Fiche de révision : Acides aminés : structures et propriétés

📋 Plan du Cours

1. Structure générale et ionisation
2. Rôles biologiques des acides aminés
3. Familles selon la chaîne latérale
4. Besoins alimentaires et essentialité
5. Polarité et hydrophobicité
6. Isomérie et absorption UV
7. Ionisation et point isoélectrique
8. Réactions chimiques principales
9. Applications et pièges d’examen

📖 1. Structure générale et ionisation

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide α-aminé : Possède une fonction acide carboxylique et une fonction amine primaire portées par le même carbone alpha, sauf la proline et l’hydroxyproline qui possèdent une fonction amine secondaire.
• Amphoterie : La propriété des acides aminés de posséder à la fois des propriétés acides et des propriétés basiques.

📝 Points essentiels

📌 Le carbone alpha est asymétrique lorsque ses quatre substituants sont différents, mais la glycine ne possède pas de carbone alpha asymétrique.

📌 Dans les milieux biologiques, les fonctions amine et carboxylique des acides aminés sont majoritairement ionisées sous les formes NH3+ et COO−, et à pH = 7 les acides aminés sont toujours ionisés.

💡 Astuce mémo

NH3+ et COO− dans l’organisme, contrairement à NH2 et COOH non ionisés

📖 2. Rôles biologiques des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé protéinogène : Un acide aminé défini par le code génétique et participant à la synthèse des protéines.

★ À maîtriser

• Le code génétique spécifie 20 acides aminés qui sont présents en proportions variables dans les protéines.

• Les acides aminés participent au métabolisme de l’azote, au transport de l’azote par la glutamine, à la formation d’urée, au catabolisme énergétique et à la néoglucogenèse pendant le jeûne.

• L’histamine dérive de l’histidine, la sérotonine du tryptophane, et les hormones thyroïdiennes ainsi que les catécholamines de la tyrosine.

Compléments

• Des acides aminés peuvent être modifiés après la traduction par hydroxylation, phosphorylation, oxydation ou glycosylation.

• Les acides aminés non protéinogènes, comme la citrulline et l’ornithine, ne sont pas définis par le code génétique et interviennent notamment comme intermédiaires du métabolisme.

• L’acide glutamique est un neuromédiateur stimulant la transmission de l’influx nerveux.

💡 Astuce mémo

Acides aminés → protéines, métabolisme, précurseurs et neurotransmission

📖 3. Familles selon la chaîne latérale

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés aliphatiques : Possèdent une chaîne latérale hydrocarbonée constituée de carbone et d’hydrogène.

📝 Points essentiels

• La glycine est le plus petit et le plus simple des acides aminés, possède un atome d’hydrogène comme chaîne latérale et représente un tiers des acides aminés du collagène.

• La sérine et la thréonine possèdent une fonction alcool dans leur chaîne latérale, et la thréonine possède deux carbones asymétriques.

• L’oxydation de deux fonctions thiol de cystéines forme une cystine portant un pont disulfure covalent qui stabilise la conformation tridimensionnelle des protéines.

📌 Les acides aminés carboxyliques possèdent une deuxième fonction carboxylique dans leur chaîne latérale, tandis que les amides possèdent une fonction amide à sa place.

• La tyrosine est une forme hydroxylée de la phénylalanine et constitue un précurseur des catécholamines, de la mélanine et des hormones thyroïdiennes T3 et T4.

• La proline possède une fonction amine secondaire intégrée dans un cycle, ce qui rigidifie la chaîne peptidique et impose une structure en coude.

📖 4. Besoins alimentaires et essentialité

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés indispensables ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme et doivent être apportés par l’alimentation, tandis que les non-indispensables peuvent être synthétisés.

• Les huit acides aminés indispensables sont:
  • isoleucine
  • leucine
  • lysine
  • méthionine
  • phénylalanine
  • thréonine
  • tryptophane
  • valine

📌 L’arginine et l’histidine sont semi-indispensables car elles peuvent être synthétisées par l’organisme, mais en quantité insuffisante par rapport à ses besoins.

Compléments

• Les acides aminés non-indispensables sont:
  • alanine
  • asparagine
  • aspartate
  • cystéine
  • glutamate
  • glutamine
  • glycine
  • proline
  • sérine
  • tyrosine

💡 Astuce mémo

Le Très Lyrique Tristan Fait Vachement Méditer Iseult : Leu-Thr-Lys-Trp-Phe-Val-Met-Ile

📖 5. Polarité et hydrophobicité

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé hydrophobe : Possède une chaîne latérale apolaire qui interagit peu avec l’eau.

📝 Points essentiels

• Les acides aminés hydrophobes sont:

  • glycine
  • alanine
  • valine
  • leucine
  • isoleucine
  • phénylalanine
  • tryptophane
  • proline
  • méthionine

• Les acides aminés hydrophiles établissent avec l’eau des liaisons hydrogène ou des liaisons électrostatiques grâce à leurs groupements polaires, acides ou basiques.

• Dans une protéine située en milieu aqueux, les acides aminés hydrophiles se positionnent au contact de l’eau tandis que les acides aminés hydrophobes se replient au centre de la protéine.

💡 Astuce mémo

Hydrophiles vers l’eau, hydrophobes au cœur de la protéine

📖 6. Isomérie et absorption UV

★ À maîtriser

📌 Les énantiomères sont des molécules images l’une de l’autre dans un miroir, non superposables, ayant des propriétés chimiques et physiques identiques mais des propriétés biologiques différentes.

• En projection de Fischer, la série L place l’amine primaire du carbone alpha à gauche, tandis que la série D la place à droite.

• Tous les acides aminés constitutifs des protéines humaines appartiennent à la série L, tandis que des acides aminés de série D sont présents dans certains peptides bactériens.

• Tous les acides aminés absorbent fortement les ultraviolets à une longueur d’onde inférieure à 230 nm, tandis que les acides aminés aromatiques tryptophane, phénylalanine et tyrosine présentent aussi un pic à 280 nm.

Compléments

📐 Formule — Un acide aminé possédant un carbone asymétrique possède deux énantiomères, tandis qu’un acide aminé possédant deux carbones asymétriques, comme l’isoleucine ou la thréonine, possède quatre énantiomères $2^2 = 4$.

💡 Astuce mémo

Série L à gauche, série D à droite en projection de Fischer

📖 7. Ionisation et point isoélectrique

📝 Points essentiels

• Un acide aminé neutre possède trois formes:

  • cation de charge +1
  • zwitterion de charge nulle
  • anion de charge −1

• Pour un acide aminé neutre, le pK1 correspond à la demi-dissociation du carboxyle et est proche de 2, tandis que le pK2 correspond à la demi-dissociation de l’amine et est proche de 9.

📐 Formule — Le point isoélectrique est le pH auquel la charge globale de l’acide aminé est nulle et, pour un acide aminé neutre, il vérifie $pHi = \frac{pK1+pK2}{2}$.

📌 Un acide aminé acide possède trois fonctions ionisables et quatre formes, avec un pHi acide calculé entre les deux pK les plus bas.

📐 Formule — Pour un acide aminé basique comme la lysine, le point isoélectrique vérifie $pHi = \frac{pK2+pK3}{2}$ et correspond à un pHi basique.

💡 Astuce mémo

Cation → zwitterion → anion quand le pH augmente

📖 8. Réactions chimiques principales

📝 Points essentiels

📐 Formule — L’estérification résulte de la réaction $acide + alcool \rightarrow ester + eau$ et intervient notamment lors de la phosphorylation post-traductionnelle de la sérine.

• La décarboxylation élimine la fonction carboxylique sous forme de CO2 grâce à une décarboxylase et transforme notamment l’histidine en histamine.

• La désamination oxydative réalisée in vitro en présence d’oxygène remplace la fonction amine par une fonction cétone et libère l’amine sous forme d’ammoniac.

• La transamination in vivo transfère le groupement aminé d’un acide aminé à un acide alpha-cétonique grâce aux transaminases utilisant le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.

📌 La liaison peptidique est une liaison amide covalente formée entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre, avec libération d’une molécule d’eau.

💡 Astuce mémo

Décarboxylation, désamination, transamination puis liaison peptidique

📖 9. Applications et pièges d’examen

★ À maîtriser

• La phosphorylation concerne:

  • la sérine
  • la thréonine
  • la tyrosine

• Le tryptophane est un acide aminé aromatique portant un noyau indole, codé par le symbole à une lettre W et indispensable.

Compléments

• La mesure de l’absorbance à 280 nm lors d’une extraction d’ADN ou d’ARN sert à détecter une contamination par des protéines et non à doser leur quantité.

• La glutamine est l’acide aminé le plus représenté dans la circulation sanguine et participe au transport ainsi qu’à la mise en réserve de l’azote.

• La méthionine activée donne des groupements méthyle dans les réactions de méthylation, notamment pour transformer la noradrénaline en adrénaline.

📊 Tableaux de synthèse

Essentialité des acides aminés