Fiche de révision : Acides aminés : structure et propriétés

📋 Plan du Cours

1. Rôles et familles des acides aminés
2. Structure générale des acides aminés
3. Chiralité et propriétés optiques
4. Absorption des acides aminés aromatiques
5. Ionisation et point isoélectrique
6. Séparation par électrophorèse et résines
7. Application à la séparation des acides aminés
8. Hydrophobie et polarité

📖 1. Rôles et familles des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés : Sous-unités monomériques des peptides et des protéines, qui sont des polymères d’acides aminés.

★ À maîtriser

• La dégradation des protéines en peptides puis en acides aminés se fait par hydrolyse chimique ou enzymatique.

📌 Les acides aminés à rôle protéinogène servent à la synthèse protéique, tandis que les acides aminés à rôle non protéinogène remplissent d’autres fonctions biologiques.

• Il existe 22 acides aminés protéinogènes chez les procaryotes et 21 chez les eucaryotes, car la pyrrolysine est uniquement présente chez les procaryotes tandis que la sélénocystéine existe chez les deux.

Compléments

• Dans une cellule, les protéines représentent plus de 50 % de la masse sèche des molécules.

• Les fonctions non protéinogènes comprennent:

  • Formation de l’hème
  • Réserve énergétique dans la créatine phosphate
  • Production d’hormones thyroïdiennes
  • Production de médiateurs cellulaires
  • Neurotransmission
  • Métabolisme
  • Production de monoxyde d’azote

💡 Astuce mémo

Les acides aminés comme des briques assemblées en protéines

📖 2. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure générale : Structure comportant une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un groupe R portés par le carbone α.

★ À maîtriser

📌 La proline est l’exception parmi les 20 acides aminés historiques, car elle possède une fonction amine secondaire et non primaire.

• La glycine ne possède pas de carbone asymétrique car son groupe R est un atome d’hydrogène, tandis que 17 acides aminés historiques en possèdent un et que la thréonine et l’isoleucine en possèdent deux.

Compléments

• Le carbone α est le carbone n°2, car le carbone n°1 est celui du groupement carboxylique, qui est le plus oxydé.

💡 Astuce mémo

Carbone α porteur des fonctions, carbone n°1 porté par le COOH

📖 3. Chiralité et propriétés optiques

★ À maîtriser

📌 En projection de Fischer, la configuration D ou L dépend de la position du groupement NH2 sur le carbone α, et ne prédit pas le sens de déviation de la lumière polarisée.

• Les acides aminés des protéines humaines sont de type L, ce qui constitue l’homochiralité de la vie humaine.

Compléments

• Un mélange équimoléculaire des formes D et L est racémique et ne dévie pas la lumière polarisée.

• Après la mort d’une cellule, les acides aminés L se racémisent progressivement en formes D, de sorte que le rapport L/D permet de dater la mort cellulaire.

💡 Astuce mémo

D/L décrit la configuration, +/− décrit la rotation de la lumière

📖 4. Absorption des acides aminés aromatiques

📝 Points essentiels

• Les acides aminés aromatiques sont:

  • Tryptophane
  • Tyrosine
  • Phénylalanine

• Le tryptophane absorbe au maximum vers 280 nm, la tyrosine vers 275 nm et la phénylalanine vers 257 nm dans les ultraviolets.

📐 Formule — La pureté d’une solution d’acides nucléiques se mesure par le rapport $A_{260}/A_{280}$, qui doit être supérieur à 1,8 pour une extraction utilisable d’ADN ou d’ARN.

📖 5. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Point isoélectrique : pH pour lequel la somme des charges intramoléculaires d’un acide aminé est nulle.

📝 Points essentiels

📐 Formule — Pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable, le point isoélectrique vérifie $pHi = \frac{pK_A + pK_B}{2}$.

📌 À pH inférieur au pHi, l’acide aminé est un cation qui migre vers la cathode ; à pH égal au pHi, il est un zwittérion immobile ; à pH supérieur au pHi, il est un anion qui migre vers l’anode.

• Le groupement carboxylique peut passer de COOH à COO− et le groupement amine de NH2 à NH3+ selon le pH du milieu.

💡 Astuce mémo

pH inférieur à pHi : cation ; égal à pHi : zwittérion ; supérieur à pHi : anion

📖 6. Séparation par électrophorèse et résines

★ À maîtriser

• L’électrophorèse des acides aminés consiste à déposer les acides aminés sur un support d’acétate de cellulose, appliquer un champ électrique pour provoquer une migration différentielle, puis révéler leur position à la ninhydrine.

• En chromatographie échangeuse d’ions, les acides aminés de charge opposée à la résine se fixent, les autres sont éliminés par lavage, puis les acides aminés fixés sont récupérés par élution.

📌 Les résines polyaminées, cationiques, fixent les acides aminés anioniques à pH supérieur au pHi, tandis que les résines polysulfonées, anioniques, fixent les acides aminés cationiques à pH inférieur au pHi.

Compléments

📌 Pour éluer un acide aminé fixé sur une résine, on peut modifier le pH ou augmenter la concentration en sels, mais une élution par les sels nécessite toujours d’augmenter leur concentration.

💡 Astuce mémo

La charge détermine l’interaction avec le champ électrique ou la résine

📖 7. Application à la séparation des acides aminés

📝 Points essentiels

• Pour séparer l’histidine de pHi 7,47 et la cystéine de pHi 5,03 sur une résine polyaminée, on commence à pH 12 puis on diminue progressivement le pH jusqu’à 6.

📌 À la fin de cette séparation, l’histidine est chargée positivement car le pH 6 est inférieur à son pHi 7,47 et elle est éluée, tandis que la cystéine reste négative car le pH 6 est supérieur à son pHi 5,03 et demeure fixée.

💡 Astuce mémo

pH 12 : les deux anions ; pH 6 : l’histidine est éluée avant la cystéine

📖 8. Hydrophobie et polarité

★ À maîtriser

📌 En chromatographie de partage, les acides aminés sont séparés selon leur hydrophobie ou leur hydrophilie, et non selon leur charge électrique.

📌 Avec une phase stationnaire hydrophile et un solvant hydrophobe, les acides aminés hydrophiles sont les plus retenus et les hydrophobes sont élués en premiers.

• Les 20 acides aminés protéinogènes historiques comprennent 9 acides aminés à chaîne latérale apolaire, 6 à chaîne latérale polaire non chargée et 5 à chaîne latérale polaire chargée.

Compléments

• Les 20 acides aminés protéinogènes historiques comprennent 9 acides aminés apolaires et 11 polaires, dont 15 sont neutres et 5 chargés.

💡 Astuce mémo

Phase stationnaire hydrophile : les hydrophiles sont retenus ; phase hydrophobe : les hydrophobes sont retenus

📊 Tableaux de synthèse

État de charge selon le pH

Résines échangeuses d’ions