Fiche de révision : Acides aminés, peptides et protéines

📋 Plan du Cours

1. Rôles et structure des acides aminés
2. Propriétés physicochimiques des acides aminés
3. Classification des chaînes latérales
4. Peptides et liaison peptidique
5. Protéines : fonctions et devenir
6. Classifications des protéines
7. Structures secondaires et tertiaires
8. Structures quaternaires et domaines

📖 1. Rôles et structure des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Possède un carbone α portant une fonction acide carboxylique, une fonction amine, un hydrogène et une chaîne latérale R.

★ À maîtriser

• Les acides aminés ont des rôles structuraux dans la constitution des protéines, énergétiques comme substrats, métaboliques comme précurseurs de composés azotés et fonctionnels comme neuromédiateurs.

• Les acides aminés indispensables cités sont:

  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la méthionine
  • la phénylalanine
  • le tryptophane
  • la thréonine
  • la lysine

Compléments

• La masse moléculaire moyenne d’un acide aminé est d’environ 110 Da.

• Les acides aminés peuvent être apportés par l’alimentation ou synthétisés par la cellule.

• L’histidine est un précurseur de l’histamine, le tryptophane de la sérotonine et la phénylalanine de la dopamine.

💡 Astuce mémo

Structure → énergie → métabolisme → fonction

📖 2. Propriétés physicochimiques des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Caractère amphotère : Signifie qu’un acide aminé possède une fonction acide carboxylique et une fonction basique amine.
• Point isoélectrique : Le pH auquel un acide aminé en solution tamponnée possède une charge nette nulle.

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés naturels appartiennent à la série L, tandis que les formes L et D sont deux énantiomères.

📌 L’absorption lumineuse est proportionnelle à la concentration des molécules, ce qui permet la détection et le dosage des acides aminés et des peptides.

📐 Formule — Pour un acide aminé monoaminé et monocarboxylique, le point isoélectrique vérifie $pH_i = \frac{pK_a + pK_b}{2}$ et vaut environ 6.

Compléments

• Les acides aminés aromatiques, notamment la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane, absorbent plus spécifiquement les ultraviolets vers 260 ou 280 nm.

📌 La solubilité des acides aminés est généralement due à leurs groupements carboxyliques et amines et elle est minimale au point isoélectrique.

💡 Astuce mémo

Amphotère, mais charge nette nulle au point isoélectrique

📖 3. Classification des chaînes latérales

★ À maîtriser

📌 Les chaînes latérales non polaires sont hydrophobes, tandis que les chaînes latérales polaires sont hydrophiles et peuvent former des liaisons hydrogène ou des interactions ioniques.

• Les acides aminés à chaîne latérale hydrophobe sont:

  • la glycine
  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la méthionine
  • la proline
  • la phénylalanine
  • le tryptophane

• Les acides aminés à chaîne latérale polaire non chargée à pH 7 sont: la sérine, la thréonine, la tyrosine, l’asparagine, la glutamine, la cystéine

📌 À pH 7, les acides aminés basiques sont la lysine, l’arginine et l’histidine, tandis que les acides aminés acides sont l’acide aspartique et l’acide glutamique.

Compléments

• La cystéine peut former des ponts disulfures par oxydation, lesquels sont rompus par réduction.

• La 4-hydroxyproline et la 5-hydroxylysine sont présentes dans le collagène, tandis que l’ornithine, la citrulline et le GABA ne sont pas constitutifs des protéines.

💡 Astuce mémo

Hydrophobe, polaire non chargée, ou chargée à pH 7

📖 4. Peptides et liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Peptide : Chaîne d’acides aminés de moins de 100 résidus reliés par des liaisons peptidiques.
• Liaison peptidique : Liaison amide formée entre des acides aminés lors de la traduction de l’ARNm, avec libération d’eau.

★ À maîtriser

• La résonance confère à la liaison peptidique un caractère partiel de double liaison, ce qui la rigidifie et raccourcit la distance C–N.

Compléments

📌 Les quatre atomes de l’amide et les deux carbones α associés sont coplanaires, tandis que la rotation autour du carbone α reste possible selon les angles φ et ψ.

💡 Astuce mémo

Une chaîne orientée de l’extrémité N vers l’extrémité C

📖 5. Protéines : fonctions et devenir

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Enchaînement linéaire de plus de 100 acides aminés dont la séquence constitue la structure primaire.

★ À maîtriser

• Les protéines représentent environ 50 % du poids sec des cellules et l’azote représente 16 % de leur masse.

• Les protéines exercent des rôles de support, d’enzyme, de transport, de stockage, d’anticorps, de contraction et d’hormone.

• La synthèse protéique se déroule dans le réticulum endoplasmique par traduction de l’ARNm, puis les protéines peuvent subir une glycosylation, une phosphorylation ou un clivage.

Compléments

📌 La dégradation des protéines peut être extracellulaire ou intracellulaire et peut être signalée par l’ubiquitine.

💡 Astuce mémo

Traduction → modifications → dégradation

📖 6. Classifications des protéines

📝 Points essentiels

📌 Les protéines fibreuses, comme la kératine, la fibroïne et le collagène, s’opposent aux protéines globulaires, comme les immunoglobulines, l’hémoglobine et les enzymes, qui sont solubles dans l’eau et ont un rapport axial inférieur à 10.

📌 Les holoprotéines sont constituées uniquement d’acides aminés, tandis que les hétéroprotéines associent des acides aminés à une partie prosthétique non protéique, comme l’hème de l’hémoglobine.

💡 Astuce mémo

Fibreuses ou globulaires ; holo- ou hétéroprotéines

📖 7. Structures secondaires et tertiaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure secondaire : Premier degré de complexité spatiale d’une chaîne protéique qui dépend de la répétition d’angles φ et ψ constants.
• Structure tertiaire : Repliement de la chaîne protéique sur elle-même qui dépend de sa séquence en acides aminés.

★ À maîtriser

📌 Les structures secondaires sont stabilisées par des liaisons hydrogène entre les groupements CO et NH des liaisons peptidiques.

• Les principales structures secondaires sont:

  • l’hélice α
  • le feuillet plissé β
  • l’hélice du tropocollagène
  • le coude β

• La structure tertiaire est stabilisée par:

  • les interactions hydrophobes
  • les liaisons hydrogène
  • les liaisons ioniques
  • les ponts disulfures
  • les liaisons de coordination

Compléments

• Dans l’hélice α, les chaînes latérales sont orientées vers l’extérieur ; la proline entraîne une rupture de l’hélice, tandis que la leucine, la phénylalanine et le tryptophane la stabilisent par interactions hydrophobes.

• Le tropocollagène est une triple hélice stabilisée par des liaisons hydrogène interchaînes et organisée selon la répétition (Gly-Pro-X)n.

• La protéine prion pathogène PrPsc diffère de la protéine normale PrP uniquement par sa conformation, avec moins d’hélices α et davantage de brins β.

💡 Astuce mémo

Séquence → repliement → interactions stabilisatrices

📖 8. Structures quaternaires et domaines

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure quaternaire : Agrégat protéique non covalent formé par plusieurs sous-unités, souvent homologues ou identiques.
• Domaine fonctionnel : Unité de repliement modulaire présente dans différentes protéines et issue d’une séquence ancestrale commune dupliquée et diversifiée.

★ À maîtriser

📌 Les structures quaternaires permettent une diversité structurale et fonctionnelle grâce à l’association, la dissociation et l’allostérie.

Compléments

• Les structures quaternaires sont stabilisées par des interactions hydrophobes, des liaisons hydrogène et des liaisons ioniques.

• Dans un domaine en doigt à zinc, deux brins β et une hélice α d’environ 30 acides aminés sont stabilisés par la coordination d’un zinc avec deux cystéines et deux histidines ou avec quatre cystéines.

💡 Astuce mémo

Des sous-unités s’assemblent comme un complexe modulable

📊 Tableaux de synthèse

Classification des protéines