une confusion fréquente.

Explication

Parmi les plus de 300 acides aminés connus, seuls 20 sont constitutifs des protéines et servent de monomères à leur structure primaire. Le chiffre huit correspond au nombre d’acides aminés essentiels cités, et non au nombre d’acides aminés protéinogènes.

Explication

Un acide aminé essentiel doit être obtenu par l’alimentation parce que l’être humain ne peut pas le synthétiser. Un acide aminé constitutif des protéines n’est pas nécessairement essentiel : ces deux propriétés ne sont pas équivalentes.

Explication

Le catabolisme des acides aminés alimente le cycle de Krebs, mais sa contribution à la production énergétique totale reste inférieure à 15 %. Les présenter comme une source majeure d’énergie, comparable au glucose et aux acides gras, surestime leur contribution.

Explication

Un acide aminé α possède un carbone central lié à une fonction amine, un hydrogène, une fonction carboxylique et une chaîne latérale R. La fonction amine secondaire caractérise plutôt l’exception structurale qu’est la proline, et non la définition générale.

Explication

Le pK correspond au pH de demi-dissociation d’un groupement ionisable, où ses formes dissociée et non dissociée sont présentes à parts égales. Le point isoélectrique désigne plutôt le pH auquel la charge nette de l’acide aminé est nulle.

Explication

Les phosphatases clivent le phosphate et provoquent ainsi la déphosphorylation des résidus concernés. Les kinases, contrairement aux phosphatases, ajoutent un phosphate aux chaînes latérales ciblées.

Explication

La résonance donne à la liaison peptidique un caractère partiel de double liaison, ce qui la rend plane et rigide ; elle reste polaire sans porter de charge nette. Une liaison ionique peut être chargée, mais ce n’est pas la nature de la liaison qui unit les acides aminés dans un peptide.

Explication

La liaison peptidique engage les fonctions α-aminées et α-carboxyliques, sauf aux extrémités, et les pKR des chaînes latérales peuvent changer lorsqu’elles sont liées. Les extrémités gardent des fonctions ionisables, contrairement à ce qu’affirme un distracteur.

Explication

Le peptide signal est retiré, des ponts disulfure se forment, puis le peptide C est éliminé pour produire l’insuline active composée des chaînes A et B. Retirer le peptide C avant le peptide signal inverse les étapes indiquées de la maturation.

Explication

Chez le nourrisson, l’arginine et l’histidine sont dites semi-essentielles parce que leur production par l’organisme ne suffit pas à couvrir les besoins. Les qualifier d’essentielles à tout âge ne tient pas compte de cette distinction liée au nourrisson.