Quelle fonction porte le carbone α d'un acide aminé ?
Une fonction acide carboxylique.
Quels rôles jouent les acides aminés dans l'organisme ?
Ils ont des rôles structuraux, énergétiques, métaboliques et fonctionnels.
Citez trois acides aminés indispensables.
La valine, la leucine et l’isoleucine.
Quelle série chimique caractérise les acides aminés naturels ?
La série L.
Quelles sont les deux formes énantiomères des acides aminés ?
Les formes L et D.
À quoi est proportionnelle l'absorption lumineuse des acides aminés ?
À la concentration des molécules.
Que signifie le caractère amphotère d'un acide aminé ?
Il possède une fonction acide carboxylique et une fonction basique amine.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'un acide aminé ?
Le pH où sa charge nette est nulle en solution tamponnée.
Quelle formule donne le point isoélectrique d'un acide aminé monoaminé et monocarboxylique ?
Quelle propriété ont les chaînes latérales non polaires ?
Elles sont hydrophobes.
Quelle propriété ont les chaînes latérales polaires ?
Elles sont hydrophiles et peuvent former des liaisons hydrogène ou interactions ioniques.
Quels acides aminés ont une chaîne latérale hydrophobe ?
Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline, phénylalanine, tryptophane.
Quels acides aminés ont une chaîne latérale polaire non chargée à pH 7 ?
Sérine, thréonine, tyrosine, asparagine, glutamine, cystéine.
Quels acides aminés basiques existent à pH 7 ?
Lysine, arginine, histidine.
Quels acides aminés acides existent à pH 7 ?
Acide aspartique et acide glutamique.
Qu'est-ce qu'un peptide en biochimie ?
Une chaîne d’acides aminés de moins de 100 résidus reliés par des liaisons peptidiques.
Comment se forme la liaison peptidique lors de la traduction ?
Par une liaison amide entre acides aminés avec libération d’eau.
Quel effet la résonance a-t-elle sur la liaison peptidique ?
Elle lui confère un caractère partiel de double liaison rigidifiant la liaison.
Quel impact la résonance a-t-elle sur la distance entre C et N dans la liaison peptidique ?
Elle raccourcit la distance entre C et N.
Qu'est-ce qu'une protéine selon sa structure primaire ?
Un enchaînement linéaire de plus de 100 acides aminés.
Quelle proportion du poids sec cellulaire représentent les protéines ?
Environ 50 % du poids sec des cellules.
Quel pourcentage de la masse des protéines est constitué d'azote ?
16 % de leur masse.
Quels rôles principaux exercent les protéines dans la cellule ?
Support, enzyme, transport, stockage, anticorps, contraction et hormone.
Où se déroule la synthèse protéique dans la cellule ?
Dans le réticulum endoplasmique.
Comment se nomment les modifications post-traductionnelles des protéines ?
Glycosylation, phosphorylation ou clivage.
Quelles protéines ont un rapport axial inférieur à 10 ?
Les protéines globulaires.
Quels exemples illustrent les protéines fibreuses ?
La kératine, la fibroïne et le collagène.
Quelle est la différence principale entre holoprotéines et hétéroprotéines ?
Les holoprotéines contiennent seulement des acides aminés, les hétéroprotéines ont une partie non protéique.
Quel exemple illustre une partie prosthétique non protéique dans une hétéroprotéine ?
L’hème de l’hémoglobine.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une chaîne protéique ?
Le premier degré de complexité spatiale dépendant d'angles φ et ψ constants.
Par quelles liaisons sont stabilisées les structures secondaires ?
Par des liaisons hydrogène entre groupements CO et NH des liaisons peptidiques.
Quelles sont les principales structures secondaires des protéines ?
L'hélice α, le feuillet plissé β, l'hélice du tropocollagène et le coude β.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement de la chaîne protéique sur elle-même dépendant de sa séquence en acides aminés.
Par quelles interactions est stabilisée la structure tertiaire ?
Par interactions hydrophobes, liaisons hydrogène, ioniques, ponts disulfures et liaisons de coordination.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
Un agrégat protéique non covalent formé par plusieurs sous-unités.
Comment les structures quaternaires contribuent-elles à la diversité fonctionnelle ?
Grâce à l’association, la dissociation et l’allostérie.
Quelle est la masse moléculaire moyenne d'un acide aminé ?
Environ 110 Da.
Comment les acides aminés sont-ils obtenus par l'organisme ?
Ils sont apportés par l’alimentation ou synthétisés par la cellule.
Quel acide aminé est un précurseur de la sérotonine ?
Le tryptophane.
Quels acides aminés aromatiques absorbent les ultraviolets vers 260-280 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
Quand la solubilité des acides aminés est-elle minimale ?
Au point isoélectrique.
Que peut former la cystéine par oxydation ?
Des ponts disulfures.
Quels composés sont présents dans le collagène et lesquels ne sont pas protéiques ?
4-hydroxyproline et 5-hydroxylysine sont dans le collagène; ornithine, citrulline et GABA ne sont pas protéiques.
Quels atomes sont coplanaires dans un amide de liaison peptidique ?
Les quatre atomes de l’amide et les deux carbones α associés.
Quelle rotation reste possible autour du carbone α dans un peptide ?
La rotation selon les angles φ et ψ.
Quels sont les lieux possibles de dégradation des protéines ?
Extracellulaire ou intracellulaire.
Quel marqueur peut signaler la dégradation intracellulaire des protéines ?
L'ubiquitine.
Comment sont orientées les chaînes latérales dans l'hélice α ?
Vers l'extérieur de l'hélice.
Quel effet a la proline sur l'hélice α ?
Elle entraîne une rupture de l'hélice.
Qu'est-ce que le tropocollagène et comment est-il stabilisé ?
Une triple hélice stabilisée par des liaisons hydrogène interchaînes et répétition (Gly-Pro-X)n.
Par quelles interactions sont stabilisées les structures quaternaires ?
Par des interactions hydrophobes, des liaisons hydrogène et ioniques.
Qu'est-ce qu'un domaine fonctionnel en biologie moléculaire ?
Une unité de repliement modulaire issue d’une séquence ancestrale dupliquée et diversifiée.
Quelle est la composition structurale d'un domaine en doigt à zinc ?
Deux brins β et une hélice α d’environ 30 acides aminés stabilisés par un zinc.
Quels acides aminés coordonnent le zinc dans un doigt à zinc ?
Deux cystéines et deux histidines ou quatre cystéines.
Teste tes connaissances avec un QCM de 26 questions sur Acides aminés, peptides et protéines.
1. Quelle comparaison entre chaînes latérales non polaires et polaires est correcte ?
2. Quelle distinction porte sur les compartiments impliqués dans la dégradation des protéines ?
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