Quelles fonctions possède un acide α-aminé liées au carbone α ?
Une fonction acide carboxylique et une fonction amine basique.
Qu'est-ce qui caractérise généralement le carbone α d'un acide α-aminé ?
Il est généralement asymétrique.
Combien d'acides aminés principaux participent à la constitution des protéines ?
Vingt acides aminés principaux participent.
Quel acide aminé particulier s'ajoute aux 20 principaux dans les protéines ?
La sélénocystéine s'ajoute aux 20 principaux.
Combien d'acides aminés existent dans le vivant ?
Plus de 150 acides aminés existent dans le vivant.
Quels groupes fonctionnels comprennent les acides aminés protéinogènes ?
Ils comprennent les groupes aliphatiques, alcool, hétérocyclique, soufrés, neutres, acides, basiques et aromatiques.
Qu'est-ce que la transamination dans les acides aminés ?
C'est le transfert d'une fonction amine en position α vers une fonction cétone en position α d'un autre acide aminé.
Quelles enzymes interviennent dans la transamination au foie ?
Les aminotransférases ALAT et ASAT.
Quelle enzyme intervient dans la désamination oxydative des acides aminés ?
La L-glutamate déshydrogénase.
Quelle modification chimique affecte la position C-terminale des peptides ?
La réaction d’amidation.
Dans quels peptides la réaction d’amidation intervient-elle ?
Dans la maturation de neuropeptides et d’hormones peptidiques comme la calcitonine et la vasopressine.
Que forme l’oxydation de deux fonctions thiol de cystéines ?
Un pont disulfure.
Que provoque la réduction d’un pont disulfure ?
La rupture du pont disulfure.
Quels acides aminés sont concernés par la phosphorylation ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quelle est la formule de la constante de dissociation acide ?
Comment s'écrit l'équation de Henderson-Hasselbalch ?
Quel est le pKa typique du groupement α-carboxyle ?
Il est généralement compris entre 2 et 2,5.
Quel est le pKa typique du groupement α-aminé ?
Il est généralement compris entre 9 et 10.
Quelle est la formule du point isoélectrique pour un acide aminé neutre ?
Quelle est la formule du point isoélectrique pour un acide aminé acide ?
Quelle est la formule du point isoélectrique pour un acide aminé basique ?
Quel rôle structural ont les acides aminés dans l'organisme?
Ils structurent les peptides, protéines et certaines molécules comme les phosphatidylsérines.
Quels acides aminés sont excitateurs dans le système nerveux central?
Le glutamate et l’aspartate sont excitateurs.
Quel acide aminé est inhibiteur dans le système nerveux central?
Le GABA est inhibiteur.
Quel est le métabolite du tryptophane mentionné?
La sérotonine est un métabolite du tryptophane.
Quels acides aminés sont précurseurs des hormones thyroïdiennes T3 et T4?
La phénylalanine et la tyrosine sont précurseurs.
Que sont les acides aminés essentiels?
Ce sont ceux que l’organisme ne peut pas synthétiser.
Citez trois acides aminés essentiels.
L’isoleucine, la leucine et la valine sont essentiels.
L’arginine est-elle un acide aminé essentiel?
Oui, l’arginine est un acide aminé essentiel.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison amide covalente entre deux acides aminés.
Pourquoi la liaison peptidique est-elle rigide et plane ?
À cause de la résonance électronique.
Autour de quelles liaisons la rotation est-elle possible dans un peptide ?
Autour des liaisons entre le carbone α et les atomes N et C.
Dans quel sens se lit la séquence d'un peptide ?
De l'extrémité amino-terminale vers l'extrémité carboxy-terminale.
Combien d'acides aminés contiennent les oligopeptides ?
Jusqu'à une vingtaine d'acides aminés.
Quelle est la taille maximale des polypeptides ?
Jusqu'à 3 000 acides aminés ou davantage.
Quelle est la masse typique des protéines ?
Entre 5 000 et plus d'un million de daltons.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement covalent des acides aminés du N-terminal au C-terminal.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Le repliement régulier ou non de la chaîne polypeptidique en hélices α, feuillets β, boucles et coudes.
Que désigne la structure tertiaire d'une protéine ?
L'assemblage tridimensionnel des structures secondaires, motifs supersecondaires et régions non structurées.
Que décrit la structure quaternaire d'une protéine ?
L'assemblage tridimensionnel de plusieurs sous-unités protéiques identiques ou différentes.
Qu'obtient-on par le repliement protéique enfouissant les résidus apolaires?
Une structure protéique stable.
Quelles interactions se trouvent au cœur des protéines?
Les liaisons ioniques, hydrophobes, hydrogène, Van der Waals et ponts disulfure.
Combien d'acides aminés contient un tour d'hélice α?
3,6 acides aminés par tour.
Par quelles liaisons l'hélice α est-elle stabilisée?
Par des liaisons hydrogène intracaténaires entre résidus n et n+4.
Comment les chaînes latérales sont-elles disposées dans un feuillet β?
Alternativement au-dessus et au-dessous du plan du feuillet.
Quelles sont les deux orientations possibles d'un feuillet β?
Parallèle ou antiparallèle.
Quelle est la fonction d'un coude dans une protéine?
Il change la direction du squelette de 180 degrés.
Quelle liaison stabilise souvent un coude et entre quels résidus?
Une liaison hydrogène entre les résidus i et i+3.
Quelles sont les deux catégories principales de protéines selon leur composition?
Holoprotéines et hétéroprotéines.
Quelles sont les principales modifications post-traductionnelles des protéines?
Clivage protéolytique, phosphorylation, glycosylation, palmitoylation, méthylation et acétylation.
Qu'est-ce que la régulation allostérique d'une protéine?
Modification de son activité par changement de structure après fixation d'un ligand.
Quelle forme de courbe de saturation présente la myoglobine?
Une courbe hyperbolique.
Quelle forme de courbe de saturation présente l'hémoglobine?
Une courbe sigmoïde.
Quelles sont les deux formes de l'hémoglobine selon leur affinité pour l'oxygène?
Forme T tendue à faible affinité et forme R relâchée à forte affinité.
Quels sont les inhibiteurs allostériques de la liaison de l'oxygène à l'hémoglobine?
Les protons H+, le CO₂ et le 2,3-bisphosphoglycérate.
Quelle liaison peptidique caractérise le glutathion ?
La liaison implique la fonction acide carboxylique de la chaîne latérale du glutamate.
Quel rôle joue le glutathion face au stress oxydant ?
Il neutralise le stress oxydant.
Quelle fonction biologique est associée à l’ocytocine ?
La contraction utérine.
Quelle est la structure peptidique de la ciclosporine ?
C’est un peptide cyclique de 11 acides aminés.
Quel rôle thérapeutique a la ciclosporine ?
Elle est utilisée comme immunosuppresseur dans le rejet de greffe.
Combien de chaînes composent une immunoglobuline ?
Deux chaînes lourdes et deux chaînes légères.
Quels types de domaines possède une immunoglobuline ?
Des domaines variables de liaison à l’antigène et des domaines constants.
Quelle structure forme le collagène grâce à sa séquence spécifique ?
Une triple hélice droite de tropocollagène.
Quelles méthodes permettent d’étudier la structure des protéines ?
La radiocristallographie, la RMN et le dichroïsme circulaire.
Comment l’électrophorèse sépare-t-elle les molécules ?
Selon leur charge dans un champ électrique.
Sur quel critère l’isoélectrofocalisation sépare-t-elle les molécules ?
Selon leur point isoélectrique dans un gradient de pH.
Quelle est la première étape de la chromatographie d’affinité ?
Faire passer l’échantillon sur la colonne.
Que fait-on après avoir éliminé les molécules indésirables en chromatographie d’affinité ?
On récupère la molécule d’intérêt.
Quelle extrémité du peptide la méthode d’Edman utilise-t-elle pour séquencer ?
L’extrémité amino-terminale.
Combien d’acides aminés peut-on séquencer par la méthode d’Edman automatisée ?
Jusqu’à 50 acides aminés.
Quelles étapes comprend le Western blot ?
Séparation par SDS-PAGE, transfert sur membrane, détection par anticorps.
Teste tes connaissances avec un QCM de 34 questions sur Acides aminés, peptides et protéines.
1. Quelle caractéristique définit la structure d’un acide α-aminé ?
2. Combien d’acides aminés principaux, avec la sélénocystéine, participent à la constitution des peptides et des protéines ?
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