QCM : Acides aminés, peptides et protéines — 34 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle caractéristique définit la structure d’un acide α-aminé ?

Ses fonctions carboxylique et amine sont liées à deux carbones voisins
Sa fonction amine est portée par le carbone β de la chaîne latérale
Ses fonctions carboxylique et amine sont liées au même carbone α
Son carbone α porte deux fonctions carboxyliques identiques

Ses fonctions carboxylique et amine sont liées au même carbone α

Explication

Un acide α-aminé possède ses fonctions carboxylique et amine sur le même carbone α, généralement asymétrique. Un acide β-aminé se distingue par la position de la fonction amine sur le carbone β.

2. Combien d’acides aminés principaux, avec la sélénocystéine, participent à la constitution des peptides et des protéines ?

150
12
20
21

21

Explication

Les peptides et les protéines sont constitués à partir de 20 acides aminés principaux auxquels s’ajoute la sélénocystéine. Le nombre supérieur à 150 correspond à l’ensemble des acides aminés présents dans le vivant, et non au groupe protéinogène principal.

3. Lors d’une transamination, quelle transformation se produit entre deux acides aminés ?

Une fonction amine est transférée vers une fonction cétone en position α
Deux fonctions thiol sont oxydées pour former un pont disulfure
Une fonction phosphate est ajoutée à une chaîne latérale hydroxylée
Une fonction carboxyle est éliminée sous forme de dioxyde de carbone

Une fonction amine est transférée vers une fonction cétone en position α

Explication

La transamination transfère une fonction amine en position α vers une fonction cétone en position α d’un autre composé. La perte d’un groupement carboxyle correspond à la décarboxylation, et non à la transamination.

4. Quel changement chimique permet la formation d’un pont disulfure entre deux résidus de cystéine ?

L’oxydation de leurs deux fonctions thiol
La phosphorylation de leurs fonctions hydroxyle
L’hydrolyse de leurs fonctions carboxyle
La réduction de leurs deux fonctions thiol

L’oxydation de leurs deux fonctions thiol

Explication

L’oxydation de deux fonctions thiol appartenant à des cystéines forme un pont disulfure. La réduction produit l’effet inverse en rompant ce pont.

5. Quels acides aminés peuvent notamment être phosphorylés, avec un effet possible sur l’activité enzymatique ?

La cystéine, la méthionine et la lysine
La sérine, la thréonine et la tyrosine
La glycine, l’alanine et la valine
L’aspartate, le glutamate et l’asparagine

La sérine, la thréonine et la tyrosine

Explication

La phosphorylation concerne notamment les chaînes latérales de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine et peut activer ou inhiber des enzymes. Les autres groupes proposés réunissent des acides aminés qui ne correspondent pas à cette triade caractéristique.

6. Quelle expression représente la constante de dissociation acide d’un groupement carboxylique ?

Ka=[H+][A-COOH][A-COO−]K_a = \frac{[H^+][A\text{-}COOH]}{[A\text{-}COO^-]}
Ka=[A-COO−][H+][A-COOH]K_a = \frac{[A\text{-}COO^-]}{[H^+][A\text{-}COOH]}
Ka=[H+][A-COO−][A-COOH]K_a = \frac{[H^+][A\text{-}COO^-]}{[A\text{-}COOH]}
Ka=[A-COOH][H+][A-COO−]K_a = \frac{[A\text{-}COOH]}{[H^+][A\text{-}COO^-]}

$$K_a = \frac{[H^+][A\text{-}COO^-]}{[A\text{-}COOH]}$$

Explication

La constante KaK_a est le rapport entre le produit des concentrations du proton et de la forme carboxylate et la concentration de la forme acide. L’expression inverse correspondrait à une constante réciproque, et non à la définition de KaK_a.

7. Une solution contient un couple A-COOH/A-COO−A\text{-}COOH/A\text{-}COO^- en proportions égales. Quelle relation permet de déterminer son pH ?

pH=2pKapH = 2pKa
pH=pKa−1pH = pKa - 1
pH=pKa+1pH = pKa + 1
pH=pKapH = pKa

$$pH = pKa$$

Explication

Dans l’équation de Henderson-Hasselbalch, le rapport [A-COO−]/[A-COOH][A\text{-}COO^-]/[A\text{-}COOH] vaut 1 lorsque les deux formes sont en proportions égales, et son logarithme vaut donc zéro. Le pH est alors égal au pKa.

8. Quelle comparaison des pKa des fonctions principales d’un acide aminé est généralement correcte ?

Les deux groupements ont généralement un pKa compris entre 2 et 2,5
Les deux groupements ont généralement un pKa compris entre 9 et 10
Le groupement α-carboxyle a un pKa d’environ 9 à 10, contre 2 à 2,5 pour le groupement α-aminé
Le groupement α-carboxyle a un pKa d’environ 2 à 2,5, contre 9 à 10 pour le groupement α-aminé

Le groupement α-carboxyle a un pKa d’environ 2 à 2,5, contre 9 à 10 pour le groupement α-aminé

Explication

Le groupement α-carboxyle est associé à un pKa bas, généralement compris entre 2 et 2,5, tandis que le groupement α-aminé possède un pKa généralement compris entre 9 et 10. Cette différence reflète leurs comportements acido-basiques distincts.

9. Comment calcule-t-on le point isoélectrique d’un acide aminé acide ?

pI=pKa2+pKa32pI = \frac{pKa_2+pKa_3}{2}
pI=pKa1+pKa2+pKa3pI = pKa_1+pKa_2+pKa_3
pI=pKa1+pKa32pI = \frac{pKa_1+pKa_3}{2}
pI=pKa1+pKa22pI = \frac{pKa_1+pKa_2}{2}

$$pI = \frac{pKa_1+pKa_3}{2}$$

Explication

Pour un acide aminé acide, le point isoélectrique est la moyenne des deux pKa qui encadrent la forme de charge nette nulle, soit pKa1pKa_1 et pKa3pKa_3. La moyenne de pKa1pKa_1 et pKa2pKa_2 s’applique à un acide aminé neutre.

10. Quel rôle structural les acides aminés peuvent-ils jouer en dehors des peptides et des protéines ?

Ils entrent dans la composition de phosphatidylsérines et de phosphatidyléthanolamines.
Ils forment directement les triglycérides et les esters de cholestérol.
Ils constituent principalement les nucléotides et les acides nucléiques.
Ils assurent la structure des polysaccharides et des glycérolipides.

Ils entrent dans la composition de phosphatidylsérines et de phosphatidyléthanolamines.

Explication

Les acides aminés participent à la structure des phosphatidylsérines et des phosphatidyléthanolamines, en plus de leur rôle dans les peptides et les protéines. Les nucléotides, les polysaccharides et les triglycérides appartiennent à d’autres familles moléculaires et ne correspondent pas à ce rôle décrit.

11. Quelle association décrit correctement l’effet de certains acides aminés sur le système nerveux central ?

L’aspartate et le GABA sont inhibiteurs, tandis que le glutamate est excitateur.
Le glutamate et le GABA sont excitateurs, tandis que l’aspartate est inhibiteur.
Le glutamate et l’aspartate sont excitateurs, tandis que le GABA est inhibiteur.
Le glutamate, l’aspartate et le GABA ont tous un effet excitateur.

Le glutamate et l’aspartate sont excitateurs, tandis que le GABA est inhibiteur.

Explication

Le glutamate et l’aspartate sont des acides aminés excitateurs du système nerveux central, alors que le GABA exerce un effet inhibiteur. L’erreur principale consiste à attribuer au GABA un effet excitateur ou à inverser son rôle avec celui de l’aspartate.

12. Laquelle de ces propositions caractérise correctement les acides aminés essentiels ?

Ils sont produits par l’organisme et comprennent notamment la valine et la méthionine.
Ils ne sont pas synthétisés par l’organisme et comprennent notamment la leucine et la lysine.
Ils sont produits par l’organisme et comprennent notamment le glutamate et l’aspartate.
Ils ne sont pas synthétisés par l’organisme et comprennent notamment la sérine et la tyrosine.

Ils ne sont pas synthétisés par l’organisme et comprennent notamment la leucine et la lysine.

Explication

Les acides aminés essentiels ne sont pas synthétisés par l’organisme; la leucine et la lysine figurent parmi eux. La valine et la méthionine sont aussi essentielles, mais les qualifier de produites par l’organisme est incorrect.

13. Quelle définition correspond à une liaison peptidique ?

Une liaison ionique reliant deux groupements chargés d’un peptide.
Une liaison disulfure reliant deux résidus contenant du soufre.
Une liaison hydrogène stabilisant deux segments polypeptidiques.
Une liaison amide covalente reliant deux acides aminés.

Une liaison amide covalente reliant deux acides aminés.

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide covalente qui unit deux acides aminés dans une chaîne. Les liaisons disulfure, ioniques et hydrogène peuvent stabiliser des protéines, mais elles ne définissent pas la liaison peptidique.

14. Quelle propriété distingue la liaison peptidique des liaisons voisines impliquant le carbone α ?

La liaison peptidique est librement rotative, tandis que les liaisons autour du carbone α restent planes.
La liaison peptidique est ionique, tandis que les liaisons autour du carbone α sont covalentes.
La liaison peptidique est rigide et plane, tandis que des liaisons autour du carbone α peuvent tourner.
La liaison peptidique relie deux chaînes, tandis que les liaisons autour du carbone α relient deux protéines.

La liaison peptidique est rigide et plane, tandis que des liaisons autour du carbone α peuvent tourner.

Explication

La résonance électronique rend la liaison peptidique rigide et plane, alors que des rotations sont possibles autour des liaisons entre le carbone α et les atomes voisins N et C. La liaison peptidique reste covalente et n’est pas définie par une liaison entre deux chaînes protéiques.

15. Dans quel sens la séquence d’un peptide doit-elle être lue ?

De l’extrémité carboxy-terminale vers l’extrémité amino-terminale.
Du premier résidu aromatique vers le dernier résidu aliphatique.
De l’extrémité amino-terminale vers l’extrémité carboxy-terminale.
Du centre de la chaîne vers ses deux extrémités terminales.

De l’extrémité amino-terminale vers l’extrémité carboxy-terminale.

Explication

La convention de lecture d’une séquence peptidique va de l’extrémité amino-terminale vers l’extrémité carboxy-terminale. Le sens inverse ne correspond pas à la convention utilisée pour orienter une chaîne peptidique.

16. Que décrit principalement la structure primaire d’une protéine ?

L’assemblage tridimensionnel global de plusieurs régions de la protéine.
L’association de plusieurs sous-unités protéiques identiques ou différentes.
Le repliement local de la chaîne en hélices α, feuillets β et boucles.
L’enchaînement covalent orienté des acides aminés, du N-terminal au C-terminal.

L’enchaînement covalent orienté des acides aminés, du N-terminal au C-terminal.

Explication

La structure primaire désigne la séquence covalente orientée des acides aminés entre les extrémités N-terminal et C-terminal. Les motifs locaux relèvent de la structure secondaire, l’organisation globale de la structure tertiaire et l’association de sous-unités de la structure quaternaire.

17. Quel exemple relève de la structure secondaire d’une protéine ?

L’ordre covalent des résidus depuis l’extrémité N-terminale jusqu’à l’extrémité C-terminale.
L’association de plusieurs chaînes polypeptidiques en un complexe fonctionnel.
L’organisation tridimensionnelle complète de tous les domaines de la protéine.
La formation locale d’une hélice α ou d’un feuillet β dans la chaîne polypeptidique.

La formation locale d’une hélice α ou d’un feuillet β dans la chaîne polypeptidique.

Explication

La structure secondaire correspond à des repliements locaux réguliers, comme les hélices α, les feuillets β, les boucles et les coudes. L’organisation tridimensionnelle complète relève de la structure tertiaire, tandis que plusieurs chaînes associées constituent une structure quaternaire.

18. Une protéine native possède plusieurs hélices, feuillets, motifs supersecondaires et régions non structurées réunis dans une forme fonctionnelle : quel niveau structural cela décrit-il ?

La structure tertiaire, qui correspond à l’assemblage tridimensionnel de ces éléments.
La structure secondaire, qui correspond à un motif local régulier de la chaîne.
La structure primaire, qui correspond à l’ordre covalent des acides aminés.
La structure quaternaire, qui correspond à l’association de plusieurs sous-unités.

La structure tertiaire, qui correspond à l’assemblage tridimensionnel de ces éléments.

Explication

La structure tertiaire est l’assemblage tridimensionnel des structures secondaires, des motifs supersecondaires et des régions non structurées d’une protéine native fonctionnelle. La structure quaternaire concernerait l’association de plusieurs sous-unités protéiques distinctes.

19. Que caractérise la structure quaternaire d’une protéine ?

L’enchaînement covalent des acides aminés au sein d’une seule chaîne orientée.
L’assemblage tridimensionnel de plusieurs sous-unités protéiques, identiques ou différentes.
L’organisation globale d’une chaîne unique sans association avec d’autres sous-unités.
Le repliement local d’une chaîne en hélices, feuillets, boucles et coudes.

L’assemblage tridimensionnel de plusieurs sous-unités protéiques, identiques ou différentes.

Explication

La structure quaternaire décrit l’association tridimensionnelle de plusieurs sous-unités protéiques, qu’elles soient identiques ou différentes. Une chaîne unique organisée dans l’espace relève de la structure tertiaire, tandis que ses motifs locaux relèvent de la structure secondaire.

20. Au cours du repliement d’une protéine, quelle répartition des résidus favorise la formation d’une structure stable ?

Les résidus polaires s’enfouissent dans un cœur hydrophile, tandis que les résidus apolaires s’exposent davantage
Les résidus apolaires et polaires s’alternent régulièrement au centre de la protéine
Les résidus apolaires s’enfouissent dans un cœur hydrophobe, tandis que les résidus polaires s’exposent davantage
Les résidus polaires et apolaires restent également exposés à la surface de la protéine

Les résidus apolaires s’enfouissent dans un cœur hydrophobe, tandis que les résidus polaires s’exposent davantage

Explication

Le repliement stabilise la protéine en enfouissant progressivement les résidus apolaires dans un cœur hydrophobe et en exposant davantage les résidus polaires. L’enfouissement préférentiel des résidus polaires ne correspond pas à l’effet hydrophobe décrit.

21. Quelle association décrit correctement les interactions présentes au cœur des protéines ?

Les liaisons ioniques, les interactions hydrophobes, les liaisons hydrogène, les interactions de Van der Waals et les ponts disulfure
Les liaisons peptidiques, les interactions hydrophiles, les liaisons métalliques et les forces osmotiques
Les interactions hydrophobes, les liaisons phosphodiester, les liaisons glycosidiques et les forces ioniques
Les liaisons hydrogène, les interactions covalentes polaires, les liaisons nucléotidiques et les forces de diffusion

Les liaisons ioniques, les interactions hydrophobes, les liaisons hydrogène, les interactions de Van der Waals et les ponts disulfure

Explication

Le cœur protéique peut réunir des interactions ioniques, hydrophobes, des liaisons hydrogène, des interactions de Van der Waals et des ponts disulfure. Les liaisons phosphodiester et glycosidiques appartiennent principalement à la chimie des acides nucléiques ou des glucides.

22. Quelle caractéristique correspond à l’hélice α d’une protéine ?

Une hélice droite comptant 3,6 résidus par tour, stabilisée par des liaisons hydrogène entre n et n+4
Une hélice gauche comptant 4,6 résidus par tour, stabilisée par des liaisons hydrogène entre n et n+4
Une hélice gauche comptant 3,6 résidus par tour, stabilisée par des liaisons hydrogène entre n et n+2
Une hélice droite comptant 4,6 résidus par tour, stabilisée par des liaisons hydrogène entre n et n+3

Une hélice droite comptant 3,6 résidus par tour, stabilisée par des liaisons hydrogène entre n et n+4

Explication

L’hélice α est droite, comporte environ 3,6 acides aminés par tour et ses liaisons hydrogène intracaténaires relient les résidus n et n+4. Les autres propositions modifient la géométrie, le nombre de résidus ou l’espacement des résidus liés.

23. Quelle distinction permet de différencier une holoprotéine d’une hétéroprotéine ?

Une holoprotéine contient un groupement prosthétique, tandis qu’une hétéroprotéine contient uniquement des acides aminés
Une holoprotéine contient uniquement des acides aminés, tandis qu’une hétéroprotéine est associée à un groupement non protéique
Une holoprotéine possède plusieurs sous-unités, tandis qu’une hétéroprotéine ne possède qu’une chaîne polypeptidique
Une holoprotéine est formée de glucides, tandis qu’une hétéroprotéine est formée de lipides associés

Une holoprotéine contient uniquement des acides aminés, tandis qu’une hétéroprotéine est associée à un groupement non protéique

Explication

Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés, alors qu’une hétéroprotéine possède un groupement non protéique associé. La présence d’un groupement prosthétique caractérise donc la seconde catégorie et non la première.

24. Laquelle de ces propositions décrit une modification post-traductionnelle ?

La phosphorylation d’une protéine après sa synthèse par le ribosome
La substitution d’un codon par un autre dans l’ADN avant la transcription
L’insertion d’un acide aminé dans la chaîne pendant la traduction
La détermination de la séquence primaire par l’ordre des codons

La phosphorylation d’une protéine après sa synthèse par le ribosome

Explication

La phosphorylation fait partie des modifications post-traductionnelles, qui interviennent après la synthèse de la chaîne polypeptidique. La séquence primaire est déterminée par l’information génétique et la traduction, avant les modifications ultérieures.

25. Comment une régulation allostérique modifie-t-elle l’activité d’une protéine ?

Une modification de l’ADN change directement la forme de la protéine déjà synthétisée
Un substrat se fixe au site actif et coupe la protéine en deux fragments fonctionnels
Un groupement non protéique remplace les acides aminés d’une région de la chaîne
Un ligand se fixe sur un site spécifique et provoque un changement de la structure tridimensionnelle

Un ligand se fixe sur un site spécifique et provoque un changement de la structure tridimensionnelle

Explication

La régulation allostérique repose sur la fixation d’un ligand à un site spécifique, ce qui modifie la structure tridimensionnelle et l’activité de la protéine. Une coupure de la chaîne relève d’un clivage protéolytique, qui constitue un autre mécanisme.

26. Quelle comparaison entre la myoglobine et l’hémoglobine est correcte ?

La myoglobine et l’hémoglobine sont tétramériques et présentent toutes deux une saturation sigmoïde
La myoglobine et l’hémoglobine sont monomériques et présentent toutes deux une saturation hyperbolique
La myoglobine est tétramérique et présente une saturation sigmoïde, tandis que l’hémoglobine est monomérique et présente une saturation hyperbolique
La myoglobine est monomérique et présente une saturation hyperbolique, tandis que l’hémoglobine est tétramérique et présente une saturation sigmoïde

La myoglobine est monomérique et présente une saturation hyperbolique, tandis que l’hémoglobine est tétramérique et présente une saturation sigmoïde

Explication

La myoglobine, formée d’une seule sous-unité, présente une courbe hyperbolique, alors que l’hémoglobine tétramérique présente une courbe sigmoïde. Cette différence reflète la coopérativité de la fixation de l’oxygène chez l’hémoglobine.

27. Quelle structure décrit correctement le glutathion ?

Une protéine globulaire composée de trois chaînes contenant du glutamate, de la cystéine et de la glycine
Un dipeptide Cys-Gly dont la liaison implique la fonction amine de la chaîne latérale du glutamate
Un peptide cyclique de onze acides aminés formé de glutamate, cystéine et glycine
Un tripeptide Glu-Cys-Gly dont la liaison implique la fonction carboxylique de la chaîne latérale du glutamate

Un tripeptide Glu-Cys-Gly dont la liaison implique la fonction carboxylique de la chaîne latérale du glutamate

Explication

Le glutathion est un tripeptide composé de glutamate, de cystéine et de glycine, avec une liaison utilisant la fonction carboxylique de la chaîne latérale du glutamate. Le peptide cyclique de onze acides aminés correspond à la ciclosporine.

28. Quel rôle biologique est attribué au glutathion ?

Il déclenche la contraction utérine et exerce une action antidiurétique
Il neutralise le stress oxydant et participe à la réduction de la méthémoglobine en hémoglobine
Il inhibe la fixation de l’oxygène sur l’hémoglobine et favorise la formation de méthémoglobine
Il forme la triple hélice du collagène et stabilise ses résidus de glycine

Il neutralise le stress oxydant et participe à la réduction de la méthémoglobine en hémoglobine

Explication

Le glutathion contribue à la défense contre le stress oxydant et participe à la réduction de la méthémoglobine en hémoglobine. La détoxication des peroxydes est notamment assurée par la glutathion peroxydase, ce qui constitue une fonction distincte.

29. Quelle organisation caractérise une immunoglobuline ?

Deux chaînes lourdes et deux chaînes légères reliées par des ponts disulfure, avec des domaines variables et constants
Deux chaînes lourdes reliées par des liaisons hydrogène, sans domaine variable impliqué dans la reconnaissance
Quatre chaînes légères reliées par des liaisons peptidiques, avec des domaines constants au site de liaison
Une chaîne polypeptidique formant une triple hélice, avec des domaines riches en glycine

Deux chaînes lourdes et deux chaînes légères reliées par des ponts disulfure, avec des domaines variables et constants

Explication

Une immunoglobuline comporte deux chaînes lourdes et deux chaînes légères reliées par des ponts disulfure, ainsi que des domaines variables de liaison à l’antigène et des domaines constants. La triple hélice riche en glycine caractérise le collagène, pas les immunoglobulines.

30. Quelle caractéristique structurale est propre au collagène ?

Une séquence riche en glutamate et aspartate, avec une hydroxyproline régulière, formant une hélice gauche
Une séquence riche en proline, glycine et hydroxyproline, avec une glycine tous les trois résidus, formant une triple hélice droite
Une séquence riche en lysine et arginine, avec une proline tous les quatre résidus, formant un feuillet β
Une séquence riche en cystéine et méthionine, avec une glycine tous les deux résidus, formant une hélice α

Une séquence riche en proline, glycine et hydroxyproline, avec une glycine tous les trois résidus, formant une triple hélice droite

Explication

Le collagène est riche en proline, glycine et hydroxyproline, avec une glycine répétée tous les trois acides aminés, puis s’organise en triple hélice droite de tropocollagène. Une hélice α simple ne décrit pas cette architecture caractéristique.

31. Quelles méthodes permettent d’étudier la structure tridimensionnelle des protéines ?

L’électrophorèse, la chromatographie et la dialyse
Le Western blot, l’ELISA et l’isoélectrofocalisation
La méthode d’Edman, la PCR et la spectrométrie de masse
La radiocristallographie, la RMN et le dichroïsme circulaire

La radiocristallographie, la RMN et le dichroïsme circulaire

Explication

La radiocristallographie, la RMN et le dichroïsme circulaire fournissent des informations sur la structure des protéines. L’électrophorèse sert principalement à séparer des molécules selon leurs propriétés dans un champ électrique.

32. Quelle distinction décrit correctement l’électrophorèse et l’isoélectrofocalisation ?

L’électrophorèse détermine une séquence peptidique, tandis que l’isoélectrofocalisation détecte une protéine avec un anticorps.
L’électrophorèse dépend du point isoélectrique dans un gradient de pH, tandis que l’isoélectrofocalisation dépend de la masse dans un champ électrique.
L’électrophorèse dépend de la charge dans un champ électrique, tandis que l’isoélectrofocalisation dépend du point isoélectrique dans un gradient de pH.
L’électrophorèse étudie la structure tridimensionnelle, tandis que l’isoélectrofocalisation transfère les protéines sur une membrane.

L’électrophorèse dépend de la charge dans un champ électrique, tandis que l’isoélectrofocalisation dépend du point isoélectrique dans un gradient de pH.

Explication

L’électrophorèse sépare les molécules selon leur charge sous l’action d’un champ électrique, alors que l’isoélectrofocalisation les répartit selon leur point isoélectrique dans un gradient de pH. La masse moléculaire et la détection immunologique correspondent à d’autres approches expérimentales.

33. Lorsqu’une protéine doit être séquencée à partir de son extrémité amino-terminale, quelle méthode est appropriée ?

La radiocristallographie, qui révèle jusqu’à 50 acides aminés depuis l’extrémité amino-terminale
Le Western blot, qui lit jusqu’à 50 acides aminés grâce à un anticorps spécifique
La méthode d’Edman, qui peut séquencer jusqu’à 50 acides aminés en mode automatisé
L’isoélectrofocalisation, qui ordonne jusqu’à 50 acides aminés selon leur point isoélectrique

La méthode d’Edman, qui peut séquencer jusqu’à 50 acides aminés en mode automatisé

Explication

La méthode d’Edman identifie successivement les acides aminés à partir de l’extrémité amino-terminale et permet d’en séquencer jusqu’à 50 avec une procédure automatisée. La radiocristallographie renseigne sur la structure, tandis que le Western blot et l’isoélectrofocalisation ont d’autres fonctions.

34. Quelle succession d’étapes caractérise un Western blot ?

Cristallisation de la protéine, analyse aux rayons X, puis détection par un anticorps spécifique
Séparation par SDS-PAGE, transfert sur membrane, puis détection par un anticorps spécifique
Séparation par gradient de pH, transfert sur membrane, puis séquençage par la méthode d’Edman
Passage sur une résine d’affinité, élution de la protéine, puis détermination de sa structure par RMN

Séparation par SDS-PAGE, transfert sur membrane, puis détection par un anticorps spécifique

Explication

Le Western blot sépare d’abord les protéines par SDS-PAGE, les transfère sur une membrane et détecte ensuite la protéine recherchée avec un anticorps. La séparation dans un gradient de pH relève de l’isoélectrofocalisation, tandis que la cristallisation et la RMN sont des méthodes structurales.

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Mémorisez les réponses avec 71 flashcards sur Acides aminés, peptides et protéines.

Quelles fonctions possède un acide α-aminé liées au carbone α ?

Une fonction acide carboxylique et une fonction amine basique.

Qu'est-ce qui caractérise généralement le carbone α d'un acide α-aminé ?

Il est généralement asymétrique.

Combien d'acides aminés principaux participent à la constitution des protéines ?

Vingt acides aminés principaux participent.

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