QCM : Acides aminés : structure et propriétés — 24 questions

Explication

À un pH supérieur au $pHi$, l’acide aminé est anionique et peut être retenu par une résine polyaminée cationique. Une résine polysulfonée anionique retient au contraire les acides aminés cationiques lorsque le pH est inférieur au $pHi$.

Explication

Le point isoélectrique est le pH pour lequel la somme des charges intramoléculaires de l’acide aminé est nulle. Il s’agit d’une propriété de l’acide aminé, alors que le pH décrit l’état de la solution.

Explication

Pour cet acide aminé, le point isoélectrique se calcule par $pHi=\frac{pK_A+pK_B}{2}=\frac{2{,}3+9{,}7}{2}=6{,}0$. Le pH de la solution peut être différent, car il est fixé par les conditions du milieu.

Explication

La proline est l’exception des 20 acides aminés historiques, car son groupement amine est secondaire. Les autres possèdent une fonction amine primaire, même si leurs groupes R diffèrent.

Explication

Les acides aminés de charge opposée à la résine sont retenus par interaction électrostatique, tandis que les autres sont évacués par lavage avant l’élution des espèces fixées. La traversée sans fixation concerne plutôt les acides aminés de même charge que la résine.

Explication

Les procaryotes comptent 22 acides aminés protéinogènes, tandis que les eucaryotes en comptent 21. La différence vient de la pyrrolysine, présente chez les procaryotes, alors que la sélénocystéine existe dans les deux groupes.

Explication

À un pH supérieur au $pHi$, l’acide aminé porte une charge nette négative et migre vers l’anode. Le zwittérion immobile correspond au pH égal au $pHi$, tandis qu’un pH inférieur produit un cation attiré par la cathode.

Explication

L’électrophorèse implique le dépôt sur un support d’acétate de cellulose, une migration différentielle sous champ électrique et une révélation à la ninhydrine. La séparation par hydrophobie correspond plutôt à une chromatographie de partage, et non à ce procédé électrophorétique.

Explication

Le carbone α porte une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un groupe R. Le groupe R varie selon l’acide aminé, tandis que les deux fonctions définissent le squelette commun.

Explication

Une extraction d’ADN ou d’ARN est considérée comme utilisable lorsque le rapport $A_{260}/A_{280}$ est supérieur à $1{,}8$. Une valeur de $1{,}6$ est donc inférieure au seuil attendu, et ce rapport évalue la pureté des acides nucléiques plutôt que la charge des acides aminés.

Explication

La dégradation des protéines s’effectue par hydrolyse, qui peut être chimique ou catalysée par des enzymes. La condensation de molécules d’eau correspond au mécanisme inverse de formation des liaisons peptidiques.

Explication

À pH 6, l’histidine est positive car le pH est inférieur à son pHi de 7,47, tandis que la cystéine est négative car le pH dépasse son pHi de 5,03; leurs interactions avec la résine entraînent donc des comportements différents. La cystéine n’est pas éluée dans cette situation, malgré son état ionisé.

Explication

Dans la glycine, le groupe R est un atome d’hydrogène ; le carbone α porte donc deux substituants identiques et n’est pas asymétrique. À l’inverse, la plupart des autres acides aminés historiques possèdent au moins un carbone asymétrique.

Explication

La phénylalanine absorbe au maximum autour de $257\ \text{nm}$, tandis que le tryptophane atteint son maximum vers $280\ \text{nm}$ et la tyrosine vers $275\ \text{nm}$. La confusion entre le tryptophane et la phénylalanine porte donc sur leurs longueurs d’onde caractéristiques.

Explication

Selon le pH, le groupement carboxylique peut se déprotoner de COOH vers COO−, tandis que le groupement amine peut passer de NH3+ vers NH2. Les autres propositions inversent ces formes ou attribuent aux groupes des fonctions chimiques différentes.

Explication

Les acides aminés hydrophobes préfèrent le solvant hydrophobe et sont donc moins retenus par la phase stationnaire hydrophile; ils sont élués en premiers. Les acides aminés hydrophiles interagissent davantage avec la phase stationnaire et migrent plus tard.

Explication

Les acides aminés sont les monomères qui s’assemblent pour former les peptides et les protéines, des polymères d’acides aminés. Une protéine n’est donc pas un monomère, contrairement à un acide aminé.

Explication

La séparation repose sur un départ à pH 12 suivi d’une diminution progressive jusqu’à pH 6. Les valeurs de pHi servent ensuite à déterminer l’état de charge et la rétention, mais elles ne définissent pas la séquence de pH à appliquer.

Explication

Les acides aminés des protéines humaines sont de configuration L, phénomène appelé homochiralité de la vie humaine. Cette configuration ne signifie pas automatiquement que chaque acide aminé fait tourner la lumière dans le même sens.

Explication

La chromatographie de partage distingue les acides aminés selon leur affinité hydrophobe ou hydrophile entre les phases. La charge électrique constitue plutôt le critère caractéristique de la chromatographie échangeuse d’ions.

Explication

En projection de Fischer, D ou L indique la configuration selon la position du groupe NH2 sur le carbone α. Cette notation ne permet pas de déduire si la molécule est dextrogyre ou lévogyre.

Explication

Les acides aminés aromatiques sont définis ici par le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine. La glycine, l’alanine et la valine appartiennent à d’autres catégories selon leur chaîne latérale.

Explication

Les acides aminés protéinogènes sont incorporés lors de la synthèse des protéines, tandis que les non protéinogènes exercent d’autres fonctions biologiques. Ces dernières peuvent notamment concerner des médiateurs, des hormones ou des réserves énergétiques.

Explication

La répartition historique est de 9 acides aminés à chaîne latérale apolaire, 6 polaires non chargées et 5 polaires chargées. Le total des acides aminés polaires est donc 11, mais cette valeur ne remplace pas la distinction entre les deux catégories polaires.